{"id":71392,"date":"2026-05-20T08:54:38","date_gmt":"2026-05-20T08:54:38","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/ll-37\/"},"modified":"2026-05-21T07:14:09","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:09","slug":"ll-37","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/product\/ll-37\/","title":{"rendered":"LL-37 (Kathelisidiini-antimikrobinen peptidi)"},"content":{"rendered":"<p><!-- medsbase-tldr-answer --><\/p>\n<div style=\"background: #fff8e1; border-left: 4px solid #f5a623; padding: 18px 22px; margin: 18px 0; border-radius: 4px;\">\n<h3 style=\"margin: 0 0 8px 0; font-size: 16px; color: #1a4a6b;\">Pikavastaus \u2014 Mik\u00e4 on LL-37?<\/h3>\n<p style=\"margin: 0;\"><strong>LL-37<\/strong> (jota kutsutaan my\u00f6s Cathelicidin Antimicrobial Peptideksi, CAP-18:ksi tai FALL-39:ksi) on 37-aminohappoinen amfipaattinen \u03b1-helikaalinen is\u00e4nt\u00e4puolustuspeptidi \u2014 ainoa ihmisen katelisiidini. Se vapautuu proteinaasi-3:n pilkkomana inaktiivisesta esimuodosta (hCAP-18) ja yhdist\u00e4\u00e4 suoran laajakirjoisen antimikrobisen toiminnan (bakteereita, sieni\u00e4, verhollisia viruksia ja biofilmej\u00e4 vastaan) voimakkaisiin immunomodulatorisiin vaikutuksiin: LPS-neutralointi, neutrofiilien\/monosyyttien\/T-solujen kemotaksis, antibiofilmi-toiminta ja angiogeneesi\u00e4 edist\u00e4v\u00e4 haavanparannus-signalointi. LL-37:\u00e4\u00e4 tutkitaan antimikrobisten resistenssien, haavanparannuksen, ateroskleroosin, psoriaasin patogeneesin ja onkologian aloilla. Toimitetaan 5 mg:n liofilisoituina pulloina vain laboratoriotutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n.<\/p>\n<\/div>\n<div class=\"medsbase-trust-strip\" style=\"background: #f4f8fb; border: 1px solid #d8e3eb; padding: 12px 16px; margin: 16px 0; border-radius: 4px; font-size: 14px;\"><strong>Mit\u00e4 saat MedsBasen kautta:<\/strong> Tutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n tarkoitettuja liofilisoituja peptidej\u00e4 \u00b7 HPLC \u226599 % puhdettu (COA saatavilla pyynn\u00f6st\u00e4) \u00b7 Hienovarainen l\u00e4mp\u00f6tilan kest\u00e4v\u00e4 pakkaus \u00b7 Maailmanlaajuinen peptidikuriiri \u00b7 1 400+ varmennettua <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/reviews\/\">asiakasarviota<\/a><\/div>\n<p class=\"medsbase-reship-line\" style=\"font-size: 14px; color: #444; margin: 8px 0 18px;\">\ud83d\udce6 Jokainen tilaus on katettuna meid\u00e4n <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/medsbase-re-shipment-assurance-policy\/\"><strong>Reshipment Assurance Policy -politiikkamme piiriin<\/strong><\/a> \u2014 jos l\u00e4hetyksesi ei saavu 20 arkip\u00e4iv\u00e4ss\u00e4, l\u00e4het\u00e4mme uuden.<\/p>\n<table class=\"medsbase-spec-table\" style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 18px 0; font-size: 14px;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 8px 12px; text-align: left; width: 30%;\">Tekniset tiedot<\/th>\n<th style=\"padding: 8px 12px; text-align: left;\">Yksityiskohta<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>CAS-numero<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">154947-66-7 (LL-37 vapaa em\u00e4s)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Tyyppi<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">37-aminohappoinen amfipaattinen \u03b1-helikaalinen kationinen antimikrobinen is\u00e4nt\u00e4puolustuspeptidi; ainoa ihmisen katelisiidini (CAMP-geenituote); aktiivinen C-terminaalinen peptidi, joka vapautuu proteinaasi-3:n pilkkomana inaktiivisesta hCAP-18-esimuodosta; tunnetaan my\u00f6s nimill\u00e4 CAP-18 (18 kDa:n esimuodon C-terminaalinen Cathelicidin Antimicrobial Peptide) ja FALL-39 (kun sis\u00e4lt\u00e4\u00e4 N-terminaalisen F-residuun aiemmasta sekvensoinnista)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Molekyylikaava<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">C<sub>205<\/sub>H<sub>340<\/sub>N<sub>60<\/sub>O<sub>53<\/sub><\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Molekyylipaino<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">~4 493,3 Da<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Sekvenssi<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">H-Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser-OH (LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES) \u2014 lineaarinen 37-residuurinen kationinen peptidi; +6 nettovaraus neutraalissa pH:ssa; taittuu amfipaattiseksi \u03b1-kierukaksi lipidikalvo-ymp\u00e4rist\u00f6iss\u00e4. Vapaat N- ja C-terminukset; ei disulfidisiltoja, ei asylaatioita, ei PEGylaatiota.