L-Glutathione (Reduceret / GSH) Injektionsvæske — Forskningskvalitet

📦 Hver ordre er dækket af vores Reshipment Assurance Policy — hvis din pakke ikke ankommer inden for 20 hverdage, sender vi en erstatning.

Hvad Er L-Glutathion (Reduceret/GSH)?

L-Glutathion (reduceret form, GSH) er den mest udbredte ikke-protein-celulære thiol i eukaryotisk biologi — til stede ved millimolare intracellulære koncentrationer (1–10 mM i de fleste celletyper; op til 10 mM i hepatocytter) og fungerer som den vigtigste molekylære buffer for cellulær redoxstatus. Strukturelt er det et tripeptid af glutamat, cystein og glycin (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekylærformel C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekylvægt 307,32 g/mol.

Den definerende strukturelle egenskab ved glutathione er dens γ-peptidbinding. Standardpeptider er forbundet gennem α-peptidbindinger mellem α-carboxylgruppen i en aminosyre og α-aminogruppen i den næste. I glutathione er bindingen mellem glutamat og cystein usædvanlig: den dannes mellem γ-carboxylgruppen i glutamats sidekæde og α-aminogruppen i cystein. Denne ikke-standard binding er den molekylære grundlag for glutathions resistens over for almindelige cellulære peptidaser — kun γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) genkender og spalter γ-bindingen. Som følge heraf er glutathione unikt stabilt i det cellulære cytosol, hvor det ellers ville blive hurtigt nedbrudt af α-peptidaseaktivitet, og γ-GT-medieret extracellulær nedbrydning er den hastighedsbegrænsende faktor i glutathions genbrug.

Glutathione syntetiseres i to ATP-afhængige trin af de cytosoliske enzymer glutamat-cystein ligase (GCL) — som danner γ-glutamyl-cystein-bindingen — og glutathione syntetase (GSS) — som tilføjer den C-terminale glycin. GCL er det hastighedsbegrænsende enzym og hæmmes af feedback af glutathione selv, hvilket giver autoregulering af cellulære glutathione-niveauer. Cysteintilgængelighed er den anden store hastighedsbegrænsende faktor — hvilket er grunden til, at N-acetylcystein (NAC), en cysteinprodrug, er den klassiske kliniske intervention til at øge cellulær glutathionsyntese i oxidativ stress og detoxifikationssammenhænge (grundlaget for NAC's godkendelse til paracetamoloverdosis og andre kliniske indikationer).

Glutathione findes i celler i to interkonverterende former: den reducerede form (GSH) med en fri thiol (-SH) gruppe, og den oxiderede form (GSSG) hvor to GSH-molekyler er forbundet af en disulfidbro. GSH:GSSG-forholdet (typisk ~100:1 i sunde celler, falder til 10:1 eller lavere under oxidativ stress) er det klassiske cellulære redox-biomarker. GSSG reduceres tilbage til 2 GSH af glutathione reductase (GR, GSR), et NADPH-afhængigt flavoenzym — der forbinder GSH-redoxsystemet til NADPH-tilgængelighed og i sidste ende til pentosefosfatvejen. Dette er grunden til, at forstyrrelser i pentosefosfatvejen (G6PD-mangel, glucose-6-fosfat-tilgængelighed) hæmmer GSH-systemets funktion og udløser oxidativ celleskade.

Det forskningsgrademateriale, der leveres her, er den reducerede GSH-form, leveret som frysetørret pulver til rekonstitution og brug i forskningsprotokoller sammen med peptidkataloget.

