Răspuns rapid — Ce este Follistatin 344?
Follistatin 344 (FST-344) este o glicoproteină recombinantă de 344 de aminoacizi și cea mai lungă dintre cele două isoforme principale de splicing ale follistatinei umane. Este antagonistul canonic endogen al miostatinei (GDF-8) și al activinei, utilizat în cercetări publicate care investighează hipertrofia musculară, sarcopenia, modele preclinice de distrofie musculară și axul de semnalizare activină/miostatină. Furnizat în flacoane liofilizate de 1 mg, exclusiv pentru uz în cercetare de laborator.
📦 Fiecare comandă este acoperită de politica noastră de Politica noastră de Reexpediere Garantată — dacă coletul dumneavoastră nu sosește în 20 de zile lucrătoare, îl relivrăm.
| Specificații | Detaliu |
|---|---|
| Număr CAS | 80449-31-6 (follistatină) |
| Tip | Glicoproteină recombinantă (izoformă de splicing FST-344 de 344 de aminoacizi a follistatinei umane) |
| Greutate moleculară | ~37 kDa (forma glicozilată matură; interval observat ~38–42 kDa pe SDS-PAGE în funcție de starea de glicozilare) |
| Structură | Domeniu de legare a heparinei la capătul N-terminal urmat de trei domenii follistatină (FSD1, FSD2, FSD3), fiecare conținând un subdomeniu asemănător EGF și unul asemănător Kazal; bogat în cisteină, cu multiple legături disulfurice intramoleculare |
| Formă | Proteină recombinantă liofilizată (albă până la alb-gălbuie) |
| Puritate | ≥95% (verificat prin HPLC, certificat de analiză la cerere) |
| Depozitare | Liofilizat: 2–8 °C (frigider) pentru stocul de lucru; −20 °C pentru depozitarea pe termen lung a flacoanelor nedeschise. Reconstituit: 2–8 °C, utilizare în ~30 de zile. Protejați de lumină. Nu înghețați și nu decongelați soluția reconstituită — proteinele recombinante sunt deosebit de sensibile la denaturarea prin înghețare-decongelare. |
| Solubilitate | Apă bacteriostatică (recomandată) sau apă sterilă pentru perioade mai scurte de utilizare. Proteina purtătoare (BSA, 0,1%) opțională pentru diluțiile de lucru pentru a minimiza pierderile prin adsorbție. |
| Utilizare în cercetare | Doar pentru utilizare în cercetare de laborator. Nu este destinat pentru uz diagnostic sau terapeutic uman sau veterinar. |
Ce este Follistatin 344?
Follistatin 344 (adesea abreviat FST-344) este o glicoproteină recombinantă de 344 de aminoacizi și cea mai lungă dintre cele două izoforme principale de splicing fiziologic ale follistatinei umane — cealaltă fiind FST-288, o formă mai scurtă de 288 de aminoacizi legată de membrană. Follistatina endogenă a fost izolată pentru prima dată în 1987 din fluidul folicular ovarian porcin de către Esch et al. (PNAS) și Robertson et al. (Biochem Biophys Res Commun) ca un factor care inhibă selectiv secreția hormonului foliculostimulant (FSH), ceea ce a dat proteinei numele ei. Rolul mecanic — legarea cu afinitate ridicată și neutralizarea activinei și miostatinei — a fost caracterizat în deceniul următor.
FST-344 este o izoformă circulantă, secretată, cu un domeniu N-terminal de legare a heparinei urmat de trei domenii bogate în cisteină ale follistatinei (FSD1, FSD2, FSD3) care împreună formează suprafața de legare a activinei și miostatinei. Lanțul recombinant de 344 de reziduuri are o masă matură de aproximativ 37 kDa, cu greutate moleculară aparentă pe SDS-PAGE variind între 38 și 42 kDa în funcție de starea de glicozilare a sistemului de expresie recombinant. Număr CAS 80449-31-6. Proteina este furnizată ca pulbere liofilizată de înaltă puritate pentru reconstituire cu apă bacteriostatică. Follistatina este neaprobat de FDA, EMA, MHRA sau orice alt regulator major pentru utilizare terapeutică umană. Follistatina 344 de grad de cercetare vândută aici este furnizată destinat doar pentru cercetare de laborator și nu este destinată administrării umane sau veterinare. Pentru cercetări conexe anabolice și ale axei de creștere, consultați IGF-1 LR3 produs.