<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Muoto<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Lyofiloitu jauhe (valkoista tai kellert\u00e4v\u00e4\u00e4)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Puhdaus<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">\u226599 % (HPLC-varmistettu, COA saatavilla pyynn\u00f6st\u00e4)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>S\u00e4ilytys<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Liofilisoituna: 2\u20138 \u00b0C (j\u00e4\u00e4kaappi) lyhytaikaista ty\u00f6varastoa varten; \u221220 \u00b0C avaamattomien pullojen pitk\u00e4aikaiss\u00e4ilytykseen. Uudelleenliuotettuna: 2\u20138 \u00b0C, k\u00e4yt\u00e4 noin 14\u201328 p\u00e4iv\u00e4n kuluessa. Suojaa valolta. V\u00e4lt\u00e4 toistuvia j\u00e4\u00e4tymis-sulamiskierroksia. Kationiset AMP:t voivat adsorboitua muovipintoihin \u2014 matala-affiniteettiputket (silikonoidut tai Protein LoBind) suositellaan varastointiin ja laimennukseen.<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Liukoisuus<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Eritt\u00e4in liukeneva bakteriostaattiseen veteen, steriiliin veteen tai laimeaan (0,01\u20130,1 %) etikkahappoon. Liuota happamasta neutraaliin pH:oon; v\u00e4lt\u00e4 korkeasuolaisia tai voimakkaasti em\u00e4ksisi\u00e4 puskureita varastoliuoksia varten. Amfipaattinen \u03b1-kierre voi aggregoitua korkeissa pitoisuuksissa \u2014 valmista ty\u00f6liuokset v\u00e4litt\u00f6m\u00e4sti ennen k\u00e4ytt\u00f6\u00e4.<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #fff;\">\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0; width: 30%;\"><strong>Tutkimusk\u00e4ytt\u00f6<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 8px 12px; border-bottom: 1px solid #e0e0e0;\">Vain laboratoriotutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n. Ei tarkoitettu ihmis- tai el\u00e4inl\u00e4\u00e4ketieteelliseen diagnostiseen tai terapeuttiseen k\u00e4ytt\u00f6\u00f6n.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p><!-- \/medsbase-tldr-answer --><\/p>\n<h2>Mik\u00e4 on LL-37?<\/h2>\n<p><strong>LL-37<\/strong> on aktiivinen C-terminaalinen 37-aminohappoinen peptidi, joka vapautuu ihmisen katelisiidiiniantimikrobisen peptidin hCAP-18 proteolyyttisest\u00e4 pilkkomisesta \u2014 ainoa ihmisen katelisiidiinigeenituote, joka koodataan <em>CAMP<\/em> geeni kromosomissa 3. Peptidi on nimetty kahden ensimm\u00e4isen aminohappoj\u00e4\u00e4nn\u00f6ksen (Leu-Leu) ja pituuden (37 aminohappoa) mukaan. Se kuuluu katheliidiinien perheeseen, joka on luontaisen immuniteetin puolustuspeptidej\u00e4 ja l\u00f6ytyy useimmista selk\u00e4rankaisista. Se on keskeinen toimija ihmisen luontaisen immuniteetin katheliidiiniosassa yhdess\u00e4 defensiinien perheen kanssa.<\/p>\n<p>Ep\u00e4aktiivinen hCAP-18 -muoto tuotetaan neutrofiilien granuloissa, epiteelipinnoilla (ihon keratinoiitit, hengitysteiden ja suoliston epiteeli) sek\u00e4 pienemmiss\u00e4 m\u00e4\u00e4rin makrofageissa, NK-soluissa, mastosoluissa, B-soluissa ja \u03b3\u03b4 T-soluissa. Aktivoitumiseen liittyy proteinaasi-3 -katalysoitu leikkaus (neutrofiileissa) tai kallikreiini-5\/kallikreiini-7 (ihossa), joka vapauttaa bioaktiivisen 37 aminohapon pituisen peptidin. T\u00e4m\u00e4 peptidi muodostaa voimakkaasti amfipaatisen \u03b1-kierrerakenteen kalvoja muistuttavissa ymp\u00e4rist\u00f6iss\u00e4. Peptidin nettovaraus on +6 neutraalissa pH:ssa, ja kationiset lysiini- ja arginiinij\u00e4\u00e4nn\u00f6kset keskittyv\u00e4t kierrerakenteen toiselle puolelle, kun taas hydrofobiset leusiini-, fenyylialaniini-, isoleusiini- ja valiinij\u00e4\u00e4nn\u00f6kset ovat vastakkaisella puolella \u2013 t\u00e4m\u00e4 on kanoninen \u201camfipaatinen \u03b1-kierre\u201d -arkkitehtuuri, joka mahdollistaa selektiivisen vuorovaikutuksen negatiivisesti varautuneiden mikrobikalvojen kanssa.