Mekanisme for virkning — Tre primære cellulære roller

GSH's biologiske mekanisme er summen af tre primære cellulære roller, der alle er velkarakteriserede i publiceret biokemi:

• Glutathionperoxidase (GPx) substrat — reduktion af hydrogenperoxid og lipidperoxid — Den mest citerede rolle af GSH. GPx-familien (GPx1–8, med det selenafhængige GPx1 som det mest udbredte) katalyserer reaktionen 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, der reducerer hydrogenperoxid og lipidhydroperoxider til henholdsvis vand og alkoholer. Dette er cellens primære forsvar mod reaktive oxygenarter genereret af mitokondriel respiration, NADPH-oxidaseaktivitet og andre oxidative processer. GPx4 er den specifikke isoform, der katalyserer lipidhydroperoxidreduktion og er det molekylære mål, hvis funktionstab udløser ferroptose — den jernafhængige regulerede celledødsvej, der er blevet et stort fokus i nyere kræftforskning og forskning i neurodegenerative sygdomme.
• Glutathion-S-transferase (GST) kosubstrat — konjugation af xenobiotika og endobiotika — GST-familien (cytosoliske, mikrosomale og mitokondrielle medlemmer; ~20 humane GST-isoformer) katalyserer konjugationen af GSH til elektrofile substrater via GSH's thiolgruppe, hvilket genererer GSH-S-konjugataddukter, der derefter behandles af γ-GT og dipeptidaser til merkaptursyrer og udskilles. Dette er den centrale fase II-detoksifikationsvej i lever og andre væv, der behandler en bred vifte af xenobiotika (lægemiddelmetabolitter, miljøkemikalier, produkter af fase I-cytochrom-P450-metabolisme), endogene elektrofiler (4-hydroxynonenal, akrolein fra lipidperoxidation) og reaktive intermediærer (NAPQI fra paracetamol, grundlaget for NAC-behandling ved paracetamoloverdosis).
• Redox-statusbuffer — regulering af proteinthiol-disulfidligevægt — Det cellulære GSH:GSSG-forhold fastsætter det termodynamiske ligevægt for proteinthiol-redoxtilstand via thioredoxin- og glutaredoxin-medieret udveksling. Tusindvis af cellulære proteiner har redoxfølsomme cysteinrester, hvis thiol-disulfidtilstand reguleres af dette ligevægt — inklusive nøgletranskriptionsfaktorer (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), signaleringskinaser (PTPs, PTEN), apoptosemaskineri (caspaser) og metaboliske enzymer (glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenase, andre). GSH-medieret redoxbuffering er derfor ikke blot en antioxidantforsvar, men en signalreguleringsmekanisme — et faktum, der er fremkommet i publiceret forskning over de sidste to årtier og er en af de mest citerede begrundelser for brugen af GSH i forskningsprotokoller ud over simpel antioxidantsupplementering.
• Cysteinreservoir og interorgan transport af aminosyrer — GSH fungerer som et vævsstabilt, transportvenligt reservoir af cystein — den hastighedsbegrænsende aminosyre for ny proteinsyntese og for yderligere GSH-syntese. Cystein i fri form er metabolisk ustabilt (auto-oxiderer til cystin, kan generere H₂S, osv.), så kroppen opretholder sin cysteinpool hovedsageligt som GSH og transporterer cystein mellem organer (især lever → nyre, lever → andre væv) som GSH, der derefter nedbrydes til cystein af γ-GT i målvævet.
• Direkte radikalfangst — Udover enzymatiske roller reagerer GSH direkte med hydroxylradikal, peroxylradikal og reaktive nitrogenarter gennem thiolgruppen. Kvantitativt bidrager dette mindre til den samlede antioxidative forsvar end den enzymatiske GPx-medierede mekanisme, men er vigtigt i kompartimenter og tilstande, hvor enzymatiske systemer er mættede eller fraværende (extracellulær GSH i lungeliningvæske, tarmlumen GSH, osv.).

