GDF-8 (Miosztatin)
✅ Rekombináns 25,8 kDa aktív miostatin homodimer
✅ Kanonikus TGF-β szupercsaládba tartozó atrófiás ligand
✅ Follisztatin 344 inverz farmakológiai párja
✅ ActRIIB / Smad2/Smad3 útvonal agonista
✅ ≥95%-os HPLC tisztaság, COA igény szerint
GDF-8 (Miosztatin) rekombináns fehérje.
✓ Orvosi ellenőrzés Morgan Ellis — Gyógyszerkutató · 8 év tapasztalat · Utolsó felülvizsgálat: 2026 május
Gyors válasz – Mi a GDF-8 (Myostatin)?
GDF-8 (Growth/Differentiation Factor 8), más néven myostatin, egy rekombináns TGF-β szupercsaládba tartozó fehérje és a vázizomtömeg elsődleges endogén negatív szabályozója. Funkcióvesztő mutációk a jól ismert “duplaizom” fenotípust okozzák egerekben, szarvasmarhákban, kutyákban és egy dokumentált emberi esetben. Közölt kutatásokban a rekombináns GDF-8-t úttörő ingerként használják: atrófiás fenotípusok indukálására, myostatin-antagonisták (pl. follistatin 344, ) validálására, valamint a Smad2/Smad3 lefelé irányuló jelátvitel jellemzésére. Csak laboratóriumi kutatási célra szánt, liofilizált 1 mg-os üvegekben forgalmazzuk.
📦 Minden rendelést fedez a Újraküldési Garancia — ha a csomagod nem érkezik meg 20 munkanapon belül, újraküldjük.
| Specifikáció | Részlet |
|---|---|
| CAS szám | Nem hivatalosan regisztrált az érett dimer (rekombináns fehérje) számára. Az MSTN gén kódolja; UniProt O14793 |
| Típus | Rekombináns fehérje (TGF-β szupercsalád ligand; érett 109-aminosav C-terminális diszulfid-kötéssel összekapcsolt homodimer, amely 375 aminosavas preprofehérje elődéből vált le) |
| Molekulatömeg | ~25,8 kDa (érett homodimer; ~12,9 kDa monomerlánconként) |
| Szerkezet | Érett 109 aminosavas monomer a kanonikus TGF-β szupercsalád ciszinkötéses szerkezetével; két monomer kovalens diszulfidkötéssel kapcsolódik, hogy a biológiailag aktív homodimert alkossa; a receptor-kötő felületek az ActRIIB-vel lépnek kölcsönhatásba |
| Forma | Liofilizált rekombináns fehérje (fehér vagy halványsárga) |
| Tisztaság | ≥95% (HPLC-vel ellenőrizve, COA kérésre) |
| Tárolás | Liofilizált: 2–8 °C (hűtőszekrény) munkakészletként; −20 °C hosszú távú tárolásra záratlan ampulláknál. Rekonstituált: 2–8 °C, használat ~30 napon belül. Védjük a fénytől. Ne fagyassza-válassza fel a rekonstituált oldatot — a rekombináns fehérjék különösen érzékenyek a fagyasztás-olvadás denaturációra. |
| Oldhatóság | Bakteriosztatikus víz (ajánlott) vagy steril víz rövidebb használati időkeretekhez. Hordozófehérje (BSA, 0,1%) opcionális munkahígításokhoz az adszorpciós veszteségek minimalizálására. |
| Kutatási célra | Csak laboratóriumi kutatási célra. Nem használható humán vagy állatgyógyászati diagnosztikai vagy terápiás célra. |
Mi a GDF-8 (Miosztatin)?
GDF-8 (Növekedési/Differenciálódási Faktor 8), közismert nevén myostatin, a transzformáló növekedési faktor béta (TGF-β) szupercsalád tagja és a vázizomtömeg elsődleges fiziológiai negatív szabályozója. McPherron, Lawler és Lee (Nature 1997) jellemezte először mint egy szekretált fehérjét, melynek célzott inaktiválása egérben 2-3-szoros vázizomtömeg-növekedést eredményezett a vad típushoz képest. Ugyanez a gén azonosult a “duplaizom” fenotípus okaként belga kék és piemonti szarvasmarháknál, a Bully Whippet fenotípusnak versenyszalmatákban, és egy dokumentált emberi esetben, a meglepő csecsemő hypermuscularitásban (Schuelke et al., NEJM 2004) – mindegyik esetben MSTN gén loss-of-function mutációval.