<\/p>\n<p>LL-37 yhdist\u00e4\u00e4 kaksi erillist\u00e4 puolustusmekanismia yhdeksi peptidiksi. Sen <strong>suora antimikrobinen toiminta<\/strong> kattaa Gram-positiiviset bakteerit (mukaan lukien metisilliiniresistentit <em>S. aureus<\/em>, MRSA), Gram-negatiiviset bakteerit (mukaan lukien <em>E. coli<\/em>, <em>K. pneumoniae<\/em>, <em>P. aeruginosa<\/em>), kalvovirukset (HSV-1, influenssa, RSV), sienet (<em>Candida<\/em>), ja mikrobien biofilmit. Sen <strong>immunomodulatorinen toiminta<\/strong> sis\u00e4lt\u00e4\u00e4 bakteerien lipopolysakkaridin (LPS) ja lipoteikoisapon sitoutumisen ja neutraloinnin, neutrofiilien\/monotsyyttien\/T-solujen\/mastosolujen kemotaksin formyylipeptidireseptorin kautta (FPRL1\/FPR2), TLR-signaloinnin moduloinnin, LPS-indusoitujen myrkyllisten sytokiinimyrskyjen tukahduttamisen, angiogeneesin stimuloinnin FPRL1-signaloinnin kautta endoteelisoluissa ja keratinoiittien migraation stimuloinnin haavanparantumisessa. LL-37:n s\u00e4\u00e4telyh\u00e4iri\u00f6t liittyv\u00e4t psoriaasin patogeneesiin (jossa liiallinen LL-37 muodostaa komplekseja omien DNA:n kanssa ja aktivoi plasmasytoidisia dendriittisoluja), ateroskleroosiin ja joihinkin sy\u00f6piin. LL-37 ei ole <strong>ei hyv\u00e4ksytty<\/strong> FDA:n, EMA:n, MHRA:n tai mink\u00e4\u00e4n muun merkitt\u00e4v\u00e4n s\u00e4\u00e4ntelyviranomaisen hyv\u00e4ksym\u00e4 ihmisterapeuttiseen k\u00e4ytt\u00f6\u00f6n. T\u00e4\u00e4ll\u00e4 myyt\u00e4v\u00e4 tutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n tarkoitettu LL-37 toimitetaan <strong>vain laboratoriotutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n<\/strong> eik\u00e4 ole tarkoitettu ihmisille tai el\u00e4imille annettavaksi.<\/p>\n<h2>Toimintamekanismi \u2014 Kalvon h\u00e4iriintyminen + Immunomodulaatio<\/h2>\n<p>LL-37 toimii kolmen p\u00e4\u00e4asiallisen mekanismin kautta, jotka on dokumentoitu julkaistussa tutkimuksessa:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>Selektiivinen mikrobikalvojen h\u00e4iri\u00f6 amfipaatisen \u03b1-kierteen insertiona<\/strong> \u2014 Suuressa vesiliuoksessa LL-37 on suurelta osin rakenteeton, mutta negatiivisesti varautuneen mikrobikalvon (jossa on paljon fosfatidylglyserolia, kardiolipiini\u00e4, lipoteikoiihappoa tai LPS) kontaktissa se taittuu nopeasti amfipaatiseksi \u03b1-kierteeksi. Kationinen puoli sitoutuu anioniseen kalvopintaan; hydrofobinen puoli tunkeutuu lipidikaksoiskerrokseen. Kynnyspeptidi-lipidi-suhteissa t\u00e4m\u00e4 johtaa toroidisten porejen muodostumiseen tai \u201cmatto\u201d-tyyppiseen kalvon hajoamiseen, mik\u00e4 depolaroi mikrobisolun ja h\u00e4iritsee olennaisia transkalvogradientteja. Nis\u00e4kk\u00e4iden solukalvot ovat suojassa zwitterionisesta uloimmasta lehdest\u00e4\u00e4n (fosfatidyylikoliini, sfingomyeliini) ja kolesterolin l\u00e4sn\u00e4olosta \u2014 mik\u00e4 tarjoaa tietynasteisen mikrobiselektiivisyyden, joka erottaa AMP:t laajalti sytotoksisista puhdistusaineista.<\/li>\n<li><strong>LPS-neutralointi ja TLR4-reitin modulaatio<\/strong> \u2014 LL-37 sitoutuu suoraan bakteerien lipopolysakkaridiin (LPS) korkealla affiniteetilla, erist\u00e4en sen TLR4 \/ MD-2 \/ CD14-reseptorikompleksista. T\u00e4m\u00e4 est\u00e4\u00e4 LPS:n aiheuttaman NF-\u03baB:n aktivoitumisen, v\u00e4hent\u00e4\u00e4 alavirran TNF-\u03b1 \/ IL-6 \/ IL-1\u03b2:n vapautumista ja suojelee is\u00e4nt\u00e4kudosta sepsis-tyyppisilt\u00e4 sytokiinimyrskyilt\u00e4 vakavien gramnegatiivisten infektioiden aikana. Sama ominaisuus tekee LL-37:st\u00e4 tutkimusv\u00e4lineen LPS:n aiheuttaman signaloinnin analysointiin.<\/li>\n<li><strong>Immunomodulaatio FPRL1:n (formyylipeptidireseptori-tyyppi 1) ja alavirran signaloinnin kautta<\/strong> \u2014 LL-37 toimii kemoatraktanttina neutrofiileille, monosyytille ja T-soluille sitoutumalla FPRL1:een (FPR2), G-proteiiniin kytkeytyv\u00e4\u00e4n reseptoriin, jota ilmenee laajalti luontaisen immuniteetin efektorisoluissa. Sama reseptori endotelisoluissa v\u00e4litt\u00e4\u00e4 LL-37:n angiogeneesi\u00e4 edist\u00e4v\u00e4\u00e4 vaikutusta \u2014 stimuloi endotelisolujen proliferointia, migraatiota ja putkimaista muodostumista. Keratinosyyttien migraatio haavan uudelleenepitelisoitumisen aikana on my\u00f6s FPRL1-riippuvaista. Peptidi sitoutuu lis\u00e4ksi makrofagien purinergisiin P2X7-reseptoreihin, osallistuen inflammasomin modulaatioon.