{"id":70729,"date":"2026-05-12T10:06:21","date_gmt":"2026-05-12T10:06:21","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&#038;p=70729"},"modified":"2026-05-21T07:14:10","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:10","slug":"gdf-8","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/de\/product\/gdf-8\/","title":{"rendered":"GDF-8 (Myostatin)"},"content":{"rendered":"<p><!-- medsbase-tldr-answer --><\/p>\n<div style=\"background: #fff8e1; border-left: 4px solid #f5a623; padding: 18px 22px; margin: 18px 0; border-radius: 4px;\">\n<h3 style=\"margin: 0 0 8px 0; font-size: 16px; color: #1a4a6b;\">Kurze Antwort \u2014 Was ist GDF-8 (Myostatin)?<\/h3>\n<p style=\"margin: 0;\"><strong>GDF-8<\/strong> (Growth\/Differentiation Factor 8), auch genannt <strong>myostatin<\/strong>, ist ein rekombinantes TGF-\u03b2-Superfamilienprotein und der wichtigste endogene negative Regulator der Skelettmuskelmasse. Funktionsverlustmutationen verursachen das bekannte \u201cDoppelmuskel\u201d-Ph\u00e4notyp bei M\u00e4usen, Rindern, Hunden und einem dokumentierten menschlichen Fall. In ver\u00f6ffentlichter Forschung wird rekombinantes GDF-8 als Wegstimulationswerkzeug verwendet: Induktion von Atrophie-Ph\u00e4notypen, Validierung von Myostatin-Antagonisten wie <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">follistatin 344<\/a>, und Charakterisierung der Smad2\/Smad3-Downstream-Signalgebung. Geliefert in 1 mg lyophilisierten Fl\u00e4schchen nur f\u00fcr den laboratorischen Forschungsgebrauch.<\/p>\n<\/div>\n<div class=\"medsbase-trust-strip\" style=\"background: #f4f8fb; border: 1px solid #d8e3eb; padding: 12px 16px; margin: 16px 0; border-radius: 4px; font-size: 14px;\"><strong>Was Sie bei MedsBase erhalten:<\/strong> Forschungsqualit\u00e4t lyophilisierte rekombinante Proteine \u00b7 HPLC \u226595% Reinheit (COA auf Anfrage) \u00b7 Diskretes temperaturstabiles Verpackungsmaterial \u00b7 Weltweiter Peptidversand \u00b7 1.400+ verifiziert <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/reviews\/\">Kundenbewertungen<\/a><\/div>\n<p class=\"medsbase-reship-line\" style=\"font-size: 14px; color: #444; margin: 8px 0 18px;\">\ud83d\udce6 Jede Bestellung ist durch unsere <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/medsbase-re-shipment-assurance-policy\/\"><strong>Reshipment Assurance Policy<\/strong><\/a> abgedeckt \u2014 wenn Ihr Paket nicht innerhalb von 20 Werktagen ankommt, versenden wir es erneut.<\/p>\n<table class=\"medsbase-spec-table\" style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 18px 0; font-size: 14px;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 8px 12px; text-align: left; width: 30%;\">Spezifikation<\/th>\n<th style=\"padding: 8px 12px; text-align: left;\">Detail<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>CAS-Nummer<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Nicht formal f\u00fcr das reife Dimer (rekombinantes Protein) registriert. Kodiert durch das MSTN-Gen; UniProt O14793<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Typ<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Rekombinantes Protein (TGF-\u03b2-Superfamilienligand; reifes 109-Aminos\u00e4uren C-terminales Disulfid-verkn\u00fcpftes Homodimer, gespalten von einem 375-aa Preproprotein-Vorl\u00e4ufer)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Molekulargewicht<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">~25,8 kDa (reifes Homodimer; ~12,9 kDa pro Monomerkette)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Struktur<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Reifes 109-aa Monomer mit dem kanonischen TGF-\u03b2-Superfamilien Cystin-Knoten-Falt; zwei Monomere kovalent durch eine intermolekulare Disulfidbindung verkn\u00fcpft, um das biologisch aktive Homodimer zu bilden; Rezeptorbindungsfl\u00e4chen binden ActRIIB<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Form<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Lyophilisiertes rekombinantes Protein (wei\u00df bis cremefarben)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Reinheit<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">\u226595% (HPLC-verifiziert, COA auf Anfrage)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Lagerung<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Lyophilisiert: 2\u20138 \u00b0C (K\u00fchlschrank) f\u00fcr Arbeitsvorr\u00e4te; \u221220 \u00b0C f\u00fcr Langzeitlagerung unge\u00f6ffneter Fl\u00e4schchen. Rekonstituiert: 2\u20138 \u00b0C, innerhalb von ~30 Tagen verwenden. Vor Licht sch\u00fctzen. Die rekonstituierte L\u00f6sung nicht einfrieren und auftauen \u2013 rekombinante Proteine sind besonders empfindlich gegen\u00fcber Denaturierung durch Gefrier-Auftau-Zyklen.