LL-37 (Katelicidin Antimikrobiális Peptid)
✅ Csak emberi katicidin antimikrobiális peptid (37 aminosav)
✅ Amfipatikus α-hélix; +6 nettó töltés
✅ Széles spektrumú: Gram+, Gram−, burkolt vírusok, biofilmek
✅ Immunmodulátor FPRL1-en keresztül + LPS semlegesítés
✅ Vizsgálták antibiotikum-rezisztencia, sebgyógyulás, pszoriázis, onkológia területén
LL-37 szintetikus peptidvegyületet tartalmaz.
✓ Orvosi ellenőrzés Morgan Ellis — Gyógyszerkutató · 8 év tapasztalat · Utolsó felülvizsgálat: 2026 május
Gyors válasz — Mi az LL-37?
LL-37 (más néven Cathelicidin Antimicrobial Peptide, CAP-18 vagy FALL-39) egy 37 aminosavból álló, amfipatikus α-hélix szerkezetű gazda-védelmi peptid — az egyetlen emberi katelicidin. A fehérjeáz-3 hatására inaktív előalakjából (hCAP-18) szabadul fel, és közvetlen széles spektrumú antimikrobiális hatást (baktériumok, gombák, burokos vírusok és biofilmek ellen) kombinál erős immunmodulátor hatásokkal: LPS semlegesítés, neutrofilok/monociták/T-sejtek kemotaxisa, anti-biofilm hatás és pro-angiogén sebgyógyulási jelátvitel. Az LL-37-t az antimikrobiális rezisztencia kutatásban, sebgyógyulásban, atherosclerosisben, pszoríázis patogenezisben és onkológiában tanulmányozzák. Csak laboratóriumi kutatási célra szolgáló, 5 mg-os liofilizált via formájában kapható.
📦 Minden rendelést fedez a Újraküldési Garancia — ha a csomagod nem érkezik meg 20 munkanapon belül, újraküldjük.
| Specifikáció | Részlet |
|---|---|
| CAS szám | 154947-66-7 (LL-37 szabad bázis) |
| Típus | 37 aminosavból álló, amfipatikus α-hélix szerkezetű kationos antimikrobiális gazda-védelmi peptid; az egyetlen emberi katelicidin (CAMP gén termék); aktív C-terminális peptid, amely a fehérjeáz-3 hatására szabadul fel az inaktív proforma hCAP-18-ból; más néven CAP-18 (C-terminális Cathelicidin Antimicrobial Peptide a 18 kDa-os proformából) és FALL-39 (ha az N-terminális F maradékot is beleértjük a korábbi szekvenálásból). |
| Molekuláris képlet | C205H340N60O53 |
| Molekulatömeg | ~4,493.3 Da |
| Szekvencia | H-Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser-OH (LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES) — lineáris 37-residu kationos peptid; +6 nettó töltés semleges pH-n; lipid/membrán környezetben amfipatikus α-hélixbe hajlik. Szabad N- és C-terminus; nincs diszulfid híd, acyláció vagy PEGyláció. |
| Forma | Szublimáltan szárított por (fehér vagy halványsárga) |
| Tisztaság | ≥99% (HPLC-vel ellenőrizve, COA igény szerint) |
| Tárolás | Liofilizált: 2–8 °C (hűtő) rövid távú munkakészlet tárolására; −20 °C hosszú távú tárolásra nyitatlan via esetén. Rekonstituált: 2–8 °C, használat ~14–28 napon belül. Védjük a fénytől. Kerüljük az ismétlődő fagyasztás-olvadás ciklusokat. A kationos AMP-k képesek a műanyag felületekhez adszorbeálódni — alacsony adhéziójú csövek (szilikonozott vagy Protein LoBind) ajánlottak a készlet tárolására és hígítására. |
| Oldhatóság | Jól oldódik bakteriosztatikus vízben, steril vízben vagy híg (0,01–0,1%) ecetsavban. Savas vagy semleges pH-n rekonstituáljunk; kerüljük a magas sótartalmú vagy erősen bázikus puffereket készletoldatokhoz. Az amfipatikus α-hélix magas koncentrációban aggregálódhat — készítsünk munkahígításokat azonnali felhasználás előtt. |
| Kutatási célra | Csak laboratóriumi kutatási célra. Nem használható humán vagy állatgyógyászati diagnosztikai vagy terápiás célra. |
Mi az LL-37?