Mecanismul de acțiune — antagonismul căii miostatinei și activinei
Ceea ce face ca follistatina 344 să fie unică din punct de vedere mecanic între proteinele de cercetare musculară este profilul său de legare multi-țintă în cadrul superfamiliei TGF-β — fiecare eveniment de legare a ligandului contribuind la fenotipul hipertrofic și modulator de creștere observat în cercetările publicate: pe întreaga superfamilie TGF-β — fiecare eveniment de legare a ligandului contribuind la fenotipul hipertrofic și modulator al creșterii observat în cercetările publicate:
- Secvestrarea miostatinei (GDF-8) — axul hipertrofiei musculare — Follistatin se leagă de miostatină (denumită și GDF-8) cu afinitate ridicată, blocând steric interacțiunea acesteia cu receptorul de activină tip II (ActRIIB). Miostatina este regulatorul endogen canonic negativ al creșterii musculare: șoarecii cu inactivare genetică dezvoltă hipertrofie musculară dramatică (fenotipul “dublu-muscular”), iar rasele bovine cu deficit natural de miostatină (Belgian Blue, Piedmontese) prezintă același efect. Prin neutralizarea miostatinei, follistatină elimină frâna de pe sinteza proteinelor musculare, producând hipertrofie în modelele de cercetare. Acesta este mecanismul cel mai frecvent citat în literatura de specialitate privind mușchii.
- Sechestrarea Activin A și B — semnalizare reproducătoare, ovariană și hipofizară — Follistatin’s original characterised function was binding and neutralising activin, a related TGF-β superfamily member that stimulates FSH secretion from the pituitary, drives ovarian follicle development, and acts as a regulator of many cell types. By binding activin A, B, and AB heterodimers, follistatin shifts the activin/inhibin balance in research models and modulates downstream Smad2/Smad3 signalling.
- Modularea GDF-11 și a superfamiliei TGF-β mai larg — Follistatină se leagă și de GDF-11 (înrudit strâns cu miostatina) cu o afinitate ceva mai scăzută, alături de alți membri ai superfamiliei TGF-β. GDF-11 este din ce în ce mai studiat în cercetările privind îmbătrânirea, deoarece nivelurile sale endogene scad cu vârsta, iar modularea sa este implicată în fenotipurile cardiace și ale SNC asociate vârstei. Follistatină 344 este una dintre principalele unelte de cercetare pentru investigarea acestei axe.
Cele trei domenii ale follistatinei (FSD1, FSD2, FSD3) contribie fiecare la profilul de legare: FSD1 conține suprafața principală de legare a miostatinei, FSD2 suprafața principală de legare a activinei, iar FSD3 contribuie atât la afinitatea de legare, cât și la stabilitatea structurală. Domeniul N-terminal de legare a heparinei distinge variantele de splicing — FST-288 se leagă puternic de heparan sulfat și este în mare măsură ancorat în membrană, în timp ce FST-344 (această izoformă) circulă mai liber. Această distincție este relevantă din punct de vedere mecanic în modelele de cercetare care studiază efectele sistematice vs. locale ale follistatinei.
