L-Glutathione (Reduced / GSH) Injektionsvätska — Forskningsgrad

📦 Varje beställning omfattas av vår Reshipment Assurance Policy — om din försändelse inte anländer inom 20 arbetsdagar, skickar vi om den.

Vad är L-Glutation (Reducerad / GSH)?

L-Glutation (reducerad form, GSH) är den vanligaste icke-proteinhaltiga cellulära tiolen i eukaryot biologi — förekommer i millimolära intracellulära koncentrationer (1–10 mM i de flesta celltyper; upp till 10 mM i hepatocyter) och fungerar som den främsta molekylära bufferten för cellulärt redox-status. Strukturellt är det en tripeptid av glutamat, cystein och glycin (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekylär formel C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekylvikt 307,32 g/mol.

Den definierande strukturella egenskapen hos glutation är dess γ-peptidbindning. Standardpeptider är länkade genom α-peptidbindningar mellan α-karboxylen av en aminosyra och α-aminogruppen av nästa. I glutation är bindningen mellan glutamat och cystein okonventionell: den bildas mellan γ-karboxylen av glutamats sidokedja och α-aminogruppen av cystein. Denna icke-standardlänkning är den molekylära grunden för glutations resistens mot vanliga cellulära peptidaser — endast γ-glutamyltransferas (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) känner igen och klyver γ-bindningen. Som ett resultat är glutation unikt stabilt i det cellulära cytosolen där det annars skulle brytas ner snabbt av α-peptidasaktivitet, och γ-GT-medierad extracellulär nedbrytning är den hastighetsbegränsande delen av glutationåtervinning.

Glutation syntetiseras i två ATP-beroende steg av de cytosoliska enzymerna glutamat-cystein-ligas (GCL) — som bildar γ-glutamyl-cysteinbindningen — och glutation-syntetas (GSS) — som lägger till den C-terminala glycinen. GCL är det hastighetsbegränsande enzymet och hämmar sig självt genom feedback från glutation, vilket ger autoregulering av cellulära glutationnivåer. Cysteintillgång är den andra stora hastighetsbegränsande faktorn — vilket är anledningen till att N-acetylcystein (NAC), en cysteinprodrug, är den klassiska kliniska interventionen för att öka cellulär glutationsyntes vid oxidativ stress och avgiftningssammanhang (grunden för NAC:s godkännande för paracetamolförgiftning och andra kliniska indikationer).

Glutation förekommer i celler i två omvandlingsbara former: den reducerade formen (GSH) med en fri tiolgrupp (-SH), och den oxiderade formen (GSSG) där två GSH-molekyler är länkade via en disulfidbrygga. Förhållandet GSH:GSSG (vanligtvis ~100:1 i friska celler, sjunker till 10:1 eller lägre under oxidativ stress) är den klassiska cellulära redox-biomarkören. GSSG reduceras tillbaka till 2 GSH av glutatreduktas (GR, GSR), ett NADPH-beroende flavoenzym — vilket kopplar GSH-redoxsystemet till NADPH-tillgänglighet och i slutändan till pentosfosfatvägen. Detta är anledningen till att störningar i pentosfosfatvägen (G6PD-brist, glukos-6-fosfattillgänglighet) försämrar GSH-systemets funktion och utlöser oxidativ cellskada.

Den forskningsklassade substansen som tillhandahålls här är den reducerade GSH-formen, levererad som liofiliserat pulver för rekonstitution och användning enligt forskningsprotokoll tillsammans med peptidkatalogen.

