L-Glutathion (Reduziert / GSH) Injektionslösung — Forschungsqualität

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Was ist L-Glutathion (reduziert / GSH)?

L-Glutathion (reduzierte Form, GSH) ist das am häufigsten vorkommende nicht-proteinogene zelluläre Thiol in der eukaryotischen Biologie — vorhanden in millimolaren intrazellulären Konzentrationen (1–10 mM in den meisten Zelltypen; bis zu 10 mM in Hepatozyten) und dient als Hauptpuffer für den zellulären Redox-Status. Strukturell handelt es sich um ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, Summenformel C10H17N3O6S, Molekulargewicht 307,32 g/mol.₁₀H₁₇N₃O₆S, Molekulargewicht 307,32 g/mol.

Das bestimmende strukturelle Merkmal von Glutathion ist seine γ-Peptidbindung. Standardpeptide sind über α-Peptidbindungen zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe der nächsten verknüpft. Bei Glutathion ist die Bindung zwischen Glutamat und Cystein unkonventionell: Sie wird zwischen der γ-Carboxylgruppe der Seitenkette von Glutamat und der α-Aminogruppe von Cystein gebildet. Diese nicht-standardmäßige Verknüpfung ist die molekulare Grundlage für die Resistenz von Glutathion gegenüber gewöhnlichen zellulären Peptidasen — nur γ-Glutamyltransferase (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) erkennt und spaltet die γ-Bindung. Dadurch ist Glutathion im zellulären Zytosol einzigartig stabil, wo es sonst schnell durch α-Peptidase-Aktivität abgebaut würde, und der γ-GT-vermittelte extrazelluläre Abbau ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt des Glutathion-Recyclings.

Glutathion wird in zwei ATP-abhängigen Schritten durch die zytosolischen Enzyme Glutamat-Cystein-Ligase (GCL) — die die γ-Glutamyl-Cystein-Bindung bildet — und Glutathion-Synthetase (GSS) — die das C-terminale Glycin hinzufügt — synthetisiert. GCL ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym und wird durch Glutathion selbst feedback-gehemmt, was eine Autoregulation der zellulären Glutathionspiegel ermöglicht. Die Verfügbarkeit von Cystein ist der andere wesentliche geschwindigkeitsbestimmende Faktor — weshalb N-Acetylcystein (NAC), ein Cystein-Prodrug, die klassische klinische Intervention zur Steigerung der zellulären Glutathionsynthese bei oxidativem Stress und Entgiftungskontexten ist (die Grundlage für die Zulassung von NAC bei Paracetamol-Überdosierung und anderen klinischen Indikationen).

Glutathion liegt in Zellen in zwei sich umwandelnden Formen vor: der reduzierten Form (GSH) mit einer freien Thiolgruppe (-SH) und der oxidierten Form (GSSG) bei der zwei GSH-Moleküle durch eine Disulfidbrücke verbunden sind. Das GSH:GSSG-Verhältnis (typischerweise ~100:1 in gesunden Zellen, sinkend auf 10:1 oder weniger unter oxidativem Stress) ist der klassische zelluläre Redox-Biomarker. GSSG wird durch Glutathion-Reduktase (GR, GSR), ein NADPH-abhängiges Flavoenzym, zurück zu 2 GSH reduziert — was das GSH-Redoxsystem mit der NADPH-Verfügbarkeit und letztlich dem Pentosephosphatweg verbindet. Deshalb beeinträchtigt eine Störung des Pentosephosphatwegs (G6PD-Mangel, Glucose-6-phosphat-Verfügbarkeit) die GSH-Systemfunktion und löst oxidative Zellschäden aus.

Das hier gelieferte Forschungsmaterial in reduzierter GSH-Form wird als lyophilisierte Pulver zur Rekonstitution und für den Einsatz in Forschungsprotokollen zusammen mit dem Peptidkatalog geliefert.

