L-Glutathion (Redusert / GSH) Injiserbar — Forskningsgrad

📦 Hver ordre er dekket av vår Reshipment Assurance Policy — hvis pakken din ikke ankommer innen 20 virkedager, sender vi ny.

Hva er L-glutathion (redusert / GSH)?

L-glutathion (redusert form, GSH) er den mest forekommende ikke-protein-celletiolen i eukaryot biologi — tilstede i millimolare intracellulære konsentrasjoner (1–10 mM i de fleste celletyper; opptil 10 mM i hepatocytter) og fungerer som den viktigste molekylære bufferen for cellulær redoksstatus. Strukturelt er det et tripeptid av glutamat, cystein og glycin (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekylærformel C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekylvekt 307,32 g/mol.

Den definerende strukturelle egenskapen til glutathion er dens γ-peptidbindingen. Standardpeptider er koblet sammen gjennom α-peptidbindinger mellom α-karboxylen til en aminosyre og α-aminoen til den neste. I glutathion er bindingen mellom glutamat og cystein ukonvensjonell: den dannes mellom γ-karboxylen til glutamats sidekjede og α-aminoen til cystein. Denne ikke-standard bindingen er den molekylære grunnlaget for glutathions motstand mot vanlige cellulære peptidaser — kun γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) gjenkjenner og spalter γ-bindingen. Som et resultat er glutathion unikt stabilt i det cellulære cytosolet hvor det ellers ville bli raskt nedbrutt av α-peptidaseaktivitet, og γ-GT-mediert ekstracellulær nedbrytning er den hastighetsbegrensende delen av glutathionresirkulering.

Glutathion syntetiseres i to ATP-avhengige trinn av de cytosoliske enzymene glutamat-cystein ligase (GCL) — som danner γ-glutamyl-cystein-bindingen — og glutathion synthetase (GSS) — som legger til den C-terminale glycinen. GCL er det hastighetsbegrensende enzymet og blir hemmet av glutathion selv, noe som gir autoregulering av cellulære glutathionnivåer. Tilgjengelighet av cystein er den andre store hastighetsbegrensende faktoren — derfor er N-acetylcystein (NAC), et cysteinprodrug, den klassiske kliniske intervensjonen for å øke cellulær glutathionsyntese under oksidativ stress og i detoksifiseringssammenhenger (grunnlaget for NACs godkjenning for paracetamol-overdose og andre kliniske indikasjoner).

Glutathion finnes i celler i to ombyttbare former: den reduserte formen (GSH) med en fri tiol (-SH)-gruppe, og den oksiderte formen (GSSG) hvor to GSH-molekyler er koblet sammen av en disulfidbro. GSH:GSSG-forholdet (vanligvis ~100:1 i friske celler, synkende til 10:1 eller lavere under oksidativ stress) er den klassiske cellulære redoks-biomarkøren. GSSG reduseres tilbake til 2 GSH av glutathion reduktase (GR, GSR), et NADPH-avhengig flavoenzym — som kobler GSH-redokssystemet til NADPH-tilgjengelighet og til slutt til pentosefosfatveien. Dette er grunnen til at forstyrrelser i pentosefosfatveien (G6PD-mangel, glukose-6-fosfat-tilgjengelighet) svekker GSH-systemets funksjon og utløser oksidativ celleskade.

Det forskningsgradematerialet som leveres her er den reduserte GSH-formen, levert som frysetørket pulver til rekonstitusjon og bruk i forskningsprotokoller sammen med peptidkatalogen.