Aplicații de Cercetare Publicate
Follistatină 344 este utilizată în contexte de cercetare de laborator care investighează:
- Cercetări privind hipertrofia musculară și sinteza proteinelor — modele de hipertrofie la șoareci și șobolani, inclusiv studii de administrare a genei AAV-follistatină (Kota et al., Sci Transl Med 2009); aria secțiunii transversale specifice tipului de fibră, greutatea umedă a mușchiului, generarea de forță
- Modele preclinice de distrofie musculară — modelul de șoarece mdx pentru distrofia musculară Duchenne; capacitate funcțională, regenerarea fibrelor, prezervarea musculară independentă de distrofină
- Sarcopenia și pierderea musculară legată de vârstă — fenotipuri musculare la șoareci în vârstă, rezistență anabolică, cercetări privind schimbarea tipului de fibră
- Cercetare în cachexia canceroasă — modele de cachexia la șoareci cu tumori, conservarea compoziției corporale, raport masă musculară/masă grasă
- Cercetare în endocrinologie reproducătoare — suprimația FSH, dezvoltarea foliculilor ovariani, biologia celulelor granulosa, cercetarea axei hipofizo-gonadale
- Cercetare pe calea Activin — semnalizarea Smad2/Smad3, EMT în modelele de cancer, cercetarea fibrozei, regenerarea hepatică
- Cercetare în îmbătrânire și axa GDF-11 — fenotipuri de îmbătrânire cardiacă și a SNC, cercetare legată de parabioză, echilibrul GDF-11/miostatină cu îmbătrânirea
- Cercetare comparativă anabolică — comparare directă cu IGF-1 LR3 (cale anabolică paralelă prin receptorul IGF-1) pentru cercetare combinată sau comparativă a hipertrofiei.
Pentru un context mai larg privind locul follistatinei 344 în peisajul cercetării anabolice și al axei de creștere, consultați IGF-1 LR3 ca comparator canonic al axei IGF, CJC-1295 cu DAC pentru cercetarea creșterii pe axa GHRH, și Sermorelin pentru cercetarea GHRH cu acțiune mai scurtă. Răsfoiți întregul de peptide de cercetare pentru compuși înrudiți.
Concentrații și doze disponibile
MedsBase stochează Follistatin 344 în flacoane liofilizate de 1 mg. Flaconul este disponibil în formate de ambalaj cu 10 sau 20 de flacoane, inclusiv instrucțiuni complete de reconstituire:
| Putere flacon | Caz tipic de utilizare în cercetare | Dimensiuni pachet |
|---|---|---|
| 1 mg | Putere standard de cercetare — studii privind hipertrofia musculară și axul activină/miostatină | 10 sau 20 flacoane |
Follistatin 344 este o glicoproteină recombinantă de 37 kDa furnizată cu o puritate ≥95% prin HPLC. Formatul de flacon de 1 mg reprezintă puterea standard de cercetare pentru lucrări in vivo și in vitro — un flacon reconstituit cu 1,0 mL apă bacteriostatică oferă o concentrație de lucru de 1 mg/mL, suficientă pentru săptămâni întregi de protocoale de cultură celulară sau mai multe injecții în protocoale pe rozătoare.
Comparație — Follistatin 344 vs IGF-1 LR3
Follistatin 344 și IGF-1 LR3 sunt cele două proteine recombinante anabolice cel mai des citate în cercetările actuale privind hipertrofia. Acționează pe căi complet diferite — follistatină prin eliminarea frânei miostatinei asupra creșterii musculare, IGF-1 LR3 prin stimularea directă a receptorului IGF-1 și a sintezei proteice downstream Akt/mTOR — ceea ce le face complementare din punct de vedere mecanic în protocoalele de cercetare.
| Criteriu | Follistatin 344 | IGF-1 LR3 |
|---|---|---|
| Lungime | 344 de aminoacizi (glicoproteină recombinantă) | 83 de aminoacizi (IGF-1 modificat) |
| Greutate moleculară | ~37 kDa | ~9 kDa |
| Mecanism primar | Sechestrare miostatină/activină | Agonism receptor IGF-1 → Akt/mTOR |
| Mod de acțiune | Dezinhiberare (elimină frâna de creștere) | Stimulare anabolică directă |
| Doza tipică de cercetare | 10–100 mcg, de 1–3 ori pe săptămână | 20–60 mcg, zilnic |
| Cel mai puternic semnal de cercetare | Hipertrofie musculară totală, modele de distrofie | Hipertrofie locală, cercetare anabolică regenerativă |
| Stivuire | Administrat frecvent împreună cu IGF-1 LR3 în cercetarea hipertrofiei | Administrat frecvent împreună cu follistatin 344 |
Deoarece cele două proteine acționează pe axe anabolice fundamental diferite — follistatin elimină frâna miostatină, în timp ce IGF-1 LR3 stimulează direct sinteza proteică — administrarea combinată este frecvent utilizată în modelele de cercetare care explorează răspunsul hipertrofic maximal. Pentru cercetările interesate în mod specific de calea miostatină, follistatin 344 este alegerea canonică primară; pentru cercetarea anabolică IGF/Akt/mTOR, IGF-1 LR3 este instrumentul canonic de cercetare.