Wirkmechanismus — Drei primäre zelluläre Funktionen

Der biologische Mechanismus von GSH ergibt sich aus drei primären zellulären Rollen, die alle in der veröffentlichten Biochemie gut charakterisiert sind:

• Substrat für Glutathionperoxidase (GPx) — Reduktion von Wasserstoffperoxid und Lipidperoxid — Die am häufigsten zitierte Rolle von GSH. Die GPx-Familie (GPx1–8, mit der selenabhängigen GPx1 als häufigster Isoform) katalysiert die Reaktion 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, wobei Wasserstoffperoxid und Lipidhydroperoxide zu Wasser bzw. Alkoholen reduziert werden. Dies ist die primäre Abwehr der Zelle gegen reaktive Sauerstoffspezies, die durch mitochondriale Atmung, NADPH-Oxidase-Aktivität und andere oxidative Prozesse entstehen. GPx4 ist die spezifische Isoform, die die Reduktion von Lipidhydroperoxiden katalysiert und das molekulare Ziel darstellt, dessen Funktionsverlust Ferroptose auslöst — den eisenabhängigen regulierten Zelltodweg, der in jüngster Zeit einen Schwerpunkt in der Krebs- und neurodegenerativen Forschung darstellt.
• Co-Substrat für Glutathion-S-Transferase (GST) — Konjugation von Xenobiotika und Endobiotika — Die GST-Familie (zytosolische, mikrosomale und mitochondriale Mitglieder; ~20 humane GST-Isoformen) katalysiert die Konjugation von GSH an elektrophile Substrate über die GSH-Thiolgruppe, wodurch GSH-S-Konjugat-Addukte entstehen, die anschließend durch γ-GT und Dipeptidasen zu Mercaptursäuren verarbeitet und ausgeschieden werden. Dies ist der zentrale Phase-II-Entgiftungsweg in Leber und anderen Geweben, der eine Vielzahl von Xenobiotika (Arzneimittelmetaboliten, Umweltchemikalien, Produkte der Phase-I-Cytochrom-P450-Metabolisierung), endogene Elektrophile (4-Hydroxynonenal, Acrolein aus Lipidperoxidation) und reaktive Intermediate (NAPQI aus Paracetamol, Grundlage der NAC-Therapie bei Paracetamol-Überdosierung) verarbeitet.
• Redoxstatus-Puffer — Regulation des Thiol-Disulfid-Gleichgewichts von Proteinen — Das zelluläre GSH:GSSG-Verhältnis bestimmt das thermodynamische Gleichgewicht für den Redoxzustand von Protein-Thiolen über Thioredoxin- und Glutaredoxin-vermittelten Austausch. Tausende von zellulären Proteinen besitzen redox-sensitive Cysteinreste, deren Thiol-Disulfid-Zustand durch dieses Gleichgewicht reguliert wird — einschließlich wichtiger Transkriptionsfaktoren (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), Signalkinasen (PTPs, PTEN), Apoptose-Maschinerie (Caspasen) und metabolischer Enzyme (Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase u.a.). Die GSH-vermittelte Redoxpufferung ist daher nicht nur eine antioxidative Abwehr, sondern ein Signalregulationsmechanismus — ein Fakt, der in den letzten zwei Jahrzehnten in der veröffentlichten Forschung hervorgehoben wurde und einer der am häufigsten zitierten Gründe für den Einsatz von GSH in Forschungsprotokollen über eine einfache antioxidative Supplementierung hinaus ist.
• Cystein-Reservoir und interorganer Aminosäurentransport — GSH dient als gewebestabiles, transportfähiges Reservoir für Cystein — die limitierende Aminosäure für die Neusynthese von Proteinen und weiterer GSH-Synthese. Freies Cystein ist metabolisch instabil (auto-oxidiert zu Cystin, kann H₂S, etc.), daher hält der Körper seinen Cysteinpool größtenteils als GSH auf und transportiert Cystein zwischen Organen (insbesondere Leber → Niere, Leber → andere Gewebe) als GSH, das dann im Zielgewebe durch γ-GT wieder zu Cystein verarbeitet wird.
• Direkte Radikalfängerwirkung — Neben enzymatischen Funktionen reagiert GSH direkt mit Hydroxylradikalen, Peroxylradikalen und reaktiven Stickstoffspezies über die Thiolgruppe. Quantitativ trägt dies weniger zur gesamten antioxidativen Abwehr bei als der enzymvermittelte GPx-Mechanismus, ist jedoch in Kompartimenten und unter Bedingungen wichtig, in denen enzymatische Systeme gesättigt oder abwesend sind (extrazelluläres GSH in der Lungenflüssigkeit, GSH im Darmlumen etc.).