LL-37 a humán katelicidin antimikrobiális peptide hCAP-18 proteolitikus hasításával felszabaduló aktív C-terminális 37 aminosavból álló peptide — ez az egyetlen katelicidin géntermék az emberben, amelyet a CAMP gén kódol a 3. kromoszómán. A peptide a neét az első két maradékáról (Leu-Leu) és hosszáról (37 maradék) kapta. A katelicidin családba tartozik, amely a veleszületett immunitás gazdavédelmi peptideit foglalja magában a legtöbb gerinces vonalban, és a humán katelicidin ág központi effektor molekuláját képviseli a veleszületett immunitásban, a defenszin család mellett.
Az inaktív hCAP-18 proforma a neutrofil granulákban, az epitél felületeken (bőr keratinociták, légúti és bél epitél), valamint kisebb mennyiségben makrofágok, NK sejtek, masztsejtek, B-sejtek és γδ T-sejtek által termelődik. Az aktiváció proteináz-3 hasítással történik (neutrofilokban) vagy kallikrein-5/kallikrein-7 által (bőrben), felszabadítva a bioaktív 37-mer peptidet, amely erősen amfipatikus α-hélix konformációt vesz fel membrán-mimetikus környezetben. A peptide +6 nettó pozitív töltést hordoz semleges pH-n, a kationikus lizin és arginin maradékok a hélix egyik oldalán koncentrálódnak, míg a hidrofób leucin, fenilalanin, izoleucin és valin maradékok a szemközti oldalon — a kanonikus “amfipatikus α-hélix” architektúra, amely lehetővé teszi a negatív töltésű mikrobális membránokkal való szelektív kölcsönhatást.
A LL-37 két különböző gazdavédelmi módot egyesít egyetlen peptideben. Az direkt antimikrobiális aktivitása magában foglalja a Gram-pozitív baktériumokat (beleértve a meticillin-rezisztens S. aureus, MRSA), Gram-negatív baktériumok (többek között E. coli, -t, MRSA), Gram-negatív baktériumokat (beleértve a, K. pneumoniae), burkolós vírusok (HSV-1, influenza, RSV), gombák (Candida-t), burkolt vírusokat (HSV-1, influenza, RSV), gombákat ( Candida tartalmazza a baktériumok lipopoliszacharidjának (LPS) és lipoteicholsavának kötődését és semlegesítését, neutrofilok / monociták / T-sejtek / masztsejtek kemotaxisát a formil peptid receptor like-1 (FPRL1/FPR2) révén, a TLR jelátvitel módosítását, az LPS által indukált citokinvihar elnyomását, angiogenezis indukálását az FPRL1 jelátvitel révén endotélsejteken, valamint a keratinociták migrációjának stimulálását sebgyógyulásban. A LL-37 deregulációja szerepet játszik a pikkelysömör patogenezisében (ahol a túlzott LL-37 ön-DNS-komplexeket képez a plazmacitoid dendritikus sejtek aktiválásához), az atherosclerosisben és bizonyos rákfajtákban. A LL-37 nem hagyta jóvá az FDA, az EMA, az MHRA vagy bármely más jelentős szabályozó hatóság által az emberi terápiás felhasználásra. Az itt eladott kutatási minőségű LL-37 szállítása laboratóriumi kutatási célra szolgál forgalmazásra kerül, és nem szánható emberi vagy állatgyógyászati alkalmazásra.
Hatásmechanizmus — Membránzavar + Immunmoduláció
Az LL-37 három fő mechanizmuson keresztül hat, amelyeket publikált kutatások dokumentálnak:
- Szelektív mikrobamembrán-zavar amfipatikus α-hélis beágyazódással — Tömény vizes oldatban az LL-37 nagyobb részt strukturálatlan, de negatív töltésű mikrobamembránnal (mely gazdag foszfatidilglicerinben, kardiolipinben, lipoteicholsavban vagy LPS-ben) érintkezve gyorsan amfipatikus α-hélissé hajlik. A kationos felület kötődik az anionos membránfelülethez; a hidrofób felület beágyazódik a lipidkettős rétegbe. Küszöbértékű peptid-lipid arányban ez toroidális pórusok kialakulásához vagy “szőnyegszerű” membránfelbomláshoz vezet, depolarizálva a mikrobasejtet és megzavarva az alapvető transzmembrán gradienseket. Az emlőssejtmembránokat védi a zwitterionikus külső levél (foszfatidilkolin, szfingomielin) és a koleszterin jelenléte — ami bizonyos fokú mikrobaszelektivitást biztosít, megkülönböztetve az AMP-ket a széleskörűen citotoxikus detergensektől.