<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>L\u00f6slichkeit<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Bakteriostatisches Wasser (empfohlen) oder steriles Wasser f\u00fcr k\u00fcrzere Anwendungszeitr\u00e4ume. Tr\u00e4gerprotein (BSA, 0,1%) optional f\u00fcr Arbeitsverd\u00fcnnungen, um Adsorptionsverluste zu minimieren.<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Forschungszwecke<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Nur f\u00fcr die Verwendung in der Laborforschung. Nicht f\u00fcr die human- oder veterin\u00e4rmedizinische Diagnostik oder Therapie geeignet.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p><!-- \/medsbase-tldr-answer --><\/p>\n<h2>Was ist GDF-8 (Myostatin)?<\/h2>\n<p><strong>GDF-8<\/strong> (Growth\/Differentiation Factor 8), allgemein bekannt als <strong>myostatin<\/strong>, ist ein Mitglied der Transforming-Growth-Factor-beta(TGF-\u03b2)-Superfamilie und der wichtigste physiologische negative Regulator der Skelettmuskelmasse. Es wurde erstmals von McPherron, Lawler und Lee (Nature 1997) als ein sekretiertes Protein charakterisiert, dessen gezielte Ausschaltung bei M\u00e4usen Tiere mit zwei- bis dreifach gr\u00f6\u00dferer Skelettmuskelmasse als Wildtyp-Kontrollen hervorbrachte. Derselbe Genort wurde schnell als Ursache des \u201cDoppelmuskel\u201d-Ph\u00e4notyps bei Belgischen Blauen und Piemonteser Rindern, des Bully-Whippet-Ph\u00e4notyps bei Rennwindhunden und einem dokumentierten menschlichen Fall von auff\u00e4lliger infantiler Hypermuskularit\u00e4t identifiziert (Schuelke et al., NEJM 2004) \u2014 alle mit Funktionsverlust-Mutationen im MSTN-Gen.<\/p>\n<p>Reifes Myostatin entsteht durch posttranslationale Prozessierung eines 375-Aminos\u00e4uren-Pr\u00e4proproteins: Das Signalpeptid wird w\u00e4hrend der Sekretion entfernt, dann wird die Prodom\u00e4ne (~243 aa) durch Furin-Proteasen abgespalten, wodurch das aktive 109-Aminos\u00e4uren-C-terminale reife Myostatin freigesetzt wird. Die aktive Form ist ein Homodimer aus zwei reifen Monomerketten, die durch eine intermolekulare Disulfidbr\u00fccke kovalent verkn\u00fcpft sind, mit einer scheinbaren Masse von etwa 25,8 kDa bei nicht-reduzierender SDS-PAGE. Das Protein weist die kanonische TGF-\u03b2-Cystin-Knoten-Faltung auf und bindet mit hoher Affinit\u00e4t an den Activin-Typ-IIB-Rezeptor (ActRIIB), um die Smad-vermittelte Signalgebung einzuleiten. Rekombinantes GDF-8 wird als hochreines lyophilisiertes Pulver zur Rekonstitution mit bakteriostatischem Wasser geliefert. Myostatin ist <strong>nicht zugelassen<\/strong> von der FDA, EMA, MHRA oder anderen gro\u00dfen Regulierungsbeh\u00f6rden f\u00fcr die therapeutische Anwendung beim Menschen zugelassen. Das hier angebotene Forschungs-GDF-8 wird <strong>nur f\u00fcr die Laborforschung bestimmt<\/strong> und ist nicht f\u00fcr die Anwendung beim Menschen oder in der Veterin\u00e4rmedizin bestimmt.<\/p>\n<h2>Wirkmechanismus \u2014 ActRIIB-Signalgebung und die Smad2\/Smad3-Achse<\/h2>\n<p>Was GDF-8 mechanistisch unter den TGF-\u03b2-Superfamilien-Liganden auszeichnet, ist seine <strong>dominante Rolle als tonische Bremse des Muskelwachstums<\/strong> \u00fcber eine gut charakterisierte dreistufige Signalkaskade, die in publizierten Studien dokumentiert ist:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>ActRIIB-Rezeptorbindung und Typ-I-Rezeptor-Rekrutierung<\/strong> \u2014 Das reife Myostatin-Homodimer bindet an den Activin-Typ-IIB-Rezeptor (ActRIIB) auf der Oberfl\u00e4che von Skelettmuskelfasern und anderen Zelltypen. ActRIIB ist eine konstitutiv aktive Serin\/Threonin-Kinase, die nach Myostatin-Bindung die Typ-I-Rezeptoren ALK4 (ActRIB) und ALK5 (T\u03b2RI) rekrutiert und trans-phosphoryliert. Die Ligand-Rezeptor-St\u00f6chiometrie im aktiven Komplex ist ein 2:2:2-Heterotetramer. ActRIIB-Knockout erzeugt einen Ph\u00e4notyp \u00e4hnlich dem Myostatin-Knockout, was die Rezeptoridentit\u00e4t best\u00e4tigt.