{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/de\/product\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathion (Reduziert \/ GSH) Injektionsl\u00f6sung \u2014 Forschungsqualit\u00e4t"},"content":{"rendered":"

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Kurze Antwort \u2014 Was ist Glutathion (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathion (reduziert; GSH)<\/strong> ist das Tripeptid \u03b3-Glutamyl-Cysteinyl-Glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, Summenformel C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, MG 307,32 g\/mol. GSH ist das am h\u00e4ufigsten vorkommende nicht-proteinogene zellul\u00e4re Thiol (millimolare intrazellul\u00e4re Konzentrationen) und die kanonische Referenzverbindung f\u00fcr die Erforschung des zellul\u00e4ren antioxidativen Schutzes. Die einzigartige \u03b3-Peptidbindung<\/strong> zwischen der \u03b3-Carboxylgruppe des Glutamats und der Aminogruppe des Cysteins (anstelle der \u00fcblichen \u03b1-Peptidbindung) macht GSH resistent gegen g\u00e4ngige Peptidasen \u2014 nur \u03b3-Glutamyltransferase (\u03b3-GT) kann es spalten. Zellen nutzen GSH als prim\u00e4ren Elektronendonor f\u00fcr die Glutathionperoxidase-vermittelte Reduktion von Wasserstoffperoxid, als konjugierendes Cosubstrat f\u00fcr die Glutathion-S-Transferase-vermittelte Entgiftung von Xenobiotika und als Redoxstatus-Puffer, der das Thiol-Disulfid-Gleichgewicht von Proteinen kontrolliert. Hier als lyophilisierte USP-Qualit\u00e4tspulver ausschlie\u00dflich f\u00fcr die Laborforschung geliefert.<\/p>\n<\/div>\n

