{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/fi\/product\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-glutationi (pelkistetty \/ GSH) Injektiokelpoinen \u2014 Tutkimuslaatuinen"},"content":{"rendered":"

<\/p>\n

\n

Pikavastaus \u2014 Mik\u00e4 on Glutathioni (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathioni (pelkistetty; GSH)<\/strong> on tripeptidi \u03b3-glutamyyli-kysteiinili-glysiini (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyylikaava C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, molekyylipaino 307,32 g\/mol. GSH on solujen runsain ei-proteiininen tioli (millimolaariset solunsis\u00e4iset pitoisuudet) ja kanoninen vertailuyhdiste solujen antioksidanttisuojamekanismeja tutkittaessa. Ainutlaatuinen \u03b3-peptidisidos<\/strong> glutamaatin \u03b3-karboksyyliryhm\u00e4n ja kysteiinin aminoryhm\u00e4n v\u00e4lill\u00e4 (toisin kuin tavallinen \u03b1-peptidisidos) tekee GSH:sta resistentin yleisille peptidaaseille \u2014 vain \u03b3-glutamyylitransferaasi (\u03b3-GT) voi katkaista sen. Solut k\u00e4ytt\u00e4v\u00e4t GSH:ta ensisijaisena elektronien luovuttajana glutatiooniperoksidaasin katalysoimalle vetyperoksidin pelkistykselle, glutatiooni-S-transferaanin katalysoiman ksenobioottien detoksikaation konjugoivana kossubstraattina sek\u00e4 redoks-tilaa s\u00e4\u00e4t\u00e4v\u00e4n\u00e4 puskurina, joka kontrolloi proteiinien tioli-disulfidi-tasapainoa. Toimitetaan liofilisoituna USP-luokan jauheena vain laboratoriotutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n.<\/p>\n<\/div>\n