Az érett miosztatin egy 375 aminosavból álló preprofehérje poszttranszlációs feldolgozásából keletkezik: a jelzőpeptid eltávolításra kerül a szekréció során, majd a prodomány (~243 aa) lehasad furin proteázok által, felszabadítva az aktív 109 aminosavból álló C-terminális érett miosztatint. Az aktív forma két érett monomerlánc homodimere, amelyeket kovalens intermolekuláris diszulfidkötés köt össze, látszólagos tömege nem redukáló SDS-PAGE-n körülbelül 25,8 kDa. A fehérje a kanonikus TGF-β cisztingomoly szerkezetet veszi fel és nagy affinitással kötődik az aktivin IIB típusú receptorhoz (ActRIIB), hogy Smad-mediált jelátvitelt indítson. A rekombináns GDF-8 magas tisztaságú liofilizált por formájában kerül forgalmazásra, amelyet bakteriosztatikus vízzel rekonstituálni lehet. A miosztatin nem hagyta jóvá az FDA, EMA, MHRA vagy bármely más jelentős szabályozó hatóság által emberi terápiás célra. Az itt eladott kutatási célú GDF-8 laboratóriumi kutatási célra szolgál forgalmazásra kerül, és nem szánható emberi vagy állatgyógyászati alkalmazásra.
Hatásmechanizmus – ActRIIB jelátvitel és a Smad2/Smad3 tengely
Ami a GDF-8-at mechanikailag különlegessé teszi a TGF-β szupercsalád ligandjai között, az az domináns szerepe mint tonikus fékező a izomnövekedésen egy jól jellemzett háromlépcsős jelátviteli kaskádon keresztül, amely publikált kutatásokban dokumentálva van:
- ActRIIB receptor kötés és I típusú receptor toborzás — Az érett miostatin homodimer az aktivin típusú IIB receptorhoz (ActRIIB) kötődik a vázizomrostok és más sejttípusok felszínén. Az ActRIIB egy konstitutíven aktív szerin/treonin kináz, amely miostatin-kötés után felveszi és transzfoszforilálja az I típusú receptorokat, az ALK4-et (ActRIB) és az ALK5-öt (TβRI). A ligand-receptor sztöchiometria a 2:2:2 heterotetramer az aktív komplexben. Az ActRIIB knock-out hasonló fenotípust produkál, mint a miostatin knock-out, megerősítve a receptor azonosságát.
- Smad2/Smad3 foszforiláció és nukleáris transzlokáció — A foszforilált ALK4/ALK5 I típusú receptorok foszforilálják a receptor-regulált Smadokat — kifejezetten a Smad2-t és Smad3-at a miostatin útvonalban. A foszfo-Smad2/Smad3 heteromer komplexet alkot Smad4-gyel (közös Smad) és a sejtmagba vándorol, ahol Smad-kötő elemekhez kötődnek a célgének promotereiben és transzkripciós kofaktorokat vonzanak be. A Smad útvonal a domináns jelátviteli kimenet a miostatin számára a vázizmokban.
- Lejjebbi transzkripciós hatások — atrogin-1/MuRF1 felreguláció és fehérjeszintézis gátlás — A nukleáris Smad komplex olyan transzkripciós programot koordinál, amely három összefutó mechanizmuson keresztül elősegíti az izomatrófiát: az ubiquitin-ligáz atrogének (atrogin-1 / Fbxo32 és MuRF1 / Trim63) indukciója a fehérjebontás gyorsítására; az Akt/mTOR-mediált fehérjeszintézis gátlása az IGF/inzulin tengellyel való keresztbeszélgetés révén; és a miofibrilláris regulációs faktorok (MyoD, myogenin) gátlása a műholdas sejt által hajtott javítás lassítására. A nettó hatás a csökkent izomfehérje-akkumuláció és, magas dózisban vagy krónikus expozíció esetén, nyilvánvaló atrófia.