Den farmakokinetiske profil af injicerbar GSH er velkarakteriseret: IV-administration giver hurtig systemisk distribution med maksimale plasmakoncentrationer inden for minutter, men plasmahalveringstiden er kort (~10–15 minutter) på grund af hurtig γ-GT-medieret nedbrydning til cysteinylglycin og efterfølgende gen-syntese eller yderligere nedbrydning i målvæv. Den korte plasmaresidens er en af grundene til, at daglige eller to gange daglige IV-doseringsprotokoller er almindelige i publiceret GSH-forskning. Cellemembranpermeabiliteten for intakt GSH er lav — celler optager primært de konstituerende aminosyrer og gen-syntetiserer GSH intracellulært. Dette er grunden til, at oral GSH har dårlig biotilgængelighed, og hvorfor injicerbare præparater (eller alternativt NAC som en cysteinprodrug) er nødvendige for effektiv vævslevering i publiceret forskning.

Publicerede forskningsanvendelser

GSH anvendes i laboratorieforskningssammenhænge, der undersøger:

• Cellulært antioxidativt forsvar — det kanoniske referencestof — langt det mest citerede cellulære antioxidant i den publicerede litteratur; standardreferencestof for enhver ny antioxidativ interventionsforskning; den molekylære guldstandard for analyse af cellulær redoxstatus
• Hydrogenperoxid- og lipidperoxidreduktionsforskning — direkte GPx-substrat; anvendt i publiceret forskning om GPx-isoformfarmakologi, peroxidhåndteringsvejsdissektion og integrationen af GSH med thioredoxin- og peroxiredoxin-redoxsystemer
• Ferroptoseforskning — GPx4-medieret lipidhydroperoxidreduktion er portvogteren for ferroptose; GSH og dets syntesevejsinterventioner (BSO, erastin, RSL3) er de kanoniske værktøjer til induktion/suppression af ferroptose i forskning om cancer, neurodegeneration og iskæmi-reperfusionskontekster
• Fase II-detoksifikations- og xenobiotisk-konjugationsforskning — GST-substrat for den centrale leverdetoksifikationsvej; anvendt i forskning om stofmetabolithåndtering, miljøkemisk eksponering, paracetamol-induceret hepatotoksicitet (NAPQI-fjernelse) og den bredere farmakologi af merkaptursyrekonjugation
• Protein-thiol-redoxsignaleringforskning — GSH:GSSG-forholdet styrer thiol-disulfidligevægten for tusindvis af cellulære proteiner; anvendt i forskning om redoxfølsomme transkriptionsfaktorer (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinaseregulering (PTPs, PTEN) og det bredere cellulære “redoxom”
• Mitokondriel dysfunktion og aldringsforskning — mitokondrielle GSH-niveauer falder med alderen og i mange sygdomsmodeller; publiceret forskning anvender eksogent GSH og GSH-vejsinterventioner til at undersøge mitokondriel redoxbidrag til aldring, neurodegeneration og metabolisk sygdom
• Hepatologi og leverskadeforskning — GSH er mest koncentreret i hepatocytter (5–10 mM koncentration); anvendt i publiceret forskning om alkoholisk leversygdom, NAFLD/MASH, virale hepatitis-modeller og paracetamol-overdosis/stoffinduceret leverskade
• Hæmatologi og erytrocytforskning — erytrocyt-GSH er det vigtigste forsvar mod oxidativ hæmolyse; anvendt i forskning om G6PD-mangel, seglcelleanæmi, oxidativ hæmolysefarmakologi
• Cancerredox- og kemoprotektionsforskning — mange kemoterapeutiske stoffer genererer ROS som en del af deres mekanisme, og tumorceller har ofte forhøjede GSH-niveauer; publiceret forskning anvender GSH og GSH-vejsinterventioner til at analysere kemoterapiens redoxbiologi

For bredere kontekst om cellulære kofaktorer og redox-/antioxidantforskningsforbindelser i denne katalog, se B12 (Cyanocobalamin) (småmolekyle forsknings-kofaktor — methyleringscyklus), L-Carnitin (mitokondriel fedtsyreshuttle — ledsagende småmolekyle), NAD⁺ (direkt dinukleotid-pool supplering — redox elektron-transport), 5-Amino-1MQ (NAD-aksisbesparelse via NNMT-inhibitering), og SS-31 (Elamipretide) (kardiolipin-bindende mitokondriel-målrettet antioxidant peptid). Gennemse hele forskningspeptider & forbindelser katalog, eller se det kuraterede longevity forskningsforbindelser hub.