Depozitare și reconstituire
Înainte de reconstituire: păstrați flacoanele liofilizate la frigider la 2–8 °C în ambalajul original pentru stocul de lucru pe termen scurt. Pentru stocarea pe termen lung a flacoanelor nedeschise, congelați la −20 °C. Follistatin 344 liofilizat este stabil la refrigerare până la 12 luni și la −20 °C până la 24 de luni — ușor mai scurt decât peptidele sintetice mici, deoarece glicoproteina recombinantă mai mare este mai susceptibilă la dezamidare și oxidare în timp. Evitați ciclurile de îngheț-dezgheț pe pulberea liofilizată.
Procedura de reconstituire: injecați apă bacteriostatică pe peretele lateral al flaconului de peptidă (nu direct pe tortul liofilizat). Pentru un flacon de 1 mg, 1,0 mL de apă bacteriostatică oferă o concentrație de lucru de 1 mg/mL. Agitați ușor — nu primește, agitați — și așteptați 5–10 minute pentru dizolvare completă. Proteinele recombinante se dizolvă mai lent decât peptidele mici; nu grăbiți etapa de dizolvare. O soluție reconstituită corect ar trebui să fie clară și incoloră, fără particule vizibile. Pentru diluții de lucru sub 100 mcg/mL, adăugarea de proteină purtătoare (BSA la o concentrație finală de 0,1%) minimizează pierderile prin adsorbție pe plastic și sticlă.
După reconstituire: păstrați la frigider la 2–8 °C și utilizați în termen de 30 de zile pentru stabilitate optimă. Nu înghețați soluția reconstituită — glicoproteinele recombinante sunt deosebit de sensibile la denaturarea prin înghețare-dezghețare, ceea ce duce la agregare și pierdere de activitate. Eliminați orice flacon care prezintă tulbureală, precipitat sau decolorare.
Întrebări frecvente
Pentru ce este utilizat Follistatin 344 în cercetare?
Follistatin 344 este utilizat în cercetarea de laborator care investighează hipertrofia musculară, modele preclinice de distrofie musculară, sarcopenie, cahexie canceroasă, axa de semnalizare activină/miostatină/GDF-11, endocrinologie reproducătoare (suprimarea FSH, dezvoltarea foliculilor ovarieni) și fenotipuri legate de îmbătrânire. Este instrumentul de cercetare canonic pentru antagonismul căii miostatinei. Follistatin 344 de grad de cercetare vândut aici este primește, aprobat de FDA și este furnizat strict pentru utilizare în cercetarea de laborator.
Care este diferența dintre Follistatin 344 și Follistatin 315?
FST-344 este izoforma produsă de genă cu 344 de aminoacizi, inclusiv peptidele de semnalizare; FST-315 este aceeași proteină după clivarea peptidei de semnalizare în timpul secreției (deci FST-315 este forma matură circulantă a FST-344). Ambele sisteme de nomenclatură apar în literatură și se referă la aceeași izoformă biologică. Ambele diferă substanțial de FST-288, care este o izoformă mai scurtă alternativ splicată cu legare mai puternică de heparan-sulfat și localizare predominant membranară.
Cum diferă Follistatin 344 de IGF-1 LR3?