Verkningsmekanism — Tre primära cellulära roller

GSH:s biologiska mekanism är summan av tre välkarakteriserade cellulära roller i publicerad biokemi:

• Substrat för glutatjonperoxidas (GPx) — reduktion av väteperoxid och lipidperoxid — Den mest citerade rollen för GSH. GPx-familjen (GPx1–8, med det selenberoende GPx1 som den vanligaste) katalyserar reaktionen 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, som reducerar väteperoxid och lipidhydroperoxider till vatten respektive alkoholer. Detta är cellens primära försvar mot reaktiva syreradikaler som genereras av mitokondriell respiration, NADPH-oxidasaktivitet och andra oxidativa processer. GPx4 är den specifika isoformen som katalyserar lipidhydroperoxidreduktion och är det molekylära målet vars funktionsförlust utlöser ferroptos — den järnberoende reglerade celldödningsvägen som har blivit ett stort fokus inom senare tidens cancerforskning och forskning om neurodegenerativa sjukdomar.
• Glutathione-S-transferase (GST) kosubstrat — xenobiotisk och endobiotisk konjugering — GST-familjen (cytosoliska, mikrosomala och mitokondriella medlemmar; ~20 humana GST-isoformer) katalyserar konjugeringen av GSH till elektrofila substrat via GSH-tiolgruppen, vilket genererar GSH-S-konjugataddukter som sedan bearbetas av γ-GT och dipeptidaser till merkaptursyror och utsöndras. Detta är den centrala fas II-detoxifieringsvägen i lever och andra vävnader, som bearbetar ett brett spektrum av xenobiotika (läkemedelsmetaboliter, miljökemikalier, produkter av fas I-cytochrom-P450-metabolism), endogena elektrofiler (4-hydroxynonenal, akrolein från lipidperoxidation) och reaktiva intermediärer (NAPQI från paracetamol, grunden för NAC-terapi vid paracetamolförgiftning).
• Redoxstatusbuffert — reglering av protein-tiol-disulfidjämvikt — Det cellulära GSH:GSSG-förhållandet sätter den termodynamiska jämvikten för protein-tiol-redoxstatus via tioredoxin- och glutaredoxinmedierad utbyte. Tusentals cellulära proteiner har redoxkänsliga cysteinrester vars tiol-disulfidstatus regleras av denna jämvikt — inklusive nyckeltranskriptionsfaktorer (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), signalerande kinaser (PTPs, PTEN), apoptosmekanism (kaspaser) och metaboliska enzymer (glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenas, andra). GSH-medierad redoxbuffring är därför inte bara ett antioxidativt försvar utan en signalreglerande mekanism — ett faktum som har framkommit i publicerad forskning under de senaste två decennierna och är en av de mest citerade motiveringarna för användningen av GSH i forskningsprotokoll utöver enkel antioxidativ tilläggsterapi.
• Cysteinreservoar och interorganisk aminosyratransport — GSH fungerar som en vävnadsstabil, transporttillåten reservoar av cystein — den hastighetsbegränsande aminosyran för ny proteinsyntes och för vidare GSH-syntes. Cystein i fri form är metaboliskt instabilt (auto-oxiderar till cystin, kan generera H₂S, etc.), så kroppen upprätthåller sin cysteinpool huvudsakligen som GSH och transporterar cystein mellan organ (särskilt lever → njure, lever → andra vävnader) som GSH som sedan bearbetas tillbaka till cystein av γ-GT i målvävnaden.
• — Utöver enzymatiska roller reagerar GSH direkt med hydroxylradikaler, peroxylradikaler och reaktiva kväveföreningar via tiolgruppen. Kvantitativt bidrar detta mindre till det totala antioxidativa försvaret än den enzymatiska GPx-medierade mekanismen, men är viktigt i kompartiment och förhållanden där enzymsystem är mättade eller frånvarande (extracellulärt GSH i lungvätska, tarmlumen GSH, etc.). — Förutom dess enzymatiska roller reagerar GSH direkt med hydroxilradikal, peroxilradikal och reaktiva kväveföreningar via tiolgruppen. Kvantitativt bidrar detta mindre till den totala antioxidativa försvaret jämfört med den enzymatiska GPx-medierade mekanismen, men det är viktigt i kompartiment och under förhållanden där de enzymatiska systemen är mättade eller frånvarande (extracellulärt GSH i lungvätska, tarmlumen GSH, etc.).