<\/li>\n<\/ul>\n<p>LL-37-biologian erottuva piirre on <strong>\u201cmiekka vs kilpi\u201d-tasapaino<\/strong>: matalilla pitoisuuksilla peptidi on p\u00e4\u00e4asiassa immunomodulatorinen ja kudos suojaava, kun taas korkeilla paikallisilla pitoisuuksilla suora kalvonh\u00e4iritsev\u00e4 aktiivisuus dominoi. T\u00e4m\u00e4 pitoisuusriippuvainen toiminnallinen vaihtelu on yksi syy, miksi LL-37:ll\u00e4 on terapeuttista tutkimuskiinnostusta sek\u00e4 antibakteeristen ett\u00e4 haavanparannusindikaatioiden osalta, ja miksi yksityiskohtainen annos-vaste-karakterisointi on kriittinen miss\u00e4 tahansa in-vitro- tai in-vivo-protokollassa.<\/p>\n<h2>Julkaistut tutkimussovellukset<\/h2>\n<p>LL-37:\u00e4\u00e4 k\u00e4ytet\u00e4\u00e4n laboratoriotutkimuksissa, joissa tutkitaan:<\/p>\n<ul>\n<li><strong>Antimikrobisten l\u00e4\u00e4kkeiden vastustuskyky\u00e4 koskeva tutkimus<\/strong> \u2014 laajakirjoisia minimin estopitoisuus (MIC) -paneleja MRSA:ta, ESBL:\u00e4\u00e4 tuottavia Enterobacteriaceae -kantoja, karbapenemeille resistenttej\u00e4 kantoja ja biofilmiin liittyvi\u00e4 patogeeneja vastaan; AMP-kehityspipelinejen vertailu<\/li>\n<li><strong>Biofilmitutkimus<\/strong> \u2014 biofilmin ehk\u00e4isyassayt, vakiintuneiden biofilmien h\u00e4irint\u00e4assayt <em>P. aeruginosa<\/em>, <em>S. aureus<\/em>, ja <em>K. pneumoniae<\/em> \u2014 merkitt\u00e4v\u00e4 kystisen fibroosin ja kroonisten haavojen tutkimuksessa<\/li>\n<li><strong>LPS \/ sepsis-tutkimus<\/strong> \u2014 LPS-neutralointiassayt, TLR4-signaloinnin analysointi, septisen \u0161okin sytokiinimyrskymallit<\/li>\n<li><strong>Haavan paranemisen ja ihon tutkimus<\/strong> \u2014 keratinosyyttien migraatioassayt, dermaalisten fibroblastien ja endoteliaalisten solujen haavan sulkeutumismallit; yksi t\u00e4rkeimmist\u00e4 tutkimuspeptideist\u00e4 ihohaavojen paranemisen tutkimuksessa<\/li>\n<li><strong>Psoriasispatogeneesin tutkimus<\/strong> \u2014 LL-37 \/ itse-DNA \/ plasmasytoidis-dendriittisolujen akselin analysointi (LL-37:\u00e4\u00e4 ilmentyy liikaa psoriatisessa ihossa ja se muodostaa komplekseja itse-DNA:n kanssa rikkoen toleranssia TLR9:n kautta pDC:ss\u00e4)<\/li>\n<li><strong>Ateroskleroositutkimus<\/strong> \u2014 LL-37:\u00e4\u00e4 plakkien makrofageissa, hapettuneen LDL:n vuorovaikutus, verisuonten tulehdusmallit<\/li>\n<li><strong>Onkologian tutkimus<\/strong> \u2014 paradoksaalisia sek\u00e4 kasvainten edist\u00e4vi\u00e4 ett\u00e4 est\u00e4vi\u00e4 vaikutuksia riippuen kasvaintyypist\u00e4 (LL-37 edist\u00e4\u00e4 kasvua joissakin sy\u00f6viss\u00e4 FPRL1-v\u00e4litteisesti, kun taas toisissa se est\u00e4\u00e4 kasvainten kasvua suoraan h\u00e4iritsev\u00e4ll\u00e4 vaikutuksella kasvainsolujen kalvoihin)<\/li>\n<li><strong>Synnynn\u00e4isen immuniteetin mekanistinen tutkimus<\/strong> \u2014 FPRL1-signalointi, P2X7-modulaatio, neutrofilien solunulkoisten verkkojen (NET) biologia, D-vitamiinin v\u00e4litt\u00e4m\u00e4 CAMP-induktio<\/li>\n<\/ul>\n<p>Laajempaa kontekstia synnynn\u00e4isen immuniteetin ja is\u00e4nt\u00e4puolustuspeptidien tutkimukselle l\u00f6yd\u00e4t <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/kpv-lysine-proline-valine\/\">KPV<\/a> (\u03b1-MSH:st\u00e4 johdettu tulehdusta est\u00e4v\u00e4 tripeptidi), <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/bpc-157\/\">BPC-157<\/a> (monireitinen kudosten korjauspentadekapeptidi), ja <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/tb-500\/\">TB-500<\/a> (Thymosiini Beta-4 -fragmentti, laaja-alainen kudosten korjaus). Selaa koko <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/peptides\/\">tutkimuspeptidien luettelo<\/a> liittyvist\u00e4 yhdisteist\u00e4.