{"id":71484,"date":"2026-05-20T10:05:00","date_gmt":"2026-05-20T10:05:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/pnc-27\/"},"modified":"2026-05-21T07:14:09","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:09","slug":"pnc-27","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/de\/product\/pnc-27\/","title":{"rendered":"PNC-27 (p53-HDM2 Membran-zielgerichtetes chim\u00e4res Peptid)"},"content":{"rendered":"

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Kurze Antwort \u2014 Was ist PNC-27?<\/h3>\n

PNC-27<\/strong> ist ein synthetisches chim\u00e4res Peptid (~32 Aminos\u00e4uren), das am Albert Einstein College of Medicine (Bowne, Pinto, Michl, Rauschmayer, Brower et\u00a0al.) entwickelt wurde und zwei funktionelle Dom\u00e4nen vereint: eine HDM2-bindende Helix<\/strong> abgeleitet von den p53-Transaktivierungsdom\u00e4nen-Residuen 12\u201326 (Sequenz PPLSQETFSDLWKLL) und ein Membranverankerungspeptid (MRP)<\/strong> angeh\u00e4ngt, um die Plasmamembranen von Krebszellen zu verankern und zu zerst\u00f6ren. Der mechanistische Ansatz ist, dass HDM2 (das menschliche Homolog von MDM2) anomal auf der Oberfl\u00e4che der Plasmamembran<\/em> von Krebszellen exprimiert wird \u2014 nicht nur im Zellkern, wo es normalerweise p53 abbaut. PNC-27 bindet das oberfl\u00e4chenexponierte HDM2, die MRP-Dom\u00e4ne st\u00f6rt dann die Lipid-Doppelschicht, und Krebszellen durchlaufen eine schnelle Membranlyse und nekrotischen Zelltod. Ver\u00f6ffentlicht in Modellen f\u00fcr Bauchspeicheldr\u00fcsenkrebs, Leuk\u00e4mie, Brustkrebs und andere Tumore. Nur f\u00fcr die Laborforschung geeignet. Tumorzielgerichtetes, membranzerst\u00f6rendes chim\u00e4res Peptid.<\/em><\/p>\n<\/div>\n

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Spezifikation<\/th>\nDetail<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Verbindungsklasse<\/strong><\/td>\nSynthetisches ~32-aa chim\u00e4res Peptid; tumorzielgerichtetes membranzerst\u00f6rendes therapeutisches Peptid; HDM2-bindende Helix + Membranresidenzpeptid (MRP) Chim\u00e4re<\/td>\n<\/tr>\n
Chemischer Name<\/strong><\/td>\nPNC-27 (Peptide Nuclear Construct 27; Synonyme: p53-MRP Chim\u00e4re, p53(12-26)-MRP Konstrukt)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-Nummer<\/strong><\/td>\nForschungsgrad chim\u00e4res Peptid \u2014 keine einzelne kanonische CAS; Identifikation durch ver\u00f6ffentlichte Sequenz und Lieferanten-COA<\/td>\n<\/tr>\n
Sequenz<\/strong><\/td>\nN-terminale HDM2-bindende Helix (p53 Transaktivierungsreste 12\u201326): PPLSQETFSDLWKLL<\/strong>; Linker; C-terminales Membranresidenzpeptid (MRP, Sequenz variiert leicht in ver\u00f6ffentlichten Referenzen \u2014 Forscher sollten die COA f\u00fcr die genaue Batch-Sequenz konsultieren). Gesamt ~32 Aminos\u00e4uren.<\/td>\n<\/tr>\n
Molekulargewicht<\/strong><\/td>\n~3.800 Da (abh\u00e4ngig von der genauen MRP-Sequenz)<\/td>\n<\/tr>\n
Molekularformel<\/strong><\/td>\n~32-Rest chim\u00e4res Peptid \u2014 sequenzabgeleitetes ungef\u00e4hres MF C173<\/sub>H278<\/sub>N52<\/sub>O43<\/sub>S; ver\u00f6ffentlichtes MW ~3.800 Da (abh\u00e4ngig vom genauen Membranresidenzpeptid-Linker; Batch-COA konsultieren).<\/td>\n<\/tr>\n
Mechanismus<\/strong><\/td>\nTumorzellselektive Membranlyse<\/strong>. (1) PNC-27 bindet HDM2<\/strong> an der Plasmamembran von Krebszellen. Normale Zellen exprimieren HDM2 nur im Zellkern (wo es p53 ubiquitiniert und abbaut, um die p53-Spiegel zu kontrollieren); Krebszellen exprimieren HDM2 anomalerweise auf der Zelloberfl\u00e4che \u2014 ein tumorspezifischer Marker. (2) Nach der Bindung inseriert die Membranresidenz-Peptid-Dom\u00e4ne (MRP) in die Lipid-Doppelschicht. (3) Die Multimerisierung gebundener PNC-27-Molek\u00fcle erzeugt Membranporen \u2192 schneller nekrotischer Zelltod innerhalb von Minuten bis Stunden. Der Mechanismus ist die nekrotische Membranlyse (NICHT klassische Apoptose) \u2014 was PNC-27 von Caspase-Weg-Antikrebspeptiden unterscheidet.<\/td>\n<\/tr>\n
Tumorzell-Selektivit\u00e4t<\/strong><\/td>\nVer\u00f6ffentlichte Forschung hat die selektive Abt\u00f6tung von Krebszellen bei Pankreasadenokarzinom, AML- und ALL-Leuk\u00e4mie, Brustkrebs, Prostatakrebs, Melanom und anderen Tumormodellen nachgewiesen \u2014 mit Schonung der passenden Normalzellkontrollen, denen die Oberfl\u00e4chen-HDM2-Expression fehlt.<\/td>\n<\/tr>\n
Form<\/strong><\/td>\nLyophilisierte wei\u00dfliche bis leicht gelbliche Pulver; Einweg-Forschungsfl\u00e4schchen<\/td>\n<\/tr>\n
Reinheit<\/strong><\/td>\n\u226599% (HPLC-verifiziert, COA auf Anfrage); MALDI-TOF-Massenbest\u00e4tigung bei der chim\u00e4ren-spezifischen MW<\/td>\n<\/tr>\n
Lagerung<\/strong><\/td>\nLyophilisiert: 2\u20138 \u00b0C kurzfristig, \u221220 \u00b0C langfristig. Rekonstituiert: 2\u20138 \u00b0C, innerhalb von 30 Tagen verwenden. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden.<\/td>\n<\/tr>\n
Forschungszwecke<\/strong><\/td>\nNur zur Verwendung in der Laborforschung. Nicht f\u00fcr die menschliche oder tierische Diagnostik oder Therapie. PNC-27 ist ein pr\u00e4klinisches Forschungswerkzeug, das noch nicht in die formelle klinische Entwicklung eingetreten ist. Nicht auf der WADA-Verbotsliste.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

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Wirkmechanismus \u2014 HDM2-zielgerichtete Membranlyse<\/h2>\n

PNC-27 wurde von der Bowne \/ Pinto \/ Michl \/ Rauschmayer-Gruppe am Albert Einstein College of Medicine als Beispiel f\u00fcr chim\u00e4re Peptiddesign<\/strong> in der Onkologie entwickelt \u2014 die Kombination eines tumorzielgerichteten Bereichs (die p53-abgeleitete HDM2-bindende Helix) mit einem generischen Killerbereich (das Membranresidenz-Peptid). Die Designlogik:<\/p>\n