Das pharmakokinetische Profil von injizierbarem GSH ist gut charakterisiert: Die intravenöse Verabreichung führt zu einer raschen systemischen Verteilung mit Spitzenplasmakonzentrationen innerhalb von Minuten, aber die Plasmahalbwertszeit ist kurz (~10–15 Minuten) aufgrund des raschen γ-GT-vermittelten Abbaus zu Cysteinylglycin und der anschließenden Resynthese oder weiteren Aufspaltung in den Zielgeweben. Die kurze Verweildauer im Plasma ist einer der Gründe, warum tägliche oder zweimal tägliche IV-Dosierungsschemata in der veröffentlichten GSH-Forschung üblich sind. Die Zellmembrandurchlässigkeit von intaktem GSH ist gering – Zellen importieren hauptsächlich die konstituierenden Aminosäuren und resynthetisieren GSH intrazellulär. Dies erklärt, warum orales GSH schlecht bioverfügbar ist und warum injizierbare Präparate (oder alternativ NAC als Cystein-Prodrug) für eine effektive Gewebeabgabe in der veröffentlichten Forschung erforderlich sind.

Veröffentlichte Forschungsanwendungen

GSH wird in Laborforschungszusammenhängen verwendet, die untersuchen:

• Zelluläre antioxidative Abwehr – die kanonische Referenzverbindung — bei weitem das am häufigsten zitierte zelluläre Antioxidans in der veröffentlichten Literatur; Standardreferenzverbindung für jede neue Antioxidans-Interventionsforschung; der molekulare Goldstandard für die Analyse des zellulären Redox-Status
• Forschung zur Reduktion von Wasserstoffperoxid und Lipidperoxid — direktes GPx-Substrat; verwendet in veröffentlichter Forschung zur Pharmakologie von GPx-Isoformen, zur Aufschlüsselung von Peroxid-Verarbeitungswegen und zur Integration von GSH mit Thioredoxin- und Peroxiredoxin-Redoxsystemen
• Ferroptose-Forschung — Die GPx4-vermittelte Reduktion von Lipidhydroperoxiden ist der Wächter der Ferroptose; GSH und seine Syntheseweg-Interventionen (BSO, Erastin, RSL3) sind die klassischen Werkzeuge für die Ferroptose-Induktions-/Unterdrückungsforschung in den Bereichen Krebs, Neurodegeneration und Ischämie-Reperfusion
• Forschung zur Phase-II-Entgiftung und Xenobiotika-Konjugation — GST-Substrat für den zentralen Leberentgiftungsweg; verwendet in der Forschung zum Umgang mit Arzneimittelmetaboliten, Exposition gegenüber Umweltchemikalien, Paracetamol-induzierter Hepatotoxizität (NAPQI-Abfangen) und der breiteren Pharmakologie der Mercaptursäure-Konjugation
• Forschung zur Protein-Thiol-Redox-Signalgebung — Das GSH:GSSG-Verhältnis kontrolliert das Thiol-Disulfid-Gleichgewicht Tausender zellulärer Proteine; verwendet in der Forschung zu redox-sensitiven Transkriptionsfaktoren (Nrf2, NF-κB, AP-1), Kinase-Regulation (PTPs, PTEN) und dem breiteren zellulären “Redoxom”
• Forschung zu mitochondrialer Dysfunktion und Alterung — Die mitochondrialen GSH-Spiegel nehmen mit dem Alter und in vielen Krankheitsmodellen ab; veröffentlichte Forschung verwendet exogenes GSH und GSH-Weg-Interventionen, um die Beiträge der mitochondrialen Redox-Biologie zu Alterung, Neurodegeneration und metabolischen Erkrankungen zu untersuchen
• Hepatologie- und Leberverletzungsforschung — GSH ist in Hepatozyten am häufigsten vorhanden (5–10 mM Konzentration); verwendet in veröffentlichter Forschung zu alkoholischer Lebererkrankung, NAFLD/MASH, Virushepatitis-Modellen und Paracetamol-Überdosierung / arzneimittelinduzierter Leberschädigung
• Hämatologie- und Erythrozytenforschung — Erythrozyten-GSH ist die Hauptabwehr gegen oxidative Hämolyse; verwendet in der Forschung zu G6PD-Mangel, Sichelzellanämie, Pharmakologie der oxidativen Hämolyse
• Forschung zu Krebs-Redox und Chemoprotektion — Viele Chemotherapeutika erzeugen ROS als Teil ihres Mechanismus, und Tumorzellen haben oft erhöhte GSH-Spiegel; veröffentlichte Forschung verwendet GSH und GSH-Weg-Interventionen, um die Redox-Biologie der Chemotherapie zu untersuchen