Tilgængelige styrker og koncentrationer

MedsBase har Glutathion i tre lyofiliserede hæglestørrelser kalibreret til typiske forskningsprotokol dosisområder. Hver styrke er tilgængelig i 10-hægle eller 20-hægle pakkeformater:

Alle tre styrker er den samme kemiske enhed (lyofiliseret L-glutathion reduceret form, ≥99% HPLC renhed, USP-grade titrerings-bekræftet reduceret-form indhold). 1500 mg hæglen giver den laveste pr. mg pris for klinisk-translationale forskningsprotokoller. Forskere bør bestemme specifikke dosisområder fra peer-reviewed litteratur passende til protokollen.

Sammenligning — Glutathion vs NAD⁺

Glutathion og NAD⁺ er de to mest studerede småmolekyle cellulære redox / koenzymforbindelser i denne katalog, og de sidder på forbundne men mekanistisk adskilte grene af cellulær redox biologi. GSH er den primære cellulært antioxidantforsvar lille molekyle — til stede i millimolære koncentrationer og reducerer peroxider via GPx-substratmekanismen. NAD⁺ er hoved- cellulær elektron-transport coenzym — kan reduceres til NADH til elektron-transport i glykolyse / TCA-cyklus / β-oxidation, og substrat for sirtuiner og PARPs. De to systemer er forbundne: NADPH (lavet fra NAD via pentosefosfatvejen) er det reducerende ækvivalent, der regenererer GSH fra GSSG via glutathionreduktase. Forskning, der undersøger cellulær redoxbiologi, manipulerer ofte begge puljer og sammenligner konsekvenserne.

Til forskning fokuseret på cellulært antioxidantforsvar, ferroptose, fase II detoxifikation eller redox-signalering er Glutathione det kanoniske referencestof. Til forskning fokuseret på sirtuinbiologi, langtidshorisont-biokemi eller NAD-afhængig redox-regulering, NAD⁺ er det mere målrettede værktøj. De to forbindelser administreres almindeligvis sammen i forskning, der undersøger den integrerede cellulære-redox-system-reaktion på oxidativ stress, aldring eller mitochondrial dysfunktion.

Opbevaring og rekonstitution

Før rekonstitution: opbevar lyofiliserede flasker kølet ved 2–8 °C i original forseglet emballage. Til langtidsopbevaring, frys uåbnede flasker ved −20 °C (stabilt ≥36 måneder ved −20 °C; ≥18 måneder ved 2–8 °C). Lyofiliseret GSH er stærkt hygroskopisk — genluk flasker omgående efter hver udtagelse for at undgå fugtoptagelse (hvilket accelererer GSH → GSSG oxidation). Beskyt mod lys.

Rekonstitutionsprocedure: injicer sterilt vand, bakteriostatisk vand eller PBS (pH 7,2) ned ad væggen på hætteglasset (ikke direkte på den lyofiliserede kage). For et 600 mg hætteglas giver 6,0 mL opløsningsmiddel en arbejdslager på 100 mg/mL; 3,0 mL giver 200 mg/mL. For et 900 mg hætteglas giver 9,0 mL 100 mg/mL; 4,5 mL giver 200 mg/mL. For et 1500 mg hætteglas giver 7,5 mL en lager på 200 mg/mL; 15 mL giver 100 mg/mL. GSH opløses hurtigt ved forsigtig omrøring ved stuetemperatur.