Den farmakokinetiska profilen för injicerbar GSH är välkarakteriserad: IV-administration ger snabb systemisk distribution med toppkoncentrationer i plasma inom minuter, men plasmahalveringstiden är kort (~10–15 minuter) på grund av snabb nedbrytning via γ-GT till cysteinylglycin och efterföljande återsyntes eller ytterligare nedbrytning i målvävnader. Den korta tiden i plasma är en av anledningarna till att dagliga eller två gånger dagliga IV-doseringsprotokoll är vanliga i publicerad GSH-forskning. Cellmembranets permeabilitet för intakt GSH är låg — celler tar främst upp de ingående aminosyrorna och återsyntetiserar GSH intracellulärt. Detta är anledningen till att oral GSH har dålig biotillgänglighet och varför injicerbara preparat (eller alternativt NAC som en cysteinprodrug) krävs för effektiv vävnadsleverans i publicerad forskning.

Publicerade forskningsapplikationer

GSH används i laboratorieforskningssammanhang som undersöker:

• Cellulärt antioxidativt försvar — den kanoniska referenssubstansen — den överlägset mest citerade cellulära antioxidanten i den publicerade litteraturen; standardreferenssubstans för all ny forskning om antioxidativa interventioner; den molekylära guldkvalitén för analys av cellulär redoxstatus
• Forskning om reduktion av väteperoxid och lipidperoxider — direkt substrat för GPx; används i publicerad forskning om GPx-isoformers farmakologi, kartläggning av peroxidhanteringsvägar och integrationen av GSH med thioredoxin- och peroxiredoxin-redoxsystem
• Ferroptosforskning — GPx4-medierad reduktion av lipidhydroperoxider är portvakten för ferroptos; GSH och dess syntesvägsinterventioner (BSO, erastin, RSL3) är de kanoniska verktygen för forskning om induktion/suppression av ferroptos inom cancer, neurodegeneration och ischemi-reperfusionssammanhang
• Forskning om fas II-detoxifiering och xenobiotisk konjugering — GST-substrat för den centrala leverdetoxifieringsvägen; används i forskning om hantering av läkemedelsmetaboliter, exponering för miljökemikalier, paracetamolinducerad hepatotoxicitet (NAPQI-fångst) och den bredare farmakologin för merkaptursyrakonjugering
• Forskning om protein-thiol-redoxsignalering — GSH:GSSG-kvoten kontrollerar thiol-disulfidjämvikten för tusentals cellulära proteiner; används i forskning om redoxkänsliga transkriptionsfaktorer (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinasreglering (PTPs, PTEN) och det bredare cellulära “redoxomet”
• Forskning om mitokondriell dysfunktion och åldrande — mitokondriella GSH-nivåer sjunker med åldern och i många sjukdomsmodeller; publicerad forskning använder exogent GSH och GSH-vägsinterventioner för att undersöka mitokondriell redox bidrag till åldrande, neurodegeneration och metabolisk sjukdom
• Hepatologisk forskning och forskning om leverskador — GSH är mest koncentrerad i hepatocyter (5–10 mM koncentration); används i publicerad forskning om alkoholrelaterad leversjukdom, NAFLD/MASH, modeller för viral hepatit och paracetamolöverdos / läkemedelsinducerad leverskada
• Hematologi och erytrocytforskning — erytrocyt-GSH är det främsta försvaret mot oxidativ hemolys; används i forskning om G6PD-brist, sickelcellsanemi, farmakologi för oxidativ hemolys
• Cancerredox- och kemoprotektionsforskning — många cytostatika genererar ROS som en del av sin verkningsmekanism, och tumörceller har ofta förhöjda GSH-nivåer; publicerad forskning använder GSH och GSH-väginterventioner för att analysera kemoterapiens redoxbiologi

För bredare kontext om cellulära kofaktorer och redox / antioxidativa forskningsföreningar i denna katalog, se B12 (Cyanocobalamin) (småmolekylär forskningskompanjonskofaktor — metyleringscykel), L-Carnitine (mitokondriell fettsyra-shuttle — kompanjonsmolekyl), NAD⁺ (direkt dinukleotidpoolssuppletering — redox-elektron transport), 5-Amino-1MQ (NAD-axelsparande via NNMT-hämning), och SS-31 (Elamipretide) (kardiolipinbindande mitokondriellt riktad antioxidativ peptid). Bläddra i hela forskningspeptider & föreningar-katalogen, eller se den kuraterade longevity-forskningsföreningar hubben.

