PNC-27（p53-HDM2膜標的化キメラペプチド）

✅ 約32アミノ酸のキメラペプチド — p53(12-26) HDM2結合ヘリックス + 膜滞留ペプチド
✅ 異常ながん細胞表面のHDM2に結合 → 膜溶解（古典的アポトーシスとは異なる）
✅ 腫瘍細胞選択的な壊死性殺傷；正常細胞を温存（表面HDM2がない）
✅ p53変異腫瘍で有効（ナットリン型阻害剤が無効な場合）
✅ Bowne/Pinto/Michl Albert Einstein キメラペプチドデザイン；MW 約3,800 Da

PNC-27 合成p53-HDM2キメラ研究用ペプチドを含みます。

SKU：該当なしカテゴリー：ペプチドタグ：がん研究用ペプチド, キメラペプチド, HDM2阻害剤, 膜溶解ペプチド, p53ペプチド, PNC-27, 研究用ペプチド, 腫瘍標的ペプチド

✓ 医学的監修： Morgan Ellis — 医薬品研究者 · 8年の経験 · 最終監修日：2026年5月

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クイックアンサー — PNC-27とは？

PNC-27 は、アルバート・アインシュタイン医科大学（Bowne, Pinto, Michl, Rauschmayer, Browerら）で開発された合成キメラペプチド（約32アミノ酸）であり、2つの機能ドメインを融合しています： HDM2結合ヘリックス p53トランス活性化ドメインの12–26残基（配列：PPLSQETFSDLWKLL）に由来し、さらに 膜滞留ペプチド（MRP） 付加されており、がん細胞の細胞膜を固定・破壊します。作用機序の前提は、HDM2（MDM2のヒト相同体）が異常に発現しているのは、 細胞膜表面 がん細胞の（通常は核内でp53を分解する場所ではなく）です。PNC-27は表面に露出したHDM2に結合し、MRPドメインが脂質二重層を破壊して、がん細胞が急速な膜溶解とネクローシス細胞死を起こします。膵臓がん、白血病、乳がん、その他の腫瘍モデルで発表されています。研究目的での使用に限ります。 腫瘍標的型膜破壊キメラペプチドです。

MedsBaseで得られるもの： 凍結乾燥、HPLC純度99%以上のPNC-27キメラペプチド · ご要望に応じて分析証明書（COA）提供 · 中身がわからない温度安定性包装 · 全世界の研究用供給宅配便 · 1,400件以上の確認済みレビューカスタマーレビュー

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仕様	詳細
化合物クラス	合成約32アミノ酸キメラペプチド；腫瘍標的型膜破壊治療ペプチド；HDM2結合ヘリックス＋膜滞留ペプチド（MRP）キメラ
化学名	PNC-27（ペプチド核構築物27；別名：p53-MRPキメラ、p53(12-26)-MRP構築物）
CAS番号	研究用グレードのキメラペプチド — 標準的なCAS番号はありません。公表された配列と供給元のCOAにより識別されます。
配列	N末端HDM2結合ヘリックス（p53転写活性化残基12–26）： PPLSQETFSDLWKLL; ；リンカー；C末端膜滞留ペプチド（MRP、配列は発表文献により若干異なります — 正確なロット配列についてはCOAを参照してください）。全約32アミノ酸。
分子量	約3,800 Da（正確なMRP配列による）
分子式	約32残基キメラペプチド — 配列由来の概算分子式 C₁₇₃H₂₇₈N₅₂O₄₃S；発表分子量約3,800 Da（正確な膜滞留ペプチドリンカーによる；ロットCOAを参照）。
作用機序	腫瘍細胞選択的膜溶解. 。（1）PNC-27は HDM2 に癌細胞の細胞膜上で結合します。正常細胞はHDM2を核内でのみ発現し（そこでp53をユビキチン化し分解してp53レベルを制御します）；癌細胞はHDM2を細胞表面に異常発現します — これは腫瘍特異的マーカーです。（2）結合後、膜滞留ペプチド（MRP）ドメインが脂質二重層に挿入されます。（3）結合したPNC-27分子の多量体化により膜孔が形成される → 数分から数時間以内に急速な壊死性細胞死が起こります。そのメカニズムは壊死性膜溶解（古典的アポトーシスではありません）であり、PNC-27はカスパーゼ経路を介する抗癌ペプチドとは区別されます。
腫瘍細胞選択性	発表された研究では、膵臓腺癌、AMLおよびALL白血病、乳癌、前立腺癌、黒色腫、その他の腫瘍モデルにおいて選択的な癌細胞殺傷が実証されており、表面HDM2発現を欠く対応する正常細胞対照は影響を受けませんでした。
形態	凍結乾燥された白色～微黄白色の粉末；研究用の単回使用バイアル
純度	≥99%（HPLC検証済み、COAはご要望に応じて提供）；MALDI-TOF質量分析法によりキメラ特異的分子量で確認済み。
保管方法	凍結乾燥品：2〜8°Cで短期保存、−20°Cで長期保存。再溶解後：2〜8°C、30日以内に使用。繰り返しの凍結融解は避けてください。
研究用途	実験室研究用のみ。人または動物の診断・治療目的での使用はできません。PNC-27は正式な臨床開発段階に入っていない前臨床研究ツールです。WADA禁止リストに記載されていません。