Für einen breiteren Kontext zu zellulären Cofaktoren und Redox-/Antioxidationsforschungsverbindungen in diesem Katalog siehe B12 (Cyanocobalamin) (kleinmolekularer Forschungsbegleit-Cofaktor – Methylierungszyklus), L-Carnitin (mitochondrialer Fettsäure-Shuttle — begleitendes kleines Molekül), NAD⁺ (direkte Dinukleotid-Pool-Supplementierung — Redox-Elektronentransport), 5-Amino-1MQ (NAD-Achsen-Schonung durch NNMT-Hemmung), und SS-31 (Elamipretide) (kardiolipinbindendes mitochondrial-targetiertes antioxidatives Peptid). Durchsuchen Sie das vollständige Forschungspeptide & -verbindungen Katalog, oder siehe die kuratierte Langlebigkeits-Forschungsverbindungen Hub.

Verfügbare Stärken und Konzentrationen

MedsBase führt Glutathion in drei lyophilisierten Fläschchengrößen, die auf typische Forschungsprotokoll-Dosisbereiche kalibriert sind. Jede Stärke ist in 10-Fläschchen- oder 20-Fläschchen-Packformaten erhältlich:

Alle drei Stärken sind die gleiche chemische Einheit (lyophilisiertes L-Glutathion reduziert, ≥99% HPLC-Reinheit, USP-gradige Titrations-bestätigte reduzierte Form). Das 1500 mg Fläschchen bietet die niedrigsten Kosten pro mg für klinisch-translationale Forschungsprotokolle. Forscher sollten spezifische Dosisbereiche aus der peer-reviewed Literatur bestimmen, die für das Protokoll geeignet sind.

Wie es sich vergleicht — Glutathion vs NAD⁺

Glutathion und NAD⁺ sind die beiden am meisten untersuchten kleinen Moleküle der zellulären Redox / Coenzym-Verbindungen in diesem Katalog, und sie befinden sich auf verbundenen aber mechanistisch unterschiedlichen Zweigen der zellulären Redoxbiologie. GSH ist das Haupt zelluläre antioxidative Abwehr kleines Molekül — in millimolaren Konzentrationen vorhanden und reduziert Peroxide über den GPx-Substrat-Mechanismus. NAD⁺ ist das Haupt zellulärer Elektronentransport Coenzym — reduzierbar zu NADH für den Elektronentransport in der Glykolyse / TCA-Zyklus / β-Oxidation und Substrat für Sirtuine und PARPs. Die beiden Systeme sind miteinander verbunden: NADPH (aus NAD über den Pentosephosphatweg gebildet) ist das Reduktionsäquivalent, das GSH aus GSSG über die Glutathionreduktase regeneriert. Forschung, die die zelluläre Redoxbiologie untersucht, manipuliert oft beide Pools und vergleicht die Konsequenzen.

