{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/fr\/product\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathion (R\u00e9duit \/ GSH) Injectable \u2014 Qualit\u00e9 recherche"},"content":{"rendered":"

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R\u00e9ponse rapide \u2014 Qu'est-ce que le glutathion (GSH) ?<\/h3>\n

L-Glutathion (r\u00e9duit ; GSH)<\/strong> est le tripeptide \u03b3-glutamyl-cyst\u00e9inyl-glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, formule mol\u00e9culaire C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, MW 307,32 g\/mol. Le GSH est le thiol cellulaire non prot\u00e9ique le plus abondant (concentrations intracellulaires millimolaires) et le compos\u00e9 de r\u00e9f\u00e9rence canonique pour la recherche sur la d\u00e9fense antioxydante cellulaire. La liaison peptidique \u03b3<\/strong> unique entre le \u03b3-carboxyle du glutamate et le groupe amino de la cyst\u00e9ine (plut\u00f4t que la liaison peptidique \u03b1 standard) rend le GSH r\u00e9sistant aux peptidases courantes \u2014 seule la \u03b3-glutamyltransf\u00e9rase (\u03b3-GT) peut le cliver. Les cellules utilisent le GSH comme donneur d'\u00e9lectrons principal pour la r\u00e9duction du peroxyde d'hydrog\u00e8ne m\u00e9di\u00e9e par la glutathion peroxydase, comme co-substrat de conjugaison pour la d\u00e9toxification des x\u00e9nobiotiques m\u00e9di\u00e9e par la glutathion-S-transf\u00e9rase, et comme tampon du statut redox qui contr\u00f4le l'\u00e9quilibre thiol-disulfure des prot\u00e9ines. Fourni ici sous forme de poudre lyophilis\u00e9e de qualit\u00e9 USP pour usage exclusif en recherche en laboratoire.<\/p>\n<\/div>\n

