{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/it\/product\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathione (Ridotto \/ GSH) Iniettabile \u2014 Grado di Ricerca"},"content":{"rendered":"

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Risposta rapida \u2014 Cos'\u00e8 il Glutatione (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathione (forma ridotta; GSH)<\/strong> \u00e8 il tripeptide \u03b3-glutamil-cisteinil-glicina (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, formula molecolare C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, PM 307.32 g\/mol. Il GSH \u00e8 il tiolo cellulare non proteico pi\u00f9 abbondante (concentrazioni intracellulari millimolari) e il composto di riferimento canonico per la ricerca sulle difese antiossidanti cellulari. Il particolare legame peptidico \u03b3<\/strong> tra il \u03b3-carbossile del glutammato e il gruppo amminico della cisteina (anzich\u00e9 il legame peptidico \u03b1 standard) rende il GSH resistente alle comuni peptidasi \u2014 solo la \u03b3-glutamiltransferasi (\u03b3-GT) pu\u00f2 scinderlo. Le cellule utilizzano il GSH come principale donatore di elettroni per la riduzione del perossido di idrogeno mediata dalla glutatione perossidasi, come co-substrato coniugante per la detossificazione di xenobiotici mediata dalla glutatione-S-transferasi e come tampone dello stato redox che controlla l'equilibrio tiolo-disolfuro delle proteine. Fornito qui come polvere liofilizzata di grado USP esclusivamente per uso di laboratorio.<\/p>\n<\/div>\n

