{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/nb\/product\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathion (Redusert \/ GSH) Injiserbar \u2014 Forskningsgrad"},"content":{"rendered":"

<\/p>\n

\n

Kort svar \u2014 Hva er Glutathion (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathione (redusert; GSH)<\/strong> er tripeptidet \u03b3-glutamyl-cysteinyl-glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyl\u00e6rformel C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, MW 307,32 g\/mol. GSH er den mest utbredte ikke-proteinkjemiske thiolen i celler (millimol\u00e6re intracellul\u00e6re konsentrasjoner) og det kanoniske referanseforbindelsen for forskning p\u00e5 cellul\u00e6rt antioksidantforsvar. Den unike \u03b3-peptidbindingen<\/strong> mellom glutamats \u03b3-karboksylgruppe og cysteins aminogruppe (i stedet for den vanlige \u03b1-peptidbindingen) gj\u00f8r GSH resistent mot vanlige peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) kan spalte den. Celler bruker GSH som den prim\u00e6re elektrondonoren for glutathionperoksidase-medierte reduksjoner av hydrogenperoksid, som konjugerende kosubstrat for glutathion-S-transferase-medierte fremmedstoffers nedbrytning, og som redoksstatusbuffer som kontrollerer proteinthiol-disulfidlikevekt. Leveres her som lyofilisert USP-grad pulver kun til laboratorieforskningsbruk.<\/p>\n<\/div>\n

Hva du f\u00e5r med MedsBase:<\/strong> Lyofilisert \u226599% HPLC-verifisert L-Glutathione (redusert form) \u00b7 COA tilgjengelig p\u00e5 foresp\u00f8rsel \u00b7 Diskr\u00e9 temperaturstabil emballasje \u00b7 Forskningsforsendelser over hele verden \u00b7 1.400+ verifiserte kundeanmeldelser<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Hver ordre er dekket av v\u00e5r Reshipment Assurance Policy<\/strong><\/a> \u2014 hvis pakken din ikke ankommer innen 20 virkedager, sender vi ny.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Spesifikasjon<\/th>\nDetalj<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Forbindelsesklasse<\/strong><\/td>\n\u03b3-Glutamyl tripeptid; prim\u00e6r cellul\u00e6r ikke-proteinkjemisk thiol antioksidant; liten molekyl\u00e6r forskningspeptid (\u03b3-koblet, peptidaseresistent)<\/td>\n<\/tr>\n
Kjemisk navn<\/strong><\/td>\nL-Glutathione, redusert (\u03b3-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin; synonymer: GSH, glutathion frie syre, redusert glutathion)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-nummer<\/strong><\/td>\n70-18-8 (redusert GSH form); relatert: 27025-41-8 (oksidert GSSG dimer form, ikke levert her)<\/td>\n<\/tr>\n
Molekyl\u00e6r formel<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Molekylvekt<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (fri syre)<\/td>\n<\/tr>\n
Sekvens<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Merk \u03b3-peptidbindingen<\/strong> mellom glutamats \u03b3-COOH sidekjede og cysteins \u03b1-aminogruppe, i stedet for den vanlige \u03b1-peptidbindingen. Denne ikke-standard koblingen er det som gj\u00f8r GSH resistent mot vanlige \u03b1-peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) spalter den, som er det hastighetsbegrensende trinnet i ekstracellul\u00e6r GSH nedbrytning og resirkulering.<\/td>\n<\/tr>\n
Mekanisme<\/strong><\/td>\nTre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller<\/strong>. (1) Elektrondonor for glutathionperoksidase<\/em> (GPx familie) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, den kanoniske cellul\u00e6re hydrogenperoksid-reduksjonsreaksjonen; GSSG reduseres deretter tilbake til 2 GSH av NADPH-avhengig glutathionreduktase. (2) Cosubstrat for glutathion-S-transferase<\/em> (GST-familien) \u2014 konjugerer GSH til elektrofile xenobiotiske og endogene substrater, og genererer utskillbare merkaptursyrekonjugater (den sentrale lever-detoksifiseringsveien). (3) Redoksstatusbuffer<\/em> \u2014 GSH:GSSG-forholdet (typisk ~100:1 i friske celler) kontrollerer protein-thiol-disulfid-likevekt via thioredoksin- og glutaredoksin-mediert utveksling, og regulerer tusenvis av redoks-sensitive proteinaktiviteter.<\/td>\n<\/tr>\n
Form<\/strong><\/td>\nLyofilisert hvitt til offhvitt krystallinsk pulver; engangsbruksfors\u00f8ksflasker. Hygroskopisk<\/strong> \u2014 lukk flaskene umiddelbart etter hver uttak for \u00e5 unng\u00e5 fuktighetsopptak.<\/td>\n<\/tr>\n
Renhet<\/strong><\/td>\n\u226599% (HPLC-verifisert, COA p\u00e5 foresp\u00f8rsel); titrering bekrefter \u226598% redusert GSH-form (\u22642% oksidert GSSG-innhold). USP-grad referanse.<\/td>\n<\/tr>\n
Oppl\u00f8selighet<\/strong><\/td>\nVann 20 mg\/mL; PBS (pH 7,2) 10 mg\/mL \u2014 lett l\u00f8selig ved de leverte flaskekonsentrasjonene. Thiolgruppen (-SH) gj\u00f8r GSH sensitiv for luftoksidasjon \u2014 tilbered arbeidsl\u00f8sninger fersk fra den lyofiliserte flasken og bruk innen 24 timer der mulig. DMSO er et egnet l\u00f8sningsmiddel for lagerl\u00f8sninger til cellekultur (opptil 100 mg\/mL) og gir ekstra beskyttelse mot luftoksidasjon.<\/td>\n<\/tr>\n
Oppbevaring<\/strong><\/td>\nLyofilisert: 2\u20138 \u00b0C i original forseglet emballasje for korttidslager; \u221220 \u00b0C for langtidslagring av u\u00e5pnede flasker (stabilt \u226536 m\u00e5neder ved \u221220 \u00b0C; \u226518 m\u00e5neder ved 2\u20138 \u00b0C). Rekonstituerte vannl\u00f8sninger: 2\u20138 \u00b0C, bruk innen ~7 dager (luftoksidasjon til GSSG er den begrensende faktoren). Beskytt mot lys. Unng\u00e5 gjentatt fryse-tining av rekonstituerte l\u00f8sninger<\/strong> \u2014 kumulative sykluser akselererer GSH \u2192 GSSG-oksidasjon.<\/td>\n<\/tr>\n
Forskningsbruk<\/strong><\/td>\nKun til laboratoriefors\u00f8ksbruk. Ikke til human eller veterin\u00e6r diagnostisk eller terapeutisk bruk. Glutathion er ikke p\u00e5 WADAs forbudsliste. Det er godkjent som klinisk injiserbart i noen jurisdiksjoner (Italia\/Japan\/Korea\/Filippinene som Tationil og lignende varemerker) for hepatologi og oksidativt stress-tilstander; det forskningsgradematerialet som leveres her er kun beregnet for laboratoriebruk og er forskjellig fra disse kliniske preparatene.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