Für Forschungen zur zellulären antioxidativen Abwehr, Ferroptose, Phase-II-Entgiftung oder Redox-Signalgebung ist Glutathion die kanonische Referenzverbindung. Für Forschungen zur Sirtuin-Biologie, Langlebigkeits-Biochemie oder NAD-abhängigen Redox-Regulation ist, NAD⁺ das gezieltere Werkzeug. Die beiden Verbindungen werden häufig gemeinsam in Forschungen eingesetzt, die die integrierte zelluläre Redox-Systemantwort auf oxidativen Stress, Alterung oder mitochondriale Dysfunktion untersuchen.

Lagerung und Rekonstitution

Vor der Rekonstitution: Lagern Sie lyophilisierte Fläschchen gekühlt bei 2–8 °C in der originalversiegelten Verpackung. Für die Langzeitlagerung frieren Sie ungeöffnete Fläschchen bei −20 °C ein (stabil ≥36 Monate bei −20 °C; ≥18 Monate bei 2–8 °C). Lyophilisiertes GSH ist stark hygroskopisch — verschließen Sie die Fläschchen nach jeder Entnahme umgehend, um Feuchtigkeitsaufnahme zu vermeiden (was die GSH → GSSG-Oxidation beschleunigt). Lichtgeschützt lagern.

Rekonstitutionsverfahren: Geben Sie steriles Wasser, bakteriostatisches Wasser oder PBS (pH 7,2) an die Seitenwand des Fläschchens (nicht direkt auf den lyophilisierten Kuchen). Für ein 600 mg-Fläschchen ergeben 6,0 mL Verdünnungsmittel eine 100 mg/mL Arbeitslösung; 3,0 mL ergeben 200 mg/mL. Für ein 900 mg-Fläschchen ergeben 9,0 mL 100 mg/mL; 4,5 mL ergeben 200 mg/mL. Für ein 1500 mg-Fläschchen ergeben 7,5 mL eine 200 mg/mL-Lösung; 15 mL ergeben 100 mg/mL. GSH löst sich schnell bei leichtem Schwenken bei Raumtemperatur.

Kritisch für rekonstituiertes GSH: die Thiol-(-SH)-Gruppe ist luftoxidationsempfindlich — rekonstituierte Lösungen oxidieren allmählich zur GSSG-Form, auch bei Kühlung. Arbeitslösungen möglichst frisch aus lyophilisierten Fläschchen herstellen oder innerhalb von 7 Tagen nach Rekonstitution gekühlt verwenden. Für die Langzeitlagerung rekonstituierten Materials Chelatbildner (1 mM EDTA) zur Verlangsamung der metallkatalysierten Oxidation hinzufügen, unter Inertgasatmosphäre (Argon oder Stickstoff gespült) lagern oder DMSO als Co-Lösungsmittel verwenden (welches zusätzlichen Schutz bietet). Nicht wiederholt einfrieren und auftauen. Verwerfen bei sichtbarer Farbveränderung (gelb/braun) oder Ausfällung.

Häufig gestellte Fragen

Was ist der Unterschied zwischen reduziertem (GSH) und oxidiertem (GSSG) Glutathion?