- LPS-semlegesítés és TLR4-útvonal moduláció — Az LL-37 közvetlenül és nagy affinitással kötődik a baktériumok lipopoliszacharidjához (LPS), elvonva azt a TLR4/MD-2/CD14 receptor komplextől. Ez blokkolja az LPS által hajtott NF-κB aktivációt, csökkenti az alsóbb régióban lévő TNF-α/IL-6/IL-1β felszabadulást, és védi a gazdaszövetet szepsziszerű citokinvihartól súlyos Gram-negatív fertőzések során. Ugyanez a tulajdonság teszi az LL-37-t hasznos kutatási eszközzé az LPS által hajtott jelátvitel feltárásában.
- Immunmoduláció FPRL1-en (formil peptid receptor-szerű 1) és alsóbb régióban lévő jelátvitelen keresztül — Az LL-37 kemoatraktánsként hat neutrofilokra, monocitákra és T-sejtekre az FPRL1 (FPR2) receptorhoz való kötődésen keresztül, amely egy G-fehérjéhez kapcsolt receptor, széles körben kifejeződő veleszületett immunitás effektor sejteken. Ugyanez a receptor endotélsejteken közvetíti az LL-37 proangiogén hatását — serkentve az endotélsejt proliferációt, migrációt és csőképződést. A keratinociták migrációja a sebgyógyulási reepitelizáció során szintén FPRL1-függő. A peptid emellett purinerg P2X7 receptorokhoz is kötődik makrofágokon, hozzájárulva az inflammatórium modulációjához.
Az LL-37 biológiájának jellegzetes vonása a “kard vs pajzs” egyensúly: alacsony koncentrációban a peptid főként immunmoduláns és szövetvédő hatású, míg magas lokális koncentrációban a közvetlen membránbontó aktivitás dominál. Ez a koncentrációfüggő funkcionális váltás az egyik oka annak, hogy az LL-37 terápiás kutatási érdeklődésre tart számot mind antimikrobiális, mind sebgyógyulási indikációk terén, és hogy a részletes dózis-válasz karakterizálás kritikus fontosságú minden in-vitro vagy in-vivo protokollban.
Közzétett kutatási alkalmazások
Az LL-37-t laboratóriumi kutatási kontextusokban használják, amelyek vizsgálják:
- Antimikrobiális rezisztencia kutatás — széles spektrumú minimális gátló koncentráció (MIC) panelok MRSA, ESBL-termelő Enterobacteriaceae, karbapenem-rezisztens törzsek és biofilmhez kapcsolódó kórokozók ellen; AMP-fejlesztési folyamat teljesítményértékelése
- Biofilm kutatás — biofilm-megelőzéses tesztek, megalapozott biofilm-bontó tesztek K. pneumoniae, S. aureus, és -t, MRSA), Gram-negatív baktériumokat (beleértve a — fontos cisztás fibrózis és krónikus sebkutatási kontextusokban
- LPS / szepszis kutatás — LPS-semlegesítő tesztek, TLR4 jelátvitel elemzése, szeptikus sokk citokinvihar modellek
- Sebgyógyulás és bőrkutatás — keratinocit migrációs tesztek, bőrfibroblaszt és endotél sebezáró modellek; az egyik elsődleges kutatási peptid a bőr sebgyógyulási kutatásában
- Pszoriázis patogenezis kutatás — LL-37 / önszövetségi DNS / plasmacitoid dendritikus sejt tengely elemzése (az LL-37 túlexpresszálódik pszoriásisos bőrben és önszövetségi DNS-sel komplexet alkot, hogy a TLR9-en keresztül megtörje a toleranciát pDC-kben)
- Atherosclerosis kutatás — LL-37 a plakk makrofágokban, oxidált LDL interakció, érgyulladási modellek
- Onkológiai kutatás — paradox pro- és antitumor hatások a tumor típusától függően (az LL-37 egyes rákfajtákban proliferaló hatású az FPRL1-en keresztül, másokban antitumor hatású a tumorsejtek közvetlen membránzavarásával)
- Veleszületett immunitás mechanisztikus kutatás — FPRL1 jelátvitel, P2X7 moduláció, neutrofil extracelluláris csapda (NET) biológia, D-vitamin által mediált CAMP indukció
A veleszületett immunitás és a gazdaszervezet védőpeptidekre vonatkozó kutatás szélesebb kontextusáért lásd KPV (α-MSH-ből származó gyulladáscsökkentő tripeptid), BPC-157 (többutas szövetjavító pentadekapeptid), és TB-500 (Thymosin Beta-4 fragmentum, széleskörű szövetjavítás). Böngéssze át a teljes kutatási peptidek katalógust kapcsolódó vegyületekért.
