GDF-8 (Miostatyna)

📦 Każde zamówienie jest objęte naszą Reshipment Assurance Policy — jeśli Twoja przesyłka nie dotrze w ciągu 20 dni roboczych, wysyłamy ją ponownie.

Co to jest GDF-8 (miostatyna)?

GDF-8 (Growth/Differentiation Factor 8), powszechnie znany jako myostatyną, jest członkiem nadrodziny transformującego czynnika wzrostu beta (TGF-β) i głównym fizjologicznym negatywnym regulatorem masy mięśni szkieletowych. Po raz pierwszy został scharakteryzowany przez McPherrona, Lawlera i Lee (Nature 1997) jako białko wydzielane, którego celowe zaburzenie u myszy powodowało dwu- do trzykrotnie większą masę mięśniową w porównaniu z kontrolami dzikiego typu. Ten sam gen został szybko zidentyfikowany jako przyczyna fenotypu “podwójnego umięśnienia” u bydła rasy Belgian Blue i Piedmontese, fenotypu Bully Whippet u wyścigowych greyhoundów oraz jednego udokumentowanego przypadku znacznej hipermięśniowości u niemowląt (Schuelke i in., NEJM 2004) — wszystkie przypadki związane były z mutacjami utraty funkcji MSTN.

Dojrzała miostatyna powstaje w wyniku potranslacyjnego przetworzenia preprobiałka o długości 375 aminokwasów: peptyd sygnałowy jest usuwany podczas sekrecji, a następnie domena pro (~243 aa) jest odcinana przez proteazy furyny, uwalniając aktywną, dojrzałą miostatynę C-końcową o długości 109 aminokwasów. Postać aktywna to homodimer dwóch dojrzałych łańcuchów monomerów połączonych kowalencyjnie przez międzycząsteczkowe wiązanie disiarczkowe, z pozorną masą około 25,8 kDa w elektroforezie SDS bez redukcji. Białko przyjmuje kanoniczną strukturę węzła cysteinowego TGF-β i wiąże receptor aktywiny typu IIB (ActRIIB) z wysokim powinowactwem, inicjując sygnalizację zależną od Smad. Rekombinowany GDF-8 jest dostarczany jako wysoko czysty proszek liofilizowany do rekonstytucji z wodą bakteriostatyczną. Miostatyna jest nie jest zatwierdzony przez FDA, EMA, MHRA lub inną główną agencję regulacyjną do stosowania terapeutycznego u ludzi. Badawczy GDF-8 sprzedawany tutaj jest dostarczany tylko do użytku laboratoryjnego i nie jest przeznaczony do podawania ludziom lub zwierzętom.

Mechanizm działania — sygnalizacja przez ActRIIB i oś Smad2/Smad3

To, co wyróżnia GDF-8 mechanistycznie wśród ligandów nadrodziny TGF-β, to jego dominująca rola jako tonicznego hamulca wzrostu mięśni poprzez dobrze scharakteryzowaną kaskadę sygnałową opisaną w publikacjach naukowych:

• wiązanie receptora ActRIIB i rekrutacja receptora typu I — Dojrzały homodimer miostatyny wiąże receptor aktywy typu IIB (ActRIIB) na powierzchni włókien mięśniowych szkieletowych i innych typów komórek. ActRIIB jest konstytutywnie aktywną kinazą serynowo-treoninową, która po związaniu miostatyny rekrutuje i trans-fosforyluje receptory typu I ALK4 (ActRIB) i ALK5 (TβRI). Stechiometria ligand-receptor w aktywnym kompleksie to heterotetramer 2:2:2. Knockout ActRIIB daje fenotyp podobny do knockoutu miostatyny, potwierdzając tożsamość receptora.
• fosforylacja Smad2/Smad3 i translokacja do jądra — Fosforylowane receptory typu I ALK4/ALK5 fosforylują Smady regulowane przez receptory — konkretnie Smad2 i Smad3 w szlaku miostatyny. Fosfo-Smad2/Smad3 tworzą heteromeryczny kompleks ze Smadem4 (wspólnym Smadem) i translokują do jądra, gdzie wiążą elementy wiążące Smad w promotorach genów docelowych i rekrutują kofaktory transkrypcyjne. Szlak Smad jest dominującym sygnałem wyjściowym dla miostatyny w mięśniach szkieletowych.
• Efekty transkrypcyjne — indukcja atrogin-1/MuRF1 i supresja syntezy białek — Jądrowy kompleks Smad koordynuje program transkrypcyjny, który promuje atrofię mięśni poprzez trzy zbieżne mechanizmy: indukcję atrogenów (atrogin-1/Fbxo32 i MuRF1/Trim63) przyspieszających degradację białek; inhibicję syntezy białek mediowanej przez Akt/mTOR poprzez cross-talk z osią IGF/insuliny; oraz supresję czynników regulujących miogenezę (MyoD, miogenina), co spowalnia naprawę napędzaną przez komórki satelitarne. Efektem netto jest zmniejszone gromadzenie białek mięśniowych, a przy wysokich dawkach lub przewlekłej ekspozycji — wyraźna atrofia.

