{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/da\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathione (Reduceret \/ GSH) Injektionsv\u00e6ske \u2014 Forskningskvalitet"},"content":{"rendered":"

<\/p>\n

\n

Hurtigt svar \u2014 Hvad er Glutathion (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathion (reduceret; GSH)<\/strong> er tripeptidet \u03b3-glutamyl-cysteinyl-glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyl\u00e6r formel C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, MW 307,32 g\/mol. GSH er den mest forekommende ikke-protein-celul\u00e6re thiol (millimol\u00e6re intracellul\u00e6re koncentrationer) og den kanoniske referenceforbindelse for forskning i cellul\u00e6rt antioxidativt forsvar. Den unikke \u03b3-peptidbinding<\/strong> mellem glutamats \u03b3-carboxylgruppe og cysteins aminogruppe (i mods\u00e6tning til den standard \u03b1-peptidbinding) g\u00f8r GSH resistent over for almindelige peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) kan kl\u00f8ve den. Celler bruger GSH som den prim\u00e6re elektrondonor til glutathione peroxidase-medieret reduktion af hydrogenperoxid, som det konjugerende kosubstrat for glutathione-S-transferase-medieret detoxifikation af xenobiotika, og som redox-statusbufferen, der styrer protein thiol-disulfid ligev\u00e6gt. Leveres her som lyofiliseret USP-grad pulver kun til laboratorieforskningsbrug.<\/p>\n<\/div>\n