Tillgängliga styrkor och koncentrationer

MedsBase förvarar Glutathione i tre liofiliserade flaskstorlekar kalibrerade för typiska forskningsprotokoll-dosintervall. Varje styrka finns i 10-flaskor eller 20-flaskor förpackningar:

Alla tre styrkor är samma kemiska entitet (lyofiliserad L-glutation reducerad form, ≥99% HPLC-renhet, USP-graderad titreringsbekräftad reducerad form). 1500 mg-flaskan ger den lägsta kostnaden per mg för klinisk-translationsforskningsprotokoll. Forskare bör bestämma specifika dosintervall från peer-granskad litteratur som är lämplig för protokollet.

Hur det jämförs — Glutation vs NAD⁺

Glutation och NAD⁺ är de två mest studerade småmolekylära cellulära redox / koenzymföreningarna i denna katalog, och de ligger på sammankopplade men mekanistiskt distinkta grenar av cellulär redoxbiologi. GSH är den främsta cellulära antioxidativa försvars småmolekyl — närvarande i millimolära koncentrationer och reducerar peroxider via GPx-substratmekanismen. NAD⁺ är det främsta cellulära elektron-transport koenzym — reducerbart till NADH för elektrontransport i glykolys / TCA-cykel / β-oxidation, och substrat för sirtuiner och PARPs. De två systemen är sammankopplade: NADPH (tillverkat från NAD via pentosfosfatvägen) är den reducerande ekvivalenten som regenererar GSH från GSSG via glutathionreduktas. Forskning som undersöker cellulär redoxbiologi manipulerar ofta båda poolerna och jämför konsekvenserna.

För forskning inriktad på cellulärt antioxidativt försvar, ferroptos, fas II-detoxifiering eller redox-signalering är Glutathione den kanoniska referenssubstansen. För forskning inriktad på sirtuinbiologi, långlivadhetsaxelns biokemi eller NAD-beroende redox-reglering, NAD⁺ är det ett mer riktat verktyg. De två substanserna administreras vanligen tillsammans i forskning som undersöker det integrerade cellulära redox-systemets svar på oxidativ stress, åldrande eller mitokondriell dysfunktion.

Förvaring och rekonstitution

Förberedelse före rekonstitution: förvara lyofiliserade flaskor kylda vid 2–8 °C i originalförpackning. För långtidslagring, frys oöppnade flaskor vid −20 °C (stabilt ≥36 månader vid −20 °C; ≥18 månader vid 2–8 °C). Lyofiliserad GSH är mycket hygroskopisk — tillslut flaskorna omedelbart efter varje uttag för att undvika fuktupptag (vilket påskyndar oxidationen GSH → GSSG). Skydda från ljus.

Rekonstitutionsprocedur: injicera sterilt vatten, bakteriostatisk vatten eller PBS (pH 7,2) längs flaskans sidovägg (inte direkt på den lyofiliserade kakan). För en 600 mg flaska ger 6,0 mL lösningsmedel en arbetslösning på 100 mg/mL; 3,0 mL ger 200 mg/mL. För en 900 mg flaska ger 9,0 mL 100 mg/mL; 4,5 mL ger 200 mg/mL. För en 1500 mg flaska ger 7,5 mL en arbetslösning på 200 mg/mL; 15 mL ger 100 mg/mL. GSH löser sig snabbt vid försiktig svirling vid rumstemperatur.