Co ważne dla projektowania badań, GDF-8 działa jako toniczny inhibitor w warunkach fizjologicznych — masa mięśniowa jest regulowana przez równowagę między napięciem miostatyny (atroficznym) a sygnalizacją IGF/Akt/mTOR (anaboliczną). Dlatego Folistatyna 344 (antagonistę miostatyny/aktywiny) i rekombinowany GDF-8 (sam agonistę) stosuje się w badaniach mięśni — antagonista usuwa hamulec, podczas gdy rekombinowany ligand jest narzędziem eksperymentalnym, które kwantyfikuje siłę hamulca i weryfikuje aktywność antagonisty w testach wiązania receptorów i komórek reporterowych.

Opublikowane zastosowania badawcze

Rekombinowany GDF-8 jest stosowany w badaniach laboratoryjnych dotyczących:

• Badania nad zanikiem i wyniszczeniem mięśni — testy atrofii miocytów in vitro, preparaty mięśniowe ex vivo, podawanie in vivo w celu wywołania powtarzalnych fenotypów atrofii do badania strategii interwencyjnych (McPherron et al., Nature 1997; Lee, Annu Rev Cell Dev Biol 2004)
• Walidacja antagonistów miostatyny — testy powinowactwa wiązania, testy mocy neutralizujących przeciwciał, testy zajęcia receptora dla programów odkrywania leków ukierunkowanych na szlak miostatyny; kanoniczne narzędzie badawcze do walidacji follistatyna 344, rozpuszczalne białka fuzyjne ActRIIB-Fc oraz przeciwciała przeciwko miostatyne
• Badania szlaku sygnałowego Smad2/Smad3 — kinetyka fosforylacji Smad, obrazowanie translokacji jądrowej, testy reporterowe elementów wiążących Smad, interakcje z innymi członkami szlaku TGF-β
• Badania transkrypcji genów atroginowych — analiza promotorów atrogin-1 (Fbxo32) i MuRF1 (Trim63), aktywność ubikwityno-proteasomu, interakcje z osią autofagii
• Modele kacheksji i sarkopenii — modele kacheksji u gryzoni z guzami, sarkopenia u starszych myszy, atrofia wywołana denerwacją — rekombinowany GDF-8 stosowany do wzmocnienia lub odtworzenia fenotypu wyniszczenia
• Badania serca i innych tkanek — miostatyna jest eksprymowana na niższych poziomach w sercu, tkance tłuszczowej i innych tkankach; opublikowane badania dotyczą wpływu GDF-8 na modele przerostu kardiomiocytów i biologię tkanki tłuszczowej
• Porównawcze badania nad nadrodziną TGF-β — porównanie z blisko spokrewnionym GDF-11 (90% identyczności sekwencji w dojrzałej domenie) i aktywiną A (wiąże ten sam system receptorowy); mechanistyczna analiza selektywności receptorów
• Parowanie odwrotnej farmakologii z Follistatin 344 — współpodawanie z Folistatyna 344 jako ramię antagonistyczne umożliwia bezpośrednią kwantyfikację stechiometrii wiązania miostatyny/antagonisty oraz ratowanie atrofii indukowanej przez GDF-8 w modelach badawczych.

Dla szerszego kontekstu dotyczącego miejsca GDF-8 w krajobrazie badań anabolicznych/mięśniowych, zobacz Folistatyna 344 jako kanoniczny antagonista miostatyny, IGF-1 LR3 dla ramienia anabolicznego przeciwnej ścieżki (bezpośrednie agonizowanie IGF-1R), oraz TB-500 dla badań nad systemową regeneracją mięśni i tkanek. Przeglądaj pełną katalog peptydów badawczych w poszukiwaniu powiązanych związków.