<\/li>\n<li><strong>Smad2\/Smad3-Phosphorylierung und Kerntranslokation<\/strong> \u2014 Die phosphorylierten ALK4\/ALK5-Typ-I-Rezeptoren phosphorylieren die rezeptorregulierten Smads \u2014 spezifisch Smad2 und Smad3 im Myostatin-Signalweg. Phospho-Smad2\/Smad3 bilden einen heteromeren Komplex mit Smad4 (common Smad) und translokieren in den Zellkern, wo sie an Smad-Bindungselemente in Zielgen-Promotoren binden und transkriptionelle Kofaktoren rekrutieren. Der Smad-Signalweg ist die dominante Signalausgabe f\u00fcr Myostatin im Skelettmuskel.<\/li>\n<li><strong>Downstream-Transkriptionseffekte \u2014 Hochregulierung von Atrogin-1\/MuRF1 und Unterdr\u00fcckung der Proteinsynthese<\/strong> \u2014 Der nukle\u00e4re Smad-Komplex koordiniert ein Transkriptionsprogramm, das Muskelatrophie durch drei konvergierende Mechanismen f\u00f6rdert: Induktion der Ubiquitin-Ligasen Atrogene (Atrogin-1\/Fbxo32 und MuRF1\/Trim63) zur Beschleunigung des Proteinabbaus; Hemmung der Akt\/mTOR-vermittelten Proteinsynthese durch Crosstalk mit der IGF\/Insulin-Achse; und Unterdr\u00fcckung myogener Regulationsfaktoren (MyoD, Myogenin) zur Verlangsamung der satellitenzellgetriebenen Reparatur. Der Nettoeffekt ist eine reduzierte Muskelproteinakkretion und bei hohen Dosen oder chronischer Exposition eine manifeste Atrophie.<\/li>\n<\/ul>\n<p>Wichtig f\u00fcr das Forschungsdesign ist, dass GDF-8 unter physiologischen Bedingungen als tonischer Inhibitor wirkt \u2014 die Muskelmasse wird durch das Gleichgewicht zwischen Myostatin-Tonus (atroph) und IGF\/Akt\/mTOR-Signalisierung (anabol) reguliert. Deshalb werden <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> (ein Myostatin\/Aktivin-Antagonist) und rekombinantes GDF-8 (der Agonist selbst) beide in der Muskelforschung eingesetzt \u2014 der Antagonist entfernt die Bremse, w\u00e4hrend der rekombinante Ligand das experimentelle Werkzeug ist, das die St\u00e4rke der Bremse quantifiziert und die Antagonistenaktivit\u00e4t in Rezeptorbindungs- und Reporterzell-Assays validiert.<\/p>\n<h2>Ver\u00f6ffentlichte Forschungsanwendungen<\/h2>\n<p>Rekombinantes GDF-8 wird in laborbasierten Forschungskontexten eingesetzt, die folgendes untersuchen:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>Forschung zu Muskelatrophie und -abbau<\/strong> \u2014 In-vitro-Myotuben-Atrophie-Assays, ex-vivo-Muskelpr\u00e4parationen, In-vivo-Verabreichung zur Induktion reproduzierbarer Atrophieph\u00e4notypen zur Untersuchung von Interventionsstrategien (McPherron et al., Nature 1997; Lee, Annu Rev Cell Dev Biol 2004)<\/li>\n<li><strong>Validierung von Myostatin-Antagonisten<\/strong> \u2014 Bindungsaffinit\u00e4ts-Assays, Neutralisierende-Antik\u00f6rper-Potenz-Assays, Rezeptorbesetzungs-Assays f\u00fcr Arzneimittelentwicklungsprogramme, die auf den Myostatin-Signalweg abzielen; kanonisches Forschungswerkzeug zur Validierung von <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">follistatin 344<\/a>, l\u00f6slichen ActRIIB-Fc-Fusionsproteinen und anti-Myostatin-Antik\u00f6rpern<\/li>\n<li><strong>Forschung zum Smad2\/Smad3-Signalweg<\/strong> \u2014 Smad-Phosphorylierungskinetik, Bildgebung der Kern Translokation, Smad-Bindungselement-Reporterassays, Cross-Talk mit anderen TGF-\u03b2-Signalwegmitgliedern<\/li>\n<li><strong>Atrogen-Transkriptionsforschung<\/strong> \u2014 Promotoranalyse von Atrogin-1 (Fbxo32) und MuRF1 (Trim63), Ubiquitin-Proteasom-Aktivit\u00e4t, Cross-Talk mit der Autophagie-Achse<\/li>\n<li><strong>Modelle f\u00fcr Kachexie und Sarkopenie<\/strong> \u2014 tumorinduzierte Kachexie-Modelle bei Nagern, Sarkopenie bei alternden M\u00e4usen, denervationsinduzierte Atrophie \u2014 rekombinantes GDF-8 zur Verst\u00e4rkung oder Nachbildung des Abbauph\u00e4notyps<\/li>\n<li><strong>Herz- und andere Gewebeforschung<\/strong> \u2014 Myostatin wird in Herz-, Fett- und anderen Geweben in geringeren Mengen exprimiert; ver\u00f6ffentlichte Forschung untersucht GDF-8-Effekte in Kardiomyozyten-Hypertrophiemodellen und Fettgewebsbiologie<\/li>\n<li><strong>Vergleichende TGF-\u03b2-Superfamilienforschung<\/strong> \u2014 Vergleich mit dem eng verwandten GDF-11 (90% Sequenzidentit\u00e4t im reifen Bereich) und Activin A (bindet an dasselbe Rezeptorsystem); mechanistische Analyse der Rezeptorselektivit\u00e4t<\/li>\n<li><strong>Invers-pharmakologische Paarung mit Follistatin 344<\/strong> \u2014 Co-Administration mit <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> als antagonistischer Arm erm\u00f6glicht die direkte Quantifizierung der Myostatin\/Antagonist-Bindungsst\u00f6chiometrie und die Rettung der GDF-8-induzierten Atrophie in Forschungsmodellen.