Kritiskt för rekonstituerad GSH: tiolgruppen (-SH) är känslig för luftoxidation — rekonstituerade lösningar oxideras gradvis till GSSG-formen, även vid kylning. Förbered arbetslösningar färska från lyofiliserade flaskor när möjligt, eller använd inom 7 dagar efter rekonstitution vid kylning. För långtidslagring av rekonstituerat material, tillsätt kelatorer (1 mM EDTA) för att bromsa metallkatalyserad oxidation, förvara under inert atmosfär (argon eller kväve-spolad), eller använd DMSO som medlösningsmedel (vilket ger ytterligare skydd). Frys och tina inte upprepade gånger. Kasta om tydlig färgförändring (gul/brun) eller utfällning uppstår.

Vanliga frågor

Vad är skillnaden mellan reducerad (GSH) och oxiderad (GSSG) glutathion?

GSH är den reducerade formen med en fri tiolgrupp (-SH) på dess cysteinrester — den biologiskt aktiva formen som fungerar som cellens antioxidant. GSSG är den oxiderade dimerformen där två GSH-molekyler är länkade via sina cysteinsvavlar genom en disulfidbrygga — den förbrukade formen som måste åter reduceras till 2 GSH av glutathionreduktas. Förhållandet mellan cellulär GSH:GSSG (vanligtvis ~100:1 i friska celler, sjunker till 10:1 eller lägre under oxidativ stress) är den kanoniska biomarkören för cellulär redox-status. Vi levererar den reducerade GSH-formen; forskare som specifikt behöver GSSG bör kontakta specialiserade leverantörer.

Varför har GSH en γ-peptidbindning istället för en normal α-peptidbindning?

Den icke-standardiserade γ-peptidbindningen mellan glutamats γ-COOH och cysteins α-NH₂ är det som ger glutathion dess cellulära resistens mot peptidaser. Standard cellulära α-peptidaser (aminopeptidaser, karboxypeptidaser) känner endast igen α-peptidbindningar och kan inte klyva γ-bindningen. Endast γ-glutamyltransferas (γ-GT, GGT) känner igen och klyver γ-bindningen — och γ-GT är det hastighetsbegränsande enzymet för GSH-nedbrytning, uttryckt främst på epitelcellers apikala yta (njurar, gallvägar etc.). Denna icke-standardiserade länkning är därför avgörande för glutathions stabila intracellulära ackumulering vid millimolära koncentrationer.

Varför är den orala biotillgängligheten för GSH låg?

Intakt GSH absorberas dåligt över tarmepitelet på grund av: (1) γ-peptidbindningen förhindrar erkännande av de vanliga PEPT1/PEPT2 di-/tripeptidtransporterarna som absorberar andra tripeptider; (2) γ-GT-aktivitet vid borstkanten nedbryter mycket av det oralt administrerade GSH till dess beståndsdelar, aminosyrorna, före absorption; (3) cysteinet som frigörs konsumeras sedan i stor utsträckning av enterocyternas first-pass GSH-återsyntes. Den netto orala biotillgängligheten för intakt GSH är därför mycket låg, vilket är anledningen till att injicerbara preparat eller N-acetylcystein (NAC, en cysteinprodrug) föredras för systemiska GSH-förstärkande forskningsinterventioner.

Vilka publicerade dosintervall har använts i forskning?

Injicerbar IV GSH-forskningsprotokoll dosering använder vanligtvis 600–1200 mg per dos, dagligen eller 2–3 gånger/vecka, under 4–12 veckor i forskning med människor (vilket speglar den italienska Tationil godkända produktens dosintervall på 600–2400 mg/d). In-vivo arbete med gnagare använder 50–150 mg/kg IV/IP, vilket speglar dosintervallet som ger pålitlig systemisk GSH-höjning trots den korta plasmahalveringstiden. In-vitro cellodlingsprotokoll använder vanligtvis 0,5–10 mM i tillväxtmedium (celler tar upp cystein från GSH och återsyntetiserar intracellulärt GSH). Forskare bör konsultera primär litteratur som är lämplig för den specifika tillämpningen.

Varför är plasmahalveringstiden för GSH så kort?