Fontos a kutatási tervezés szempontjából, hogy a GDF-8 fiziológiás körülmények között tonikus gátlóként működik — az izomtömeg a miostatin tonus (atrofiás) és az IGF/Akt/mTOR jelzés (anabolikus) közötti egyensúly által szabályozott. Ezért Follistatin 344 (egy miostatin/aktivin antagonista) és a rekombináns GDF-8 (maga az agonista) is használatos az izomkutatásban — az antagonista eltávolítja a fékét, míg a rekombináns ligandum az a kísérleti eszköz, amely kvantifikálja, hogy milyen erős a fékezés, és igazolja az antagonista aktivitást a receptor-kötési és riportersejt-próbákban.
Közzétett kutatási alkalmazások
A rekombináns GDF-8 olyan laboratóriumi kutatási kontextusokban használatos, amelyek vizsgálják:
- Izomatrófia és lebomlás kutatása — in-vitro myotubulus atrófiapróbák, ex-vivo izomelőkészítmények, in-vivo beadás reprodukálható atrófiafenotípusok indukálására intervenciós stratégiák tanulmányozásához (McPherron et al., Nature 1997; Lee, Annu Rev Cell Dev Biol 2004)
- Miosztatin-antagonista validálás — kötési affinitás vizsgálatok, semlegesítő antitest potenciamérések, receptor-elfoglaltsági tesztek a miosztatin utat célzó gyógyszerfejlesztési programokhoz; kanonikus kutatási eszköz a validáláshoz follistatin 344, oldható ActRIIB-Fc fúziós fehérjék és anti-miosztatin antitestek
- Smad2/Smad3 jelátviteli út kutatása — Smad foszforilációs kinetika, nukleáris transzlokációs képalkotás, Smad-kötőelem reporter tesztek, keresztbeszélgetés más TGF-β út tagokkal
- Atrogén transzkripciós kutatás — atrogin-1 (Fbxo32) és MuRF1 (Trim63) promotor analízis, ubiquitin-proteaszom aktivitás, autofágia-tengely keresztbeszélgetés
- Kachexia és szarkopenia modellek — daganatos rágcsáló kachexia modellek, öregedő egér szarkopenia, denerváció által indukált atrofia — rekombináns GDF-8 használata a sorvadási fenotípus erősítésére vagy reprodukálására
- Szív- és egyéb szövetkutatás — a miosztatin alacsonyabb szinten expresszálódik a szívben, zsírszövetben és más szövetekben; publikált kutatások vizsgálják a GDF-8 hatását kardiomiócita hypertrophiás modellekben és zsírszövet-biológiában
- Összehasonlító TGF-β szupercsalád kutatás — összevetés a közeli rokon GDF-11-gyel (90% szekvenciaazonosság az érett doménben) és az aktivin A-val (ugyanazt a receptorrendszert köti); a receptorszelektivitás mechanisztikus boncolása
- Inverz farmakológiai párosítás Follisztatin 344-gyel — együttes alkalmazás Follistatin 344 az antagonisták karja lehetővé teszi a miostatin/antagonista kötési sztöchiometria közvetlen kvantifikálását és a GDF-8 által indukált atrófia visszafordítását kutatási modellekben.
A GDF-8 szélesebb kontextusáért az anabolikus/izomkutatási térképen lásd Follistatin 344 mint a kanonikus miostatin antagonista, IGF-1 LR3 az ellentétes útvonalú anabolikus kar (közvetlen IGF-1R agonizmus) számára, és TB-500 a szisztémás izom- és szövetregenerációs kutatáshoz. Böngéssze a teljes kutatási peptidek katalógust kapcsolódó vegyületekért.
Elérhető erősségek és koncentrációk
A MedsBase rekombináns GDF-8 (Miostatin) készletét 1 mg-os liofilizált ampullákban tartja. Az ampulla 10 vagy 20 db-os csomagolásban érhető el teljes rekonstitúciós útmutatóval:
| Ampulla erőssége | Tipikus kutatási felhasználási eset | Csomagméret |
|---|---|---|
| 1 mg | Standard kutatási koncentráció — kötési assay-k, atrófiaindukciós protokollok, antagonista validálás | 10 vagy 20 flakon |
A GDF-8 ~25,8 kDa molekulatömegű rekombináns homodimer fehérje, ≥95%-os HPLC tisztaságban. Az 1 mg-os ampulla formátum a tipikus kutatási dózistartományt fedi le: in-vitro kötési és riportersejtes assay-k nanomoláris munkakoncentrációi az ampulla kis részét használják fel; in-vivo adminisztráció rágcsálómodellekben mikrogramm/injekciós dózisokban történik, amelyek protokollonként több ampullát használnak fel.