作用機序 — HDM2を標的とする膜溶解

PNC-27は、アルバート・アインシュタイン医科大学のBowne / Pinto / Michl / Rauschmayer研究グループが、一例として開発した キメラペプチド薬剤設計 腫瘍学に応用されており、腫瘍標的ドメイン（p53由来HDM2結合ヘリックス）と汎用キラードメイン（膜滞留ペプチド）を組み合わせています。設計のロジック：

腫瘍特異的細胞表面マーカーとしてのHDM2 — Bowne、Michlらは、HDM2（ヒトMDM2相同体であり、通常は核内でp53をユビキチン化して分解に導くE3リガーゼ）が、検査したほぼすべてのがん細胞株の形質膜表面に異常に発現しているが、対応する正常細胞には発現していないことを発見しました。これにより、膜HDM2はほぼ普遍的ながん細胞表面マーカーとなります。
HDM2結合リガンドとしてのp53（12-26）ヘリックス — p53転写活性化ドメインの残基12～26（PPLSQETFSDLWKLL）は、天然のHDM2結合インターフェースであるαヘリックスを形成します。HDM2は通常このヘリックスを捕捉し、p53をユビキチン化します。PNC-27は、このヘリックスを標的化ドメインとして利用しています。本ペプチドは、nutlin低分子HDM2阻害薬が狙う同一部位でHDM2に結合しますが、天然のp53ヘリックス構造を有しています。
キラードメインとしての膜滞留ペプチド（MRP） — 表面HDM2に固定されると、C末端側のMRPドメインが脂質二重膜に挿入されます。MRPの両親媒性構造と、がん細胞表面での結合PNC-27分子のオリゴマー化により、数分以内に膜貫通孔が形成されます。
壊死性細胞死 — 孔形成により、膜の完全性が急速に失われ、浸透圧性溶解と壊死性細胞死が引き起こされます。これは、古典的な低分子HDM2阻害薬（p53を安定化させ、下流のp53媒介アポトーシスを誘導する）によって誘導されるゆっくりとしたアポトーシスカスケードとは異なります。PNC-27の壊死メカニズムは迅速であり（数分から数時間）、腫瘍細胞内の機能的なp53に依存しないため、nutlin系阻害薬が無効であるp53変異型腫瘍においても有用性が期待されます。
正常細胞温存 — 正常細胞は表面にHDM2を欠いているため（HDM2は通常核内にのみ存在）、PNC-27が正常細胞に結合する足場がなく、有意な膜溶解は生じません。複数のがん腫における対照正常細胞との比較研究により、この選択性が実証されています。

公表された研究用途

キメラペプチド腫瘍学薬剤設計 — 癌に応用されるホーミングドメイン＋キラードメインキメラの典型的な例（～と並んで Adipotide / FTPP 同じパラダイム内で）
膵臓がん研究 — PNC-27有効性研究で最も論文数の多い腫瘍タイプ（膵臓腺癌はHDM2が高発現で、従来の治療が困難です）
白血病研究 — AMLとALLの細胞株研究；従来の化学療法剤との併用
p53変異癌研究 — 機能的なp53を必要とするナトリン系低分子HDM2阻害剤とは異なり、PNC-27はp53変異腫瘍において機序的に活性を示し — そのサブセットに有用なツールです。
表面 HDM2 生物学研究 — PNC-27結合は、がん細胞生物学における表面HDM2検出のための標準的なアッセイの一つです。
ネクローシス型とアポトーシス型の細胞死薬理 — 細胞死研究における膜溶解とカスパーゼカスケードの分離解析に有用な参照化合物

