Adipotide（FTPP — 脂肪標的プロアポトーシスペプチド）

✅ 25アミノ酸キメラペプチド — CKGGRAKDCホーミング配列＋GGリンカー＋D(KLAKLAK)₂アポトーシス誘導キラー
✅ 白色脂肪組織の毛細血管内皮上のプロヒビチン1＋アネキシンA2を標的化
✅ 血管内皮アポトーシス誘導 → 脂肪細胞の血液供給遮断
✅ アカゲザルで4週間で約11％の体重減少（Barnhart 2011, Sci Trans Med）
✅ MD Anderson / Kolonin-Arap-Pasqualiniキメラペプチド；分子量約2,611 Da

Adipotide / FTPP CKGGRAKDC-GG-D(KLAKLAK)₂キメラ研究用ペプチドを含みます。 霊長類試験で腎毒性が確認されています — 研究目的のみ。

SKU：該当なしカテゴリー：ペプチドタグ：脂肪血管系, Adipotide, キメラペプチド, 脂肪減少研究, FTPP, アポトーシス誘導ペプチド, prohibitin標的化, 研究用ペプチド

✓ 医学的監修： Morgan Ellis — 医薬品研究者 · 8年の経験 · 最終監修日：2026年5月

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クイックアンサー — Adipotide（FTPP）とは何ですか？

Adipotide （別名： FTPP —「脂肪標的プロアポトーシスペプチド」）は、合成25アミノ酸キメラ型研究用ペプチドで、開発者は Kolonin、Arap、Pasqualini MDアンダーソンがんセンターで。本ペプチドは、機能的に異なる2つのドメインを融合しています：環状ホーミングペプチド CKGGRAKDC 白色脂肪組織の毛細血管内皮上のprohibitin-1（およびannexin A2）に結合し、D-立体異性体のアポトーシス誘導性αヘリックスペプチド D(KLAKLAK)₂ ミトコンドリア膜を破壊します。この融合キメラは、白色脂肪組織に栄養を供給する血管系を選択的に標的とし、内皮細胞のアポトーシスを誘導して脂肪細胞への血液供給を遮断し、急速な脂肪組織量の減少をもたらします。肥満のアカゲザルで発表されました（Barnhart et al. 2011, Science Translational Medicine) — 4週間で約11%の体重減少。 注意事項: 霊長類の研究で確認された腎毒性が主要なトランスレーショナルリミテーションであり、第I相ヒトがん臨床試験（2014～2016年）では公表された結果は限定的でした。研究用試薬としてのみ使用可能です。