Összehasonlítás — GDF-8 (Miostatin) vs Follisztatin 344
Rekombináns GDF-8 és Follistatin 344 egy inverz farmakológiai párt alkotnak: a GDF-8 a ligand, míg a Follistatin 344 a nagy affinitású kötőfehérje, amely megköti azt. Kutatási környezetben gyakran párosítják őket, mivel az antagonisták funkciója csak a ligandummal szemben kvantifikálható. Ez a kapcsolat hasonlít más jól ismert inverz párokra a farmakológiában (pl. agonista + ugyanazon receptor antagonistája), azonban ligandum-kötőfehérje szinten, nem pedig receptorszinten.
| Kritérium | GDF-8 (Miosztatin) | Follistatin 344 |
|---|---|---|
| Szerepe az izombiológiában | Atrofizáló ligand (a fék) | Antagonistás kötőfehérje (féktelenítő) |
| Aktív forma | 109-aminosav homodimer (~25,8 kDa) | 344-aminosav glikoprotein monomer (~37 kDa) |
| Receptor vagy célpont | ActRIIB (aktivin típusú IIB receptor) | Megköti a miostatin/aktivit (nincs receptor; közvetlen ligandkötés) |
| Leágazó jelátvitel | Aktiválja a Smad2/Smad3-at, atrogéneket | Blokkolja a Smad-aktivációt a ligand eltávolításával |
| Elsődleges kutatási szerep | Eszköz atrófiás fenotípus indukálására/vizsgálatára | Eszköz az atrófia megfordításához vagy megelőzéséhez |
| Tipikus kutatási adag | 10–100 ng/mL in vitro; 0,1–10 mcg in vivo | 10–100 mcg in vivo adagonként |
| Párosítás | Follisztatin 344-gyel együtt használva a kötési sztöchiometria vizsgálatához | GDF-8-cal együtt használva az antagonistahatás ellenőrzéséhez |
Az izomkutatási tervezés során a párost három fő módszerrel alkalmazzák: (1) a follisztatin-miosztatin kölcsönhatás kötési affinitásának mérése (felületi plazmonrezonancia, ELISA, izotermikus titrációs kalorimetria); (2) sejtalapú atrófia/megmentési tesztek, ahol a GDF-8 indukálja az izomrost-atrófiát, és a follisztatin együttes kezelésének megmentő hatását vizsgálják; (3) in-vivo validáció, ahol a GDF-8 fokozza a sorvadást, amit a follisztatin együttes adagolása enyhít. A két fehérje mechanikailag kiegészíti egymást, és ritkán tanulmányozzák őket elkülönítve.
Tárolás és rekonstitúció
Rekonstitúció előtt: A liofilizált üvegeket rövid távú használatra 2–8 °C-on hűtve, eredeti csomagolásukban tároljuk. Hosszú távú tároláshoz, nyitás előtt –20 °C-on fagyasszuk le. A liofilizált GDF-8 akár 12 hónapig stabil hűtés mellett, és akár 24 hónapig –20 °C-on – valamivel rövidebb ideig, mint a kis szintetikus peptidjek, mivel a nagyobb rekombináns diszulfid-kötésű dimer idővel hajlamosabb a helytelen hajtásra és aggregációra. Kerüljük a liofilizált por fagyasztás-olvadás ciklusait.
Rekonstitúciós eljárás: Fecskendezze a bakteriosztatikus vizet a flakon oldalfalán lefelé (ne közvetlenül a liofilizált kockára). 1 mg-os flakon esetén 1,0 mL bakteriosztatikus víz 1 mg/mL munkakoncentrációt eredményez. Óvatosan keverje körbe – ne nem Hűtve (2–8 °C) tároljuk, és 30 napon belül használjuk fel az optimális stabilitás érdekében. Ne fagyasszuk le a rekonstituált oldatot – a rekombináns dimer fehérjék különösen érzékenyek a fagyasztás-olvadás denaturációjára, ami aggregációt és receptor-kötési aktivitásvesztést okoz. Dobjuk el minden olyan üveget, amelyben ködösség, csapadék vagy színeződés látható. A szigorú dózis-válasz kalibrációt igénylő kötési affinitási tesztekhez a legreprodukálhatóbb eredményekért 7 napon belül frissen rekonstituált oldatot használjunk.