<\/p>\n<h2>Saatavat vahvuudet ja pitoisuudet<\/h2>\n<p>MedsBase tarjoaa LL-37-peptidi\u00e4 5 mg:n liofilisoituina pulloina. Saatavana 10- tai 20-pullon pakkauksina t\u00e4ydellisine rekonstituutio-ohjeineen:<\/p>\n<table style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 16px 0;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Pullon vahvuus<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Tyypillinen tutkimusk\u00e4ytt\u00f6tapaus<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Pakkauskoot<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>5 mg<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Vakiotutkimusvahvuus \u2014 useita viikkoja kattavat MIC-paneelit, biofilmiassayt, haavanparannuskokeet, LPS-neutralointitestit, immunomodulaation annosvasetutkimukset<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">10 tai 20 pulloa<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>LL-37 toimitetaan modifioimattomana lineaarisena 37-residuisena vapaahappomuotona (ei asylointia, ei PEGylointia, ei disulfidisiltaa). Peptidi on herkk\u00e4 adsorboitumiselle muoviin \u2014 tutkijoiden tulisi k\u00e4ytt\u00e4\u00e4 matala-adsorboivia putkia varastointiin ja laimennukseen. Julkaistuissa assayissa k\u00e4ytetyt ty\u00f6skentelypitoisuudet vaihtelevat noin 0,5 \u00b5g\/ml kemotaksitesteiss\u00e4 jopa noin 50 \u00b5g\/ml suorissa antimikrobisissa tappotesteiss\u00e4.<\/p>\n<h2>Vertailu \u2014 LL-37 vs KPV<\/h2>\n<p>LL-37 ja <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/kpv-lysine-proline-valine\/\">KPV<\/a> molemmat k\u00e4ytet\u00e4\u00e4n synnynn\u00e4isen immuniteetin tutkimuksessa, mutta ne toimivat t\u00e4ysin eri skaaloissa ja kohdistuvat eri mekanismeihin. LL-37 on t\u00e4ysimittainen 37-aminohappoj\u00e4\u00e4nn\u00f6ksinen is\u00e4nt\u00e4puolustuspeptidi, joka yhdist\u00e4\u00e4 suoran antimikrobisen kalvoh\u00e4irinn\u00e4n FPRL1-v\u00e4litteiseen immunomodulaatioon. KPV (Lysiini-Proliini-Valiini) on \u03b1-melanotsyytteja stimuloivan hormonin (\u03b1-MSH) C-terminaalinen 3-aminohappoj\u00e4\u00e4nn\u00f6sfragmentti, joka toimii kohdennettuna tulehdusta est\u00e4v\u00e4n\u00e4 ja maltillisena antimikrobisena peptidin\u00e4 melanokortiinireseptorireitin modulaation kautta.<\/p>\n<table style=\"width: 100%; border-collapse: collapse; margin: 16px 0;\">\n<thead>\n<tr style=\"background: #2c7cb0; color: #fff;\">\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">Kriteeri<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">LL-37<\/th>\n<th style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd; text-align: left;\">KPV<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Alkuper\u00e4<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Ihmisen katelysiidin hCAP-18:n C-terminus (CAMP-geeni)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">\u03b1-melanotsyytteja stimuloivan hormonin (\u03b1-MSH) C-terminus<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Pituus<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">37 aminohappoa<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">3 aminohappoa<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Ensisijainen mekanismi<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Amfipaattinen \u03b1-helikaalinen kalvoh\u00e4iri\u00f6 + FPRL1-immunomodulaatio<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Melanokortiinis\u00e4\u00e4t\u00f6isen tulehdusta est\u00e4v\u00e4n signaloinnin (NF-\u03baB:n tukahduttaminen)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Antimikrobinen kirjo<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Laaja \u2014 Gram+, Gram\u2212, kalvoviruset, sienet, biofilmit<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Kapea \u2014 p\u00e4\u00e4asiassa Gram+; huomattavasti heikompi kuin LL-37<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Tulehdusta v\u00e4hent\u00e4v\u00e4<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Vahva (LPS-neutralointi, sytokiinien s\u00e4\u00e4tely)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Vahva (kanoninen tulehdusta est\u00e4v\u00e4 tutkimustripeptidi)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Nettovaraus<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">+6 (eritt\u00e4in kationinen)<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">+1<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Rakenne kalvossa<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Amfipaattinen \u03b1-heliksi<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Ei m\u00e4\u00e4ritelty\u00e4 toisiostruktuuria (lyhyt lineaarinen motiivi)<\/td>\n<\/tr>\n<tr style=\"background: #f9f9f9;\">\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\"><strong>Parhaiten tutkittu indikaatio<\/strong><\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">Antimikrobinen resistenssi, haavan paraneminen, psoriaasi<\/td>\n<td style=\"padding: 10px; border: 1px solid #ddd;\">IBD\/koliittimallit, suolistulehdus, atooppinen dermatiitti<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>Laaja-alaisen antimikrobisen toiminnan, biofilmin h\u00e4irinn\u00e4n tai kalvoreikamekanismien tutkimukseen keskittyv\u00e4ss\u00e4 tutkimuksessa LL-37 on kanoninen vertailupeptidi. Solutasolla melanokortiinireitin tulehdusta est\u00e4v\u00e4\u00e4 signalointia tutkivassa tutkimuksessa, <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/kpv-lysine-proline-valine\/\">KPV<\/a> on selektiivisempi ty\u00f6kalu. Katso my\u00f6s <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/bpc-157\/\">BPC-157<\/a> kudoskorjaukseen keskittyv\u00e4\u00e4 tulehdusta est\u00e4v\u00e4\u00e4 tutkimusta varten ja <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/tb-500\/\">TB-500<\/a> laajalle kudoskorjausvertailulle.<\/p>\n<div style=\"background: #f4f8fb; border-left: 4px solid #2c7cb0; padding: 14px 18px; margin: 18px 0;\"><strong class=\"mb-bac-water-callout\">\ud83d\udca7 Tarvitsetko BAC-vett\u00e4?<\/strong> Jokaisen liofilisoidun pullon uudelleenliuottaminen vaatii steriili\u00e4 bakteriostaattista vett\u00e4. Paranna t\u00e4m\u00e4 tuote <a href=\"\/fi\/bac-water\/\"><strong>BAC Vesi (Bakteriostaattinen vesi)<\/strong><\/a> \u2014 30 mL moniannospullo, 0,9 % bentsyylialkoholia sis\u00e4lt\u00e4v\u00e4, USP-luokan.<\/div>\n<h2>S\u00e4ilytys ja liuotus<\/h2>\n<p><strong>Ennen liuotusta:<\/strong> s\u00e4ilyt\u00e4 liofilisoidut pullot j\u00e4\u00e4kaapissa 2\u20138 \u00b0C:ssa alkuper\u00e4isess\u00e4 pakkauksessa lyhytaikaista k\u00e4ytt\u00f6varastoa varten. Pitk\u00e4aikaista s\u00e4ilytyst\u00e4 varten j\u00e4\u00e4dyt\u00e4 avaamattomat pullot \u221220 \u00b0C:ssa. Liofilisoitu LL-37 on stabiili j\u00e4\u00e4kaapissa jopa 24 kuukautta ja \u221220 \u00b0C:ssa jopa 36 kuukautta. V\u00e4lt\u00e4 liofilisoidun jauheen j\u00e4\u00e4dytt\u00e4mist\u00e4 ja sulattamista toistuvasti. Kuten kaikki kationiset AMP:t, LL-37 on alttiista <strong>muoviadsorptiolle<\/strong> \u2014 jopa pienet h\u00e4vi\u00f6t standardipolypropeeniputkiin voivat v\u00e4\u00e4rist\u00e4\u00e4 annos-vaste -dataa. K\u00e4yt\u00e4 matala-adsorptioputkia (silikoitu lasi, Protein LoBind tai bovisen seerumin albumiinilla esip\u00e4\u00e4llystetty polypropeeni) varastos\u00e4ilytykseen ja sarjalaimennuksiin matala-proteiini -puskureissa.<\/p>\n<p><strong>Uudelleenliuotusmenettely:<\/strong> ruiske bakteerien kasvua est\u00e4v\u00e4\u00e4 vett\u00e4 pullon sivusein\u00e4m\u00e4\u00e4 pitkin (ei suoraan liofilisoidun kakkupalan p\u00e4\u00e4lle). 5 mg pullossa 1,0 ml bakteerien kasvua est\u00e4v\u00e4\u00e4 vett\u00e4 tuottaa 5 mg\/ml k\u00e4ytt\u00f6pitoisuuden; 2,0 ml tuottaa 2,5 mg\/ml k\u00e4ytt\u00f6varaston. K\u00e4\u00e4ntele varovasti \u2014 \u00e4l\u00e4 vortexoi liian voimakkaasti, koska vaahtoutuminen sis\u00e4lt\u00e4\u00e4 ilmaa ja voi h\u00e4irit\u00e4 heliksin taittumista. Anna jauheen liueta kokonaan (tyypillisesti 1\u20132 minuuttia) ennen nesteen ottamista. Bakteerien kasvua est\u00e4vi\u00e4 aineita herkille sovelluksille (soluviljelm\u00e4kokeet) liuota steriiliin veteen tai 0,01 % etikkahappoon. Liuotettu pullo s\u00e4ilytet\u00e4\u00e4n 2\u20138 \u00b0C:ssa ja k\u00e4ytet\u00e4\u00e4n 14\u201328 p\u00e4iv\u00e4n kuluessa. Suojaa valolta. Hylk\u00e4\u00e4, jos sameutta, hiukkasia tai v\u00e4rinmuutosta ilmenee.<\/p>\n<h2>Usein Kysytyt Kysymykset<\/h2>\n<h3>Onko LL-37 sama kuin katheliisidiini?