Hvad du f\u00e5r med MedsBase:<\/strong> Lyofiliseret \u226599% HPLC-verificeret L-Glutathion (reduceret form) \u00b7 COA tilg\u00e6ngelig ved foresp\u00f8rgsel \u00b7 Diskret temperaturstabil emballage \u00b7 Verdensomsp\u00e6ndende forskningsforsendelse \u00b7 1.400+ verificeret kundeanmeldelser<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Hver ordre er d\u00e6kket af vores Reshipment Assurance Policy<\/strong><\/a> \u2014 hvis din pakke ikke ankommer inden for 20 hverdage, sender vi en erstatning.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Specifikation<\/th>\nDetaljer<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Forbindelsesklasse<\/strong><\/td>\n\u03b3-Glutamyl tripeptid; prim\u00e6r cellul\u00e6r ikke-protein thiol antioxidant; lille-molekyle forskningspeptid (\u03b3-linket, peptidase-resistent)<\/td>\n<\/tr>\n
Kemisk navn<\/strong><\/td>\nL-Glutathion, reduceret (\u03b3-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin; synonymer: GSH, glutathion frie syre, reduceret glutathion)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-nummer<\/strong><\/td>\n70-18-8 (reduceret GSH-form); relateret: 27025-41-8 (oxideret GSSG-dimerform, ikke leveret her)<\/td>\n<\/tr>\n
Molekyl\u00e6r formel<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Molekylv\u00e6gt<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (fri syre)<\/td>\n<\/tr>\n
Sekvens<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Bem\u00e6rk \u03b3-peptidbinding<\/strong> mellem glutamats \u03b3-COOH-sidek\u00e6de og cysteins \u03b1-aminogruppe, snarere end det standard \u03b1-peptidbinding. Denne ikke-standard binding er det, der g\u00f8r GSH resistent over for almindelige \u03b1-peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) spalter den, hvilket er den hastighedsbegr\u00e6nsende step i extracellul\u00e6r GSH-nedbrydning og genanvendelse.<\/td>\n<\/tr>\n
Mekanisme<\/strong><\/td>\nTre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller<\/strong>. (1) Elektron donor til glutathione peroxidase<\/em> (GPx-familien) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, den kanoniske cellul\u00e6re hydrogenperoxid-reduktionsreaktion; GSSG reduceres derefter tilbage til 2 GSH af NADPH-afh\u00e6ngig glutathione reductase. (2) Co-substrat til glutathione-S-transferase<\/em> (GST-familien) \u2014 konjugerer GSH til elektrofile xenobiotiske og endogene substrater, hvilket genererer udskillelige mercaptursyrekonjugater (den centrale lever-detoxifikationsvej). (3) Redox-statusbuffer<\/em> \u2014 GSH:GSSG-forholdet (typisk ~100:1 i sunde celler) kontrollerer protein thiol-disulfid ligev\u00e6gt via thioredoxin- og glutaredoxin-medieret udveksling, hvilket regulerer tusindvis af redox-f\u00f8lsomme proteinaktiviteter.<\/td>\n<\/tr>\n
Form<\/strong><\/td>\nLyofiliseret hvidt til off-white krystallinsk pulver; engangsforskningsflasker. H\u00f8jt hygroskopisk<\/strong> \u2014 luk h\u00e6tteglassene omg\u00e5ende efter hver udtagelse for at undg\u00e5 fugtoptagelse.<\/td>\n<\/tr>\n
Renhed<\/strong><\/td>\n\u226599% (HPLC-verificeret, COA p\u00e5 anmodning); titrering bekr\u00e6fter \u226598% reduceret GSH-form (\u22642% oxideret GSSG-indhold). USP-grade reference.<\/td>\n<\/tr>\n
Opl\u00f8selighed<\/strong><\/td>\nVand 20 mg\/mL; PBS (pH 7,2) 10 mg\/mL \u2014 letopl\u00f8selig ved de leverede h\u00e6tteglaskoncentrationer. Thiolgruppen (-SH) g\u00f8r GSH f\u00f8lsom overfor luftoxidation \u2014 tilbered arbejdsl\u00f8sninger friskt fra det fryset\u00f8rrede h\u00e6tteglas og brug inden for 24 timer, hvor muligt. DMSO er en egnet coblandingsmiddel til cellekultur-lagerbeholdning (op til 100 mg\/mL) og yderligere beskyttelse mod luftoxidation.<\/td>\n<\/tr>\n
Opbevaring<\/strong><\/td>\nFryset\u00f8rret: 2\u20138 \u00b0C i original forseglet emballage til kortvarigt arbejdslager; \u221220 \u00b0C til langtidsopbevaring af u\u00e5bnede h\u00e6tteglas (stabil \u226536 m\u00e5neder ved \u221220 \u00b0C; \u226518 m\u00e5neder ved 2\u20138 \u00b0C). Rekonstituerede vandige opl\u00f8sninger: 2\u20138 \u00b0C, brug inden for ~7 dage (luftoxidation til GSSG er den begr\u00e6nsende faktor). Beskyt mod lys. Undg\u00e5 gentagen frys-opt\u00f8ning af rekonstituerede opl\u00f8sninger<\/strong> \u2014 kumulative cykler accelererer GSH \u2192 GSSG-oxidation.<\/td>\n<\/tr>\n
Til forskningsbrug<\/strong><\/td>\nKun til laboratorieforskningsbrug. Ikke til humant eller veterin\u00e6rt diagnostisk eller terapeutisk brug. Glutathion er ikke p\u00e5 WADA's forbudte liste. Det er godkendt som en klinisk injektionsv\u00e6ske i visse jurisdiktioner (Italien\/Japan\/Korea\/Filippinerne som Tationil og lignende varem\u00e6rker) til hepatologi og oxidativ stress-tilstande; det forskningsgrademateriale, der leveres her, er kun beregnet til laboratoriebrug og adskiller sig fra disse kliniske pr\u00e6parater.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

<\/p>\n

Hvad Er L-Glutathion (Reduceret\/GSH)?<\/h2>\n

L-Glutathion (reduceret form, GSH)<\/strong> er den mest udbredte ikke-protein-celul\u00e6re thiol i eukaryotisk biologi \u2014 til stede ved millimolare intracellul\u00e6re koncentrationer (1\u201310 mM i de fleste celletyper; op til 10 mM i hepatocytter) og fungerer som den vigtigste molekyl\u00e6re buffer for cellul\u00e6r redoxstatus. Strukturelt er det et tripeptid af glutamat, cystein og glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyl\u00e6rformel C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, molekylv\u00e6gt 307,32 g\/mol.<\/p>\n