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仕様	詳細
化合物クラス	合成25アミノ酸キメラペプチド模倣体；ホーミングドメインとアポトーシス誘導ドメインがGGリンカーで結合；; 脂肪標的型アポトーシス誘導ペプチド
化学名	Adipotide / FTPP（脂肪標的型アポトーシス誘導ペプチド）；別名：Prohibitin-targeting peptide-1 + D(KLAKLAK)₂ chimera; CKGGRAKDC-GG-D(KLAKLAK)₂
CAS番号	研究用グレードのキメラペプチド — 単一の標準的なCAS番号はありません。一部の供給元リストでは1422956-49-3が挙げられていますが、同定は主に公表されている配列（CKGGRAKDC-GG-D(KLAKLAK)",")に基づき、CAS番号ではありません。ロット固有の同定については分析証明書（COA）をご確認ください。₂) ではなく、CAS番号です。バッチ固有の識別についてはCOAをご確認ください。
配列	Cys-Lys-Gly-Gly-Arg-Ala-Lys-Asp-Cys（Cys1–Cys9ジスルフィド結合で環状化された「CKGGRAKDC」プロヒビチン結合性ホーミングモチーフ）— グリシン-グリシンリンカー — D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys（D-立体異性体のアポトーシス促進性αヘリックスペプチドD(KLAKLAK)）₂~2,611 Da（計算上の平均値；公表文献では2,500～2,611 Daと報告）.
分子量	~2,611 Da（計算上の平均値；公表文献では2,500～2,611 Daと報告）
分子式	キメラペプチド — 配列 CKGGRAKDC-GG-D(KLAKLAK)₂; 2段階の標的化アポトーシス","₁₁₄H₁₉₆N₄₀O₂₆S₂; 。（1）環状CKGGRAKDCホーミングドメインはプロヒビチン-1に結合します。プロヒビチン-1はミトコンドリアのシャペロン様タンパク質で、通常では発現していない.
作用機序	最大連続使用期間：",". (1) 環状CKGGRAKDCホーミングドメインはプロヒビチン-1—ミトコンドリアのシャペロン様タンパク質で、異常に発現している白色脂肪組織に供給する毛細血管内皮細胞の表面（Koloninらが2004年に生体内ファージディスプレイスクリーニングで同定）— また同じ血管系上のアネキシンA2。(2) 細胞表面に結合すると、キメラは細胞内に取り込まれ、D(KLAKLAK) 白色脂肪組織に供給する毛細血管内皮細胞（Kolonin et al. 2004 の in-vivo ファージディスプレイスクリーニングで同定） — および同血管系上のannexin A2。 (2) 細胞表面に結合すると、キメラは内部移行し、そしてD(KLAKLAK)₂ αヘリックス構造のアポトーシス促進ドメインは、内皮細胞のミトコンドリア膜を直接的な膜相互作用によって破壊します。ミトコンドリアの崩壊により、脂肪組織の血管でカスパーゼ媒介アポトーシスが起こり、脂肪細胞への血液供給が遮断され、数日から数週間かけて脂肪組織量が減少します。
アポトーシス誘導性KLAKLAKKLAKLAKドメインは専ら	アポトーシス促進性KLAKLAKKLAKLAKドメインは、もっぱら～で合成されます D-アミノ酸の立体化学（鏡像異性アミノ酸残基）。D-体の立体化学はプロテアーゼ耐性をもたらし、宿主のプロテアーゼはL-アミノ酸のみを認識するため、殺傷ドメインの生体内半減期が天然のL-体と比較して延長されます。ホーミングドメイン（CKGGRAKDC）は、標準的な受容体-リガンド構造で宿主タンパク質（プロヒビチン-1）に結合する必要があるため、通常のL-アミノ酸の立体化学で構成されています。
文書化された毒性（研究用）	腎毒性肥満アカゲザル研究（Barnhart et al. 2011）で報告されており、これがトランスレーショナル研究上の主要な制限因子です。腎臓はプロヒビチンを発現しており、血管が非常に豊富であるため、キメラが腎血管系へオフターゲットで集積することで用量依存的な腎障害が生じます。MDアンダーソンのグループは、この化合物を肥満ではなくがん治療へと適応変更しましたが、それはまさに、選択的な脂肪減少のコンテクストよりも、がん治療のコンテクストにおいてリスク・ベネフィットバランスがより有利であるからです。アディポタイド（Adipotide）を用いたあらゆるインビボプロトコルでは、包括的な腎機能モニタリング（BUN、クレアチニン、尿検査）を実施する必要があります。
形態	≥99%（HPLC検証済み）；MALDI-TOF質量分析により約2,611 Daを確認。還元状態と非還元状態の質量比較により、環状ホーミングドメインのジスルフィド架橋形成が確認されています。分析証明書はご要望に応じて提供可能です。
純度	静菌水、滅菌水、PBSに2 mg/mL以上で可溶；in vitroストック調製用にはDMSOに10 mg/mL以上で可溶。両親媒性のD(KLAKLAK).
溶解性	静菌水、滅菌水、およびPBSに2 mg/mL以上の濃度で可溶です。インビトロでのストック調製には、DMSOに10 mg/mL以上の濃度で可溶です。両親媒性のD(KLAKLAK)₂ 凍結乾燥品：短期使用の作業用ストックとして未開封で2～8 °C；長期保管は−20 °C（−20 °Cで36ヶ月以上安定；2～8 °Cで18ヶ月以上安定）。再溶解後水溶液：2～8 °Cで約30日以内に使用。遮光保存。凍結融解の繰り返しを避けてください — 繰り返すことでCys1–Cys9ジスルフィドのスクランブリングが生じるリスクがあります。
保管方法	凍結乾燥品：短期使用の場合は未開封のまま2～8℃で保存し、長期保存には-20℃で保存してください（安定性：-20℃で36ヵ月以上、2～8℃で18ヵ月以上）。再溶解液：2～8℃で保存し、約30日以内にご使用ください。遮光保存してください。凍結融解の繰り返しは避けてください。繰り返しによりCys1–Cys9間のジスルフィド結合スクランブリングのリスクがあります。
研究用途	実験室研究用のみです。ヒトまたは動物の診断・治療目的には使用できません。Adipotideは、その特定名称では現在のWADA禁止リストに掲載されていません（開発の方向性が運動能力向上用途ではなく腫瘍学に向かったためです）。この化合物は霊長類の研究で腎毒性が十分に文書化されており、FDA承認の治療薬ではありません。いかなる生体内実験においても、研究者は適切な腎機能モニタリングを実施する必要があります。