<\/h3>\n<p>LL-37 on aktiivinen C-terminaalinen 37-aminohappopeptidi, joka vapautuu ihmisen katheliisidiinist\u00e4 (ep\u00e4aktiivinen esimuoto hCAP-18, jonka CAMP-geeni koodaa). Katheliisidiini on perheen nimi ja viittaa moniin selk\u00e4rankaislajeihin; LL-37 on aktiivisen ihmisen katheliisidiinipeptidin spesifinen nimi. Muut kirjallisuudessa saatat n\u00e4hd\u00e4 nimet \u2014 CAP-18 ja FALL-39 \u2014 viittaavat samaan molekyyliin eri historiallisista nimik\u00e4yt\u00e4nn\u00f6ist\u00e4.<\/p>\n<h3>Miten LL-37 eroaa defensiineist\u00e4?<\/h3>\n<p>LL-37 ja defensiinit (\u03b1- ja \u03b2-defensiinit) ovat kaksi p\u00e4\u00e4asiallista nis\u00e4kk\u00e4iden antimikrobisten peptidien perhett\u00e4. Defensiinit ovat pienempi\u00e4, kysteiini\u00e4 runsaasti sis\u00e4lt\u00e4vi\u00e4 ja ne muodostavat kolmen disulfidisidoksen stabiloimia \u03b2-laskosrakenteita. LL-37 on pidempi lineaarinen kationinen peptidi, joka muodostaa amfipaatisen \u03b1-kierteen kalvoissa ilman disulfidisiltaa. Molemmilla luokilla on laaja antimikrobinen aktiivisuus ja immunomodulatoriset teht\u00e4v\u00e4t, mutta ne toimivat rakenteellisesti erilaisilla mekanismeilla.<\/p>\n<h3>Mik\u00e4 on LL-37:n tyypillinen tehokas pitoisuus antimikrobisissa testeiss\u00e4?<\/h3>\n<p>Julkaistut LL-37:n minimi-inhibitiopitoisuudet (MIC) herkille grampositiivisille ja gramnegatiivisille patogeeneille vaihtelevat yleens\u00e4 v\u00e4lill\u00e4 1\u201332 \u00b5g\/ml riippuen kannasta, testipuskurin ionivahvuudesta sek\u00e4 biofilmi- vai planktonimuodosta. Korkeampia pitoisuuksia (50\u2013100 \u00b5g\/ml) k\u00e4ytet\u00e4\u00e4n yleisesti suoran kalvon h\u00e4iri\u00f6tutkimuksissa ja biofilmin h\u00e4vitystesteiss\u00e4. Immunomodulatorisissa mittauksissa (kemoattisuus, LPS-neutralointi, keratinosyyttien migraatio) k\u00e4ytet\u00e4\u00e4n yleens\u00e4 paljon alhaisempia pitoisuuksia (0,5\u201310 \u00b5g\/ml). M\u00e4\u00e4rit\u00e4 annosv\u00e4lit vertaisarvioitujen julkaisujen perusteella oman protokollasi mukaisesti.<\/p>\n<h3>Miksi muoviadsorptio on merkityksellist\u00e4 LL-37:lle?<\/h3>\n<p>Kationiset AMP:t kuten LL-37 voivat adsorboitua merkitt\u00e4v\u00e4sti tavallisiin polypropeeni- ja polystyreenilaboratorioastioihin, erityisesti proteiinipitoisissa puskureissa. Kirjallisuudessa on dokumentoitu 30\u201380 %:n h\u00e4vi\u00f6it\u00e4 yhdess\u00e4 putkensiirrossa kationisille peptideille alhaisina pitoisuuksina. T\u00e4m\u00e4 voi johtaa systemaattiseen aktiivisuuden aliarviointiin, erityisesti MIC-m\u00e4\u00e4rittelyn laimennussarjoissa. K\u00e4yt\u00e4 alhaisen sitoutumisen putkia, pinnoita putket BSA:lla tai lis\u00e4\u00e4 kantajaproteiinia laimennuspuskureihin testin mittausmenetelm\u00e4n mukaisesti.<\/p>\n<h3>Miten LL-37 erottaa mikrobikalvot nis\u00e4kk\u00e4iden kalvoista?<\/h3>\n<p>Selektiivisyys johtuu kalvorakenteesta. Mikrobikalvot (erityisesti gramnegatiivisten ulkokalvot ja grampositiivisten solukalvot) ovat rikkaasti negatiivisesti varautuneita lipidej\u00e4 (fosfatidylglyseroli, kardiolipiini, LPS, lipoteikoiinihappo). Nis\u00e4kk\u00e4iden solukalvojen ulkolehti on tsitterioninen (fosfatidylkoliini, sfingomyeliini) ja korkean kolesterolipitoisuuden stabiloima. LL-37:n kationinen pinta sitoutuu ensisijaisesti negatiivisesti varautuneeseen mikrobipintaan; kolesterolin stabiloima nis\u00e4kk\u00e4iden kalvo on paljon v\u00e4hemm\u00e4n alttiissa peptidin insertoitumiselle. Selektiivisyys on pitoisuusriippuvaista \u2014 eritt\u00e4in korkeilla paikallisilla pitoisuuksilla LL-37 voi olla my\u00f6s sytotoksinen nis\u00e4kk\u00e4iden soluille.<\/p>\n<h3>Mik\u00e4 on LL-37:n \u201cmiekka vs kilpi\u201d -toimintamalli?<\/h3>\n<p>Malli kuvaa LL-37:n pitoisuusriippuvaista toiminnallista vaihtelua: alhaisilla pitoisuuksilla (20 \u00b5g\/ml) suora kalvon h\u00e4iritsemiseen perustuva antimikrobinen aktiivisuus hallitsee. T\u00e4m\u00e4 kaksijakoinen luonne selitt\u00e4\u00e4 LL-37:n monipuoliset roolit is\u00e4nt\u00e4puolustuksessa ja on yksi syist\u00e4, miksi huolellinen annosvastekarakterisointi on v\u00e4ltt\u00e4m\u00e4t\u00f6nt\u00e4 kaikissa in-vitro- tai in-vivo-tutkimuskonteksteissa.