腫瘍標的型膜破壊キメラペプチドに関するより広範な文献については以下を参照 Adipotide / FTPP （血管標的アポトーシス脂肪減少キメラ — 脂肪組織に応用された同一のホーミング＋キラー機構）。以下も参照 BPC-157 （回復ペプチド）、, TB-500 （回復ペプチド）、ならびに全ペプチドカタログ.

取り扱い力価

バイアル力価	パックサイズ
5 mg — エントリー研究プロトコル、腫瘍細胞培養における用量漸増	10または20バイアル
10 mg — 拡張プロトコル、大規模コホートマウス異種移植研究；mgあたりのコストが最も低い	10または20バイアル

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保管方法と再溶解

凍結乾燥バイアルは2～8 °Cで保管し、未開封の長期保管には−20 °Cで凍結してください。注射用静菌水（5 mgバイアルには1.0 mL → 5 mg/mL；10 mgバイアルには1.0 mL → 10 mg/mL）で再構成してください。静かに旋回させて混和します。再構成後は2～8 °Cで保管し、30日以内に使用してください。凍結融解の繰り返しは避けてください。両親媒性MRPドメインは初期再構成時に一過性の泡立ちを示す場合があります — 使用前に沈静させてください。

FAQ

PNC-27はnutlinのような低分子HDM2阻害剤とどのように異なりますか？

低分子HDM2阻害剤（nutlin-3、idasanutlin、MI-77301）は、p53と核内HDM2の同一結合ポケットを競合し、p53を安定化させて下流のアポトーシスを可能にします。これらが機能するには腫瘍内に機能的なp53が必要です。PNC-27は全く異なる作用機序を示します：それは白色脂肪組織に供給する毛細血管内皮細胞の表面（Koloninらが2004年に生体内ファージディスプレイスクリーニングで同定）— また同じ血管系上のアネキシンA2。(2) 細胞表面に結合すると、キメラは細胞内に取り込まれ、D(KLAKLAK) HDM2（がん細胞に異常発現している）に結合し、機能的なp53を必要とせずにネクローシス性の膜溶解を引き起こします。したがってPNC-27は、nutlin系阻害剤が無効なp53変異腫瘍においても活性を示します。

研究で使用された公表済みの用量範囲はどのようなものですか？

インビトロ腫瘍細胞毒性アッセイでは通常、培養液中に1～50 µMのPNC-27を用います。マウス異種移植研究では、5～20 mg/kgを腹腔内投与し、毎日または隔日で2～4週間用いられています。研究者の方は、プロトコル別のガイダンスについてBowne、Pinto、Michl、Rauschmayerの発表論文を参照してください。

PNC-27は臨床試験段階にありますか？

PNC-27は非臨床研究用化合物であり、正式な第I/II/III相ヒト臨床試験は現在まで完了していません。PNC-27はHDM2表面標的キメラペプチド薬剤設計の典型例として引き続き引用されています。

PNC-27を研究中に化学療法と併用できますか？

はい — 公表された研究では、PNC-27とゲムシタビン（膵臓がん）、シタラビン（AML）、その他従来の化学療法剤との併用が検討されており、概して相加的または超相加的な細胞毒性が報告されています。

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その他のキメラ／標的型研究用ペプチド

Adipotide / FTPP — 血管標的型アポトーシスキメラ（脂肪組織ホーミング + D(KLAKLAK)₂キラー） — 同様のホーミング＋キラーパラダイム
BPC-157 — 回復および組織修復ペンタデカペプチド
TB-500 — サイモシンベータ4断片、軟部組織の回復
GHK-Cu — 銅結合トリペプチド、皮膚および結合組織の研究
全ペプチドカタログ
BAC Water（静菌水） — 全ての凍結乾燥バイアルの再溶解に必要 — 無菌、0.9%ベンジルアルコール保存希釈液