Dostępne mocowania i stężenia

MedsBase oferuje rekombinowany GDF-8 (Miostatynę) w liofilizowanych fiolkach 1 mg. Fiolka dostępna jest w zestawach 10-fiolkowych lub 20-fiolkowych z pełnymi instrukcjami rekonstytucji:

GDF-8 to ~25,8 kDa rekombinowane białko homodimeryczne dostarczane w czystości ≥95% w HPLC. Format fiolki 1 mg obejmuje typowy zakres dawek badawczych: nanomolarne stężenia robocze do badań wiązania in vitro i testów na komórkach reporterowych zużywają niewielkie części fiolki; podanie in vivo w modelach gryzoni wykorzystuje dawki w mikrogramach na iniekcję, które zużywają więcej fiolki zgodnie z protokołem.

Porównanie — GDF-8 (miostatyna) vs Follistatin 344

Rekombinowane GDF-8 i Folistatyna 344 stanowią parę odwrotnej farmakologii: GDF-8 jest ligandem, a Follistatin 344 białkiem wiążącym o wysokim powinowactwie, które go sekwestruje. Są rutynowo łączone w badaniach, ponieważ funkcję antagonisty można określić tylko w odniesieniu do ligandu. Relacja ta przypada inne dobrze znane pary odwrotne w farmakologii (np. agonista + antagonista tego samego receptora), ale na poziomie ligand-białko wiążące, a nie na poziomie receptora.

W badaniach mięśniowych tę parę stosuje się razem na trzy główne sposoby: (1) pomiar powinowactwa wiązania (rezonans plasmonowy powierzchniowy, ELISA, kalorymetria miareczkowa izotermiczna) interakcji follistatyna–miostatyna; (2) testy atrofii/ratowania komórek, w których GDF-8 indukuje atrofię miofibryli, a współpodawanie follistatyny jest testowane pod kątem efektu ratunkowego; oraz (3) walidacja in vivo, gdzie GDF-8 nasila fenotyp wyniszczenia, który współpodawanie follistatyny łagodzi. Te dwa białka są mechanistycznie komplementarne i rzadko badane w izolacji.

Przechowywanie i rekonstytucja

Przed rekonstytucją: Przechowuj liofilizowane fiolki w lodówce w temperaturze 2–8°C w oryginalnym opakowaniu jako krótkoterminowy zapas roboczy. Do długoterminowego przechowywania nieotwartych fiolek zamrażaj w temperaturze -20°C. Liofilizowany GDF-8 jest stabilny w lodówce do 12 miesięcy i w temperaturze -20°C do 24 miesięcy — nieco krócej niż małe syntetyczne peptydy, ponieważ większy rekombinowany dimer z mostkami disiarczkowymi jest bardziej podatny na błędne fałdowanie i agregację w czasie. Unikaj cykli zamrażania-odmrażania liofilizowanego proszku.

Procedura rekonstytucji: Wstrzyknij wodę bakteriostatyczną wzdłuż ścianki fiolki (nie bezpośrednio na liofilizowany proszek). Dla fiolki 1 mg, 1,0 mL wody bakteriostatycznej daje stężenie robocze 1 mg/mL. Delikatnie wymieszaj — nie wstrząsaj — i odczekaj 5–10 minut do całkowitego rozpuszczenia. Białka rekombinowane rozpuszczają się wolniej niż małe peptydy; energiczne mieszanie może zaburzyć mostki disiarczkowe i zmniejszyć aktywność. Prawidłowo rekonstytuowany roztwór powinien być klarowny i bezbarwny, bez widocznych cząstek. Dla rozcieńczeń roboczych poniżej 100 mcg/mL, dodanie białka nośnego (BSA w końcowym stężeniu 0,1%) minimalizuje straty przez adsorpcję na powierzchniach plastikowych i szklanych. otrzymuje, przechowuje, nie ma dostępu ani wglądu w dane osobowe przekazywane przez Ciebie dostawcy płatności. Proces weryfikacji odbywa się w całości na platformie dostawcy i podlega jego własnej polityce prywatności oraz standardom bezpieczeństwa. Przechowuj w lodówce w temperaturze 2–8°C i używaj w ciągu 30 dni dla optymalnej stabilności. Nie zamrażaj rekonstytuowanego roztworu — dimeryczne białka rekombinowane są szczególnie wrażliwe na denaturację podczas zamrażania-odmrażania, co prowadzi do agregacji i utraty aktywności wiązania receptorowego. Wyrzuć każdą fiolkę wykazującą zmętnienie, osad lub zmianę koloru. Dla testów powinowactwa wiązania wymagających precyzyjnej kalibracji dawka-odpowiedź, używaj świeżo rekonstytuowanego roztworu w ciągu 7 dni dla najbardziej powtarzalnych wyników.