Den definerende strukturelle egenskab ved glutathione er dens \u03b3-peptidbinding<\/strong>. Standardpeptider er forbundet gennem \u03b1-peptidbindinger mellem \u03b1-carboxylgruppen i en aminosyre og \u03b1-aminogruppen i den n\u00e6ste. I glutathione er bindingen mellem glutamat og cystein us\u00e6dvanlig: den dannes mellem \u03b3-carboxylgruppen<\/em> i glutamats sidek\u00e6de og \u03b1-aminogruppen i cystein. Denne ikke-standard binding er den molekyl\u00e6re grundlag for glutathions resistens over for almindelige cellul\u00e6re peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) genkender og spalter \u03b3-bindingen. Som f\u00f8lge heraf er glutathione unikt stabilt i det cellul\u00e6re cytosol, hvor det ellers ville blive hurtigt nedbrudt af \u03b1-peptidaseaktivitet, og \u03b3-GT-medieret extracellul\u00e6r nedbrydning er den hastighedsbegr\u00e6nsende faktor i glutathions genbrug.<\/p>\n

Glutathione syntetiseres i to ATP-afh\u00e6ngige trin af de cytosoliske enzymer glutamat-cystein ligase (GCL)<\/strong> \u2014 som danner \u03b3-glutamyl-cystein-bindingen \u2014 og glutathione syntetase (GSS)<\/strong> \u2014 som tilf\u00f8jer den C-terminale glycin. GCL er det hastighedsbegr\u00e6nsende enzym og h\u00e6mmes af feedback af glutathione selv, hvilket giver autoregulering af cellul\u00e6re glutathione-niveauer. Cysteintilg\u00e6ngelighed er den anden store hastighedsbegr\u00e6nsende faktor \u2014 hvilket er grunden til, at N-acetylcystein (NAC), en cysteinprodrug, er den klassiske kliniske intervention til at \u00f8ge cellul\u00e6r glutathionsyntese i oxidativ stress og detoxifikationssammenh\u00e6nge (grundlaget for NAC's godkendelse til paracetamoloverdosis og andre kliniske indikationer).<\/p>\n

Glutathione findes i celler i to interkonverterende former: den reducerede form (GSH)<\/strong> med en fri thiol (-SH) gruppe, og den oxiderede form (GSSG)<\/strong> hvor to GSH-molekyler er forbundet af en disulfidbro. GSH:GSSG-forholdet (typisk ~100:1 i sunde celler, falder til 10:1 eller lavere under oxidativ stress) er det klassiske cellul\u00e6re redox-biomarker. GSSG reduceres tilbage til 2 GSH af glutathione reductase (GR, GSR)<\/strong>, et NADPH-afh\u00e6ngigt flavoenzym \u2014 der forbinder GSH-redoxsystemet til NADPH-tilg\u00e6ngelighed og i sidste ende til pentosefosfatvejen. Dette er grunden til, at forstyrrelser i pentosefosfatvejen (G6PD-mangel, glucose-6-fosfat-tilg\u00e6ngelighed) h\u00e6mmer GSH-systemets funktion og udl\u00f8ser oxidativ celleskade.<\/p>\n

Det forskningsgrademateriale, der leveres her, er den reducerede GSH-form, leveret som fryset\u00f8rret pulver til rekonstitution og brug i forskningsprotokoller sammen med peptidkataloget.<\/p>\n

Mekanisme for virkning \u2014 Tre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller<\/h2>\n

GSH's biologiske mekanisme er summen af tre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller, der alle er velkarakteriserede i publiceret biokemi:<\/p>\n