Virkningsmekanisme — Tre primære cellulære roller

GSHs biologiske mekanisme er summen av tre primære cellulære roller som alle er godt karakterisert i publisert biokjemi:

• Glutathionperoksidase (GPx) substrat — reduksjon av hydrogenperoksid og lipidperoksid — Den mest siterte rollen til GSH. GPx-familien (GPx1–8, med det selenavhengige GPx1 som det mest utbredte) katalyserer reaksjonen 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, som reduserer hydrogenperoksid og lipidhydroperoksider til henholdsvis vann og alkoholer. Dette er cellens primære forsvar mot reaktive oksygenarter generert av mitokondriell respirasjon, NADPH-oksidasektivitet og andre oksidative prosesser. GPx4 er den spesifikke isoformen som katalyserer reduksjon av lipidhydroperoksider og er det molekylære målet hvis funksjonstap utløser ferroptose — den jernavhengige regulerte celdedødsveien som har blitt et stort fokus i nyere kreftforskning og forskning på nevrodegenerative sykdommer.
• Glutathion-S-transferase (GST) kosubstrat — konjugering av xenobiotika og endobiotika — GST-familien (cytosoliske, mikrosomale og mitokondrielle medlemmer; ~20 humane GST-isoformer) katalyserer konjugeringen av GSH til elektrofile substrater via GSHs tiolgruppe, og danner GSH-S-konjugataddukter som deretter prosesseres av γ-GT og dipeptidaser til merkaptursyrer og utskilles. Dette er den sentrale fase II-detoksifiseringsveien i lever og andre vev, som håndterer et bredt spekter av xenobiotika (legemiddelmetabolitter, miljøkjemikalier, produkter fra fase I-cytochrom-P450-metabolisme), endogene elektrofiler (4-hydroxynonenal, akrolein fra lipidperoksidasjon) og reaktive intermediærer (NAPQI fra paracetamol, grunnlaget for NAC-behandling ved paracetamoloverdose).
• Redoksstatusbuffer — regulering av protein-tiol-disulfidlikevekt — Det cellulære GSH:GSSG-forholdet setter den termodynamiske likevekten for protein-tiol-redoksstatus via thioredoksin- og glutaredoksin-mediert utveksling. Tusenvis av cellulære proteiner har redoksfølsomme cysteinrester hvis tiol-disulfidtilstand reguleres av denne likevekten — inkludert viktige transkripsjonsfaktorer (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), signaleringskinaser (PTPs, PTEN), apoptosemekanismer (caspaser) og metabolske enzymer (glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenase, andre). GSH-mediert redoksbuffring er derfor ikke bare et antioksidativt forsvar, men en signalreguleringsmekanisme — et faktum som har kommet frem i publisert forskning de siste to tiårene og er en av de mest siterte begrunnelsene for bruk av GSH i forskningsprotokoller utover enkel antioksidativ supplering.
• Cysteinreservoar og interorgan aminosyretransport — GSH fungerer som et vevstabilt, transporttillatt reservoar av cystein — den hastighetsbegrensende aminosyren for ny proteinsyntese og for videre GSH-syntese. Cystein i fri form er metabolsk ustabil (auto-oksiderer til cystin, kan generere H₂S, etc.), så kroppen opprettholder cysteinpoolen hovedsakelig som GSH og transporterer cystein mellom organer (spesielt lever → nyre, lever → andre vev) som GSH som deretter prosesseres tilbake til cystein av γ-GT i målvevet.
• Direkte radikalfanging — Utover enzymatiske roller reagerer GSH direkte med hydroksylradikal, peroksylradikal og reaktive nitrogenarter gjennom tiolgruppen. Kvantitativt bidrar dette mindre til det totale antioksidative forsvaret enn den enzymatiske GPx-medierte mekanismen, men er viktig i kompartementer og tilstander der enzymsystemer er mettet eller fraværende (ekstracellulær GSH i lungelinjevæske, tarmlumen GSH, etc.).