Kritisk for rekonstitueret GSH: thiolgruppen (-SH) er følsom overfor luftoxidation — rekonstituerede opløsninger oxideres gradvist til GSSG-formen, selv under køling. Fremstil arbejdsopløsninger friske fra lyofiliserede hætteglas hvor muligt, eller brug inden for 7 dage efter rekonstitution under køling. Til langtidsopbevaring af rekonstitueret materiale kan der tilsættes chelatorer (1 mM EDTA) for at bremse metalkatalyseret oxidation, opbevaring under inert atmosfære (argon eller nitrogen-spulet), eller brug DMSO som medopløsningsmiddel (som giver yderligere beskyttelse). Undgå gentagne frys-optø-cyklusser. Kasser ved markant farveændring (gul/brun) eller udfældning.

Ofte stillede spørgsmål

Hvad er forskellen mellem reduceret (GSH) og oxideret (GSSG) glutathion?

GSH er den reducerede form med en fri thiolgruppe (-SH) på dens cysteinrest — den biologisk aktive form, der fungerer som cellulært antioxidant. GSSG er den oxiderede dimerform, hvor to GSH-molekyler er forbundet via deres cysteinsvovl med en disulfidbro — den brugte form, der skal reduceres tilbage til 2 GSH af glutathionreduktase. Det cellulære GSH:GSSG-forhold (typisk ~100:1 i sunde celler, falder til 10:1 eller lavere under oxidativ stress) er den kanoniske biomarkør for cellulær redoxstatus. Vi leverer den reducerede GSH-form; forskere, der specifikt har brug for GSSG, bør konsultere dedikerede leverandører.

Hvorfor har GSH en γ-peptidbinding i stedet for en normal α-peptidbinding?

Den ikke-standard γ-peptidbinding mellem glutamats γ-COOH og cysteins α-NH₂ er det, der giver glutathion dets cellulære peptidase-resistens. Standard cellulære α-peptidaser (aminopeptidaser, carboxypeptidaser) genkender kun α-peptidbindinger og kan ikke kløve γ-bindingen. Kun γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT) genkender og kløver γ-bindingen — og γ-GT er det hastighedsbegrænsende enzym for GSH-nedbrydning, udtrykt hovedsageligt på de apikale overflader af epitelceller (nyre, galdeveje osv.). Denne ikke-standard binding er derfor afgørende for glutathions stabile intracellulære akkumulation ved millimolære koncentrationer.

Hvorfor er GSH's orale biotilgængelighed lav?

Intakt GSH optages dårligt over tarmepitelet fordi: (1) γ-peptidbindingen forhindrer genkendelse af de standard PEPT1/PEPT2 di-/tripeptidtransportere, der optager andre tripeptider; (2) γ-GT-aktivitet ved børstekanten nedbryder meget af det oralt administrerede GSH til dets bestanddele før absorption; (3) det frigjorte cystein forbruges derefter i høj grad af enterocyters first-pass GSH-gen-syntese. Den netto orale biotilgængelighed af intakt GSH er derfor meget lav, hvilket er grunden til, at injicerbare præparater eller N-acetylcystein (NAC, et cysteinprodrug) foretrækkes til systemiske GSH-forøgende forskningsinterventioner.

Hvilke publicerede dosisintervaller er blevet brugt i forskningen?

Injicerbar IV GSH forskningsprotokol-dosering bruger typisk 600–1200 mg pr. dosis, dagligt eller 2–3 gange/uge i 4–12 uger i menneskelige forskningssubjekter (spejler den italienske Tationil-godkendte produktdosis på 600–2400 mg/d). Knaegtedyr in-vivo arbejde bruger 50–150 mg/kg IV/IP, hvilket spejler dosisområdet, der producerer pålidelig systemisk GSH-forhøjelse trods den korte plasmahalveringstid. In-vitro cellekulturprotokoller bruger typisk 0,5–10 mM i vækstmedium (celler optager cystein fra GSH og gen-syntetiserer intracellulært GSH). Forskere bør konsultere primærlitteratur relevant for den specifikke anvendelse.

Hvorfor er GSH's plasmahalveringstid så kort?