<\/li>\n<\/ul>\n<p>F\u00fcr einen breiteren Kontext, wo GDF-8 in die anabole\/Muskelforschungslandschaft passt, siehe <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> als kanonischer Myostatin-Antagonist, <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/igf-1-lr3\/\">IGF-1 LR3<\/a> f\u00fcr den anabolen Arm des Gegenwegwegs (direkte IGF-1R-Agonie), und <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/tb-500\/\">TB-500<\/a> f\u00fcr systemische Muskel- und Geweberegenerationsforschung. Durchst\u00f6bern Sie das gesamte <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/peptides\/\">Forschungspeptid-Katalog<\/a> f\u00fcr verwandte Verbindungen.<\/p>\n<h2>Verf\u00fcgbare St\u00e4rken und Konzentrationen<\/h2>\n<p>MedsBase f\u00fchrt rekombinantes GDF-8 (Myostatin) in 1 mg lyophilisierten Fl\u00e4schchen. Das Fl\u00e4schchen ist in 10er- oder 20er-Packungen mit vollst\u00e4ndiger Rekonstitutionsanleitung erh\u00e4ltlich:<\/p>\n<table style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 16px 0;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Vial-St\u00e4rke<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Typische Forschungsanwendung<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Packungsgr\u00f6\u00dfen<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>1 mg<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Standard-Forschungsst\u00e4rke \u2013 Bindungsassays, Atrophie-Induktionsprotokolle, Antagonistenvalidierung<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">10 oder 20 Fl\u00e4schchen<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>GDF-8 ist ein ~25,8 kDa rekombinantes homodimeres Protein mit einer HPLC-Reinheit von \u226595%. Das 1 mg-Fl\u00e4schchen deckt den typischen Forschungsdosierungsbereich ab: Nanomolare Arbeitskonzentrationen f\u00fcr in-vitro-Bindungs- und Reporterzellassays verbrauchen kleine Bruchteile eines Fl\u00e4schchens; in-vivo-Verabreichung in Nagetiermodellen verwendet Mikrogramm-pro-Injektion-Dosen, die mehr Fl\u00e4schchen pro Protokoll verbrauchen.<\/p>\n<h2>Vergleich \u2013 GDF-8 (Myostatin) vs. Follistatin 344<\/h2>\n<p>Rekombinantes GDF-8 und <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> sind ein invers-pharmakologisches Paar: GDF-8 ist der Ligand und Follistatin 344 ist das hochaffine Bindungsprotein, das ihn sequestriert. Sie werden routinem\u00e4\u00dfig in der Forschung gepaart, weil die Funktion des Antagonisten nur gegen den Liganden quantifiziert werden kann. Die Beziehung \u00e4hnelt anderen bekannten inversen Paaren in der Pharmakologie (z.B. Agonist + Antagonist desselben Rezeptors), jedoch auf der Ebene des Liganden-Bindungsproteins statt auf der Rezeptorebene.<\/p>\n<table style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 16px 0;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Kriterium<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">GDF-8 (Myostatin)<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Follistatin 344<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Rolle in der Muskelbiologie<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Atrophischer Ligand (die Bremse)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Antagonistisches Bindungsprotein (Bremseentferner)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Aktive Form<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">109-aa-Homodimer (~25,8 kDa)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">344-aa-Glykoproteinmonomer (~37 kDa)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Rezeptor oder Ziel<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">ActRIIB (Activin-Typ-IIB-Rezeptor)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Bindet Myostatin\/Activin (kein Rezeptor; direkte Ligandenbindung)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Downstream-Signalweg<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Aktiviert Smad2\/Smad3, Atrogene<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Blockiert Smad-Aktivierung durch Ligandenentfernung<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Prim\u00e4re Forschungsrolle<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Werkzeug zur Induktion\/Untersuchung des Atrophie-Ph\u00e4notyps<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Werkzeug zur Umkehrung\/Verhinderung von Atrophie<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Typische Forschungsdosis<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">10\u2013100 