Rekonstitúció után: Tárolja hűtőben 2–8 °C között, és használja fel 30 napon belül az optimális stabilitás érdekében. Ne fagyassza az újból feloldott oldatot – a rekombináns dimer fehérjék különösen érzékenyek a fagyasztás-olvadás miatti denaturációra, ami aggregációt és receptor-kötési aktivitás elvesztését okozhatja. Dobja el minden olyan üvegcskét, amelyben ködösség, csapadék vagy színváltozás figyelhető meg. A szoros dózis-válasz kalibrálást igénylő kötési affinitási vizsgálatokhoz a legreprodukálhatóbb eredmények érdekében frissen feloldott oldatot használjon 7 napon belül.
Gyakran Ismételt Kérdések
Mire használják a GDF-8 (Myosztatin) kutatásban?
és ActRIIB-Fc fúziós fehérjék) validálására, valamint a kötési sztöchiometria meghatározására farmakológiai tesztekben. Nem arra használják, hogy „javítsanak” valamit a kutatási modellekben – ez a negatív szabályozó, amelyet a kutatók meg akarnak érteni, és végső soron gátolni. Az itt eladott kutatási minőségű GDF-8 Follistatin 344 és ActRIIB-Fc fúziós fehérjék), valamint a kötési sztöchiometria meghatározása farmakológiai vizsgálatokban. Nem arra szolgál, hogy “javítson” bármit is a kutatási modellekben – ez a negatív szabályozó, amelyet a kutatók meg szeretnének érteni és végső soron gátolni. Az itt elérhető kutatási célú GDF-8 nem FDA által jóváhagyott, és kizárólag laboratóriumi kutatási célra szolgál.
Miben különbözik a GDF-8 a Follistatin 344-től?
A kettő egy inverz farmakológiai pár. A GDF-8 az aktív miostatin ligand – a fehérje, amely a Smad2/Smad3 jelátvitelen keresztül gátolja az izomnövekedést és atrófiát okoz. A Follisztatin 344 egy nagy affinitású kötőfehérje, amely megköti a GDF-8-at és az aktivint, ezzel elvonva őket a receptoroktól. Kísérleti modellekben a GDF-8 indukálja vagy felerősíti az atrófia fenotípust, míg a follisztatin 344 ezt megakadályozza. A kettőt gyakran együtt használják kötési affinitási vizsgálatokban, sejtalapú mentési tesztelésekben, valamint in vivo validációs tanulmányokban a miostatin út gátlóinak vizsgálatára.
Miben különbözik a GDF-8 a GDF-11-től?
A GDF-8 (miostatin) és a GDF-11 körülbelül 90%-os aminosav-azonosságot mutat az érett doménben, és hasonló affinitással kötik ugyanazt az ActRIIB receptort. A funkcionális szerepük részben átfed, de eltérő a szöveti eloszlásuk: a GDF-8 főleg a vázizmokban expresszálódik és az izomtömeg fő szabályozója; a GDF-11 szélesebb körben expresszálódik, és szív-, ideg- és hematopoetikus rendszerekben vizsgálják. A közeli szekvenciahasonlóság miatt a szelektív antagonisták fejlesztése a jelenlegi kutatások egyik fő területe.
Mi a tipikus GDF-8 kutatási adag?
A publikált preklinikai protokollok általában 10–100 ng/mL munkakonzcentrációt alkalmaznak in vitro sejtkultúrás kísérletekhez (miofibrilla atrófia vizsgálatok, riportersejtes tesztek, kötési tanulmányok), és 0,1–10 mcg/administrációt in vivo rágcsáló atrófia-indukciós protokollokhoz. Egy 1 mg-os flakon 1,0 mL bakteriostatikus vízzel rekonstituálva 1 mg/mL koncentrációt ad – PBS-be vagy kultúraközegbe hígítva nanomoláris munkoldatokat kapunk in vitro használatra.
Jóváhagyta-e a FDA a GDF-8-at?