GSH ist die reduzierte Form mit einer freien Thiol-(-SH)-Gruppe an seinem Cysteinrest — die biologisch aktive Form, die als zelluläres Antioxidans dient. GSSG ist die oxidierte Dimereform, bei der zwei GSH-Moleküle über ihre Cysteinschwefel durch eine Disulfidbrücke verbunden sind — die verbrauchte Form, die durch Glutathionreduktase zu 2 GSH zurückreduziert werden muss. Das zelluläre GSH:GSSG-Verhältnis (typischerweise ~100:1 in gesunden Zellen, sinkend auf 10:1 oder weniger unter oxidativem Stress) ist der kanonische Biomarker des zellulären Redox-Status. Wir liefern die reduzierte GSH-Form; Forscher, die speziell GSSG benötigen, sollten sich an entsprechende Lieferanten wenden.

Warum hat GSH eine γ-Peptidbindung statt einer normalen α-Peptidbindung?

Die nicht-standardmäßige γ-Peptidbindung zwischen dem γ-COOH von Glutamat und dem α-NH von Cystein₂ verleiht Glutathion seine zelluläre Peptidase-Resistenz. Standardmäßige zelluläre α-Peptidasen (Aminopeptidasen, Carboxypeptidasen) erkennen nur α-Peptidbindungen und können die γ-Bindung nicht spalten. Nur γ-Glutamyltransferase (γ-GT, GGT) erkennt und spaltet die γ-Bindung — und γ-GT ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym des GSH-Abbaus, hauptsächlich exprimiert auf der apikalen Oberfläche von Epithelzellen (Niere, Gallenwege etc.). Diese nicht-standardmäßige Verknüpfung ist daher essentiell für die stabile intrazelluläre Akkumulation von Glutathion in millimolaren Konzentrationen.

Warum ist die orale Bioverfügbarkeit von GSH gering?

Intaktes GSH wird schlecht über das Darmepithel aufgenommen, weil: (1) die γ-Peptidbindung die Erkennung durch die standardmäßigen PEPT1/PEPT2 Di-/Tripeptidtransporter verhindert, die andere Tripeptide absorbieren; (2) γ-GT-Aktivität an der Bürstensaummembran einen Großteil des oral verabreichten GSH vor der Absorption in seine Bestandteile Aminosäuren abbaut; (3) das freigesetzte Cystein dann weitgehend durch enterozytären First-Pass GSH-Resynthese verbraucht wird. Die netto orale Bioverfügbarkeit von intaktem GSH ist daher sehr gering, weshalb injizierbare Präparate oder N-Acetylcystein (NAC, ein Cystein-Prodrug) für systemische GSH-steigernde Forschungsinterventionen bevorzugt werden.

Welche publizierten Dosierungsbereiche wurden in der Forschung verwendet?

Die Dosierung in Forschungsprotokollen für injizierbares IV-GSH beträgt typischerweise 600–1200 mg pro Dosis, täglich oder 2–3×/Woche, über 4–12 Wochen in Humanstudien (entsprechend dem Dosierungsbereich des italienischen Tationil-Zugelassenen Produkts von 600–2400 mg/Tag). In-vivo-Arbeiten mit Nagetieren verwenden 50–150 mg/kg IV/IP, entsprechend dem Dosierungsbereich, der trotz der kurzen Plasmahalbwertszeit eine zuverlässige systemische GSH-Erhöhung bewirkt. In-vitro-Zellkulturprotokolle verwenden typischerweise 0,5–10 mM im Wachstumsmedium (Zellen nehmen Cystein aus GSH auf und resynthetisieren intrazelluläres GSH). Forscher sollten die Primärliteratur für die jeweilige Anwendung konsultieren.

Warum ist die Plasmahalbwertszeit von GSH so kurz?

Plasma-γ-GT-Aktivität spaltet die γ-Peptidbindung von zirkulierendem GSH schnell zu Cysteinylglycin, das dann durch Dipeptidasen weiter zu Cystein + Glycin gespalten wird. Die kombinierte γ-GT + Dipeptidase-Kaskade gibt intaktem zirkulierendem GSH eine Plasmahalbwertszeit von nur ~10–15 Minuten. Daher wird in klinischen Forschungsprotokollen eine wiederholte tägliche Dosierung anstelle von Einzel-Bolus-Hochdosis-Regimen verwendet, und warum N-Acetylcystein (NAC) — das intakt aufgenommen und für die intrazelluläre GSH-Synthese verwendet wird — manchmal als länger wirksame Cysteinquellen-Alternative für die zelluläre GSH-Steigerungsforschung bevorzugt wird.