Plasma γ-GT-aktivitet kløver hurtigt γ-peptidbindingen af cirkulerende GSH til cysteinylglycin, som derefter yderligere kløves af dipeptidaser til cystein + glycin. Den kombinerede γ-GT + dipeptidasekaskade giver intakt cirkulerende GSH en plasmahalveringstid på kun ~10–15 minutter. Dette er grunden til, at gentagen daglig dosering bruges i kliniske forskningsprotokoller i stedet for enkelt høj-dosis bolus-regimer, og hvorfor N-acetylcystein (NAC) — som optages intakt og bruges til intracellulær GSH-syntese — undertiden foretrækkes som et længere-virkende cysteinkildealternativ til cellulær GSH-forøgelse forskning.

Kan GSH kombineres med B12, NAC eller andre redox-/cofaktor-forbindelser i forskningsprotokoller?

Ja — GSH er mekanistisk forbundet med mange andre cellulære redox- og cofaktor-forbindelser. Almindelige forskningsprotokol-kombinationer inkluderer: GSH + NAC (parallelle cysteinkildestrategier — GSH som intakt tripeptid, NAC som cysteinprodrug — for at sammenligne ekstracellulære vs intracellulære GSH-tilskudsveje); GSH + B12 (oxidative stress-relateret neurologi- og methyleringscyklus-forskning); GSH + NAD⁺ (integreret redox-pool-dissection); GSH + SS-31 (mitokondrie-targeted redox-forskning). Rekonstituer hver separat lige før brug og tilføj separat i stedet for at opbevare rekonstituerede opløsninger sammen.

Hvordan sammenlignes denne forskningskvalitets-GSH med kliniske præparater som Tationil?

Tationil (og lignende mærkede kliniske præparater tilgængelige i Italien/Japan/Korea/Filippinerne) er reduceret-form L-glutathion godkendt som klinisk injektionsvæske til hepatologi- og oxidative stress-indikationer. Den forskningskvalitets-GSH, der leveres her, er den samme reduceret-form L-glutathion med ≥99% HPLC-renhed, leveret uden et klinisk brugsetiket og beregnet udelukkende til laboratorieforskning. Forskere, der søger klinisk brugs-GSH, bør anskaffe det gennem en klinisk forsyningskæde; forskere, der søger forskningskvalitetsmateriale til in-vitro- og in-vivo-laboratorieprotokoller, kan bruge det materiale, der leveres her.

Er GSH på WADA's forbudsliste?

Nej. Glutathion er ikke på WADA's forbudsliste. Det er et naturligt forekommende cellulært antioxidanttripeptid, der findes i millimolarkoncentrationer i hver kernet celle — og er derfor ikke underlagt atletisk præstationsregulatoriske begrænsninger.

Andre småmolekyle forskningsfølgesvend-forbindelser

• B12 (Cyanocobalamin) — Cobalamin coenzym — methyleringscyklus-forskningskammerat
• L-Carnitin — Mitokondriel fedtsyre-shuttle — tætteste småmolekyle forskningsfølgesvend-analogon
• NAD⁺ — Oxideret dinukleotid coenzym — direkte NAD-pool / elektron-transport forskning
• 5-Amino-1MQ — NNMT-hæmmer — NAD-aksis precursor-sparende, methylerings-pool buffer
• SS-31 (Elamipretide) — Cardiolipin-bindende mitokondrie-targetet antioxidant peptid
• BAC Water (Bakteriostatisk vand) — Påkrævet til rekonstitution af enhver lyofiliseret flaske — sterilt, 0,9% benzylalkohol-konserveret fortyndingsmiddel

Flere muligheder inden for peptider

Rangeret efter seneste MedsBase ordrevolumen — hvad andre kunder i denne kategori vælger.

BPC-157

US$115.00 – US$705.00Prisinterval: US$115.00 til US$705.00

Retatrutide

US$310.00 – US$6,515.00Prisinterval: US$310.00 til US$6,515.00

BAC Water (Bakteriostatisk vand)

US$50.00 – US$150.00Prisinterval: US$50.00 til US$150.00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Prisinterval: US$210.00 til US$1,975.00