Nem. A GDF-8/miostatint sem az FDA, sem az EMA, sem az MHRA, sem más jelentős szabályozó nem hagyta jóvá humán terápiás célra. A miostatin út kutatása klinikai szakaszba jutott antagonistákat hozott létre (anti-miostatin antitestek, oldható ActRIIB-Fc, follisztatin génterápia), amelyek egy része késői szakaszú vizsgálatokba került izomsorvadás és szarkopénia kezelésére, de a rekombináns GDF-8 önmagában nem terápiás szer. A kutatási célra forgalmazott GDF-8 kizárólag laboratóriumi vizsgálatokra szolgál, és nem szabad embereknek beadni.
Hogyan kell tárolni a GDF-8-at?
Liofilizált flakonok: 2–8 °C-on hűtve rövid távú használatra, vagy –20 °C-on hosszú távú tárolásra nyitott flakonok esetén. Rekonstituált oldat: 2–8 °C-on hűtve, általános protokollok esetén 30 napon belül, szigorú kalibrációt igénylő kötési affinitási vizsgálatok esetén 7 napon belül használandó. A rekonstituált oldatot ne fagyasszuk – a rekombináns dimer fehérjék különösen érzékenyek a fagyasztás-olvadás denaturációra. Mindig védjük a közvetlen fénytől. Hordozófehérje (0,1%-os BSA) ajánlott 100 mcg/mL alatti munkahígításokhoz.
Hogyan kell rekonstituálni a GDF-8-at?
Kövesse a fenti rekonstituálási eljárást. Adjon baktériumellenes vizet a flakon oldalfalán (ne közvetlenül a liofilizált anyagra), óvatosan keverje, és várjon 5–10 percet a teljes oldódásig. Ne nem rázza meg a flakont – az erős mozgatás megzavarhatja az intermolekuláris diszulfidkötést és csökkentheti az aktivitást. A helyesen rekonstituált oldat tiszta és színtelen, látható részecskék nélkül. Egy 1 mg-os flakon + 1,0 mL oldószer esetén a munkakoncentráció 1 mg/mL.
Miért 95%-os a tisztasági specifikáció 99% helyett?
A GDF-8-hoz hasonló rekombináns fehérjék nem érhetik el a ≥99%-os HPLC tisztasági szabványt, amely a kis szintetikus peptidjekre jellemző, mivel minden rekombináns expressziós rendszerben rejlő heterogenitás miatt – különböző hajtási közbenső termékek és diszulfid-izomer formák jelennek meg az HPLC-n kapcsolódó csúcsokként, amelyek nem szennyeződések, hanem a célfehérje izoformái. A ≥95%-os HPLC tisztaság a GDF-8 és hasonló rekombináns diszulfid-kötésű dimer fehérjék szabványos kutatási minőségi specifikációja. Az SDS-PAGE általában a várt ~25,8 kDa-os sávot mutatja nem redukáló körülmények között és ~12,9 kDa-os monomert redukáló körülmények között.
Milyen erősségű készítményeket tart készleten a MedsBase?
A MedsBase rekombináns GDF-8-at (Myosztatint) kínál 1 mg-os liofilizált flakonokban. A flakon 10-es vagy 20-as csomagolásban érhető el. Minden flakon ≥95%-os HPLC tisztaságú, és analízisigazolás kérhető.
Párosítható-e a GDF-8 és a Folisztatin 344 a kutatásban?
Igen – ez a kanonikus használati eset. A kettőt három fő módon szokták párosítani: (1) kötési affinitás mérése SPR, ELISA vagy ITC segítségével a folisztatin-miosztatin kölcsönhatásra; (2) sejtalapú atrófia/megmentési tesztek, ahol a GDF-8 izomcsövek atrófiáját idézi elő, és a folisztatin együttes kezelése megmenti; és (3) in-vivo tanulmányok, ahol a GDF-8 erősíti a sorvadási fenotípust, amelyet a folisztatin együttes adagolása csökkent. Az inverz farmakológiai párosítás alapvető a miosztatin-tengely kutatási tervezésében.
Okoz-e mellékhatásokat a GDF-8 a kutatásban?
A rekombináns GDF-8 fő célzott hatása a kutatási modellekben az izomatrófia – ez a szándékolt farmakológiai hatás, nem mellékhatás. Nem célzott megfigyelések közé tartoznak szerény hatások a szív- és zsírszövetekre, összhangban az ActRIIB alacsonyabb szintű expressziójával ezekben a területekben. Nagyon magas dózisoknál szélesebb TGF-β-szupercsaládhoz kapcsolódó hatások figyelhetők meg a fibrózisra és gyulladásra, amelyek az aktivin és GDF-11 útvonalakkal való receptor keresztbeszélgetésnek tulajdoníthatók.