Adipotide / FTPPとは何ですか？

Adipotide （別名： FTPP —「脂肪標的化プロアポトーシスペプチド」）は、25アミノ酸からなる合成キメラペプチド模倣体であり、開発されたのは MDアンダーソンがんセンター Mikhail Kolonin、Wadih Arap、Renata Pasqualiniによって。この化合物は、...の最も明確な例の一つであり、 合理的キメラペプチドドラッグデザイン 現代ペプチド薬理学において：組織特異的ホーミングドメイン（in-vivoファージディスプレイによって同定）が、一般的なキラードメイン（プロアポトーシス性ミトコンドリア破壊αヘリックスペプチド）に共有結合で融合され、そのキラー活性を標的組織に選択的に送達するキメラが生成されます。

2つの機能ドメインとデザインロジック：

1. CKGGRAKDC — プロヒビチン結合ホーミングペプチド。 Koloninら（2004年）は、肥満マウスを用いたin-vivoファージディスプレイスクリーニングにより、白色脂肪組織の血管系に選択的に結合する9残基の環状ペプチド（配列：Cys-Lys-Gly-Gly-Arg-Ala-Lys-Asp-Cys、Cys1-Cys9ジスルフィド架橋により構造が制約される）を同定しました。結合標的はその後、 プロヒビチン-1 （PHB1）— 通常はミトコンドリア膜に常在するシャペロン様タンパク質ですが、白色脂肪組織内皮では、細胞表面にも発現し、循環リガンドがアクセス可能です。同じ血管系では、アネキシンA2が二次的な結合パートナーとして同定されています。CKGGRAKDCホーミングドメインは、キメラを全身の内皮ではなく脂肪組織の毛細血管に特異的に導く分子の郵便番号です。

2. D(KLAKLAK)₂ — プロアポトーシス性αヘリックスキラーペプチド。 14残基のD-アミノ酸αヘリックスペプチド D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys-D-Leu-D-Ala-D-Lys は、合成膜破壊ペプチド（もともとEllerbyら（1999年）により癌標的研究で開発）です。両親媒性αヘリックス構造によりペプチドは膜に挿入され、D-アミノ酸の立体化学によりin vivoでプロテアーゼ耐性が付与されます。重要なのは、そのキラー活性は しません 特定の細胞型に対して選択的—ペプチドは内部に入ったほぼすべての細胞のミトコンドリア膜を破壊します—そのため、治療的利用にはホーミングドメインとの組み合わせが必要です。

3. GGリンカー。 2つの機能ドメインは、単純なジグリシンリンカーによって結合されており、このリンカーが柔軟な間隔を提供し、ホーミング機能とキラー機能の間の立体的干渉を回避します。

結合キメラ（CKGGRAKDC-GG-D(KLAKLAK)₂, 、約2,611 Da）は、肥満アカゲザルを用いた画期的なBarnhart et al.（2011年）の論文において Science Translational Medicine — 動物は4週間の連日皮下投与により体重が約11%減少し、インスリン感受性の改善も同時に認められました。しかし、同じ研究とその後の研究では、 用量依存性腎毒性：腎臓はプロヒビチンの発現が高く、血管が豊富であるため、キメラが腎血管系にオフターゲットでホーミングすることにより、腎皮質尿細管障害が生じます。MD Andersonの研究グループは、Adipotideを肥満治療ではなくヒト腫瘍学に再配置し、転移性前立腺癌患者を対象とした第I相臨床試験が2014年から2016年にかけて実施されましたが、公表された結果は限られています。今日においてもこの化合物は研究ツールであり続けており、キメラペプチド医薬品設計の参照例として、また標的化脂肪組織血管アポトーシスを研究するための標準的な薬理学的ツールとして広く引用されています。