Den farmakokinetiske profilen til injiserbar GSH er godt karakterisert: IV-administrering gir rask systemisk distribusjon med toppplasmakonsentrasjoner innen minutter, men plasmahalveringstiden er kort (~10–15 minutter) på grunn av rask γ-GT-mediert nedbrytning til cysteinylglycin og påfølgende resyntese eller videre nedbrytning i målvev. Den korte plasmaresidensen er en av grunnene til at daglige eller to ganger daglige IV-doseringsprotokoller er vanlige i publisert GSH-forskning. Cellemembranpermeabiliteten til intakt GSH er lav — celler tar primært opp de konstituerende aminosyrene og resyntetiserer GSH intracellulært. Dette er grunnen til at oral GSH har dårlig biotilgjengelighet og hvorfor injiserbare preparater (eller alternativt NAC som en cysteinprodrug) kreves for effektiv vevslevering i publisert forskning.

Publiserte forskningsanvendelser

GSH brukes i laboratorieforskningssammenhenger som undersøker:

• Cellular antioxidant defence — det kanoniske referanseforbindelsen — langt det mest siterte cellulære antioksidantet i publisert litteratur; standard referanseforbindelse for all ny antioksidant intervensjonsforskning; den molekylære gullstandarden for analyse av cellulær redoksstatus
• Hydrogen peroxide og lipid peroxide reduksjonsforskning — direkte GPx substrat; brukt i publisert forskning på GPx isoform farmakologi, peroksidhåndteringsvei-disseksjon, og integrasjon av GSH med thioredoxin og peroxiredoxin redokssystemer
• Ferroptoseforskning — GPx4-mediert lipid-hydroperoksid reduksjon er portvokteren for ferroptose; GSH og dets syntesevei-intervensjoner (BSO, erastin, RSL3) er de kanoniske verktøyene for ferroptose induksjon / undertrykkelsesforskning innen kreft, nevrodegenerasjon og iskemi-reperfusjonskontekster
• Fase II detoxifisering og xenobiotisk-konjugasjonsforskning — GST substrat for den sentrale lever-detoksifiseringsveien; brukt i forskning på legemiddelmetabolitt-håndtering, miljøkjemisk eksponering, paracetamol-indusert hepatotoksistet (NAPQI fjerning), og den bredere farmakologien til merkaptursyrekonjugasjon
• Protein-thiol redoks signaleringsforskning — GSH:GSSG-forholdet kontrollerer thiol-disulfidlikevekten for tusenvis av cellulære proteiner; brukt i forskning på redoks-sensitive transkripsjonsfaktorer (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinaseregulering (PTPs, PTEN), og det bredere cellulære “redoksomet”
• Mitokondriell dysfunksjon og aldringsforskning — mitokondrielle GSH-nivåer synker med alderen og i mange sykdomsmodeller; publisert forskning bruker eksogent GSH og GSH-veiintervensjoner for å undersøke mitokondrielle redoksbidrag til aldring, nevrodegenerasjon og metabolske sykdommer
• Hepatologi og leverskadeforskning — GSH er mest konsentrert i hepatocytter (5–10 mM konsentrasjon); brukt i publisert forskning om alkoholrelatert leversykdom, NAFLD/MASH, modeller for viral hepatitt og paracetamol-overdose / legemiddelindusert leverskade
• Hematologi og erytrocytforskning — erytrocytt-GSH er hovedforsvaret mot oksidativ hemolyse; brukt i forskning på G6PD-mangel, sigdcelleanemi, farmakologi for oksidativ hemolyse
• Kreftredoks og kjemoproteksjonsforskning — mange kjemoterapeutiske legemidler genererer ROS som en del av virkningsmekanismen, og kreftceller har ofte forhøyede GSH-nivåer; publisert forskning bruker GSH og GSH-veiintervensjoner for å analysere kjemoterapiens redoksbiologi

For bredere kontekst om cellulære kofaktorer og redoks / antioksidantforskningsforbindelser i denne katalogen, se B12 (Cyanokobalamin) (småmolekylær forskningskofaktor — metyleringssyklus), L-Carnitin (mitokondriell fettsyretransport — tilhørende småmolekyl), NAD⁺ (direkte dinukleotidpooltilskudd — redokselektron-transport), 5-Amino-1MQ (NAD-aksissparing via NNMT-hemming), og SS-31 (Elamipretide) (kardiolipinbindende mitokondrielt rettet antioksidantpeptid). Bla gjennom hele forskningspeptider og forbindelser katalog, eller se det kuraterte forbindelser for lang levetidsforskning hub.