Mi a GDF-8 felezési ideje?
Preklinikai kutatásban a rekombináns érett GDF-8 plazmafelezési ideje kb. 2–4 óra intravénás adagolás után. Endogén módon az érett miosztatin saját prodoménjához (latens komplex) és a folisztatin/egyéb kötőfehérjékhez kötve kering, ami jelentősen meghosszabbítja a hatékony szöveti felezési időt. Kutatási protokollok esetén a rekombináns aktív dimert a prodomén nélkül adják be, hogy “szabad” miosztatint juttassanak az ActRIIB receptorhoz.
Miért fedezték fel eredetileg a GDF-8-at?
A GDF-8-at McPherron, Lawler és Lee azonosította a Johns Hopkins-nál (Nature 1997) egy degenerált PCR-szűrő stratégiával, amelyet az új TGF-β-szupercsalád tagjainak megtalálására terveztek. A célzott megzavarás egerekben olyan állatokat hozott létre, amelyek vázizomtömege kétszer-háromszor nagyobb volt, mint a vad típusú kontrolloké – egy feltűnően egyértelmű fenotípus, amely azonnal megállapította a miosztatint az izomnövekedés domináns fiziológiai negatív szabályozójaként. A kapcsolat a természetes előforduló “duplaizom” fenotípusokkal a belga kék marháknál és a Whippet kutyáknál néhány hónapon belül megállapításra került, és egy humán MSTN-mutációs esetet 2004-ben publikáltak az NEJM-ben.
Mennyi idő alatt mutat hatást a GDF-8 a preklinikai kutatásban?
In-vitro hatások a Smad2/Smad3 foszforilációra perceken belül észlelhetők a sejtek expozíciója után. Az izomcsövek atrófiája sejtalapú tesztekben 24–72 órán belül mérhető. In-vivo atrófia fenotípusok rágcsáló modellekben 1–4 hét rendszeres adagolás alatt fejlődnek ki, a kinetika a dózistól, az útvonaltól és a modellszervezet alapvonali izomtömegétől függően.
Rendelhetek GDF-8-at nemzetközi szállításra?
Igen. A MedsBase világszerte szállít GDF-8-at a dedikált peptid szállító hálózatunkon keresztül. A kizárólag peptidet tartalmazó rendelések jogosultak az önálló peptid szállítási szolgáltatásunkra. Minden rendelés hőmérséklet-kontrollált csomagolásban, teljes nyomkövetéssel kerül kiszállításra, és a Újraküldési Garancia.
Egyéb peptidok anabolikus, izom- és növekedési tengely kutatáshoz
- Follistatin 344 — Myosztatin / aktivin antagonist kötőfehérje — a GDF-8 inverz farmakológiai párja
- IGF-1 LR3 — Hosszú arginin rekombináns IGF-1 analóg — ellentétes útvonalú anabolikus stimuláció IGF-1R-en keresztül
- TB-500 (Thymosin Beta-4) — Szisztémás gyógyító fragmentum – izom- és szívi regenerációs kutatások
- CJC-1295 DAC-val — Hosszú hatású GHRH analóg – növekedési hormon tengely kutatások
- Sermorelin — Rövid hatású GHRH(1-29) analóg – természetes GH-pulzus kutatások
További olvasnivaló
📖 Fedezze fel a myosztatin útvonalat
Böngéssze a teljes kutatási peptidek katalógust, az inverz farmakológiai párral Follistatin 344 mint myosztatin antagonist az útvonal-mentő kutatáshoz, IGF-1 LR3 közvetlen IGF-receptor anabolikus kutatáshoz, valamint TB-500 a szisztémás izom- és szövetregenerációs kutatáshoz.
További lehetőségek a Peptidek között
Rangsorolva a MedsBase legutóbbi rendelési adatai alapján — hogy ebben a kategóriában más vásárlók mit választanak.
| Erősség | 1 mg |
|---|---|
| Mennyiség | 10 üveg, 20 üveg, 30 üveg |
GDF-8 (Miosztatin)
Kérdések és válaszok
GDF-8 (Miosztatin)
Kapcsolódó termékek
Vélemények
Még nincsenek vélemények