ng\/mL in vitro; 0,1\u201310 \u00b5g in vivo<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">10\u2013100 \u00b5g in vivo pro Dosis<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Paarung<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Zusammen mit Follistatin 344 zur Bestimmung der Bindungsst\u00f6chiometrie verwendet<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Zusammen mit GDF-8 zur Validierung der Antagonistenaktivit\u00e4t verwendet<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>F\u00fcr das Design von Muskelstudien wird das Paar auf drei Hauptarten verwendet: (1) Messung der Bindungsaffinit\u00e4t (Oberfl\u00e4chenplasmonresonanz, ELISA, isotherme Titrationskalorimetrie) der Follistatin-Myostatin-Interaktion; (2) zellbasierte Atrophie-\/Rettungsassays, bei denen GDF-8 eine Myotubenatrophie induziert und eine Follistatin-Co-Behandlung auf ihre Rettungswirkung getestet wird; und (3) in-vivo-Validierung, bei der GDF-8 einen Abbauph\u00e4notyp verst\u00e4rkt, der durch die Co-Verabreichung von Follistatin abgeschw\u00e4cht wird. Die beiden Proteine sind mechanistisch komplement\u00e4r und werden selten isoliert untersucht.<\/p>\n<h2>Lagerung und Rekonstitution<\/h2>\n<p><strong>Vor der Rekonstitution:<\/strong> Lagern Sie lyophilisierte Fl\u00e4schchen im Originalverpackung bei 2\u20138 \u00b0C gek\u00fchlt als kurzfristigen Arbeitsvorrat. F\u00fcr unge\u00f6ffnete Langzeitlagerung bei \u221220 \u00b0C einfrieren. Lyophilisiertes GDF-8 ist bei K\u00fchlung bis zu 12 Monate und bei \u221220 \u00b0C bis zu 24 Monate stabil \u2013 etwas k\u00fcrzer als kleine synthetische Peptide, da das gr\u00f6\u00dfere rekombinante Disulfid-verkn\u00fcpfte Dimer im Laufe der Zeit anf\u00e4lliger f\u00fcr Fehlfaltung und Aggregation ist. Vermeiden Sie Gefrier-Tau-Zyklen bei dem lyophilisierten Pulver.<\/p>\n<p><strong>Rekonstitutionsverfahren:<\/strong> Spritzen Sie das bakterostatische Wasser an der Seitenwand des Fl\u00e4schchens entlang (nicht direkt auf den lyophilisierten Kuchen). Bei einem 1-mg-Fl\u00e4schchen ergibt 1,0 ml bakterostatisches Wasser eine Arbeitskonzentration von 1 mg\/ml. Behutsam schwenken \u2013 nicht <strong>nicht<\/strong> Sch\u00fctteln Sie \u2014 und lassen Sie 5\u201310 Minuten zur vollst\u00e4ndigen Aufl\u00f6sung zu. Rekombinante Proteine l\u00f6sen sich langsamer als kleine Peptide; starkes Sch\u00fctteln kann die intermolekularen Disulfidbindungen st\u00f6ren und die Aktivit\u00e4t beeintr\u00e4chtigen. Eine korrekt rekonstituierte L\u00f6sung sollte klar und farblos ohne sichtbare Partikel sein. F\u00fcr Arbeitsverd\u00fcnnungen unter 100 mcg\/mL minimiert die Zugabe von Tr\u00e4gerprotein (BSA in einer Endkonzentration von 0,1%) Adsorptionsverluste an Kunststoff- und Glasoberfl\u00e4chen.<\/p>\n<p><strong>gek\u00fchlt bei 2\u20138 \u00b0C lagern und innerhalb von 30 Tagen verwenden. Rekonstituierte L\u00f6sung nicht einfrieren.<\/strong> Im K\u00fchlschrank bei 2\u20138 \u00b0C lagern und innerhalb von 30 Tagen verwenden, um die optimale Stabilit\u00e4t zu gew\u00e4hrleisten. Die rekonstituierte L\u00f6sung nicht einfrieren \u2013 rekombinante dimere Proteine sind besonders empfindlich gegen\u00fcber Denaturierung durch Gefrier-Auftau-Zyklen, was zu Aggregation und Verlust der Rezeptorbindungsaktivit\u00e4t f\u00fchrt. Verwerfen Sie alle Fl\u00e4schchen mit Tr\u00fcbungen, Ausf\u00e4llungen oder Verf\u00e4rbungen. F\u00fcr Bindungsaffinit\u00e4tstests mit strenger Dosis-Wirkungs-Kalibrierung sollte frisch rekonstituierte L\u00f6sung innerhalb von 7 Tagen verwendet werden, um die reproduzierbarsten Ergebnisse zu erzielen.<\/p>\n<h2 id=\"faqs\">H\u00e4ufig gestellte Fragen<\/h2>\n<h3>Wof\u00fcr wird GDF-8 (Myostatin) in der Forschung verwendet?<\/h3>\n<p>Rekombinantes GDF-8 wird in der Laborforschung als kanonischer Agonist des Myostatin-Signalwegs eingesetzt \u2013 es ist das experimentelle Werkzeug zur Induktion reproduzierbarer Muskelatrophie-Ph\u00e4notypen, zur Charakterisierung der Smad2\/Smad3-Signal\u00fcbertragung und zur Validierung von Myostatin-Antagonisten (einschlie\u00dflich <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> und ActRIIB-Fc-Fusionsproteine) sowie zur Quantifizierung der Bindungsst\u00f6chiometrie in pharmakologischen Assays. Es wird nicht verwendet, um in Forschungsmodellen etwas zu \u201cverbessern\u201d \u2013 es ist der negative Regulator, den Forscher verstehen und letztlich hemmen wollen. Das hier angebotene Forschungs-GDF-8 ist <strong>nicht<\/strong> ist FDA-zugelassen und wird ausschlie\u00dflich f\u00fcr die Laborforschung bereitgestellt.