Po rekonstytucji: Do czego służy GDF-8 (Miostatyna) w badaniach?.

Najczęściej zadawane pytania

Rekombinowany GDF-8 jest stosowany w badaniach laboratoryjnych jako kanoniczny agonista szlaku miostatyny — stanowi narzędzie eksperymentalne do indukowania powtarzalnych fenotypów atrofii mięśniowej, charakteryzowania szlaków sygnałowych Smad2/Smad3 oraz walidacji antagonistów miostatyny (w tym

Recombinant GDF-8 is used in laboratory research as the canonical agonist of the myostatin pathway — it is the experimental tool for inducing reproducible muscle atrophy phenotypes, characterising Smad2/Smad3 signalling, validating myostatin antagonists (including Folistatyna 344 oraz białka fuzyjne ActRIIB-Fc) i określanie stechiometrii wiązania w badaniach farmakologicznych. Nie służy on do “ulepszania” czegokolwiek w modelach badawczych — jest to ujemny regulator, który naukowcy chcą zrozumieć i ostatecznie zahamować. Badawczy GDF-8 sprzedawany tutaj jest otrzymuje, przechowuje, nie ma dostępu ani wglądu w dane osobowe przekazywane przez Ciebie dostawcy płatności. Proces weryfikacji odbywa się w całości na platformie dostawcy i podlega jego własnej polityce prywatności oraz standardom bezpieczeństwa. zatwierdzony przez FDA i dostarczany wyłącznie do badań laboratoryjnych.

Czym różni się GDF-8 od Follistatyny 344?

Te dwie substancje stanowią parę odwrotnej farmakologii. GDF-8 to aktywny ligand miostatyny — hamulec wzrostu mięśni, który powoduje atrofię poprzez sygnalizację Smad2/Smad3. Follistatyna 344 to białko o wysokim powinowactwie, które wiąże GDF-8 i aktywiny, usuwając je z dostępności dla receptorów. W modelach badawczych GDF-8 indukuje lub wzmacnia fenotyp atrofii, a follistatyna 344 go odwraca. Te dwie substancje są często stosowane razem w testach powinowactwa wiązania, testach ratunkowych na komórkach oraz badaniach walidacyjnych in vivo antagonistów szlaku miostatyny.

Czym różni się GDF-8 od GDF-11?

GDF-8 (miostatyna) i GDF-11 mają około 90% identyczności sekwencji aminokwasowych w dojrzałej domenie i wiążą ten sam receptor ActRIIB z porównywalnym powinowactwem. Ich role funkcjonalne częściowo się pokrywają, ale różnią się dystrybucją tkankową: GDF-8 jest głównie eksprymowany w mięśniach szkieletowych i jest głównym regulatorem masy mięśniowej; GDF-11 jest szerzej eksprymowany i badany w kontekście neurologicznym, hematopoetycznym i innych. Bliskie podobieństwo sekwencji sprawia, że rozwój selektywnych antagonistów jest głównym celem obecnych badań.

Jaka jest typowa dawka badawcza GDF-8?

Opublikowane protokoły przedkliniczne zazwyczaj stosują stężenia robocze 10–100 ng/mL w eksperymentach in vitro (testy atrofii miocytów, testy na komórkach reporterowych, badania wiązania) oraz 0,1–10 mcg na podanie w protokołach indukcji atrofii in vivo u gryzoni. Fiolka 1 mg rozpuszczona w 1,0 mL wody bakteriostatycznej daje stężenie 1 mg/mL — rozcieńczenie w PBS lub pożywce hodowlanej zapewnia nanomolarne roztwory robocze do zastosowań in vitro.

Czy GDF-8 jest zatwierdzony przez FDA?