Ambele sunt proteine anabolice recombinante utilizate în cercetarea hipertrofiei musculare, dar vizează căi diferite. Follistatin 344 este o glicoproteină cu 344 de aminoacizi care leagă și sequestrează miostatina și activina — acționează prin eliminarea frânei endogene asupra creșterii musculare. IGF-1 LR3 este un analog modificat al IGF-1 cu 83 de aminoacizi care activează direct receptorul IGF-1 și sinteza proteinelor Akt/mTOR. Cele două sunt complementare din punct de vedere mecanic și sunt frecvent coadministrate în cercetare.
Care este doza tipică de cercetare pentru Follistatin 344?
Protocoalele preclinice publicate utilizează de obicei 10–100 mcg pe administrare în modele de rozătoare, administrate de 1–3 ori pe săptămână pentru cicluri de 4–12 săptămâni. Cercetarea privind administrarea genică folosind AAV-follistatin produce concentrații localizate în țesut care sunt dificil de comparat direct cu dozarea sistemică a proteinelor. Un flacon de 1 mg reconstituit cu 1,0 mL apă bacteriostatică produce 1 mg/mL — 0,01 mL echivalează cu 10 mcg, 0,1 mL echivalează cu 100 mcg.
Este Follistatin 344 aprobat de FDA?
Nu. Follistatin 344 nu este aprobat de FDA, EMA, MHRA sau orice alt regulator major pentru utilizare terapeutică umană. Terapia genică AAV-follistatin a fost investigată în studii clinice pentru distrofia musculară (de exemplu, distrofia musculară Becker, miozita cu corpuri de incluziune), dar nu este aprobată de FDA. Tot follistatinul 344 vândut de furnizori pentru uz exclusiv în cercetare este destinat investigațiilor de laborator și nu trebuie administrat persoanelor.
Cum ar trebui stocat Follistatin 344?
Flacoane liofilizate: la frigider la 2–8 °C pentru stoc de lucru pe termen scurt, sau la −20 °C pentru stocare pe termen lung a flacoanelor nefolosite. Soluție reconstituită: la frigider la 2–8 °C, utilizați în termen de 30 de zile. Nu înghețați soluția reconstituită — glicoproteinele recombinante sunt deosebit de sensibile la denaturarea prin înghețare-dezghețare. Protejați de lumina directă în permanență. Se recomandă utilizarea proteinei purtătoare (BSA la 0,1%) pentru diluții de lucru sub 100 mcg/mL.
Cum reconstitui Follistatin 344?
Urmați procedura de reconstituire menționată mai sus. Adăugați apă bacteriostatică pe peretele lateral al flaconului (nu direct pe tortul liofilizat), amestecați ușor și lăsați 5–10 minute pentru dizolvare completă. Nu primește, agitați flaconul — agitarea viguroasă poate denatura proteinele recombinante și provoca agregare. O soluție reconstituită corect este limpede și incoloră. Pentru un flacon de 1 mg + 1,0 mL diluent, concentrația de lucru este de 1 mg/mL.
De ce specificația de puritate este de 95% și nu de 99%?
Glicoproteinele recombinante precum follistatina 344 nu pot atinge standardul de puritate ≥99% tipic pentru peptidele sintetice mici din cauza heterogenității intrinseci a glicozilării în orice sistem de expresie recombinant — diferite glicoforme apar ca vârfuri înrudite pe HPLC care nu sunt impurități, ci izoforme ale proteinei țintă. ≥95% puritate HPLC este specificația standard de grad de cercetare pentru follistatina 344 și alte glicoproteine recombinante similare. SDS-PAGE arată de obicei o singură bandă în intervalul de masă aparentă așteptat de 38–42 kDa.
Ce doze stochează MedsBase?
MedsBase comercializează Follistatin 344 în flacoane liofilizate de 1 mg. Flaconul este disponibil în pachete de 10 sau 20 de flacoane. Toate flacoanele sunt furnizate cu o puritate HPLC ≥95%, cu certificat de analiză disponibil la cerere.
Pot fi utilizate împreună Follistatin 344 și IGF-1 LR3 în cercetare?