Tilgjengelige styrker og konsentrasjoner

MedsBase har Glutathion på lager i tre frysetørkede ampullstørrelser kalibrert til typiske forskningsprotokoll-doseringsområder. Hver styrke er tilgjengelig i 10-ampull eller 20-ampull pakninger:

Alle tre styrker er den samme kjemiske enheten (lyofilisert L-glutathion redusert form, ≥99% HPLC-renhet, USP-gradert titreringsbekreftet redusert form innhold). 1500 mg-flasken gir laveste pris per mg for klinisk-translasjonelle forskningsprotokoller. Forskere bør bestemme spesifikke doseringsområder fra fagfellevurderte kilder som passer til protokollen.

Sammenligning — Glutathion vs NAD⁺

Glutathion og NAD⁺ er de to mest studerte småmolekylære cellulære redoks / koenzymforbindelsene i denne katalogen, og de ligger på tilknyttede men mekanistisk distinkte grener av cellulær redoksbiologi. GSH er det viktigste cellulære antioksidantforsvar småmolekyl — tilstede ved millimolare konsentrasjoner og reduserer peroksider via GPx-substratmekanismen. NAD⁺ er det viktigste cellulære elektrontransport koenzym — reduserbart til NADH for elektrontransport i glykolyse / TCA-syklus / β-oksidasjon, og substrat for sirtuiner og PARPs. De to systemene er sammenkoblet: NADPH (laget fra NAD via pentosefosfatveien) er den reduserende ekvivalenten som regenererer GSH fra GSSG via glutathionreduktase. Forskning som utforsker cellulær redoksbiologi manipulerer ofte begge pooler og sammenligner konsekvensene.

For forskning fokusert på cellulært antioksidantforsvar, ferroptose, fase II-detoksifisering eller redoks-signalering, er Glutathion det kanoniske referansepreparatet. For forskning fokusert på sirtuinbiologi, langlivets biokjemi eller NAD-avhengig redoksregulering, NAD⁺ er det mer målrettede verktøyet. De to forbindelsene administreres ofte sammen i forskning som undersøker det integrerte cellulære redoks-systemets respons på oksidativ stress, aldring eller mitokondriell dysfunksjon.

Lagring og rekonstitusjon

Før rekonstitusjon: oppbevar lyofiliserte glass i kjøleskap ved 2–8 °C i original forseglet emballasje. For langtidslagring, frys uåpnede glass ved −20 °C (stabilt ≥36 måneder ved −20 °C; ≥18 måneder ved 2–8 °C). Lyofiliserte GSH er sterkt hygroskopisk — forseglassene umiddelbart etter hver uttak for å unngå fuktighetsopptak (som fremskynder GSH → GSSG oksidasjon). Beskytt mot lys.

Rekonstitusjonsprosedyre: injiser sterilt vann, bakteriostatisk vann eller PBS (pH 7,2) ned langs glassveggen (ikke direkte på den lyofiliserte kaken). For et 600 mg glass gir 6,0 mL fortynningsmiddel en 100 mg/mL arbeidsløsning; 3,0 mL gir 200 mg/mL. For et 900 mg glass gir 9,0 mL 100 mg/mL; 4,5 mL gir 200 mg/mL. For et 1500 mg glass gir 7,5 mL en 200 mg/mL løsning; 15 mL gir 100 mg/mL. GSH løses raskt opp ved forsiktig svingning ved romtemperatur.