作用機序 — 脂肪組織血管への組織標的化アポトーシス

Adipotideの作用機序は、キメラペプチド薬理学において最も詳細に特性評価されたものの1つです：

prohibitin-1結合による血管標的化 — CKGGRAKDCホーミングドメインは、白色脂肪組織（WAT）に供給する毛細血管内皮細胞の表面に発現するプロヒビチン-1に結合します。プロヒビチン-1は通常、ミトコンドリア内膜のシャペロンですが、WAT内皮では形質膜外層に異常に発現しており、循環リガンドがアクセス可能となります。CKGGRAKDCモチーフは、他のプロヒビチン発現状況よりもWAT内皮のプロヒビチンプールに対して高度に選択的であり、公表された結合研究では、全身血管系と比較してAdipotideがWAT血管系に約10〜100倍濃縮されることが示されています。
二次結合パートナーとしてのアネキシンA2 — その後の公表研究により、同じWAT内皮上でアネキシンA2がCKGGRAKDCホーミングドメインの追加結合パートナーであることが同定されました。プロヒビチン/アネキシンA2の二重認識パターンがAdipotideの選択性プロファイルに寄与している可能性があります。
キラードメインの内在化と細胞質への送達 — CKGGRAKDCが内皮細胞表面受容体に結合した後、キメラはエンドサイトーシスによって内在化されます。両親媒性D(KLAKLAK) ドメインはエンドソーム脱出を経て細胞質に放出され、そこからミトコンドリア外膜にアクセスします。₂ ドメインはエンドソーム脱出により細胞質基質へ放出され、そこからミトコンドリア外膜にアクセスします。
ミトコンドリア膜の破壊とアポトーシス 血管除去 → 脂肪細胞飢餓 → 脂肪組織量減少₂ — WATに供給する内皮細胞のアポトーシスにより、脂肪細胞への血液供給が断たれます。数日から数週間かけて、脂肪細胞は代謝的欠乏により二次的な細胞死を起こし、脂肪組織が縮小します。マクロな表現型としては、AOD-9604やβ3アドレナリン作動薬のような古典的脂肪分解剤で見られる急激な脂質動員を伴わない、用量依存的な体重減少が生じます。
血管アブレーション → 脂肪細胞の飢餓 → 脂肪組織の減少 — 腎臓は血管密度が非常に高く、プロヒビチンの発現も高いです。Adipotideが腎毛細血管へオフターゲットでホーミングすると、霊長類研究（Barnhart et al. 2011）では用量依存的に腎皮質尿細管障害が生じます。これが本化合物の主要なトランスレーショナルな限界であり、より積極的なリスク・ベネフィットバランスが受け入れられるがん領域を優先して肥満薬理学プログラムが中止された理由です。
これらの作用機序プロファイルの総合により、Adipotideは血管 — 腎臓は血管密度が非常に高く、prohibitinの発現も高いです。Adipotide（アディポチド）の腎毛細血管へのオフターゲットホーミングにより、霊長類の研究では用量依存的な腎皮質尿細管損傷が生じます（Barnhart et al. 2011）。これが本化合物の主要なトランスレーショナルな限界であり、肥満薬理プログラムが中止され、より積極的なリスク・ベネフィットバランスが許容されるがん用途に切り替えられた理由です。

複合的な作用機序プロファイルは、Adipotideを…の研究に独自に有用にします vascular 脂肪組織生物学への貢献 — 脂肪細胞内在性のリポライシス（ AOD-9604 ／β3-AR軸）やGLP-1を介した中枢性食欲抑制（セマグルチド／GLP-1ファミリー軸）の研究とは一線を画します。肥満に対する血管新生促進／抑制アプローチの研究や、他の標的アポトーシスペプチド構築物の試験において、Adipotideは標準的な陽性対照化合物として使用されています。