Nie. GDF-8/miostatyna nie jest zatwierdzona przez FDA, EMA, MHRA ani żadnego innego głównego regulatora do stosowania terapeutycznego u ludzi. Badania nad szlakiem miostatyny zaowocowały antagonistami na etapie klinicznym (przeciwciała anty-miostatyna, rozpuszczalne ActRIIB-Fc, terapia genowa follistatyny), z których niektóre dotarły do późnych etapów badań w przypadku dystrofii mięśniowej i sarkopenii, ale rekombinowany GDF-8 sam w sobie nie jest terapeutykiem. Wszystki GDF-8 sprzedawane przez dostawców wyłącznie do celów badawczych jest przeznaczone do badań laboratoryjnych i nie powinno być podawane ludziom.

Jak należy przechowywać GDF-8?

Liofilizowane fiolki: przechowywać w lodówce w temperaturze 2–8°C jako krótkoterminowy zapas roboczy lub w temperaturze −20°C do długoterminowego przechowywania nieotwartych fiolek. Roztwór po rekonstytucji: przechowywać w lodówce w temperaturze 2–8°C, używać w ciągu 30 dni dla standardowych protokołów lub w ciągu 7 dni dla testów powinowactwa wiązania wymagających ścisłej kalibracji. Nie zamrażać roztworu po rekonstytucji — białka dimerowe rekombinowane są szczególnie wrażliwe na denaturację podczas zamrażania-odmrażania. Chronić przed bezpośrednim światłem przez cały czas. Zaleca się użycie białka nośnikowego (BSA 0,1%) dla rozcieńczeń roboczych poniżej 100 mcg/mL.

Jak przeprowadzić rekonstytucję GDF-8?

Postępuj zgodnie z powyższą procedurą rozpuszczania. Dodaj wodę bakteriostatyczną po ściance fiolki (nie bezpośrednio na liofilizat), delikatnie zamieszaj i odczekaj 5–10 minut do całkowitego rozpuszczenia. Nie otrzymuje, przechowuje, nie ma dostępu ani wglądu w dane osobowe przekazywane przez Ciebie dostawcy płatności. Proces weryfikacji odbywa się w całości na platformie dostawcy i podlega jego własnej polityce prywatności oraz standardom bezpieczeństwa. wstrząsać fiolką — gwałtowne mieszanie może zaburzyć międzycząsteczkowe wiązania disiarczkowe i obniżyć aktywność. Prawidłowo rekonstytuowany roztwór jest klarowny i bezbarwny, bez widocznych cząstek. Dla fiolki 1 mg + 1,0 mL rozpuszczalnika stężenie robocze wynosi 1 mg/mL.

Dlaczego czystość wynosi 95%, a nie 99%?

Białka rekombinowane takie jak GDF-8 nie mogą osiągnąć standardu ≥99% czystości HPLC typowego dla małych syntetycznych peptydów ze względu na nieodłączną heterogenność każdego systemu ekspresji rekombinowanej — różne pośrednie formy fałdowania i izomery disiarczkowe pojawiają się na HPLC jako pokrewne piki, które nie są zanieczyszczeniami, lecz izoformami białka docelowego. ≥95% czystości HPLC to standardowa specyfikacja jakości badawczej dla GDF-8 i podobnych dimerowych białek rekombinowanych z wiązaniami disiarczkowymi. SDS-PAGE zwykle wykazuje oczekiwaną prążkę ~25,8 kDa w warunkach nieredukujących i monomer ~12,9 kDa w warunkach redukujących.

Jakie mocowania oferuje MedsBase?

MedsBase oferuje rekombinowany GDF-8 (Myostatynę) w fiolkach liofilizowanych 1 mg. Fiolka dostępna jest w opakowaniach po 10 lub 20 sztuk. Wszystkie fiolki dostarczane są z czystością ≥95% HPLC wraz z certyfikatem analizy dostępnym na życzenie.

Czy GDF-8 i Follistatyna 344 mogą być stosowane razem w badaniach?

Tak — to kanoniczny przypadek użycia. Te dwie substancje są rutynowo stosowane razem na trzy główne sposoby: (1) pomiar powinowactwa wiązania poprzez SPR, ELISA lub ITC interakcji follistatyna–myostatyna; (2) testy atrofii/ratowania komórkowego, gdzie GDF-8 indukuje atrofię miotubuli, a współpodawanie follistatyny ją odwraca; oraz (3) badania in vivo, gdzie GDF-8 nasila fenotyp wyniszczenia, który współpodawanie follistatyny łagodzi. To odwrotne farmakologiczne połączenie jest podstawą projektowania badań nad osią myostatynową.

Czy GDF-8 powoduje efekty uboczne w badaniach?