Da. Follistatin 344 și IGF-1 LR3 acționează pe axe anabolice fundamental diferite (antagonism al miostatinei vs agonism al receptorului IGF-1) și sunt frecvent administrate împreună în modelele de cercetare care explorează răspunsul hipertrofic maximal. Cele două sunt complementare din punct de vedere mecanicistic, nu redundante, iar literatura despre protocoalele combinate descrie efecte aditive sau sinergice asupra ariei secțiunii transversale a fibrelor musculare.
Follistatin 344 provoacă efecte adverse în cercetare?
Cercetările preclinice publicate au documentat tolerabilitatea la dozele tipice de cercetare, principalul efect țintă fiind hipertrofia musculară. Efectele off-target includ modularea FSH și a funcției ovariene (deoarece semnalizarea activinei este suprimată) și potențiale efecte asupra regenerării hepatice și reglării hipofizare datorită rolului follistatinei în semnalizarea mai largă a superfamiliei TGF-β. Administrarea sistemică a follistatinei ca proteină are caracteristici de expunere diferite față de abordările bazate pe administrarea genică AAV localizată în țesut.
Care este timpul de înjumătățire al Follistatinei 344?
În cercetarea preclinică, follistatina 344 recombinantă are un timp de înjumătățire plasmatic de aproximativ 1–3 ore după administrare intravenoasă, reflectând dimensiunea sa (37 kDa, peste pragul de filtrare renală) și legarea de liganzii circulanți. Timpul de înjumătățire în țesut este considerabil mai lung deoarece follistatina rămâne legată de țintele sale capturate, miostatina și activina, izolându-le de receptori. Abordările bazate pe administrarea genică oferă o durată de acțiune efectivă mult mai lungă, deoarece expresia în țesut continuă săptămâni sau luni.
În cât timp se observă efectele Follistatinei 344 în cercetarea preclinică?
Efectele de hipertrofie musculară în protocoalele de injecție cu proteină pe șoareci și șobolani devin de obicei semnificative statistic după 2–4 săptămâni de administrare săptămânală și continuă să crească până la 8–12 săptămâni. Efectele asupra axei activină/FSH pe parametri reproducători pot fi detectate la câteva zile după administrare. Protocoalele bazate pe administrarea genică (AAV-follistatin) arată hipertrofie musculară măsurabilă la 4–6 săptămâni post-injecție și continuă să se dezvolte pe parcursul lunilor.
Pot comanda Follistatin 344 pentru transport internațional?
Da. MedsBase expediază Follistatin 344 în întreaga lume prin rețeaua noastră dedicată de transport pentru peptide. Comenzile care conțin doar peptide se califică pentru serviciul nostru independent de transport pentru peptide. Toate comenzile sunt expediate în ambalaje cu control termic, cu urmărire completă și sunt acoperite de Politica noastră de Reexpediere Garantată.
Alte peptide pentru cercetare anabolică, a axei de creștere și musculară
- IGF-1 LR3 — Analog IGF-1 recombinat cu arginină lungă — agonist direct IGF-1R pentru cercetarea Akt/mTOR
- CJC-1295 cu DAC — Analog GHRH cu acțiune prelungită — cercetarea axei hormonului de creștere
- Sermorelin — Analog GHRH(1-29) cu acțiune mai scurtă — cercetarea pulsului natural de GH
- Ipamorelin — Agonist selectiv de ghrelină — puls de hormon de creștere fără cortizol/prolactină
- TB-500 (Thymosin Beta-4) — Fragment de vindecare sistemică — cercetarea recuperării musculare și cardiace
Lectură suplimentară
📖 Explorați peptidele pentru cercetare anabolică și a axei de creștere
Răsfoiți întreaga de peptide de cercetare, cu compuși înruditi inclusiv IGF-1 LR3 pentru cercetarea anabolică directă a receptorilor IGF, CJC-1295 cu DAC pentru cercetarea GHRH cu acțiune prelungită, și TB-500 pentru cercetarea recuperării sistemice musculare și tisulare.


























Recenzii
Nu există recenzii încă