公表された研究用途

Adipotideは、以下のような実験研究で使用されます：

キメラペプチド薬剤設計 — 標準的な参照化合物 — 発表文献において組織標的型アポトーシスキメラとして最も引用されている例であり、「ホーミングペプチド＋キラーペプチド」治療ペプチド設計パラダイムの標準参照化合物です。
白色脂肪組織血管系研究 — Adipotideの白色脂肪組織血管系選択性により、脂肪組織量調節における血管生物学の役割を研究するための標準的なツールとなっています。食欲抑制戦略や脂肪分解戦略ではなく、抗血管新生／血管標的戦略によって肥満に対処できるかどうかを探る研究で用いられます。
プロヒビチンおよびアネキシンA2の生物学 — ホーミング受容体同定研究（Kolonin 2004年以降）により、表面プロヒビチンが血管マーカーであることが確立されました。Adipotideは、初代内皮培養および生体内研究におけるプロヒビチン標的アプローチを探るための標準的な薬理学的ツールです。
D-アミノ酸プロアポトーシスペプチド薬理学 — D(KLAKLAK)₂ は、文献で最も引用されているプロアポトーシスD-ペプチドであり、Adipotideはそれを組み込んだ最も引用されているキメラです。プロテアーゼ耐性ペプチド設計の研究で広く使用されています。
肥満薬理学比較研究 — Adipotideと脂肪分解ペプチド（AOD-9604）、GLP-1作動薬（セマグルチド、チルゼパチド）、および直接β3-AR作動薬（ミラベグロン）との公表された直接比較により、脂肪量減少の異なるメカニズムプロファイルが特徴付けられています。
がん／腫瘍血管系研究 — 肥満プログラムが中止された後、Adipotideおよび関連キメラは前立腺がん研究（2014～2016年の第I相試験）に再利用されました。公表された研究では、腫瘍特異的内皮マーカー（RGD含有ホーミングペプチド + D(KLAKLAK)₂ 腫瘍血管系アブレーションのため)
標的アポトーシス薬理学およびドラッグデリバリー研究 — Adipotideは、新しい組織標的アポトーシスペプチド構築物（CPP毒素キメラ、ペプチド弾頭付き抗体毒素複合体など）の標準的な陽性対照化合物です。
腎毒性／血管オフターゲット研究 — 記録された腎毒性自体が研究対象です。公表された研究では、腎臓のオフターゲットホーミングの根拠を探り、腎蓄積を減らすためにホーミングドメインを修飾した第二世代Adipotide類似体を試験しました。

このカタログの脂肪減少および脂肪生物学研究ペプチドに関するより広い文脈については、以下をご参照ください AOD-9604 （脂肪分解のみのhGH断片 — 直接メカニズム比較；脂肪細胞内在性 vs 血管標的化）, HGHフラグメント176-191 （親化合物の未安定化脂肪分解フラグメント）、, セマグルチド（GLP-1受容体作動薬 — 中枢性食欲抑制メカニズム）、, チルゼパチド（デュアルGLP-1/GIP — より広範な代謝効果）、および MOTS-c （ミトコンドリア由来代謝ペプチド）。全ラインナップを見る研究用ペプチド・化合物カタログ, 、または厳選された脂肪減少研究ペプチドハブ。

利用可能な力価と濃度

MedsBaseでは、一般的なインビトロおよびインビボ研究プロトコルに合わせて調整された3つの凍結乾燥バイアルサイズでAdipotide / FTPP（アディポタイド）を取り揃えております。各濃度は、10バイアル入りまたは20バイアル入りのパック形式でご利用いただけます：

バイアル力価	典型的な研究使用例	パックサイズ
2 mg	インビトロ細胞培養薬理学および短期インビボ漸増 — 脂肪組織血管内皮細胞のアポトーシスアッセイ、用量反応パネル、単一群マウス漸増（腎機能モニタリング付き）	10または20バイアル
5 mg	スタンダードな中用量 — 食事誘発性肥満げっ歯類のインビボプロトコル（Kolonin 2004に基づく、典型的な文献用量0.43 mg/kg/日、4週間サイクルの皮下投与）、多群サンプルサイズ	10または20バイアル
10 mg	高用量研究用バイアル — 延長サイクル/多群プロトコル、霊長類スケールの投与（アカゲザルの文献用量0.43 mg/kg/日）、大規模作用機序研究；1mgあたりの最低コスト	10または20バイアル