Elérhető erősségek és koncentrációk
A MedsBase LL-37-et 5 mg-os liofilizált üvegcsékben kínálja. Elérhető 10-es vagy 20-as csomagolásban teljes rekonstitúciós útmutatóval:
| Ampulla erőssége | Tipikus kutatási felhasználási eset | Csomagméret |
|---|---|---|
| 5 mg | Standard kutatási erősség — többhetes MIC panelok, biofilmvizsgálatok, sebgyógyulási kísérletek, LPS-semlegesítő vizsgálatok, immunmodulációs dózis-válasz vizsgálatok | 10 vagy 20 flakon |
Az LL-37 a módosítatlan lineáris 37-mer szabad sav formájában kerül szállításra (nincs acilálás, PEG-elés vagy diszulfidhíd). A peptid érzékeny a műanyaghoz való adszorpcióra — a kutatóknak alacsony kötésű csöveket kell használniuk a tároláshoz és hígításhoz. A publikált vizsgálatokban használt munkakoncentráció ~0,5 µg/mL-től (kemotaxis vizsgálatok) ~50 µg/mL-ig (közvetlen mikrobaölő hatású vizsgálatok) terjed.
Összehasonlítás — LL-37 vs KPV
Az LL-37 és a KPV mindkettőt használják a veleszületett immunitás kutatásában, de teljesen különböző mértékben hatnak és különböző gépezeteket céloznak. Az LL-37 egy teljes 37-residu védőpeptid, amely kombinálja a közvetlen antimikrobiális membránzavarást az FPRL1 által mediált immunmodulációval. A KPV (Lizin-Prolin-Valin) az α-melanocit-stimuláló hormon (α-MSH) C-terminális 3-residu fragmentuma, amely fókuszált gyulladáscsökkentő és szerény antimikrobiális peptidként hat a melanokortin-receptor útmoduláción keresztül.
| Kritérium | LL-37 | KPV |
|---|---|---|
| Eredet | Az emberi katelicidin hCAP-18 (CAMP gén) C-terminusa | Az α-melanocyt-stimuláló hormon (α-MSH) C-terminusa |
| Hossz | 37 aminosav | 3 aminosav |
| Elsődleges mechanizmus | Amfipatikus α-hélix membránbontás + FPRL1 immunmoduláció | Melanokortin-útvonal-modulált gyulladáscsökkentő jelátvitel (NF-κB gátlás) |
| Antimikrobiális spektrum | Széles — Gram+, Gram−, burkolatos vírusok, gombák, biofilmek | Keskeny — főleg Gram+; nagyságrendekkel gyengébb, mint az LL-37 |
| Gyulladáscsökkentő | Erős (LPS semlegesítés, citokinmoduláció) | Erős (kanonikus gyulladáscsökkentő kutatási tripeptid) |
| Nettó töltés | +6 (erősen kationos) | +1 |
| Membránszerkezet | Amfipatikus α-hélix | Nincs meghatározott másodlagos szerkezet (rövid lineáris motívum) |
| Legjobban tanulmányozott indikáció | Antimikrobiális rezisztencia, sebgyógyulás, pikkelysömör | IBD/kolitismodellek, bélgyulladás, atópiás dermatitis |
A széles spektrumú antimikrobiális aktivitásra, biofilm-diszruptációra vagy membrán-por mechanizmusokra fókuszáló kutatásokhoz az LL-37 a kanonikus referencia peptid. A sejtszintű melanokortin-útvonalú gyulladásgátló jelátvitelre fókuszáló kutatásokhoz, KPV a szelektívebb eszköz. Lásd még BPC-157 a szövetjavító gyulladásgátló kutatásokhoz és TB-500 a széles körű szövetjavító benchmarkoláshoz.
