{"id":71470,"date":"2026-05-20T11:55:00","date_gmt":"2026-05-20T11:55:00","guid":{"rendered":"https:\/\/medsbase.com\/?post_type=product&p=71470"},"modified":"2026-05-21T07:14:08","modified_gmt":"2026-05-21T07:14:08","slug":"l-glutathione-reduced-gsh","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/medsbase.com\/nl\/l-glutathione-reduced-gsh\/","title":{"rendered":"L-Glutathion (Gereduceerd \/ GSH) Injecteerbaar \u2014 Onderzoekskwaliteit"},"content":{"rendered":"

<\/p>\n

\n

Kort antwoord \u2014 Wat is glutathion (GSH)?<\/h3>\n

L-Glutathion (gereduceerd; GSH)<\/strong> is het tripeptide \u03b3-glutamyl-cysteinyl-glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molecuulformule C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, MW 307,32 g\/mol. GSH is de meest voorkomende niet-prote\u00efne cellulaire thiol (millimolaire intracellulaire concentraties) en het standaard referentiecompound voor onderzoek naar cellulaire antioxidantverdediging. De unieke \u03b3-peptidebinding<\/strong> tussen het \u03b3-carboxyl van glutamaat en de aminogroep van cyste\u00efne (in plaats van de standaard \u03b1-peptidebinding) maakt GSH resistent tegen gewone peptidasen \u2014 alleen \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) kan het splitsen. Cellen gebruiken GSH als primaire elektrondonor voor glutathionperoxidase-gemedieerde waterstofperoxidereductie, als conjugerend cosubstraat voor glutathion-S-transferase-gemedieerde detoxificatie van xenobiotica, en als redoxstatusbuffer die het thiol-disulfide-evenwicht van eiwitten reguleert. Hier aangeboden als gevriesdroogd USP-grade poeder uitsluitend voor laboratoriumonderzoek.<\/p>\n<\/div>\n

Wat u krijgt bij MedsBase:<\/strong> Gevriesdroogd \u226599% HPLC-geverifieerd L-Glutathion (gereduceerde vorm) \u00b7 COA op aanvraag beschikbaar \u00b7 Discrete temperatuurstabiele verpakking \u00b7 Wereldwijde onderzoekslevering per koerier \u00b7 1.400+ geverifieerd klantbeoordelingen<\/a><\/div>\n