Ce que vous obtenez avec MedsBase :<\/strong> L-Glutathion lyophilis\u00e9 \u226599% v\u00e9rifi\u00e9 par HPLC (forme r\u00e9duite) \u00b7 COA disponible sur demande \u00b7 Emballage discret stable \u00e0 la temp\u00e9rature \u00b7 Livraison mondiale pour la recherche \u00b7 Plus de 1 400 avis clients<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Chaque commande est couverte par notre Politique de R\u00e9exp\u00e9ditions Garanties<\/strong><\/a> \u2014 si votre colis n'arrive pas dans les 20 jours ouvrables, nous le r\u00e9exp\u00e9dions.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Sp\u00e9cification<\/th>\nD\u00e9tail<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Classe de compos\u00e9<\/strong><\/td>\nTripeptide \u03b3-glutamyl ; principal thiol antioxydant cellulaire non prot\u00e9ique ; peptide de recherche \u00e0 petite mol\u00e9cule (\u03b3-li\u00e9, r\u00e9sistant aux peptidases)<\/td>\n<\/tr>\n
Nom chimique<\/strong><\/td>\nL-Glutathion, r\u00e9duit (\u03b3-L-Glutamyl-L-cyst\u00e9inyl-glycine ; synonymes : GSH, acide glutathion libre, glutathion r\u00e9duit)<\/td>\n<\/tr>\n
Num\u00e9ro CAS<\/strong><\/td>\n70-18-8 (forme r\u00e9duite GSH) ; apparent\u00e9 : 27025-41-8 (forme dim\u00e8re oxyd\u00e9e GSSG, non fournie ici)<\/td>\n<\/tr>\n
Formule mol\u00e9culaire<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Masse mol\u00e9culaire<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (acide libre)<\/td>\n<\/tr>\n
S\u00e9quence<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-Glutamyl-L-cyst\u00e9inyl-glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Notez la \u03b3<\/strong> entre la cha\u00eene lat\u00e9rale \u03b3-COOH du glutamate et le groupe \u03b1-amin\u00e9 de la cyst\u00e9ine, plut\u00f4t que la liaison peptidique \u03b1 standard. Cette liaison non standard est ce qui rend le GSH r\u00e9sistant aux \u03b1-peptidases communes \u2014 seule la \u03b3-glutamyltransf\u00e9rase (\u03b3-GT) le clive, ce qui est l'\u00e9tape limitante de la d\u00e9gradation et du recyclage extracellulaires du GSH.<\/td>\n<\/tr>\n
M\u00e9canisme<\/strong><\/td>\nTrois r\u00f4les cellulaires principaux<\/strong>. (1) Donneur d'\u00e9lectrons pour la glutathion peroxydase<\/em> (famille GPx) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, la r\u00e9action canonique de r\u00e9duction du peroxyde d'hydrog\u00e8ne cellulaire ; le GSSG est ensuite r\u00e9duit en 2 GSH par la glutathion r\u00e9ductase d\u00e9pendante du NADPH. (2) Co-substrat pour la glutathion-S-transf\u00e9rase<\/em> (Famille GST) \u2014 conjugue le GSH \u00e0 des substrats x\u00e9nobiotiques et endog\u00e8nes \u00e9lectrophiles, g\u00e9n\u00e9rant des conjugu\u00e9s mercapturiques excr\u00e9tables (voie centrale de d\u00e9toxification h\u00e9patique). (3) Tampon du statut redox<\/em> \u2014 le ratio GSH:GSSG (typiquement ~100:1 dans les cellules saines) contr\u00f4le l'\u00e9quilibre thiol-disulfure des prot\u00e9ines via des \u00e9changes m\u00e9di\u00e9s par la thioredoxine et la glutar\u00e9doxine, r\u00e9gulant ainsi des milliers d'activit\u00e9s prot\u00e9iques sensibles au redox.<\/td>\n<\/tr>\n
Forme<\/strong><\/td>\nPoudre cristalline lyophilis\u00e9e blanc \u00e0 blanc cass\u00e9 ; flacons de recherche \u00e0 usage unique. Tr\u00e8s hygroscopique<\/strong> \u2014 refermez les flacons imm\u00e9diatement apr\u00e8s chaque pr\u00e9l\u00e8vement pour \u00e9viter l'absorption d'humidit\u00e9.<\/td>\n<\/tr>\n
Puret\u00e9<\/strong><\/td>\n\u226599% (v\u00e9rifi\u00e9 par HPLC, certificat d'analyse sur demande) ; titrage confirmant \u226598% de GSH r\u00e9duit (\u22642% de GSSG oxyd\u00e9). R\u00e9f\u00e9rence qualit\u00e9 USP.<\/td>\n<\/tr>\n
Solubilit\u00e9<\/strong><\/td>\nEau 20 mg\/mL ; PBS (pH 7,2) 10 mg\/mL \u2014 facilement soluble aux concentrations fournies en flacon. Le groupe thiol (-SH) rend le GSH sensible \u00e0 l'oxydation \u00e0 l'air \u2014 pr\u00e9parez des solutions de travail fra\u00eeches \u00e0 partir du flacon lyophilis\u00e9 et utilisez-les dans les 24 heures si possible. Le DMSO est un co-solvant appropri\u00e9 pour la pr\u00e9paration de stocks en culture cellulaire (jusqu'\u00e0 100 mg\/mL) et offre une protection suppl\u00e9mentaire contre l'oxydation \u00e0 l'air.<\/td>\n<\/tr>\n
Stockage<\/strong><\/td>\nLyophilis\u00e9 : 2\u20138 \u00b0C dans l'emballage scell\u00e9 d'origine pour les stocks de travail \u00e0 court terme ; \u221220 \u00b0C pour le stockage \u00e0 long terme des flacons non ouverts (stable \u226536 mois \u00e0 \u221220 \u00b0C ; \u226518 mois \u00e0 2\u20138 \u00b0C). Solutions aqueuses reconstitu\u00e9es : 2\u20138 \u00b0C, \u00e0 utiliser dans ~7 jours (l'oxydation \u00e0 l'air en GSSG est le facteur limitant). Prot\u00e9ger de la lumi\u00e8re. \u00c9vitez les cycles r\u00e9p\u00e9t\u00e9s de cong\u00e9lation-d\u00e9cong\u00e9lation des solutions reconstitu\u00e9es<\/strong> \u2014 les cycles cumulatifs acc\u00e9l\u00e8rent l'oxydation GSH \u2192 GSSG.<\/td>\n<\/tr>\n
Usage de recherche<\/strong><\/td>\n\u00c0 usage de recherche en laboratoire uniquement. Non destin\u00e9 \u00e0 un usage diagnostique ou th\u00e9rapeutique humain ou v\u00e9t\u00e9rinaire. Le glutathion ne figure pas sur la Liste des substances interdites de l'AMA. Il est approuv\u00e9 comme injectable clinique dans certaines juridictions (Italie \/ Japon \/ Cor\u00e9e \/ Philippines sous les noms de marque Tationil et similaires) pour les affections h\u00e9patologiques et de stress oxydatif ; le mat\u00e9riel de qualit\u00e9 recherche fourni ici est destin\u00e9 uniquement \u00e0 un usage en laboratoire et est distinct de ces pr\u00e9parations cliniques.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

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Qu'est-ce que la L-Glutathion (r\u00e9duite \/ GSH) ?<\/h2>\n