3つの濃度はすべて同じ化学物質です（凍結乾燥されたAdipotide / FTPP、HPLC純度99%以上、MALDI-TOF質量確認で約2,611 Da、環状ジスルフィド結合確認済みのホーミングドメイン）。10 mgバイアルは、大規模インビボプロトコルにおいて1mgあたりのコストが最も低くなります。 Adipotideを用いたあらゆるインビボ研究を実施する研究者は、霊長類研究で十分に記録されている腎毒性プロファイルを考慮し、事前に包括的な腎機能モニタリング（BUN、クレアチニン、尿検査、適宜組織学的検査）を計画すべきです。研究者は、プロトコルに適した特定の用量範囲を査読付き文献から決定する必要があります。

比較 — Adipotide vs AOD-9604

Adipotideと AOD-9604 は、本カタログで最も特性が明らかにされている2つの脂肪減少研究用ペプチドであり、全く異なるメカニズムで脂肪組織の生物学を標的とします。Adipotideは、 血管系 脂肪組織に栄養を供給する — 標的アポトーシスによりWAT内皮を選択的に破壊し、脂肪細胞への血液供給を遮断します。AOD-9604は、 脂肪細胞そのもの — β3-AR依存性メカニズム（GHR非共役）を介して脂肪分解を促進し、脂肪生成を抑制します。したがって、これら2つの化合物は脂肪生物学の全く異なる層を探求し、作用機序研究における陽性対照として一般的に使用されています。

評価項目	Adipotide / FTPP	AOD-9604
化学分類	25アミノ酸キメラペプチド（ホーミング＋GG＋アポトーシス誘導性D-ペプチド）；ホーミングドメイン内の環状ジスルフィド	16アミノ酸直鎖ペプチド（hGH C末端断片＋N末端Tyr）；内部に単一のジスルフィド結合
分子量	~2,611 Da	1,815.1 Da
細胞標的	WAT毛細血管内皮（prohibitin-1 + annexin A2受容体）	脂肪細胞（β3アドレナリン受容体、仮説）
細胞応答	血管内皮細胞のアポトーシス → 脂肪細胞の飢餓 → 組織量の減少	脂肪分解の活性化（HSLリン酸化）+ 脂肪細胞での脂肪合成抑制
発現/経時変化	遅い — 数日から数週間（アポトーシス → 飢餓カスケード）	速い — 数分から数時間（脂肪分解の活性化）
実証された生体内有効性	肥満のアカゲザルで4週間で約11%の体重減少（Barnhart 2011）	第IIb相肥満試験では体重減少エンドポイントを達成せず（2007年）
毒性の記録	腎毒性 — 霊長類試験において用量依存的な腎皮質尿細管障害が報告されており、トランスレーショナル研究における主要な制約です。	臨床試験では概ね良好な忍容性を示し、第II相試験では臓器特異的な毒性は報告されていません。
最適な研究用途	血管を標的としたアポトーシス研究、キメラペプチド医薬品設計、抗血管新生による肥満研究、腫瘍学における血管焼灼術	GHR非依存性脂肪分解薬理学、構造機能相関に基づくHGH研究、β3-ARを介した脂肪細胞シグナル伝達

脂肪組織の生物学における血管の寄与に焦点を当てた研究、キメラペプチド医薬品設計、または標的化アポトーシス薬理学の研究では、Adipotideが標準的な参照化合物となります。一方、GHシグナル伝達から切り離された直接的な脂肪細胞の脂肪分解に焦点を当てた研究では、, AOD-9604 'より特化したツールとなります。これら2つの化合物は作用機序において相補的であり、肥満薬理学のメカニズム研究において並行して陽性対照として一般的に使用されています。

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保管方法と再溶解

再溶解前： 短期使用のワーキングストックとして、凍結乾燥品は元の包装のまま2～8°Cで冷蔵保存してください。長期保存の場合は、未開封のバイアルを−20°Cで冷凍保存してください（−20°Cで36か月以上安定、2～8°Cで18か月以上安定）。ホーミングドメインの環状ジスルフィド結合は凍結乾燥状態で安定です。光から保護してください。