Cosa ottieni con MedsBase:<\/strong> L-Glutathione liofilizzato \u226599% verificato con HPLC (forma ridotta) \u00b7 COA disponibile su richiesta \u00b7 Confezionamento discreto e stabile alla temperatura \u00b7 Corriere mondiale per la fornitura di materiale da ricerca \u00b7 Oltre 1.400 recensioni dei clienti<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Ogni ordine \u00e8 coperto dalla nostra Politica di Garanzia di Rispedizione<\/strong><\/a> \u2014 se il tuo pacco non arriva entro 20 giorni lavorativi, lo rispediamo.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Specifiche<\/th>\nDettaglio<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Classe di Composto<\/strong><\/td>\nTripeptide \u03b3-glutamilico; principale tiolo antiossidante cellulare non proteico; peptide di ricerca a piccola molecola (\u03b3-legato, resistente alle peptidasi)<\/td>\n<\/tr>\n
Nome Chimico<\/strong><\/td>\nL-Glutathione, forma ridotta (\u03b3-L-Glutamil-L-cisteinil-glicina; sinonimi: GSH, acido libero del glutatione, glutatione ridotto)<\/td>\n<\/tr>\n
Numero CAS<\/strong><\/td>\n70-18-8 (forma ridotta GSH); correlato: 27025-41-8 (forma dimera ossidata GSSG, non fornita qui)<\/td>\n<\/tr>\n
Formula Molecolare<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Peso molecolare<\/strong><\/td>\n307.32 g\/mol (acido libero)<\/td>\n<\/tr>\n
Sequenza<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-Glutamil-L-cisteinil-glicina (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Notare il legame peptidico \u03b3<\/strong> tra il \u03b3-COOH della catena laterale del glutammato e il gruppo \u03b1-amminico della cisteina, anzich\u00e9 il legame peptidico \u03b1 standard. Questo legame non standard \u00e8 ci\u00f2 che rende il GSH resistente alle comuni \u03b1-peptidasi \u2014 solo la \u03b3-glutamiltransferasi (\u03b3-GT) lo scinde, che \u00e8 il passaggio limitante nella degradazione e nel riciclo extracellulare del GSH.<\/td>\n<\/tr>\n
Meccanismo d'azione<\/strong><\/td>\nTre ruoli cellulari primari<\/strong>. (1) Donatore di elettroni per la glutatione perossidasi<\/em> (Famiglia GPx) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, la reazione canonica cellulare di riduzione del perossido di idrogeno; il GSSG viene poi riconvertito in 2 GSH dalla glutatione reduttasi NADPH-dipendente. (2) Co-substrato per la glutatione-S-transferasi<\/em> (Famiglia GST) \u2014 coniuga il GSH a substrati xenobiotici ed endogeni elettrofili, generando coniugati mercapturici escretabili (il principale percorso di detossificazione epatica). (3) Tampone dello stato redox<\/em> \u2014 il rapporto GSH:GSSG (tipicamente ~100:1 nelle cellule sane) controlla l'equilibrio tiolo-disolfuro delle proteine attraverso lo scambio mediato da tioredossina e glutaredossina, regolando migliaia di attivit\u00e0 proteiche redox-sensibili.<\/td>\n<\/tr>\n
Forma<\/strong><\/td>\nPolvere cristallina liofilizzata da bianca a bianco sporco; flaconcini monouso per ricerca. Altamente igroscopico<\/strong> \u2014 richiudere i flaconcini prontamente dopo ogni prelievo per evitare l'assorbimento di umidit\u00e0.<\/td>\n<\/tr>\n
Purezza<\/strong><\/td>\n\u226599% (verificato con HPLC, COA su richiesta); la titolazione conferma \u226598% di forma GSH ridotta (\u22642% di contenuto di GSSG ossidato). Riferimento di grado USP.<\/td>\n<\/tr>\n
Solubilit\u00e0<\/strong><\/td>\nAcqua 20 mg\/mL; PBS (pH 7.2) 10 mg\/mL \u2014 facilmente solubile alle concentrazioni fornite nei flaconcini. Il gruppo tiolico (-SH) rende il GSH sensibile all'ossidazione aerea \u2014 preparare soluzioni di lavoro fresche dal flaconcino liofilizzato e utilizzare entro 24 ore quando possibile. Il DMSO \u00e8 un co-solvente adatto per la preparazione di stock per colture cellulari (fino a 100 mg\/mL) e offre ulteriore protezione contro l'ossidazione aerea.<\/td>\n<\/tr>\n
Conservazione<\/strong><\/td>\nLiofilizzato: 2\u20138 \u00b0C nella confezione originale sigillata per stock di lavoro a breve termine; \u221220 \u00b0C per lo stoccaggio a lungo termine di flaconcini non aperti (stabile \u226536 mesi a \u221220 \u00b0C; \u226518 mesi a 2\u20138 \u00b0C). Soluzioni acquose ricostituite: 2\u20138 \u00b0C, utilizzare entro ~7 giorni (l'ossidazione aerea a GSSG \u00e8 il fattore limitante). Proteggere dalla luce. Evitare ripetuti cicli di congelamento-scongelamento delle soluzioni ricostituite<\/strong> \u2014 i cicli cumulativi accelerano l'ossidazione da GSH a GSSG.<\/td>\n<\/tr>\n
Uso nella ricerca<\/strong><\/td>\nSolo per uso di ricerca in laboratorio. Non per uso diagnostico o terapeutico umano o veterinario. Il glutatione non \u00e8 nella lista delle sostanze proibite WADA. \u00c8 approvato come iniettabile clinico in alcune giurisdizioni (Italia\/Giappone\/Corea\/Filippine con i nomi commerciali Tationil e simili) per l'epatologia e le condizioni da stress ossidativo; il materiale di grado ricerca fornito qui \u00e8 destinato esclusivamente all'uso in laboratorio ed \u00e8 distinto da quelle preparazioni cliniche.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

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Cos'\u00e8 il L-Glutatione (ridotto\/GSH)?<\/h2>\n