Plasma γ-GT-aktivitet klyver snabbt γ-peptidbindningen hos cirkulerande GSH till cysteinylglycin, som sedan ytterligare klyvs av dipeptidaser till cystein + glycin. Den kombinerade γ-GT + dipeptidaskaskaden ger intakt cirkulerande GSH en plasmahalveringstid på endast ~10–15 minuter. Detta är anledningen till att upprepad daglig dosering används i kliniska forskningsprotokoll snarare än enstaka högdosbolusregimer, och varför N-acetylcystein (NAC) — som tas upp intakt och används för intracellulär GSH-syntes — ibland föredras som ett långverkande cysteinkällalternativ för cellulär GSH-förstärkande forskning.

Kan GSH kombineras med B12, NAC eller andra redox/kofaktorföreningar i forskningsprotokoll?

Ja — GSH är mekanistiskt kopplat till många andra cellulära redox- och kofaktorföreningar. Vanliga kombinationer i forskningsprotokoll inkluderar: GSH + NAC (parallella cysteinkällstrategier — GSH som intakt tripeptid, NAC som cysteinprodrug — för att jämföra extracellulära vs intracellulära GSH-tillskott); GSH + B12 (oxidativ stress-relaterad neurologi och metyleringscykelforskning); GSH + NAD⁺ (integrerad redoxpool-dissection); GSH + SS-31 (mitokondriell-inriktad redoxforskning). Rekonstituera varje separat precis före användning och tillsätt separat snarare än att lagra rekonstituerade lösningar tillsammans.

Hur jämför sig denna forskningsgrad av GSH med kliniska preparat som Tationil?

Tationil (och liknande märkta kliniska preparat tillgängliga i Italien/Japan/Korea/Filippinerna) är reducerad L-glutation godkänd som klinisk injektionsvätska för hepatologi och oxidativ stress. Den forskningsgrad av GSH som tillhandahålls här är samma reducerade L-glutation med ≥99% HPLC-renhet, levererad utan klinisk användningsetikett och avsedd endast för laboratorieforskning. Forskare som söker GSH för klinisk användning bör skaffa det genom en klinisk försörjningskedja; forskare som söker forskningsmaterial för in-vitro- och in-vivo-protokoll kan använda det material som tillhandahålls här.

Finns GSH på WADAs förbjudna lista?

Nej. Glutation finns inte på WADAs förbjudna lista. Det är ett naturligt förekommande cellulärt antioxidativt tripeptid som finns i millimolära koncentrationer i varje cell med cellkärna – därför inte föremål för idrottsprestationsreglerande begränsningar.

— NNMT-hämmare — kopplar B12/metionincykeln till NAD-axelns metylering

• B12 (Cyanocobalamin) — Kobolamin koenzym — forskningskompanjon för metyleringscykeln
• L-Carnitine — Kanonisk småmolekylär AMPK-aktivator — komplementärt metabolt forskningsämne
• NAD⁺ — Oxiderat dinukleotidkoenzym — direkt NAD-pool / forskning om elektrontransport
• 5-Amino-1MQ — NNMT-hämmare — NAD-axelförsparande, buffring av metyleringspoolen
• SS-31 (Elamipretide) — Cardiolipin-bindande mitokondriellt riktat antioxidativt peptid
• BAC-vatten (Bakteriostatisk vatten) — Krävs för att rekonstituera vilken liofiliserad flaska som helst — sterilt, 0,9% bensylalkoholbevarat spädmedel

Fler alternativ inom peptider

Rangerade efter senaste ordervolym på MedsBase — vad andra kunder i denna kategori väljer.

BPC-157

US$115.00 – US$705.00Rango de precios: desde US$115.00 hasta US$705.00

Retatrutid

US$310.00 – US$6,515.00Rango de precios: desde US$310.00 hasta US$6,515.00

BAC-vatten (Bakteriostatisk vatten)

US$50.00 – US$150.00Rango de precios: desde US$50.00 hasta US$150.00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Rango de precios: desde US$210.00 hasta US$1,975.00