<\/p>\n<h3>Wie unterscheidet sich GDF-8 von Follistatin 344?<\/h3>\n<p>Die beiden bilden ein invers-pharmakologisches Paar. GDF-8 ist der aktive Myostatin-Ligand \u2013 die Bremse f\u00fcr das Muskelwachstum, die \u00fcber Smad2\/Smad3-Signalwege Atrophie verursacht. Follistatin 344 ist ein hochaffines Bindungsprotein, das GDF-8 und Activin sequestriert und sie somit der Rezeptorverf\u00fcgbarkeit entzieht. In Forschungsmodellen induziert oder verst\u00e4rkt GDF-8 den Atrophie-Ph\u00e4notyp, w\u00e4hrend Follistatin 344 diesen rettet. Die beiden werden routinem\u00e4\u00dfig in Bindungsaffinit\u00e4ts-Assays, zellbasierten Rettungs-Assays und in-vivo-Validierungsstudien von Myostatin-Pathway-Antagonisten gepaart.<\/p>\n<h3>Wie unterscheidet sich GDF-8 von GDF-11?<\/h3>\n<p>GDF-8 (Myostatin) und GDF-11 weisen in der reifen Dom\u00e4ne eine etwa 90%ige Aminos\u00e4ureidentit\u00e4t auf und binden mit vergleichbarer Affinit\u00e4t an denselben ActRIIB-Rezeptor. Die funktionellen Rollen \u00fcberschneiden sich teilweise, unterscheiden sich jedoch in der Gewebeverteilung: GDF-8 wird vorwiegend im Skelettmuskel exprimiert und ist der dominante Regulator der Muskelmasse; GDF-11 ist breiter exprimiert und wird in kardialen, neuralen und h\u00e4matopoetischen Kontexten untersucht. Die enge Sequenz\u00e4hnlichkeit macht die Entwicklung selektiver Antagonisten zu einem Hauptfokus der aktuellen Forschung.<\/p>\n<h3>Was ist die typische GDF-8-Forschungsdosis?<\/h3>\n<p>Ver\u00f6ffentlichte pr\u00e4klinische Protokolle verwenden typischerweise Arbeitskonzentrationen von 10\u2013100 ng\/mL f\u00fcr In-vitro-Zellkulturexperimente (Myotuben-Atrophie-Assays, Reporterzell-Assays, Bindungsstudien) und 0,1\u201310 mcg pro Verabreichung f\u00fcr In-vivo-Nager-Atrophieinduktionsprotokolle. Eine 1 mg-Ampulle, die mit 1,0 mL bakterienstatischem Wasser rekonstituiert wird, ergibt 1 mg\/mL \u2013 Verd\u00fcnnung in PBS oder Kulturmedium ergibt nanomolare Arbeitsl\u00f6sungen f\u00fcr den In-vitro-Gebrauch.<\/p>\n<h3>Ist GDF-8 von der FDA zugelassen?<\/h3>\n<p>Nein. GDF-8 \/ Myostatin ist von der FDA, EMA, MHRA oder anderen gro\u00dfen Regulierungsbeh\u00f6rden nicht f\u00fcr die therapeutische Anwendung beim Menschen zugelassen. Die Forschung am Myostatin-Weg hat klinische Antagonisten (Anti-Myostatin-Antik\u00f6rper, l\u00f6sliches ActRIIB-Fc, Follistatin-Gentherapie) hervorgebracht, von denen einige sp\u00e4te Studienphasen f\u00fcr Muskeldystrophie und Sarkopenie erreicht haben, aber rekombinantes GDF-8 selbst ist kein Therapeutikum. Alles GDF-8, das von Anbietern nur f\u00fcr Forschungszwecke verkauft wird, ist f\u00fcr Laboruntersuchungen bestimmt und sollte nicht an Menschen verabreicht werden.<\/p>\n<h3>Wie sollte GDF-8 gelagert werden?<\/h3>\n<p>Lyophilisierte Ampullen: gek\u00fchlt bei 2\u20138 \u00b0C f\u00fcr kurzfristige Arbeitsbest\u00e4nde oder bei \u221220 \u00b0C f\u00fcr die Langzeitlagerung unge\u00f6ffneter Ampullen. Rekonstituierte L\u00f6sung: gek\u00fchlt bei 2\u20138 \u00b0C, innerhalb von 30 Tagen f\u00fcr allgemeine Protokolle oder innerhalb von 7 Tagen f\u00fcr Bindungsaffinit\u00e4ts-Assays, die eine genaue Kalibrierung erfordern. Rekonstituierte L\u00f6sung nicht einfrieren \u2013 rekombinante dimere Proteine sind besonders empfindlich gegen\u00fcber Gefrier-Auftau-Denaturierung. Immer vor direktem Licht sch\u00fctzen. Tr\u00e4gerprotein (BSA bei 0,1%) wird f\u00fcr Arbeitsverd\u00fcnnungen unter 100 mcg\/mL empfohlen.<\/p>\n<h3>Wie rekonstituiere ich GDF-8?<\/h3>\n<p>Befolgen Sie das oben beschriebene Rekonstitutionsverfahren. Geben Sie das bakterostatische Wasser an der Seitenwand des Fl\u00e4schchens hinzu (nicht auf den lyophilisierten Kuchen), schwenken Sie vorsichtig und lassen Sie es 5\u201310 Minuten zur vollst\u00e4ndigen Aufl\u00f6sung stehen. Tun Sie <strong>nicht<\/strong> Sch\u00fctteln Sie die Durchstechflasche \u2014 starkes Sch\u00fctteln kann die intermolekularen Disulfidbindungen st\u00f6ren und die Aktivit\u00e4t beeintr\u00e4chtigen. Eine korrekt rekonstituierte L\u00f6sung ist klar und farblos ohne sichtbare Partikel. Bei einer 1 mg-Durchstechflasche + 1,0 mL L\u00f6sungsmittel betr\u00e4gt die Arbeitskonzentration 1 mg\/mL.<\/p>\n<h3>Warum betr\u00e4gt die Reinheitsspezifikation 95% und nicht 99%?