<\/p>\n<h3>Mik\u00e4 on yhteys LL-37:\u00e4\u00e4n ja psoriaasiin?<\/h3>\n<p>LL-37:n ilmentyminen on merkitt\u00e4v\u00e4sti lis\u00e4\u00e4ntynyt psoriaasin iholeesioissa ja se sitoutuu voimakkaasti vaurioituneista keratinosyyteist\u00e4 vapautuneeseen itse-DNA:han ja itse-RNA:han. N\u00e4m\u00e4 LL-37\/itse-nukleiinihappokompleksit aktivoivat plasmasytoidisia dendriittisoluja TLR9 (DNA) ja TLR7 (RNA) -v\u00e4ylien kautta, mik\u00e4 johtaa IFN-\u03b1-rikkaaseen autoimmuunimaisen tulehdukseen, joka on psoriaasille tyypillist\u00e4. LL-37\/pDC\/TLR-akselin kohdentaminen on aktiivinen psoriaasil\u00e4\u00e4ketutkimuksen alue.<\/p>\n<h3>Miksi jotkut sy\u00f6p\u00e4tutkimukset ovat kasvainmy\u00f6nteisi\u00e4 ja toiset kasvainvastaisia?<\/h3>\n<p>LL-37:ll\u00e4 on dokumentoitu kontekstiriippuvaisia vaikutuksia sy\u00f6p\u00e4\u00e4n. Joissakin kasvaintyypeiss\u00e4 (munasarja-, rinta-, keuhko-, paksu- ja per\u00e4suolisy\u00f6p\u00e4) kohonnut LL-37:n ilmentyminen korreloi huonomman ennusteen kanssa \u2014 todenn\u00e4k\u00f6isesti FPRL1-v\u00e4litteisen proliferatiivisen ja angiogeneesi\u00e4 edist\u00e4v\u00e4n signaloinnin kautta. Toisissa (mahasy\u00f6p\u00e4, melanooma joissain malleissa) LL-37:ll\u00e4 on suora kalvon h\u00e4iritsemiseen perustuva sytotoksinen vaikutus kasvainsoluihin heikomman kasvainvastaisen aktiivisuuden kanssa. Kokonaisvaikutus riippuu kasvaintyypist\u00e4, paikallisesta pitoisuudesta, FPRL1:n ilmentymisest\u00e4 ja kasvainmikroymp\u00e4rist\u00f6n koostumuksesta.<\/p>\n<div class=\"medsbase-trust-strip\" style=\"background: #f4f8fb; border: 1px solid #d8e3eb; padding: 12px 16px; margin: 20px 0 8px; border-radius: 4px; font-size: 14px;\"><strong>Miksi tilata tutkimuspeptidit MedsBasesta:<\/strong> Liofilisoitu HPLC \u226599 % peptidej\u00e4 \u00b7 COA saatavilla pyynn\u00f6st\u00e4 \u00b7 Hienovarainen l\u00e4mp\u00f6tila-stabiili pakkaus \u00b7 Maailmanlaajuinen peptidikuriiri \u00b7 <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/medsbase-re-shipment-assurance-policy\/\">Reshipment Assurance<\/a> jokaisella tilauksella \u00b7 1,400+ varmennettua <a href=\"https:\/\/medsbase.com\/fi\/reviews\/\">asiakasarviota<\/a><\/div>\n<p><!-- medsbase-related-alts-v1 --><\/p>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>\u2705 Vain ihmisen kateliisidiinipeptidi (37 aa)<br \/>\n\u2705 Amfipaattinen \u03b1-heliksi; +6 nettovaraus<br \/>\n\u2705 Laajakirjoinen: Gram+, Gram\u2212, verholliset virukset, biofilmit<br \/>\n\u2705 Immunomodulatorinen FPRL1:n ja LPS-neutraloinnin kautta<br \/>\n\u2705 Tutkittu antibioottiresistenssiss\u00e4, haavanparantumisessa, psoriasissa ja onkologiassa<\/p>\n<p><strong>LL-37<\/strong> sis\u00e4lt\u00e4\u00e4 synteettist\u00e4 peptidiyhdistett\u00e4.<\/p>","protected":false},"featured_media":71408,"comment_status":"open","ping_status":"closed","template":"","meta":[],"product_brand":[],"product_cat":[5426],"product_tag":[6465,6464,6463,5441],"class_list":{"0":"post-71392","1":"product","2":"type-product","3":"status-publish","4":"has-post-thumbnail","6":"product_cat-peptides","7":"product_tag-cap-18","8":"product_tag-cathelicidin","9":"product_tag-ll-37","10":"product_tag-peptide","12":"first","13":"instock","14":"shipping-taxable","15":"purchasable","16":"product-type-variable","17":"has-default-attributes"},"acf":[],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/product\/71392","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/product"}],"about":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/types\/product"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=71392"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/media\/71408"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=71392"}],"wp:term":[{"taxonomy":"product_brand","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/product_brand?post=71392"},{"taxonomy":"product_cat","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/product_cat?post=71392"},{"taxonomy":"product_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/wp-json\/wp\/v2\/product_tag?post=71392"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}