Kritisk for rekonstituert GSH: tiolgruppen (-SH) er følsom for luftoksidasjon — rekonstituerte løsninger oksideres gradvis til GSSG-formen, selv ved kjøling. Lag arbeidsløsninger fersk fra lyofiliserte glass der mulig, eller bruk innen 7 dager etter rekonstitusjon ved kjøling. For langtidslagring av rekonstituert materiale, tilsett kelatorer (1 mM EDTA) for å bremse metallkatalysert oksidasjon, oppbevar under inert atmosfære (argon eller nitrogen-spylt), eller bruk DMSO som medløsningsmiddel (som gir ekstra beskyttelse). Ikke frys og tine gjentatte ganger. Forkast ved merkbar fargeendring (gul/brun) eller dannelse av bunnfall.

Vanlige spørsmål

Hva er forskjellen mellom redusert (GSH) og oksidert (GSSG) glutathion?

GSH er den reduserte formen med en fri tiolgruppe (-SH) på cysteinresten — den biologisk aktive formen som fungerer som cellulært antioksidant. GSSG er den oksiderte dimerformen der to GSH-molekyler er forbundet gjennom cysteinsvovlene med en disulfidbro — den brukte formen som må reduseres tilbake til 2 GSH av glutathionreduktase. Det cellulære GSH:GSSG-forholdet (typisk ~100:1 i friske celler, synkende til 10:1 eller lavere under oksidativ stress) er den kanoniske biomarkøren for cellulær redoksstatus. Vi leverer den reduserte GSH-formen; forskere som spesifikt trenger GSSG bør kontakte dedikerte leverandører.

Hvorfor har GSH en γ-peptidbinding i stedet for en normal α-peptidbinding?

Den ikke-standard γ-peptidbindingen mellom glutamats γ-COOH og cysteins α-NH₂ er det som gir glutathion dets cellulære resistens mot peptidaser. Standard cellulære α-peptidaser (aminopeptidaser, karboksypeptidaser) gjenkjenner kun α-peptidbindinger og kan ikke spalte γ-bindingen. Kun γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT) gjenkjenner og spalter γ-bindingen — og γ-GT er det hastighetsbegrensende enzymet for GSH-nedbrytning, uttrykt hovedsakelig på den apikale overflaten av epitelceller (nyre, galleveier, etc.). Denne ikke-standard bindingen er derfor essensiell for glutathions stabile intracellulære akkumulering ved millimolære konsentrasjoner.

Hvorfor er GSHs orale biotilgjengelighet lav?

Intakt GSH blir dårlig absorbert over tarmepitelet fordi: (1) γ-peptidbindingen forhindrer gjenkjenning av de standard PEPT1 / PEPT2 di-/tri-peptidtransporterne som absorberer andre tripeptider; (2) γ-GT-aktivitet ved børstekanten nedbrytter mye av det oralt administrerte GSH til dets bestanddelsaminosyrer før absorpsjon; (3) cysteinet som frigjøres blir deretter i stor grad konsumert av enterocyters førstepass GSH-resyntese. Den netto orale biotilgjengeligheten av intakt GSH er derfor svært lav, noe som er grunnen til at injiserbare preparater eller N-acetylcystein (NAC, en cysteinprodrug) foretrekkes for systemiske GSH-økende forskningsintervensjoner.

Hvilke publiserte doseringsområder er brukt i forskning?

Injiserbar IV GSH forskningsprotokoll-dosering bruker typisk 600–1200 mg per dose, daglig eller 2–3×/uke, i 4–12 uker i forskning på mennesker (i tråd med det italienske Tationil godkjente produktets doseringsområde på 600–2400 mg/d). Forsøk med gnagere in vivo bruker 50–150 mg/kg IV / IP, i tråd med doseringsområdet som gir pålitelig systemisk GSH-økning til tross for den korte plasma halveringstiden. In vitro cellekulturprotokoller bruker typisk 0,5–10 mM i vekstmedium (celler tar opp cystein fra GSH og resyntetiserer intracellulært GSH). Forskere bør konsultere primærlitteratur som er relevant for den spesifikke applikasjonen.

Hvorfor er GSHs plasma halveringstid så kort?