<\/h3>\n<p>Rekombinante Proteine wie GDF-8 k\u00f6nnen den f\u00fcr kleine synthetische Peptide typischen HPLC-Reinheitsstandard von \u226599% nicht erreichen, da jedes rekombinante Expressionssystem eine inh\u00e4rente Heterogenit\u00e4t aufweist \u2013 verschiedene Faltungsintermediate und Disulfid-Isomerformen erscheinen als verwandte Peaks in der HPLC, die keine Verunreinigungen, sondern Isoformen des Zielproteins darstellen. \u226595% HPLC-Reinheit ist die Standard-Spezifikation f\u00fcr Forschungsqualit\u00e4t bei GDF-8 und \u00e4hnlichen rekombinanten Disulfid-verkn\u00fcpften Dimerproteinen. SDS-PAGE zeigt typischerweise das erwartete ~25,8 kDa-Band unter nicht-reduzierenden Bedingungen und das ~12,9 kDa-Monomer unter reduzierenden Bedingungen.<\/p>\n<h3>Welche St\u00e4rken f\u00fchrt MedsBase?<\/h3>\n<p>MedsBase f\u00fchrt rekombinantes GDF-8 (Myostatin) in 1 mg lyophilisierten Fl\u00e4schchen. Das Fl\u00e4schchen ist in Packungsgr\u00f6\u00dfen von 10 oder 20 Fl\u00e4schchen erh\u00e4ltlich. Alle Fl\u00e4schchen werden mit einer HPLC-Reinheit von \u226595% geliefert, und ein Analysezertifikat ist auf Anfrage erh\u00e4ltlich.<\/p>\n<h3>K\u00f6nnen GDF-8 und Follistatin 344 in der Forschung kombiniert werden?<\/h3>\n<p>Ja \u2014 dies ist der kanonische Anwendungsfall. Die beiden werden routinem\u00e4\u00dfig auf drei Hauptarten kombiniert: (1) Messung der Bindungsaffinit\u00e4t mittels SPR, ELISA oder ITC der Follistatin-Myostatin-Interaktion; (2) zellbasierte Atrophie-\/Rettungsassays, bei denen GDF-8 eine Myotubenatrophie induziert und eine Follistatin-Kobehandlung diese rettet; und (3) In-vivo-Studien, bei denen GDF-8 ein Abmagerungsph\u00e4notyp verst\u00e4rkt, der durch eine Follistatin-Koadministration abgeschw\u00e4cht wird. Die inverse pharmakologische Kombination ist grundlegend f\u00fcr das Forschungsdesign der Myostatin-Achse.<\/p>\n<h3>Verursacht GDF-8 Nebenwirkungen in der Forschung?<\/h3>\n<p>Die prim\u00e4re Zielwirkung von rekombinantem GDF-8 in Forschungsmodellen ist Muskelatrophie \u2013 dies ist die beabsichtigte pharmakologische Wirkung, keine Nebenwirkung. Off-Target-Effekte umfassen moderate Auswirkungen auf Herz- und Fettgewebe, die mit der geringeren Expression von ActRIIB in diesen Kompartimenten konsistent sind. Bei sehr hohen Dosen k\u00f6nnen breitere TGF-\u03b2-Superfamilien-bezogene Effekte auf Fibrose und Entz\u00fcndung beobachtet werden, die auf Rezeptor-Crosstalk mit Activin- und GDF-11-Signalwegen zur\u00fcckzuf\u00fchren sind.<\/p>\n<h3>Was ist die Halbwertszeit von GDF-8?<\/h3>\n<p>In pr\u00e4klinischen Studien hat rekombinantes reifes GDF-8 eine Plasmahalbwertszeit von etwa 2\u20134 Stunden nach intraven\u00f6ser Verabreichung. Endogen zirkuliert reifes Myostatin gebunden an seine eigene Prodom\u00e4ne (latenter Komplex) und an Follistatin\/andere Bindungsproteine, was die effektive Gewebshalbwertszeit dramatisch verl\u00e4ngert. F\u00fcr Forschungsprotokolle wird das rekombinante aktive Dimer ohne die Prodom\u00e4ne verabreicht, um \u201cfreies\u201d Myostatin an den ActRIIB-Rezeptor zu liefern.<\/p>\n<h3>Warum wurde GDF-8 urspr\u00fcnglich entdeckt?<\/h3>\n<p>GDF-8 wurde von McPherron, Lawler und Lee an der Johns Hopkins University (Nature 1997) mittels einer degenerierten PCR-Screening-Strategie identifiziert, die darauf abzielte, neue Mitglieder der TGF-\u03b2-Superfamilie zu finden. Gezielte Disruption bei M\u00e4usen f\u00fchrte zu Tieren mit einer zwei- bis dreifach gr\u00f6\u00dferen Skelettmuskelmasse als Wildtyp-Kontrollen \u2013 ein auff\u00e4llig klares Ph\u00e4notyp, das Myostatin sofort als den dominanten physiologischen Negativregulator des Muskelwachstums etablierte. Der Zusammenhang zu nat\u00fcrlich vorkommenden \u201cDoppelmuskel\u201d-Ph\u00e4notypen bei Belgian-Blue-Rindern und Whippet-Hunden wurde innerhalb weniger Monate hergestellt, und ein humaner MSTN-Mutationsfall wurde 2004 im NEJM ver\u00f6ffentlicht.<\/p>\n<h3>Wie lange dauert es, bis GDF-8 in pr\u00e4klinischen Studien Wirkungen zeigt?<\/h3>\n<p>In-vitro-Effekte auf Smad2\/Smad3-Phosphorylierung sind innerhalb von Minuten nach Zellkontakt nachweisbar. Myotuben-Atrophie in zellbasierten Assays ist innerhalb von 24\u201372 Stunden messbar. In-vivo-Atrophieph\u00e4notypen in Nagetiermodellen entwickeln sich \u00fcber 1\u20134 Wochen regelm\u00e4\u00dfiger Verabreichung, wobei die Kinetik von Dosis, Verabreichungsweg und der zugrundeliegenden Muskelmasse des Modellorganismus abh\u00e4ngt.