再溶解手順： 静菌水をバイアルの側壁に沿って注入してください（凍結乾燥ケーキに直接かけないでください）。2 mgのバイアルの場合、1.0 mLの希釈液で2 mg/mLのワーキングストックが得られます。5 mgのバイアルの場合、1.0 mLで5 mg/mL、2.5 mLで2 mg/mLの液が得られます。10 mgのバイアルの場合、1.0 mLで10 mg/mL（水性緩衝液中での実用的な溶解限度）、5.0 mLで2 mg/mLの液が得られます。アディポタイドは室温で穏やかに旋回させることで30～60秒以内に溶解します。両親媒性のD(KLAKLAK)₂ ドメインは初回復元時に一過性の泡立ちを生じることがあります — 吸引前に静置してください。 ボルテックスしないでください — 高剪断混合はホーミングドメインのCys1–Cys9ジスルフィド結合の破壊を引き起こすリスクがあります。

再構成後は2～8℃で保存し、30日以内にご使用ください。光から保護してください。再構成した製剤の凍結融解を繰り返さないでください。繰り返すとジスルフィドスクランブリングが起こり、ホーミングドメインの標的選択性が失われるリスクがあります。濁り、微粒子、または著しい色の変化が現れた場合は廃棄してください。

よくある質問

Adipotide（アディポタイド）とは何ですか？他の「脂肪減少ペプチド」とはどう違いますか？

Adipotide（FTPP）は、～の代表的な例です。 血管標的アポトーシス 脂肪組織減少へのアプローチであり、脂肪分解ペプチド（AOD-9604, 、β3-AR作動薬）、中枢性食欲抑制ペプチド（セマグルチド, チルゼパチド, 、GLP-1ファミリー）、およびエネルギーバランスペプチド（MOTS-c）。脂肪分解ペプチドが脂肪細胞の内因性脂質動員を活性化するのに対し、Adipotideは血液供給を遮断しに脂肪細胞であり、作用機序の根本的に異なる介入点です。脂肪組織生物学における血管の寄与を研究するための代表的な研究ツールです。

文書化されている腎毒性とは何であり、研究プロトコルにとってどのような意味を持つのでしょうか？

Barnhartら（2011年）およびその後の霊長類研究では、用量依存性の 腎皮質尿細管障害 がアディポタイドを投与したアカゲザルで記録されました。そのメカニズムは明快です。腎臓は血管密度が非常に高く、プロヒビチンの発現も高いため、キメラがオフターゲットで腎毛細血管にホーミングすると、脂肪組織と同様の血管アポトーシスとそれに続く虚血カスケードが、望ましくない組織で引き起こされます。これがこの化合物の主なトランスレーショナルリサーチ上の限界であり、肥満薬理学プログラムが中止され、より積極的なリスク・ベネフィットバランスが許容される腫瘍学へのリポジショニングに切り替えられた理由です。アディポタイドを生体内で使用する研究プロトコルでは、包括的な腎機能モニタリング（BUN、血清クレアチニン、尿検査、および適切な場合には腎組織検査）を含める必要があります。

研究で使用された公表済みの用量範囲はどのようなものですか？

Koloninら（2004年）のマウス研究では、0.43 mg/kg/日を皮下投与で4週間サイクル使用しました。Barnhartら（2011年）のアカゲザル研究では、同様に0.43 mg/kg/日を皮下投与で4週間、同時に腎機能モニタリングを実施しました。第I相ヒト前立腺がん試験（2014～2016年）では、週1回または週2回のスケジュールで皮下投与量を漸増しました。in vitroの内皮細胞アポトーシスアッセイでは、通常マイクロモル濃度が使用されます。研究者は一次文献（Koloninら、2004年、, Nature Medicine; Barnhartら、2011年、, Science Translational Medicine）を参照し、種、モデル、評価項目に特化した用量設定の指針を得る必要があります。