L-Glutathion (forme r\u00e9duite, GSH)<\/strong> est le thiol cellulaire non prot\u00e9ique le plus abondant en biologie eucaryote \u2014 pr\u00e9sent \u00e0 des concentrations intracellulaires millimolaires (1\u201310 mM dans la plupart des types cellulaires ; jusqu'\u00e0 10 mM dans les h\u00e9patocytes) et servant de tampon mol\u00e9culaire principal pour le statut redox cellulaire. Structurellement, c'est un tripeptide de glutamate, de cyst\u00e9ine et de glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, formule mol\u00e9culaire C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, poids mol\u00e9culaire 307,32 g\/mol.<\/p>\n

La caract\u00e9ristique structurelle d\u00e9finissant le glutathion est sa \u03b3<\/strong>. Les peptides standards sont li\u00e9s par des liaisons peptidiques \u03b1 entre le \u03b1-carboxyle d'un acide amin\u00e9 et le \u03b1-amino du suivant. Dans le glutathion, la liaison entre le glutamate et la cyst\u00e9ine est non conventionnelle : elle est form\u00e9e entre le \u03b3-carboxyle<\/em> de la cha\u00eene lat\u00e9rale du glutamate et le \u03b1-amino de la cyst\u00e9ine. Cette liaison non standard est la base mol\u00e9culaire de la r\u00e9sistance du glutathion aux peptidases cellulaires communes \u2014 seule la \u03b3-glutamyltransf\u00e9rase (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) reconna\u00eet et clive la liaison \u03b3. En cons\u00e9quence, le glutathion est exceptionnellement stable dans le cytosol cellulaire o\u00f9 il serait autrement rapidement d\u00e9grad\u00e9 par l'activit\u00e9 des \u03b1-peptidases, et la d\u00e9gradation extracellulaire m\u00e9di\u00e9e par la \u03b3-GT est l'\u00e9tape limitante du recyclage du glutathion.<\/p>\n

Le glutathion est synth\u00e9tis\u00e9 en deux \u00e9tapes d\u00e9pendantes de l'ATP par les enzymes cytosoliques glutamate-cyst\u00e9ine ligase (GCL)<\/strong> \u2014 qui forme la liaison \u03b3-glutamyl-cyst\u00e9ine \u2014 et glutathion synth\u00e9tase (GSS)<\/strong> \u2014 qui ajoute la glycine C-terminale. La GCL est l'enzyme limitante et est inhib\u00e9e par r\u00e9troaction par le glutathion lui-m\u00eame, assurant une autor\u00e9gulation des niveaux cellulaires de glutathion. La disponibilit\u00e9 de la cyst\u00e9ine est l'autre facteur limitant majeur \u2014 c'est pourquoi la N-ac\u00e9tylcyst\u00e9ine (NAC), un prom\u00e9dicament de la cyst\u00e9ine, est l'intervention clinique canonique pour stimuler la synth\u00e8se du glutathion cellulaire dans les contextes de stress oxydatif et de d\u00e9toxification (base de l'approbation de la NAC pour les surdoses de parac\u00e9tamol et autres indications cliniques).<\/p>\n

Le glutathion existe dans les cellules sous deux formes interconvertibles : la forme r\u00e9duite (GSH)<\/strong> avec un groupe thiol libre (-SH), et la forme oxyd\u00e9e (GSSG)<\/strong> o\u00f9 deux mol\u00e9cules de GSH sont li\u00e9es par un pont disulfure. Le rapport GSH:GSSG (typiquement ~100:1 dans les cellules saines, chutant \u00e0 10:1 ou moins sous stress oxydatif) est le biomarqueur redox cellulaire canonique. Le GSSG est r\u00e9duit en 2 GSH par la glutathion r\u00e9ductase (GR, GSR)<\/strong>, une flavoenzyme d\u00e9pendante du NADPH \u2014 reliant le syst\u00e8me redox du GSH \u00e0 la disponibilit\u00e9 du NADPH et finalement \u00e0 la voie des pentoses phosphates. C'est pourquoi la perturbation de la voie des pentoses phosphates (d\u00e9ficit en G6PD, disponibilit\u00e9 du glucose-6-phosphate) alt\u00e8re la fonction du syst\u00e8me GSH et d\u00e9clenche des dommages cellulaires oxydatifs.<\/p>\n

Le mat\u00e9riel de qualit\u00e9 recherche fourni ici est la forme r\u00e9duite du GSH, fournie sous forme de poudre lyophilis\u00e9e pour reconstitution et utilisation dans les protocoles de recherche parall\u00e8lement au catalogue de peptides.<\/p>\n

M\u00e9canisme d'action \u2014 Trois r\u00f4les cellulaires primaires<\/h2>\n

Le m\u00e9canisme biologique du GSH est la somme de trois r\u00f4les cellulaires primaires qui sont tous bien caract\u00e9ris\u00e9s dans la biochimie publi\u00e9e :<\/p>\n