Głównym efektem docelowym rekombinowanego GDF-8 w modelach badawczych jest atrofia mięśni — jest to zamierzone działanie farmakologiczne, a nie efekt uboczny. Pozadocelowe obserwacje obejmują umiarkowane efekty na tkankę sercową i tłuszczową, zgodne z niższym poziomem ekspresji ActRIIB w tych obszarach. Przy bardzo wysokich dawkach można zaobserwować szersze efekty związane z nadrodziną TGF-β na włóknienie i stan zapalny, przypisywane krzyżowej reakcji receptorów ze szlakami aktywiny i GDF-11.

Jaki jest okres półtrwania GDF-8?

W badaniach przedklinicznych rekombinowana dojrzała postać GDF-8 ma okres półtrwania w osoczu około 2–4 godzin po podaniu dożylnym. Endogennie dojrzała myostatyna krąży związana z własną prodomeną (kompleks latentny) oraz z follistatyną/innymi białkami wiążącymi, co znacznie wydłuża efektywny okres półtrwania w tkankach. W protokołach badawczych rekombinowany aktywny dimer podawany jest bez prodomeny, aby dostarczyć “wolną” myostatynę do receptora ActRIIB.

Dlaczego odkryto GDF-8?

GDF-8 został zidentyfikowany przez McPherrona, Lawlera i Lee z Johns Hopkins (Nature 1997) przy użyciu strategii przesiewowej zdegenerowanej-PCR zaprojektowanej do znajdowania nowych członków nadrodziny TGF-β. Celowane wyłączenie u myszy dało zwierzęta o dwu-trzykrotnie większej masie mięśniowej szkieletowej niż dzikie osobniki kontrolne — uderzająco wyraźny fenotyp, który natychmiast ustalił myostatynę jako dominujący fizjologiczny negatywny regulator wzrostu mięśni. Związek z naturalnie występującymi fenotypami “podwójnego umięśnienia” u bydła rasy Belgian Blue i psów rasy Whippet został ustalony w ciągu miesięcy, a przypadek mutacji MSTN u człowieka opublikowano w NEJM w 2004 roku.

Jak długo trwa, zanim GDF-8 wykazuje efekty w badaniach przedklinicznych?

Efekty in-vitro na fosforylację Smad2/Smad3 są wykrywalne w ciągu minut od ekspozycji komórek. Zanik miocytów w testach komórkowych jest mierzalny w ciągu 24–72 godzin. Fenotypy zaniku mięśni w modelach zwierzęcych rozwijają się w ciągu 1–4 tygodni regularnego podawania, a kinetyka zależy od dawki, drogi podania i wyjściowej masy mięśniowej organizmu modelowego.

Czy mogę zamówić GDF-8 z dostawą międzynarodową?

Tak. MedsBase wysyła GDF-8 na cały świat z naszej dedykowanej sieci wysyłkowej peptydów. Zamówienia zawierające wyłącznie peptydy kwalifikują się do naszej usługi wysyłkowej dla peptydów. Wszystkie zamówienia są wysyłane w opakowaniach termicznych z pełnym śledzeniem i objęte są naszą Reshipment Assurance Policy.

Inne peptydy do badań anabolicznych, mięśniowych i osi wzrostu

• Folistatyna 344 — Białko wiążące antagonistę miostatyny/aktyny — para odwrotnej farmakologii do GDF-8
• IGF-1 LR3 — Długo-argininowy analog rekombinowanego IGF-1 — anaboliczna stymulacja przeciwstawna szlaku poprzez IGF-1R
• TB-500 (Tymozyna Beta-4) — Systemowy fragment leczniczy — badania regeneracji mięśni i serca
• CJC-1295 z DAC — Długo działający analog GHRH — badania osi hormonu wzrostu
• Sermorelina — Krócej działający analog GHRH(1-29) — badania naturalnych pulsów GH

Dalsze Materiały

Więcej opcji w Peptydach

Ranking według liczby ostatnich zamówień MedsBase — co wybierają inni klienci w tej kategorii.

BPC-157

US$115.00 – US$705.00Faixa de preço: US$115.00 até US$705.00

Retatrutide

US$310.00 – US$6,515.00Faixa de preço: US$310.00 até US$6,515.00

BAC Water (Woda bakteriostatyczna)

US$50.00 – US$150.00Faixa de preço: US$50.00 até US$150.00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Faixa de preço: US$210.00 até US$1,975.00