Plasma γ-GT-aktivitet spalter raskt γ-peptidbindingen til sirkulerende GSH til cysteinylglycin, som deretter spaltes ytterligere av dipeptidaser til cystein + glycin. Den kombinerte γ-GT + dipeptidasekaskaden gir intakt sirkulerende GSH en plasma halveringstid på kun ~10–15 minutter. Dette er grunnen til at gjentatt daglig dosering brukes i kliniske forskningsprotokoller i stedet for enkelt høydose bolusregimer, og hvorfor N-acetylcystein (NAC) — som tas opp intakt og brukes til intracellulær GSH-syntese — noen ganger foretrekkes som et lengrevarende cysteinkildealternativ for cellulær GSH-økende forskning.

Kan GSH kombineres med B12, NAC, eller andre redox / kofaktorforbindelser i forskningsprotokoller?

Ja — GSH er mekanistisk koblet til mange andre cellulære redox- og kofaktorforbindelser. Vanlige forskningsprotokollkombinasjoner inkluderer: GSH + NAC (parallelle cysteinkildestrategier — GSH som intakt tripeptid, NAC som cysteinprodrug — for å sammenligne ekstracellulære vs intracellulære GSH-tilskuddsruter); GSH + B12 (oksidativt stress-relatert nevrologi og metyleringssyklusforskning); GSH + NAD⁺ (integrert redox-pool-disseksjon); GSH + SS-31 (mitokondrie-målrettet redoxforskning). Rekonstituer hver for seg rett før bruk og tilsett separat i stedet for å lagre rekonstituerte løsninger sammen.

Hvordan sammenligner dette forskningsgrad GSH med kliniske preparater som Tationil?

Tationil (og lignende merkevarekliniske preparater tilgjengelig i Italia / Japan / Korea / Filippinene) er redusert-form L-glutathion godkjent som et klinisk injiserbart preparat for hepatologi og oksidativt stress-indikasjoner. Det forskningsgrad GSH som leveres her er det samme reduserte-form L-glutathion ved ≥99% HPLC-renhet, levert uten en klinisk bruksetikkett og beregnet kun for laboratorieforskning. Forskere som søker klinisk bruk GSH bør skaffe det gjennom en klinisk forsyningskjede; forskere som søker forskningsgrad materiale for in vitro og in vivo laboratorieprotokoller kan bruke materialet som leveres her.

Er GSH på WADAs forbudte liste?

Nei. Glutation er ikke på WADAs forbudte liste. Det er et naturlig forekommende cellulært antioksidant tripeptid som finnes i millimolære konsentrasjoner i alle celler med cellekjerne — og er derfor ikke underlagt restriksjoner for idrettsprestasjoner.

Andre småmolekylære forskningsfølgesvennforbindelser

• B12 (Cyanokobalamin) — Kobolamin koenzym — forskningskompanjong for metyleringssyklus
• L-Carnitin — Mitokondriell fettsyre-shuttle — nærmeste småmolekylære forskningskompanjonsanalog
• NAD⁺ — Oksidert dinukleotid koenzym — direkte NAD-pool / elektron-transport forskning
• 5-Amino-1MQ — NNMT-hemmer — NAD-aksisparring, metyleringspool buffer
• SS-31 (Elamipretide) — Kardiolipin-bindende mitokondrie-rettert antioksidant peptid
• BAC-vann (bakteriostatisk vann) — Nødvendig for rekonstituering av enhver lyofilisert flaske — sterilt, 0,9% benzylalkohol-konservert fortynningsmiddel

Flere alternativer i Peptider

Rangert etter nylig bestillingsvolum på MedsBase — hva andre kunder i denne kategorien velger.

BPC-157

US$115.00 – US$705.00Zakres cen: US$115.00 do US$705.00

Retatrutide

US$310.00 – US$6,515.00Zakres cen: US$310.00 do US$6,515.00

BAC-vann (bakteriostatisk vann)

US$50.00 – US$150.00Zakres cen: US$50.00 do US$150.00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Zakres cen: US$210.00 do US$1,975.00