\ud83d\udce6 Elke bestelling is gedekt door onze Reshipment Assurance-beleid<\/strong><\/a> \u2014 als uw pakket niet binnen 20 werkdagen arriveert, sturen wij het opnieuw.<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n\n
Specificatie<\/th>\nDetail<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n
Compound Class<\/strong><\/td>\n\u03b3-Glutamyl tripeptide; primaire cellulaire niet-prote\u00efne thiol antioxidant; kleinmoleculair onderzoekspeptide (\u03b3-gebonden, peptidaseresistent)<\/td>\n<\/tr>\n
Chemical Name<\/strong><\/td>\nL-Glutathion, gereduceerd (\u03b3-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycine; synoniemen: GSH, glutathion vrij zuur, gereduceerd glutathion)<\/td>\n<\/tr>\n
CAS-nummer<\/strong><\/td>\n70-18-8 (gereduceerde GSH-vorm); gerelateerd: 27025-41-8 (geoxideerde GSSG-dimeervorm, niet hier geleverd)<\/td>\n<\/tr>\n
Molecuulformule<\/strong><\/td>\nC10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S<\/td>\n<\/tr>\n
Moleculair gewicht<\/strong><\/td>\n307,32 g\/mol (vrij zuur)<\/td>\n<\/tr>\n
Sequentie<\/strong><\/td>\n\u03b3-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly). Let op de \u03b3-peptidebinding<\/strong> tussen de \u03b3-COOH-zijketen van glutamaat en de \u03b1-aminogroep van cyste\u00efne, in plaats van de standaard \u03b1-peptidebinding. Deze niet-standaard verbinding is wat GSH resistent maakt tegen gewone \u03b1-peptidasen \u2014 alleen \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT) knipt het, wat de beperkende stap is in extracellulaire GSH-afbraak en recycling.<\/td>\n<\/tr>\n
Werkingsmechanisme<\/strong><\/td>\nDrie primaire cellulaire functies<\/strong>. (1) Elektronendonor voor glutathionperoxidase<\/em> (GPx-familie) \u2014 2 GSH + H2<\/sub>O2<\/sub> \u2192 GSSG + 2 H2<\/sub>O, de klassieke cellulaire waterstofperoxide-reductiereactie; GSSG wordt vervolgens teruggebracht tot 2 GSH door NADPH-afhankelijke glutathionreductase. (2) Co-substraat voor glutathion-S-transferase<\/em> (GST-familie) \u2014 conjugaat GSH aan elektrofiele xenobiotische en endogene substraten, waarbij uitscheidbare mercaptuurzuurconjugaten worden gegenereerd (het centrale leverontgiftingspad). (3) Redox-statusbuffer<\/em> \u2014 GSH:GSSG-verhouding (typisch ~100:1 in gezonde cellen) regelt het thiol-disulfide-evenwicht van eiwitten via thioredoxine- en glutaredoxine-gemedieerde uitwisseling, waardoor duizenden redox-gevoelige eiwitactiviteiten worden gereguleerd.<\/td>\n<\/tr>\n
Form<\/strong><\/td>\nGevriesdroogd wit tot off-wit kristallijn poeder; eenmalig gebruik onderzoeksflesjes. Zeer hygroscopisch<\/strong> \u2014 sluit flesjes direct na elke onttrekking opnieuw af om vochtopname te voorkomen.<\/td>\n<\/tr>\n
Zuiverheid<\/strong><\/td>\n\u226599% (HPLC-geverifieerd, COA op aanvraag); titratie bevestigt \u226598% gereduceerde GSH-vorm (\u22642% geoxideerd GSSG-gehalte). USP-grade referentie.<\/td>\n<\/tr>\n
Oplosbaarheid<\/strong><\/td>\nWater 20 mg\/mL; PBS (pH 7,2) 10 mg\/mL \u2014 gemakkelijk oplosbaar bij de geleverde flesconcentraties. De thiolgroep (-SH) maakt GSH gevoelig voor luchtoxidatie \u2014 bereid werkoplossingen vers uit het gevriesdroogde flesje en gebruik binnen 24 uur waar mogelijk. DMSO is een geschikte co-oplosmiddel voor de bereiding van celkweekvoorraden (tot 100 mg\/mL) en biedt extra bescherming tegen luchtoxidatie.<\/td>\n<\/tr>\n
Opslag<\/strong><\/td>\nGevriesdroogd: 2\u20138 \u00b0C in originele verzegelde verpakking voor kortetermijnwerkvoorraad; \u221220 \u00b0C voor langdurige opslag van ongeopende flesjes (stabiel \u226536 maanden bij \u221220 \u00b0C; \u226518 maanden bij 2\u20138 \u00b0C). Gereconstitueerde waterige oplossingen: 2\u20138 \u00b0C, gebruik binnen ~7 dagen (luchtoxidatie naar GSSG is de beperkende factor). Bescherm tegen licht. Vermijd herhaald invriezen-ontdooien van gereconstitueerde oplossingen<\/strong> \u2014 cumulatieve cycli versnellen GSH \u2192 GSSG-oxidatie.<\/td>\n<\/tr>\n
Onderzoeksgebruik<\/strong><\/td>\nAlleen voor laboratoriumonderzoek. Niet voor menselijke of veterinaire diagnostische of therapeutische toepassingen. Glutathion staat niet op de WADA Verboden Lijst. Het is goedgekeurd als klinisch injecteerbaar middel in sommige rechtsgebieden (Itali\u00eb \/ Japan \/ Korea \/ Filippijnen als Tationil en soortgelijke merknamen) voor hepatologie en oxidatieve-stressaandoeningen; het hier geleverde onderzoeksmateriaal is uitsluitend bedoeld voor laboratoriumgebruik en verschilt van die klinische preparaten.<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n