Tárolás és rekonstitúció
Rekonstitúció előtt: a liofilizált üvegeket hűtőben 2–8 °C-on tárolja eredeti csomagolásukban rövid távú használati készletként. Hosszú távú tároláshoz fagyassza le a nyitott üvegeket −20 °C-on. A liofilizált LL-37 hűtőben akár 24 hónapig, −20 °C-on akár 36 hónapig stabil. Kerülje a liofilizált por fagyasztás-olvasztás ciklusait. Mint minden kationos AMP, az LL-37 hajlamos a műanyag adszorpcióra — még kis veszteségek is a szabványos polipropilén csövekben zavarhatják a dózis-válasz adatokat. Használjon alacsony kötődésű csöveket (szilikontartalmú üveg, Protein LoBind vagy tejsavalbuminnal előzetesen bevont polipropilén) a készlet tárolásához és sorozatos hígításokhoz alacsony fehérjetartalmú assay pufferben.
Rekonstitúciós eljárás: injektáljon bakteriostatikus vizet az üveg oldalfalán (ne közvetlenül a liofilizált kockára). Egy 5 mg-os üveg esetén 1,0 mL bakteriostatikus víz 5 mg/mL használati koncentrációt eredményez; 2,0 mL 2,5 mg/mL használati készletet ad. Óvatosan keverje — ne vortexeljen erősen, mert a habzás levegőt zár be és zavarhatja a hélix hajtogatását. Hagyja, hogy a por teljesen feloldódjon (általában 1–2 perc), mielőtt kivonja. A bakteriostatikus anyagokra érzékeny alkalmazásokhoz (sejtkultúrás kísérletek) steril vízben vagy 0,01% ecetsavban oldja fel. Miután feloldotta, tárolja az üveget 2–8 °C-on és használja fel 14–28 napon belül. Védje a fénytől. Dobja el, ha zavarosság, részecskék vagy színváltozás jelentkezik.
Gyakran Ismételt Kérdések
Az LL-37 ugyanaz, mint a katelicidin?
Az LL-37 a humán katelicidin inaktív előalakjából (hCAP-18, amelyet a CAMP gén kódol) felszabaduló aktív C-terminális 37 aminosavas peptid. A katelicidin a családnév, és számos gerinces fajra vonatkozik; az LL-37 a humán katelicidin peptid specifikus neve. Más, a szakirodalomban előforduló nevek — CAP-18 és FALL-39 — ugyanarra a molekulára vonatkoznak, különböző történelmi elnevezési konvenciók alapján.
Miben különbözik az LL-37 a defenszinektől?
Az LL-37 és a defenszinek (α- és β-defenszinek) az emlősök antimikrobiális peptidjeinek két fő családja. A defenszinek kisebbek, cisteinben gazdagok, és 3 diszulfidkötés által stabilizált β-lap szerkezetet vesznek fel. Az LL-37 egy hosszabb lineáris kationos peptid, amely membránkörnyezetben amfipatikus α-hélixet alkot — diszulfid híd nélkül. Mindkét osztály széles spektrumú antimikrobiális aktivitással és immunmodulátor szereppel rendelkezik, de szerkezetileg különböző mechanizmusokon keresztül hat.
Mi az LL-37 tipikus hatékony koncentrációja antimikrobiális tesztekben?
A publikált minimális gátló koncentrációk (MIC) az LL-37-re nézve érzékeny Gram-pozitív és Gram-negatív kórokozók esetében általában 1–32 µg/mL között vannak, a törzs, a puffer ionos erőssége és a biofilm vs planktonikus forma függvényében. Magasabb koncentrációkat (50–100 µg/mL) közvetlen membránmegzavaró tanulmányokhoz és biofilm-elpusztító tesztekhez használnak. Az immunmodulátor hatások (kemotaxis, LPS semlegesítés, keratinociták migrációja) általában sokkal alacsonyabb koncentrációkat (0,5–10 µg/mL) igényelnek. Határozzon meg dózistartományokat a szakirodalom alapján, amely megfelel a saját protokolljának.