L-Glutatione (forma ridotta, GSH)<\/strong> \u00e8 il tiolo cellulare non proteico pi\u00f9 abbondante nella biologia eucariotica \u2014 presente a concentrazioni intracellulari millimolari (1\u201310 mM nella maggior parte dei tipi cellulari; fino a 10 mM negli epatociti) e funge da principale tampone molecolare per lo stato redox cellulare. Strutturalmente \u00e8 un tripeptide di glutammato, cisteina e glicina (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, formula molecolare C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, peso molecolare 307,32 g\/mol.<\/p>\n

La caratteristica strutturale distintiva del glutatione \u00e8 il suo legame peptidico \u03b3<\/strong>. I peptidi standard sono legati attraverso legami peptidici \u03b1 tra il carbossile \u03b1 di un amminoacido e l'ammino \u03b1 del successivo. Nel glutatione, il legame tra glutammato e cisteina \u00e8 non convenzionale: si forma tra il \u03b3-carbossile<\/em> della catena laterale del glutammato e del gruppo \u03b1-ammino della cisteina. Questo legame non standard \u00e8 la base molecolare della resistenza del glutatione alle comuni peptidasi cellulari \u2014 solo la \u03b3-glutamiltransferasi (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) riconosce e scinde il legame \u03b3. Di conseguenza, il glutatione \u00e8 straordinariamente stabile nel citosol cellulare, dove altrimenti verrebbe rapidamente degradato dall'attivit\u00e0 delle \u03b1-peptidasi, e la degradazione extracellulare mediata da \u03b3-GT \u00e8 il passaggio limitante del riciclo del glutatione.<\/p>\n

Il glutatione viene sintetizzato in due passaggi dipendenti da ATP da parte degli enzimi citosolici glutammato-cisteina ligasi (GCL)<\/strong> \u2014 che forma il legame \u03b3-glutamil-cisteina \u2014 e glutatione sintetasi (GSS)<\/strong> \u2014 che aggiunge la glicina C-terminale. La GCL \u00e8 l'enzima limitante ed \u00e8 inibita da feedback dal glutatione stesso, fornendo un'autoregolazione dei livelli cellulari di glutatione. La disponibilit\u00e0 di cisteina \u00e8 l'altro fattore limitante principale \u2014 motivo per cui la N-acetilcisteina (NAC), un profarmaco della cisteina, \u00e8 l'intervento clinico canonico per stimolare la sintesi del glutatione cellulare in contesti di stress ossidativo e disintossicazione (base dell'approvazione della NAC per l'overdose da paracetamolo e altre indicazioni cliniche).<\/p>\n

Il glutatione esiste nelle cellule in due forme interconvertibili: la forma ridotta (GSH)<\/strong> con un gruppo tiolico libero (-SH), e la forma ossidata (GSSG)<\/strong> dove due molecole di GSH sono legate da un ponte disolfuro. Il rapporto GSH:GSSG (tipicamente ~100:1 nelle cellule sane, che scende a 10:1 o meno sotto stress ossidativo) \u00e8 il biomarcatore redox cellulare canonico. Il GSSG viene ridotto nuovamente a 2 GSH dalla glutatione reduttasi (GR, GSR)<\/strong>, una flavoenzima NADPH-dipendente \u2014 collegando il sistema redox del GSH alla disponibilit\u00e0 di NADPH e infine alla via del pentoso fosfato. Questo \u00e8 il motivo per cui l'interruzione della via del pentoso fosfato (deficit di G6PD, disponibilit\u00e0 di glucosio-6-fosfato) compromette la funzione del sistema GSH e innesca danni cellulari ossidativi.<\/p>\n

Il materiale da ricerca fornito qui \u00e8 la forma ridotta GSH, fornita come polvere liofilizzata per ricostituzione e uso nei protocolli di ricerca insieme al catalogo di peptidi.<\/p>\n

Meccanismo d'azione \u2014 Tre ruoli cellulari primari<\/h2>\n

Il meccanismo biologico del GSH \u00e8 la somma di tre ruoli cellulari primari, tutti ben caratterizzati nella biochimica pubblicata:<\/p>\n