Mit\u00e4 saat MedsBasen kautta:<\/strong> Liofilisoitu \u226599 % HPLC-varmistettu L-glutatiooni (pelkistetty muoto) \u00b7 COA saatavilla pyynn\u00f6st\u00e4 \u00b7 Huomaamaton l\u00e4mp\u00f6tilan kest\u00e4v\u00e4 pakkaus \u00b7 Maailmanlaajuinen tutkimustarvikekuljetus \u00b7 1 400+ varmistettua asiakasarviota<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Jokainen tilaus on katettuna meid\u00e4n Reshipment Assurance Policy -politiikkamme piiriin<\/strong><\/a> \u2014 jos l\u00e4hetyksesi ei saavu 20 arkip\u00e4iv\u00e4ss\u00e4, l\u00e4het\u00e4mme uuden.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Tekniset tiedot<\/th>\nYksityiskohta<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Yhdisterakenne<\/strong><\/td>\n\u03b3-Glutamyylitripeptidi; solujen ensisijainen ei-proteiininen tioliantioksidantti; pienen molekyylin tutkimuspeptidi (\u03b3-sidoksinen, peptidaasiresistentti)<\/td>\n<\/tr>\n
Kemiallinen nimi<\/strong><\/td>\nL-Glutatiooni, pelkistetty (\u03b3-L-Glutamyyli-L-kysteiinili-glysiini; synonyymit: GSH, glutatioonivapaa happo, pelkistetty glutatiooni)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-numero<\/strong><\/td>\n70-18-8 (pelkistetty GSH-muoto); liittyv\u00e4: 27025-41-8 (hapettunut GSSG-dimerimuoto, ei toimiteta t\u00e4ss\u00e4)<\/td>\n<\/tr>\n
Molekyylikaava<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Molekyylipaino<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (vapaa happo)<\/td>\n<\/tr>\n
Sekvenssi<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-Glutamyyli-L-kysteiinili-glysiini (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Huomaa \u03b3-peptidisidos<\/strong> glutamaatin \u03b3-COOH sivuketjun ja kysteiinin \u03b1-aminoryhm\u00e4n v\u00e4linen, ei tavallinen \u03b1-peptidisidos. T\u00e4m\u00e4 ep\u00e4tyypillinen sidos tekee GSH:sta resistentin yleisille \u03b1-peptidaaseille \u2014 vain \u03b3-glutamyylitransferaasi (\u03b3-GT) katkaisee sen, mik\u00e4 on rajoittava vaihe solunulkoisessa GSH:n hajoituksessa ja kierr\u00e4tyksess\u00e4.<\/td>\n<\/tr>\n
Toimintamekanismi<\/strong><\/td>\nKolme ensisijaista solullista teht\u00e4v\u00e4\u00e4<\/strong>. (1) Elektronien luovuttaja glutatiooniperoksidaasille<\/em> (GPx-perhe) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, kanoninen solullinen vetyperoksidin pelkistysreaktio; GSSG pelkistet\u00e4\u00e4n takaisin 2 GSH:ksi NADPH-riippuvaisella glutationireduktaasilla. (2) Glutationi-S-transferaasin kofaktori<\/em> (GST-perhe) \u2013 liitt\u00e4\u00e4 GSH:n elektrofiilisiin ksenobioottisiin ja endogeenisiin substraatteihin, muodostaen erittyvi\u00e4 merkaptuurihappokonjugaatteja (keskeinen maksan detoksifikaatioreitti). (3) Redoks-tilapuskuri<\/em> \u2013 GSH:GSSG-suhde (tyypillisesti ~100:1 terveiss\u00e4 soluissa) s\u00e4\u00e4telee proteiinien tioli-disulfidi-tasapainoa tioredoksiini- ja glutaredoksiiniv\u00e4litteisen vaihdon kautta, s\u00e4\u00e4t\u00e4en tuhansia redoksille herkki\u00e4 proteiiniaktivaatioita.<\/td>\n<\/tr>\n
Muoto<\/strong><\/td>\nLyofiloitu valkoisesta kellert\u00e4v\u00e4\u00e4n kiteiseen jauheeseen; kertak\u00e4ytt\u00f6iset tutkimuspullot. Eritt\u00e4in hygroskooppinen<\/strong> \u2013 sulje pullot v\u00e4litt\u00f6m\u00e4sti jokaisen ottoeron j\u00e4lkeen v\u00e4ltt\u00e4\u00e4ksesi kosteuden imeytymist\u00e4.<\/td>\n<\/tr>\n
Puhdaus<\/strong><\/td>\n\u226599 % (HPLC-varmistettu, COA pyynn\u00f6st\u00e4); titraus vahvistaa \u226598 % pelkistetty\u00e4 GSH-muotoa (\u22642 % hapettunutta GSSG-sis\u00e4lt\u00f6\u00e4). USP-luokan vertailuaine.<\/td>\n<\/tr>\n
Liukoisuus<\/strong><\/td>\nVesi 20 mg\/ml; PBS (pH 7,2) 10 mg\/ml \u2013 helposti liukeneva toimituspullojen annoskonsentraatioissa. Tioli-ryhm\u00e4 (-SH) tekee GSH:sta herk\u00e4n hapettumiselle \u2013 valmista ty\u00f6liuokset tuoreina lyofiloidusta pullosta ja k\u00e4yt\u00e4 mahdollisimman 24 tunnin sis\u00e4ll\u00e4. DMSO sopii soliviljelyvaraston valmistukseen (jopa 100 mg\/ml) ja tarjoaa lis\u00e4suojaa hapettumista vastaan.<\/td>\n<\/tr>\n
S\u00e4ilytys<\/strong><\/td>\nLyofilisoitu: 2\u20138 \u00b0C alkuper\u00e4isess\u00e4 suljetussa pakkauksessa lyhytaikaista k\u00e4ytt\u00f6varastoa varten; \u221220 \u00b0C pitk\u00e4aikaiseen s\u00e4ilytykseen avaamattomille pulloille (vakaa \u226536 kuukautta \u221220 \u00b0C:ssa; \u226518 kuukautta 2\u20138 \u00b0C:ssa). Uudelleenliuotetut vesiliuokset: 2\u20138 \u00b0C, k\u00e4yt\u00e4 noin 7 p\u00e4iv\u00e4n kuluessa (ilman hapettuminen GSSG:ksi on rajoittava tekij\u00e4). Suojaa valolta. V\u00e4lt\u00e4 uudelleenliuotettujen liuosten toistuvaa j\u00e4\u00e4dytt\u00e4mist\u00e4 ja sulattamista<\/strong> \u2014 toistuvat syklit nopeuttavat GSH \u2192 GSSG hapettumista.<\/td>\n<\/tr>\n
Tutkimusk\u00e4ytt\u00f6<\/strong><\/td>\nVain laboratoriotutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n. Ei tarkoitettu ihmis- tai el\u00e4inl\u00e4\u00e4ketieteelliseen diagnostiseen tai terapeuttiseen k\u00e4ytt\u00f6\u00f6n. Glutationi ei ole WADA:n kiellettyjen aineiden listalla. Sit\u00e4 on hyv\u00e4ksytty kliiniseksi injektiol\u00e4\u00e4kkeeksi joissain laink\u00e4ytt\u00f6alueissa (Italia\/Japani\/Korea\/Filippiinit nimell\u00e4 Tationil ja vastaavat tuotenimet) maksasairauksien ja oksidatiivisen stressin hoitoon; t\u00e4ss\u00e4 toimitetut tutkimusk\u00e4ytt\u00f6\u00f6n tarkoitetut aineet ovat erillisi\u00e4 n\u00e4ist\u00e4 kliinisist\u00e4 valmisteista.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

<\/p>\n

Mik\u00e4 on L-glutationi (pelkistetty\/GSH)?<\/h2>\n

L-glutationi (pelkistetty muoto, GSH)<\/strong> on yleisin ei-proteiininen solunsis\u00e4inen tioli eukyyttisess\u00e4 biologiassa \u2014 l\u00e4sn\u00e4 millimolaarisina solunsis\u00e4isin\u00e4 pitoisuuksina (1\u201310 mM useimmissa solutyypeiss\u00e4; jopa 10 mM hepatosyteiss\u00e4) ja toimii solun redox-tilan p\u00e4\u00e4asiallisena molekyylipuskurina. Rakenteeltaan se on tripeptidi, joka koostuu glutamaatista, kysteiinist\u00e4 ja glysiinist\u00e4 (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyylikaava C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, molekyylipaino 307.32 g\/mol.<\/p>\n