D(KLAKLAK)のD-アミノ酸立体化学とは何ですか₂, 、そしてなぜそれが重要なのでしょうか？

アディポタイドのアポトーシス誘導キラードメインは、もっぱら D-アミノ酸立体化学 —天然のL-アミノ酸の鏡像異性体で合成されます。その理由はプロテアーゼ耐性にあります。細胞内および循環中のプロテアーゼは、天然のL-アミノ酸立体化学に基づいてペプチドを認識・分解するため、D-アミノ酸ペプチドは宿主のタンパク質分解から実質的に逃れることができます。これによりキラードメインがミトコンドリア標的に到達する前に早期分解されるのを防ぎます。ホーミングドメイン（CKGGRAKDC）は、標準的な受容体-リガンド結合幾何学に従って宿主タンパク質（プロヒビチン-1）と結合する必要があるため、通常のL-アミノ酸立体化学で構成されています。D-立体化学では結合が完全に妨げられます。この分割立体化学設計（結合用のLドメイン＋プロテアーゼ耐性用のDドメイン）は、キメラペプチド薬物設計における反復モチーフであり、アディポタイドで最も引用される特徴の1つです。

なぜアディポタイドはFDAに承認されていないのですか？

Adipotide（アディポタイド）は、ヒトがん患者（前立腺がん、2014～2016年）を対象とした第I相試験を完了した研究用化合物ですが、大規模な第II/III相試験には進んでいません。その理由は、文書化された腎毒性（ヒト被験者において用量域を制限する）、これまでの限られた臨床研究における公表された有効性データの限界、そして比較的狭い適応（血管標的アポトーシスは特定のがん設定ではメカニズム的に適切ですが、より広範な開発経路は不明確）の組み合わせです。この化合物は現在も研究ツールとして、標準的なキメラペプチド医薬品設計の参照化合物として広く使用されています。

AdipotideはAOD-9604とどのように異なりますか？

両方とも「脂肪減少研究ペプチド」ですが、メカニズムは完全に異なります。“ AOD-9604 は、16アミノ酸のhGH C末端断片で、β3アドレナリン受容体を介して脂肪細胞で直接脂肪分解を活性化します（GHR非依存性）。Adipotideは25アミノ酸のキメラペプチドで、血管の血液供給を破壊しに脂肪細胞への標的化内皮アポトーシスによって。AOD-9604は数時間以内に急速な急性脂肪分解効果をもたらしますが、Adipotideは数日から数週間かけてゆっくりと組織量を減少させます。AOD-9604は一般的に忍容性が良好ですが、Adipotideには腎毒性が文書化されています。肥満メカニズムを研究する研究者は、しばしば両方を並行陽性対照として使用し、「脂肪細胞内在性 vs 脂肪血管性」のメカニズムスペクトルの両端を代表させます。

研究プロトコルにおいて、Adipotideを他の脂肪減少ペプチドと併用できますか？

はい — Adipotideは脂肪分解ペプチド（AOD-9604）、GLP-1系ペプチド（セマグルチド, チルゼパチド）、代謝ペプチド（MOTS-c）とメカニズム的に直交しているため、脂肪組織生物学の異なる層を解析することを目的とする研究プロトコルでは、組み合わせがメカニズム的に合理的です。限られた文献で最も報告されている組み合わせは、Adipotide + GLP-1作動薬（血管破壊が食欲抑制による体重減少に上乗せ効果をもたらすかどうかを検証）です。それぞれを別々に再構成し、各化合物の特定の保管ルールに従ってください。Adipotideをin vivoで使用する場合は常に、併用化合物に関係なく、包括的な腎機能モニタリングが必要です。

Adipotide/FTPPと「プロヒビチン標的ペプチド-1」（PTP1）の違いは何ですか？

PTP1はホーミングドメインペプチド単独であり、環状CKGGRAKDC配列のみで、アポトーシス促進性のD(KLAKLAK)₂ キラードメインが結合していません。PTP1単独ではWAT血管系のプロヒビチン-1に結合しますが、アポトーシス活性は引き起こしません。これは弾頭のない分子の郵便番号にすぎません。Adipotide/FTPPは完全なキメラ（CKGGRAKDC + GGリンカー + D(KLAKLAK)₂）であり、ホーミング機能とキラー機能を組み合わせています。ホーミングドメインの生物学を単独で研究する研究者はPTP1を使用し、統合された標的アポトーシス効果を研究する研究者は完全なAdipotideキメラを使用します。

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