Miért fontos a műanyag adszorpció az LL-37 esetében?
A kationos AMP-k, mint az LL-37, jelentősen adszorbeálódhatnak a szabványos polipropilén és polisztirol laboratóriumi eszközök felületére, különösen alacsony fehérjetartalmú pufferekben. A szakirodalomban 30–80%-os veszteségeket dokumentáltak egyetlen csőátvitel során alacsony koncentrációjú kationos peptidék esetében. Ez szisztematikus alulbecslést eredményezhet az aktivitásban, különösen a MIC meghatározására szolgáló hígítási sorozatoknál. Használjon alacsony adszorpciós csöveket, vonja be a csöveket BSA-val, vagy adjon hozzá hordozófehérjét a hígító pufferekhez, az assay kimenetelének megfelelően.
Hogyan különbözteti meg az LL-37 a mikrobák és az emlősök membránjait?
A szelektivitás a membrán összetételéből adódik. A mikrobák membránjai (különösen a Gram-negatív külső membránok és a Gram-pozitív citoplazmatikus membránok) gazdagok negatív töltésű lipidekben (foszfatidilglicerin, kardiolipin, LPS, lipoteichonsav). Az emlősök citoplazmatikus membránjainak külső levélje zwitterionikus (foszfatidilkolin, szfingomielin), és magas a koleszterintartalma, ami stabilizálja a kettősréteget. Az LL-37 kationos felülete előnyben részesíti a negatív töltésű mikrobák felületét; a koleszterin által stabilizált emlős membrán sokkal kevésbé érzékeny a beágyazódásra. A szelektivitás koncentrációfüggő — nagyon magas lokális koncentrációkban az LL-37 citotoxikus lehet emlőssejtekre is.
Mi az LL-37 funkciójának “kard vs pajzs” modellje?
A modell az LL-37 koncentrációfüggő funkcionális váltását írja le: alacsony koncentrációkban (20 µg/mL) a közvetlen membránmegzavaró antimikrobiális aktivitás dominál. Ez a kettős természet magyarázza az LL-37 sokszínű szerepét a gazdavédelemben, és az egyik oka annak, hogy alapos dózis-válasz karakterizáció elengedhetetlen minden in-vitro vagy in-vivo kutatási kontextusban.
Mi az összefüggés az LL-37 és a pszoríázis között?
Az LL-37 jelentősen túlexpresszálódik a pszoriatikus bőrgyulladásokban, és erősen kötődik az elhalt keratinocitákból felszabaduló önsaját DNS-hez és RNS-hez. Ezek az LL-37 / önsaját nukleinsav komplexek a plazmacitoid dendritikus sejteket aktiválják a TLR9 (DNS) és TLR7 (RNS) révén, ami a pszoríázist jellemző IFN-α-gazdag autoimmun-szerű gyulladást vált ki. Az LL-37 / pDC / TLR tengely célzása aktív terület a pszoríázis farmakológiai kutatásában.
Miért vannak egyes rákkutatási eredmények tumorpromotálóak, míg mások tumorellenesek?
Az LL-37 dokumentált kontextusfüggő hatásokkal rendelkezik a rákra nézve. Egyes tumor típusokban (petefészek, mell, tüdő, vastagbél) az emelkedett LL-37 expresszió rosszabb kimenetellel korrelál — valószínűleg az FPRL1-mediált proliferációt és angiogenezist elősegítő jelátvitel révén. Más tumorokban (gyomor, melanoma egyes modelljeiben) az LL-37 közvetlen membránmegzavaró citotoxikus hatással rendelkezik a tumorsejtekre, gyengébb tumorellenes aktivitással. A nettó hatás a tumor típusától, a lokális koncentrációtól, az FPRL1 expressziótól és a tumor mikrokörnyezet összetételétől függ.
További lehetőségek a Peptidek között
Rangsorolva a MedsBase legutóbbi rendelési adatai alapján — hogy ebben a kategóriában más vásárlók mit választanak.
| Erősség | 5 mg |
|---|---|
| Mennyiség | 10 üveg, 20 üveg, 30 üveg |
LL-37 (Katelicidin Antimikrobiális Peptid)
Kérdések és válaszok
LL-37 (Katelicidin Antimikrobiális Peptid)
Kapcsolódó termékek
Vélemények
Még nincsenek vélemények