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Spezifikation<\/th>\nDetail<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Verbindungsklasse<\/strong><\/td>\n\u03b3-Glutamyl-Tripeptid; prim\u00e4res zellul\u00e4res nicht-proteinogenes Thiol-Antioxidans; kleines Molek\u00fcl-Forschungspetid (\u03b3-verkn\u00fcpft, peptidaseresistent)<\/td>\n<\/tr>\n
Chemischer Name<\/strong><\/td>\nL-Glutathion, reduziert (\u03b3-L-Glutamyl-L-Cysteinyl-Glycin; Synonyme: GSH, Glutathion freie S\u00e4ure, reduziertes Glutathion)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-Nummer<\/strong><\/td>\n70-18-8 (reduzierte GSH-Form); verwandt: 27025-41-8 (oxidierte GSSG-Dimerform, hier nicht geliefert)<\/td>\n<\/tr>\n
Molekularformel<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Molekulargewicht<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (freie S\u00e4ure)<\/td>\n<\/tr>\n
Sequenz<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Beachten Sie die \u03b3-Peptidbindung<\/strong> Verbindung zwischen der \u03b3-COOH-Seitenkette des Glutamats und der \u03b1-Aminogruppe des Cysteins, anstelle der \u00fcblichen \u03b1-Peptidbindung. Diese nicht-standardm\u00e4\u00dfige Verkn\u00fcpfung macht GSH resistent gegen gew\u00f6hnliche \u03b1-Peptidasen \u2014 nur \u03b3-Glutamyltransferase (\u03b3-GT) spaltet es, was der geschwindigkeitsbestimmende Schritt beim extrazellul\u00e4ren GSH-Abbau und -Recycling ist.<\/td>\n<\/tr>\n
Mechanismus<\/strong><\/td>\nDrei prim\u00e4re zellul\u00e4re Funktionen<\/strong>. (1) Elektronendonor f\u00fcr Glutathionperoxidase<\/em> (GPx-Familie) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, die klassische zellul\u00e4re Wasserstoffperoxid-Reduktionsreaktion; GSSG wird dann durch NADPH-abh\u00e4ngige Glutathionreduktase zur\u00fcck zu 2 GSH reduziert. (2) Co-Substrat f\u00fcr Glutathion-S-Transferase<\/em> (GST-Familie) \u2014 konjugiert GSH an elektrophile xenobiotische und endogene Substrate, wodurch ausscheidbare Mercapturs\u00e4ure-Konjugate entstehen (der zentrale Leber-Entgiftungsweg). (3) Redox-Status-Puffer<\/em> \u2014 das GSH:GSSG-Verh\u00e4ltnis (typischerweise ~100:1 in gesunden Zellen) kontrolliert das Thiol-Disulfid-Gleichgewicht von Proteinen \u00fcber Thioredoxin- und Glutaredoxin-vermittelten Austausch und reguliert tausende redox-sensitive Proteinaktivit\u00e4ten.<\/td>\n<\/tr>\n
Form<\/strong><\/td>\nLyophilisiertes wei\u00dfes bis cremefarbenes kristallines Pulver; Einweg-Forschungsfl\u00e4schchen. Hoch hygroskopisch<\/strong> \u2014 verschlie\u00dfen Sie die Fl\u00e4schchen nach jeder Entnahme sofort wieder, um Feuchtigkeitsaufnahme zu vermeiden.<\/td>\n<\/tr>\n
Reinheit<\/strong><\/td>\n\u226599% (HPLC-verifiziert, COA auf Anfrage); Titration best\u00e4tigt \u226598% reduzierte GSH-Form (\u22642% oxidierter GSSG-Gehalt). USP-Grade-Referenz.<\/td>\n<\/tr>\n
L\u00f6slichkeit<\/strong><\/td>\nWasser 20 mg\/mL; PBS (pH 7,2) 10 mg\/mL \u2014 leicht l\u00f6slich bei den angegebenen Fl\u00e4schchenkonzentrationen. Die Thiolgruppe (-SH) macht GSH empfindlich gegen\u00fcber Luftoxidation \u2014 Arbeitsl\u00f6sungen sollten frisch aus dem lyophilisierten Fl\u00e4schchen hergestellt und m\u00f6glichst innerhalb von 24 Stunden verwendet werden. DMSO ist ein geeignetes Co-L\u00f6sungsmittel f\u00fcr die Vorbereitung von Zellkultur-Stamml\u00f6sungen (bis zu 100 mg\/mL) und bietet zus\u00e4tzlichen Schutz vor Luftoxidation.<\/td>\n<\/tr>\n
Lagerung<\/strong><\/td>\nLyophilisiert: 2\u20138 \u00b0C in originalverpackter, versiegelter Verpackung f\u00fcr kurzfristige Arbeitsbest\u00e4nde; \u221220 \u00b0C f\u00fcr die Langzeitlagerung unge\u00f6ffneter Fl\u00e4schchen (stabil \u226536 Monate bei \u221220 \u00b0C; \u226518 Monate bei 2\u20138 \u00b0C). Rekonstituierte w\u00e4ssrige L\u00f6sungen: 2\u20138 \u00b0C, innerhalb von ~7 Tagen verwenden (Luftoxidation zu GSSG ist der limitierende Faktor). Lichtgesch\u00fctzt lagern. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen rekonstituierter L\u00f6sungen vermeiden<\/strong> \u2014 kumulative Zyklen beschleunigen die GSH \u2192 GSSG-Oxidation.<\/td>\n<\/tr>\n
Forschungszwecke<\/strong><\/td>\nNur f\u00fcr die laborwissenschaftliche Forschung. Nicht f\u00fcr die human- oder veterin\u00e4rmedizinische Diagnostik oder Therapie. Glutathion steht nicht auf der WADA-Verbotsliste. Es ist in einigen Rechtsgebieten (Italien \/ Japan \/ Korea \/ Philippinen als Tationil und \u00e4hnliche Markennamen) als klinisches Injektionsmittel f\u00fcr hepatologische und oxidative Stressbedingungen zugelassen; das hier gelieferte Forschungsmaterial ist ausschlie\u00dflich f\u00fcr den Laborgebrauch bestimmt und unterscheidet sich von diesen klinischen Pr\u00e4paraten.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

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Was ist L-Glutathion (reduziert \/ GSH)?<\/h2>\n

L-Glutathion (reduzierte Form, GSH)<\/strong> ist das am h\u00e4ufigsten vorkommende nicht-proteinogene zellul\u00e4re Thiol in der eukaryotischen Biologie \u2014 vorhanden in millimolaren intrazellul\u00e4ren Konzentrationen (1\u201310 mM in den meisten Zelltypen; bis zu 10 mM in Hepatozyten) und dient als Hauptpuffer f\u00fcr den zellul\u00e4ren Redox-Status. Strukturell handelt es sich um ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, Summenformel C10H17N3O6S, Molekulargewicht 307,32 g\/mol.10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, Molekulargewicht 307,32 g\/mol.<\/p>\n