<\/p>\n

Hva er L-glutathion (redusert \/ GSH)?<\/h2>\n

L-glutathion (redusert form, GSH)<\/strong> er den mest forekommende ikke-protein-celletiolen i eukaryot biologi \u2014 tilstede i millimolare intracellul\u00e6re konsentrasjoner (1\u201310 mM i de fleste celletyper; opptil 10 mM i hepatocytter) og fungerer som den viktigste molekyl\u00e6re bufferen for cellul\u00e6r redoksstatus. Strukturelt er det et tripeptid av glutamat, cystein og glycin (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyl\u00e6rformel C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, molekylvekt 307,32 g\/mol.<\/p>\n

Den definerende strukturelle egenskapen til glutathion er dens \u03b3-peptidbindingen<\/strong>. Standardpeptider er koblet sammen gjennom \u03b1-peptidbindinger mellom \u03b1-karboxylen til en aminosyre og \u03b1-aminoen til den neste. I glutathion er bindingen mellom glutamat og cystein ukonvensjonell: den dannes mellom \u03b3-karboxylen<\/em> til glutamats sidekjede og \u03b1-aminoen til cystein. Denne ikke-standard bindingen er den molekyl\u00e6re grunnlaget for glutathions motstand mot vanlige cellul\u00e6re peptidaser \u2014 kun \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) gjenkjenner og spalter \u03b3-bindingen. Som et resultat er glutathion unikt stabilt i det cellul\u00e6re cytosolet hvor det ellers ville bli raskt nedbrutt av \u03b1-peptidaseaktivitet, og \u03b3-GT-mediert ekstracellul\u00e6r nedbrytning er den hastighetsbegrensende delen av glutathionresirkulering.<\/p>\n

Glutathion syntetiseres i to ATP-avhengige trinn av de cytosoliske enzymene glutamat-cystein ligase (GCL)<\/strong> \u2014 som danner \u03b3-glutamyl-cystein-bindingen \u2014 og glutathion synthetase (GSS)<\/strong> \u2014 som legger til den C-terminale glycinen. GCL er det hastighetsbegrensende enzymet og blir hemmet av glutathion selv, noe som gir autoregulering av cellul\u00e6re glutathionniv\u00e5er. Tilgjengelighet av cystein er den andre store hastighetsbegrensende faktoren \u2014 derfor er N-acetylcystein (NAC), et cysteinprodrug, den klassiske kliniske intervensjonen for \u00e5 \u00f8ke cellul\u00e6r glutathionsyntese under oksidativ stress og i detoksifiseringssammenhenger (grunnlaget for NACs godkjenning for paracetamol-overdose og andre kliniske indikasjoner).<\/p>\n

Glutathion finnes i celler i to ombyttbare former: den reduserte formen (GSH)<\/strong> med en fri tiol (-SH)-gruppe, og den oksiderte formen (GSSG)<\/strong> hvor to GSH-molekyler er koblet sammen av en disulfidbro. GSH:GSSG-forholdet (vanligvis ~100:1 i friske celler, synkende til 10:1 eller lavere under oksidativ stress) er den klassiske cellul\u00e6re redoks-biomark\u00f8ren. GSSG reduseres tilbake til 2 GSH av glutathion reduktase (GR, GSR)<\/strong>, et NADPH-avhengig flavoenzym \u2014 som kobler GSH-redokssystemet til NADPH-tilgjengelighet og til slutt til pentosefosfatveien. Dette er grunnen til at forstyrrelser i pentosefosfatveien (G6PD-mangel, glukose-6-fosfat-tilgjengelighet) svekker GSH-systemets funksjon og utl\u00f8ser oksidativ celleskade.<\/p>\n

Det forskningsgradematerialet som leveres her er den reduserte GSH-formen, levert som fryset\u00f8rket pulver til rekonstitusjon og bruk i forskningsprotokoller sammen med peptidkatalogen.<\/p>\n

Virkningsmekanisme \u2014 Tre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller<\/h2>\n

GSHs biologiske mekanisme er summen av tre prim\u00e6re cellul\u00e6re roller som alle er godt karakterisert i publisert biokjemi:<\/p>\n