Glutationin m\u00e4\u00e4rittelev\u00e4 rakenneominaisuus on sen \u03b3-peptidisidos<\/strong>. Vakiopeptidit ovat yhdistetty \u03b1-peptidisidoksilla yhden aminohapon \u03b1-karboksyyliryhm\u00e4n ja seuraavan aminohapon \u03b1-aminoryhm\u00e4n v\u00e4lille. Glutationissa glutamaatin ja kysteiinin v\u00e4linen sidos on ep\u00e4tavallinen: se muodostuu glutamaatin \u03b3-karboksyyliryhm\u00e4n<\/em> ja kysteiinin \u03b1-aminoryhm\u00e4n v\u00e4lille. T\u00e4m\u00e4 ep\u00e4standardi sidos on glutationin vastus yleisi\u00e4 solunsis\u00e4isi\u00e4 peptidaaseja kohtaan \u2014 vain \u03b3-glutamyylitransferaasi (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) tunnistaa ja katkaisee \u03b3-sidoksen. T\u00e4m\u00e4n seurauksena glutationi on poikkeuksellisen vakaa solulimassa, miss\u00e4 se muuten hajoaisi nopeasti \u03b1-peptidaasitoiminnan vuoksi, ja \u03b3-GT-v\u00e4litteinen solunulkoinen hajoaminen on glutationin kierr\u00e4tyksen nopeutta rajoittava vaihe.<\/p>\n

Glutationi syntetisoidaan kahdessa ATP-riippuvaisessa vaiheessa solulimassa toimivien entsyymien glutamaatti-kysteiini ligaasin (GCL)<\/strong> \u2014 joka muodostaa \u03b3-glutamyyli-kysteiini-sidoksen \u2014 ja glutasyntaasi (GSS)<\/strong> \u2014 joka lis\u00e4\u00e4 C-terminaalisen glysiinin. GCL on rajoittava entsyymi ja sit\u00e4 est\u00e4\u00e4 glutatiolioni itse, mik\u00e4 s\u00e4\u00e4telee solun glutatiolionitasoja automaattisesti. Kysteiinin saatavuus on toinen merkitt\u00e4v\u00e4 rajoittava tekij\u00e4 \u2014 mink\u00e4 vuoksi N-asetyylikysteiini (NAC), kysteiinin esil\u00e4\u00e4ke, on klassinen kliininen interventio solunsis\u00e4isen glutatiolionsynteesin lis\u00e4\u00e4miseksi oksidatiivisen stressin ja detoksikaation yhteydess\u00e4 (NAC:n hyv\u00e4ksynn\u00e4n perusta parasetamoliyliannostukseen ja muihin kliinisiin indikaatioihin).<\/p>\n

Glutatiolioni esiintyy soluissa kahdessa kesken\u00e4\u00e4n muuntuvassa muodossa: pelkistetty muoto (GSH)<\/strong> vapaalla tioli-ryhm\u00e4ll\u00e4 (-SH), ja hapettunut muoto (GSSG)<\/strong> jossa kaksi GSH-molekyyli\u00e4 on yhdistetty disulfidisillalla. GSH:GSSG-suhde (tyypillisesti ~100:1 terveiss\u00e4 soluissa, laskenut 10:1 tai alemmaksi oksidatiivisessa stressiss\u00e4) on klassinen solun redox-biomarkkeri. GSSG pelkistet\u00e4\u00e4n takaisin kahdeksi GSH-molekyyliksi glutatiolionireduktaasilla (GR, GSR)<\/strong>, NADPH-riippuvaisella flavoentsyymill\u00e4 \u2014 yhdist\u00e4en GSH-redox-j\u00e4rjestelm\u00e4n NADPH-saatavuuteen ja lopulta pentoosifosfaattireittiin. T\u00e4m\u00e4n vuoksi pentoosifosfaattireitin h\u00e4iri\u00f6 (G6PD-vaje, glukoosi-6-fosfaatin saatavuus) heikent\u00e4\u00e4 GSH-j\u00e4rjestelm\u00e4n toimintaa ja laukaisee oksidatiivista soluvahinkoa.<\/p>\n

T\u00e4\u00e4ll\u00e4 tarjottava tutkimusluokan materiaali on pelkistetty GSH-muoto, joka toimitetaan liofilisoituna jauheena uudelleenliuotusta ja tutkimusprotokollan k\u00e4ytt\u00f6\u00e4 varten peptidiluettelon ohella.<\/p>\n

Toimintamekanismi \u2014 Kolme p\u00e4\u00e4asiallista solullista roolia<\/h2>\n

GSH:n biologinen mekanismi on kolmen p\u00e4\u00e4asiallisen solullisen roolin summa, jotka kaikki on hyvin kuvattu julkaistussa biokemiassa:<\/p>\n