Das bestimmende strukturelle Merkmal von Glutathion ist seine \u03b3-Peptidbindung<\/strong>. Standardpeptide sind \u00fcber \u03b1-Peptidbindungen zwischen der \u03b1-Carboxylgruppe einer Aminos\u00e4ure und der \u03b1-Aminogruppe der n\u00e4chsten verkn\u00fcpft. Bei Glutathion ist die Bindung zwischen Glutamat und Cystein unkonventionell: Sie wird zwischen der \u03b3-Carboxylgruppe<\/em> der Seitenkette von Glutamat und der \u03b1-Aminogruppe von Cystein gebildet. Diese nicht-standardm\u00e4\u00dfige Verkn\u00fcpfung ist die molekulare Grundlage f\u00fcr die Resistenz von Glutathion gegen\u00fcber gew\u00f6hnlichen zellul\u00e4ren Peptidasen \u2014 nur \u03b3-Glutamyltransferase (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) erkennt und spaltet die \u03b3-Bindung. Dadurch ist Glutathion im zellul\u00e4ren Zytosol einzigartig stabil, wo es sonst schnell durch \u03b1-Peptidase-Aktivit\u00e4t abgebaut w\u00fcrde, und der \u03b3-GT-vermittelte extrazellul\u00e4re Abbau ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt des Glutathion-Recyclings.<\/p>\n

Glutathion wird in zwei ATP-abh\u00e4ngigen Schritten durch die zytosolischen Enzyme Glutamat-Cystein-Ligase (GCL)<\/strong> \u2014 die die \u03b3-Glutamyl-Cystein-Bindung bildet \u2014 und Glutathion-Synthetase (GSS)<\/strong> \u2014 die das C-terminale Glycin hinzuf\u00fcgt \u2014 synthetisiert. GCL ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym und wird durch Glutathion selbst feedback-gehemmt, was eine Autoregulation der zellul\u00e4ren Glutathionspiegel erm\u00f6glicht. Die Verf\u00fcgbarkeit von Cystein ist der andere wesentliche geschwindigkeitsbestimmende Faktor \u2014 weshalb N-Acetylcystein (NAC), ein Cystein-Prodrug, die klassische klinische Intervention zur Steigerung der zellul\u00e4ren Glutathionsynthese bei oxidativem Stress und Entgiftungskontexten ist (die Grundlage f\u00fcr die Zulassung von NAC bei Paracetamol-\u00dcberdosierung und anderen klinischen Indikationen).<\/p>\n

Glutathion liegt in Zellen in zwei sich umwandelnden Formen vor: der reduzierten Form (GSH)<\/strong> mit einer freien Thiolgruppe (-SH) und der oxidierten Form (GSSG)<\/strong> bei der zwei GSH-Molek\u00fcle durch eine Disulfidbr\u00fccke verbunden sind. Das GSH:GSSG-Verh\u00e4ltnis (typischerweise ~100:1 in gesunden Zellen, sinkend auf 10:1 oder weniger unter oxidativem Stress) ist der klassische zellul\u00e4re Redox-Biomarker. GSSG wird durch Glutathion-Reduktase (GR, GSR)<\/strong>, ein NADPH-abh\u00e4ngiges Flavoenzym, zur\u00fcck zu 2 GSH reduziert \u2014 was das GSH-Redoxsystem mit der NADPH-Verf\u00fcgbarkeit und letztlich dem Pentosephosphatweg verbindet. Deshalb beeintr\u00e4chtigt eine St\u00f6rung des Pentosephosphatwegs (G6PD-Mangel, Glucose-6-phosphat-Verf\u00fcgbarkeit) die GSH-Systemfunktion und l\u00f6st oxidative Zellsch\u00e4den aus.<\/p>\n

Das hier gelieferte Forschungsmaterial in reduzierter GSH-Form wird als lyophilisierte Pulver zur Rekonstitution und f\u00fcr den Einsatz in Forschungsprotokollen zusammen mit dem Peptidkatalog geliefert.<\/p>\n

Wirkmechanismus \u2014 Drei prim\u00e4re zellul\u00e4re Funktionen<\/h2>\n

Der biologische Mechanismus von GSH ergibt sich aus drei prim\u00e4ren zellul\u00e4ren Rollen, die alle in der ver\u00f6ffentlichten Biochemie gut charakterisiert sind:<\/p>\n