Kann GSH in Forschungsprotokollen mit B12, NAC oder anderen Redox-/Cofaktor-Verbindungen kombiniert werden?

Ja — GSH ist mechanistisch mit vielen anderen zellulären Redox- und Cofaktor-Verbindungen verbunden. Häufige Kombinationen in Forschungsprotokollen umfassen: GSH + NAC (parallele Cysteinquellen-Strategien — GSH als intaktes Tripeptid, NAC als Cystein-Prodrug — zum Vergleich extrazellulärer vs. intrazellulärer GSH-Supplementierungswege); GSH + B12 (oxidative-stress-bezogene Neurologie und Methylierungszyklus-Forschung); GSH + NAD⁺ (integrierte Redox-Pool-Analyse); GSH + SS-31 (mitochondrien-zentrierte Redox-Forschung). Jede Lösung unmittelbar vor Gebrauch separat rekonstituieren und getrennt hinzufügen, anstatt rekonstituierte Lösungen gemeinsam zu lagern.

Wie unterscheidet sich dieses Forschungs-GSH von klinischen Präparaten wie Tationil?

Tationil (und ähnliche markengebundene klinische Präparate in Italien/Japan/Korea/Philippinen) ist reduziertes L-Glutathion, das als klinisches Injektionsmittel für hepatologische und oxidative-Stress-Indikationen zugelassen ist. Das hier angebotene Forschungs-GSH ist das gleiche reduzierte L-Glutathion mit ≥99% HPLC-Reinheit, jedoch ohne klinische Zulassung und ausschließlich für Laborforschungszwecke bestimmt. Forscher, die klinisch zugelassenes GSH benötigen, sollten es über klinische Versorgungsketten beziehen; Forscher, die Forschungsmaterial für in-vitro- und in-vivo-Labormethoden suchen, können das hier angebotene Material verwenden.

Steht GSH auf der WADA-Verbotsliste?

Nein. Glutathion steht nicht auf der WADA-Verbotsliste. Es ist ein natürlich vorkommendes zelluläres Antioxidans-Tripeptid, das in millimolaren Konzentrationen in jeder kernhaltigen Zelle vorhanden ist – daher unterliegt es keinen leistungssportlichen Regulierungsbeschränkungen.

Andere kleine Molekül-Forschungsbegleiterverbindungen

• B12 (Cyanocobalamin) — Cobalamin-Coenzym — Methylierungszyklus-Forschungsbegleiter
• L-Carnitin — Mitochondrialer Fettsäure-Shuttle — nächster kleiner Molekül-Forschungsbegleiter-Analog
• NAD⁺ — Oxidiertes Dinucleotid-Coenzym — direkte NAD-Pool-/Elektronentransport-Forschung
• 5-Amino-1MQ — NNMT-Inhibitor — NAD-Achsen-Vorläuferschonung, Methylierungs-Pool-Pufferung
• SS-31 (Elamipretide) — Kardiolipin-bindendes mitochondrial zielgerichtetes antioxidatives Peptid
• BAC-Wasser (Bakteriostatisches Wasser) — Erforderlich zur Rekonstitution lyophilisierter Fläschchen — steriles, 0,9% Benzylalkohol-konserviertes Lösungsmittel

Weitere Optionen in Peptiden

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US$115.00 – US$705.00Preisspanne: US$115.00 bis US$705.00

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BAC-Wasser (Bakteriostatisches Wasser)

US$50.00 – US$150.00Preisspanne: US$50,00 bis US$150,00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Preisspanne: US$210,00 bis US$1.975,00