<\/p>\n

Wat Is L-Glutathion (Gereduceerd \/ GSH)?<\/h2>\n

L-Glutathion (gereduceerde vorm, GSH)<\/strong> is de meest voorkomende niet-prote\u00efne cellulaire thiol in de eukaryotische biologie \u2014 aanwezig in millimolaire intracellulaire concentraties (1\u201310 mM in de meeste celtypen; tot 10 mM in hepatocyten) en fungeert als de belangrijkste moleculaire buffer voor de cellulaire redoxstatus. Structureel is het een tripeptide van glutamaat, cyste\u00efne en glycine (\u03b3-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molecuulformule C10<\/sub>H17<\/sub>N3<\/sub>O6<\/sub>S, molecuulgewicht 307,32 g\/mol.<\/p>\n

Het structurele kenmerk van glutathion is zijn \u03b3-peptidebinding<\/strong>. Standaard peptiden zijn verbonden via \u03b1-peptidebindingen tussen de \u03b1-carboxyl van het ene aminozuur en de \u03b1-amino van het volgende. In glutathion is de binding tussen glutamaat en cyste\u00efne ongebruikelijk: deze wordt gevormd tussen de \u03b3-carboxyl<\/em> van de zijketen van glutamaat en de \u03b1-amino van cyste\u00efne. Deze niet-standaard binding is de moleculaire basis voor de resistentie van glutathion tegen gewone cellulaire peptidasen \u2014 alleen \u03b3-glutamyltransferase (\u03b3-GT, GGT, EC 2.3.2.2) herkent en splitst de \u03b3-binding. Als gevolg hiervan is glutathion uniek stabiel in het cellulaire cytosol waar het anders snel zou worden afgebroken door \u03b1-peptidaseactiviteit, en \u03b3-GT-gemedieerde extracellulaire afbraak is de beperkende stap in glutathionrecycling.<\/p>\n

Glutathion wordt in twee ATP-afhankelijke stappen gesynthetiseerd door de cytosolische enzymen glutamaat-cyste\u00efne ligase (GCL)<\/strong> \u2014 die de \u03b3-glutamyl-cyste\u00efne binding vormt \u2014 en glutathion synthetase (GSS)<\/strong> \u2014 die het C-terminale glycine toevoegt. GCL is het beperkende enzym en wordt geremd door glutathion zelf, wat zorgt voor autoregulatie van cellulaire glutathionniveaus. Cyste\u00efnebeschikbaarheid is de andere belangrijke beperkende factor \u2014 daarom is N-acetylcyste\u00efne (NAC), een cyste\u00efne prodrug, de klassieke klinische interventie om cellulaire glutathionsynthese te stimuleren in oxidatieve stress- en detoxificatiecontexten (de basis van NAC's goedkeuring voor paracetamolvergiftiging en andere klinische indicaties).<\/p>\n

Glutathion komt in cellen voor in twee onderling omzettende vormen: de gereduceerde vorm (GSH)<\/strong> met een vrije thiol (-SH) groep, en de geoxideerde vorm (GSSG)<\/strong> waarbij twee GSH-moleculen verbonden zijn door een disulfidebrug. De GSH:GSSG-ratio (typisch ~100:1 in gezonde cellen, dalend tot 10:1 of lager onder oxidatieve stress) is de klassieke cellulaire redoxbiomarker. GSSG wordt teruggebracht naar 2 GSH door glutathionreductase (GR, GSR)<\/strong>, een NADPH-afhankelijk flavoenzym \u2014 verbindt het GSH-redoxsysteem met de NADPH-beschikbaarheid en uiteindelijk met de pentosefosfaatroute. Dit is waarom verstoring van de pentosefosfaatroute (G6PD-defici\u00ebntie, glucose-6-fosfaatbeschikbaarheid) de GSH-systeemfunctie belemmert en oxidatieve celschade veroorzaakt.<\/p>\n

Het onderzoeksmateriaal dat hier wordt geleverd, is de gereduceerde GSH-vorm, aangeboden als lyofiliseerd poeder voor reconstitutie en gebruik in onderzoeksprotocollen naast de peptidecatalogus.<\/p>\n

Werkingsmechanisme \u2014 Drie Primaire Cellulaire Rollen<\/h2>\n

Het biologische mechanisme van GSH is de som van drie primaire cellulaire rollen die allemaal goed zijn gekarakteriseerd in gepubliceerde biochemie:<\/p>\n