<\/p>\n<h3>Kann ich GDF-8 f\u00fcr den internationalen Versand bestellen?<\/h3>\n<p>Ja. MedsBase versendet GDF-8 weltweit \u00fcber unser spezielles Peptid-Versandnetzwerk. Bestellungen, die nur Peptide enthalten, qualifizieren sich f\u00fcr unseren eigenst\u00e4ndigen Peptid-Versandservice. Alle Bestellungen werden in temperaturkontrollierter Verpackung mit vollst\u00e4ndiger Sendungsverfolgung versandt und sind abgedeckt durch unsere <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/medsbase-re-shipment-assurance-policy\/\">Reshipment Assurance Policy<\/a>.<\/p>\n<p><!-- medsbase-related-alts-v1 --><\/p>\n<h2>Weitere Peptide f\u00fcr anabole, muskel- und wachstumsachsenspezifische Forschung<\/h2>\n<ul>\n<li><a href=\"\/de\/follistatin-344\/\"><strong>Follistatin 344<\/strong><\/a> \u2014 Myostatin \/ Activin-Antagonist-Bindungsprotein \u2014 das invers-pharmakologische Paar zu GDF-8<\/li>\n<li><a href=\"\/de\/igf-1-lr3\/\"><strong>IGF-1 LR3<\/strong><\/a> \u2014 Lang-Arginin-rekombinantes IGF-1-Analogon \u2014 anabolischer Stimulus \u00fcber den IGF-1R-Pfad<\/li>\n<li><a href=\"\/de\/tb-500\/\"><strong>TB-500 (Thymosin Beta-4)<\/strong><\/a> \u2014 Systemisches Heilungsfragment \u2014 Muskel- und Herzregenerationsforschung<\/li>\n<li><a href=\"\/de\/cjc-1295-with-dac\/\"><strong>CJC-1295 mit DAC<\/strong><\/a> \u2014 Langwirksames GHRH-Analogon \u2014 Wachstumshormonachsen-Forschung<\/li>\n<li><a href=\"\/de\/sermorelin\/\"><strong>Sermorelin<\/strong><\/a> \u2014 K\u00fcrzer wirksames GHRH(1-29)-Analogon \u2014 Forschung zu nat\u00fcrlichen GH-Pulsen<\/li>\n<\/ul>\n<p><!-- medsbase-peptide-guide-cta --><\/p>\n<h2>Weiterf\u00fchrende Literatur<\/h2>\n<div style=\"background: #f4f8fb; border-left: 4px solid #2c7cb0; padding: 18px 22px; margin: 18px 0; border-radius: 4px;\">\n<p style=\"margin: 0 0 8px 0;\"><strong>\ud83d\udcd6 Erforschen Sie den Myostatin-Pfad<\/strong><\/p>\n<p style=\"margin: 0;\">Durchst\u00f6bern Sie das gesamte Sortiment <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/peptides\/\"><strong>Forschungspeptid-Katalog<\/strong><\/a>, mit dem invers-pharmakologischen Paar <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/follistatin-344\/\">Follistatin 344<\/a> als Myostatin-Antagonist f\u00fcr die Pfadrettungsforschung, <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/igf-1-lr3\/\">IGF-1 LR3<\/a> f\u00fcr direkte IGF-Rezeptor-anabole Forschung und <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/de\/tb-500\/\">TB-500<\/a> f\u00fcr die systemische Muskel- und Geweberegenerationsforschung.<\/p>\n<\/div>\n<p><!-- pep-seo-v1 --><\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>\u2705 Rekombinantes 25,8 kDa aktives Myostatin-Homodimer<br \/>\n\u2705 Kanonisches TGF-\u03b2-Superfamilie-atrophisches Ligand<br \/>\n\u2705 Inverse-Pharmakologie-Paar zu Follistatin 344<br \/>\n\u2705 ActRIIB \/ Smad2\/Smad3-Pfad-Agonist<br \/>\n\u2705 \u226595% HPLC-Reinheit, COA auf Anfrage<\/p>\n<p><strong>GDF-8 (Myostatin)<\/strong> ist ein rekombinantes Protein.<\/p>","protected":false},"featured_media":70950,"comment_status":"open","ping_status":"closed","template":"","meta":[],"product_brand":[],"product_cat":[5426],"product_tag":[6279,6278,5441],"class_list":{"0":"post-70729","1":"product","2":"type-product","3":"status-publish","4":"has-post-thumbnail","6":"product_cat-peptides","7":"product_tag-gdf-8","8":"product_tag-myostatin","9":"product_tag-peptide","11":"first","12":"instock","13":"shipping-taxable","14":"purchasable","15":"product-type-variable","16":"has-default-attributes"},"acf":[],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/product\/70729","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/product"}],"about":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/types\/product"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=70729"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/media\/70950"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=70729"}],"wp:term":[{"taxonomy":"product_brand","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/product_brand?post=70729"},{"taxonomy":"product_cat","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/product_cat?post=70729"},{"taxonomy":"product_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/de\/wp-json\/wp\/v2\/product_tag?post=70729"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}