L-Glutathion (Redukált / GSH) Injekció — Kutatási minőség

✅ γ-Glutamil tripeptid (γ-Glu-Cys-Gly) — elsődleges sejtes nem fehérje tiol
✅ GPx szubsztrát (peroxid redukció) + GST ko-szubsztrát (xenobiotikum konjugáció) + redox-állapot puffer
✅ Egyedi γ-peptid kötés — peptidáz-rezisztens; csak a γ-GT bontja
✅ Kanonikus referencia vegyület a sejtes antioxidáns védelem kutatásához
✅ Liofilizált USP-minőségű redukált forma; CAS 70-18-8, MW 307.32

L-Glutathion (Redukált / GSH) tartalmazza a γ-glutamil-ciszteinil-glicin tripeptid kutatási vegyületet.

SKU: N/A Kategória: Peptidek Címke: antioxidáns peptid, redukált glutathion, GSH, L-Glutathione, redox kutatás, kutató peptid, tripeptid kutatási vegyület

✓ Orvosi ellenőrzés Morgan Ellis — Gyógyszerkutató · 8 év tapasztalat · Utolsó felülvizsgálat: 2026 május

Több vásárlás, több megtakarítás Ár per üveg

Válasszon erősséget a csomagárak megtekintéséhez.

Titkosított fizetés

Kriptovaluta fizetés 10% kedvezmény

Diszkrét világszerte szállítás

1 400+ vásárló · 50+ ország

Erősség

600 mg
900 mg
1500 mg

Mennyiség

10 üveg
20 üveg
30 üveg

Törlés

💧 BAC vízre lesz szükséged a peptid rekonstituálásához

Bakteriosztatikus injekciós víz — szükséges a liofilizált peptidpor injekciós oldattá való elkészítéséhez. Egy 10 ml-es üveg több peptid üveg rekonstituálására elegendő.

BAC víz hozzáadása (10 ml × 10 üveg, 50.00 USD) →

Már van BAC vízed? Hagyd ki ezt. Más kiszerelésre van szükséged? Összes méret megtekintése →

Gyors válasz — Mi a Glutathion (GSH)?

L-Glutathione (redukált; GSH) a γ-glutamil-ciszteinil-glicin (γ-Glu-Cys-Gly) tripeptid, CAS 70-18-8, molekulaképlete C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekulatömege 307,32 g/mol. A GSH a legelterjedtebb nem fehérje jellegű celluláris tiol (millimoláris intracelluláris koncentrációkban), és a celluláris antioxidáns védelem kutatásának kanonikus referencia vegyülete. Az egyedi γ-peptidkötés a glutamát γ-karboxil és a cisztein amino csoportja között (a szokásos α-peptidkötés helyett) teszi a GSH-t ellenállóvá a közönséges peptidázokkal szemben – csak a γ-glutamiltranszferáz (γ-GT) képes hasítani. A sejtek a GSH-t használják elsődleges elektron-donorként a glutatión-peroxidáz által közvetített hidrogén-peroxid redukcióhoz, konjugáló ko-szubsztraktként a glutatión-S-transzferáz által közvetített xenobiotikumok detoxikációjához, valamint redox-állapot pufferként, amely szabályozza a fehérjék tiol-diszulfid egyensúlyát. Itt liofilizált USP-minőségű por formájában kínáljuk, kizárólag laboratóriumi kutatási célokra.

Mit kapsz a MedsBase-nál: Liofilizált ≥99%-os HPLC-vel ellenőrzött L-Glutathione (redukált forma) · COA kérésre elérhető · Diszkrét, hőmérséklet-stabil csomagolás · Világszerte kutatóanyag-szállítás futárszolgálattal · 1.400+ hitelesített vásárlói vélemény

📦 Minden rendelést fedez a Újraküldési Garancia — ha a csomagod nem érkezik meg 20 munkanapon belül, újraküldjük.

Specifikáció	Részlet
Vegyület osztály	γ-Glutamil tripeptid; elsődleges celluláris nem fehérje tiol antioxidáns; kis molekulájú kutatási peptid (γ-kötésű, peptidáz-rezisztens)
Kémiai név	L-Glutathione, redukált (γ-L-Glutamil-L-ciszteinil-glicin; szinonimák: GSH, glutatión szabad sav, redukált glutatión)
CAS szám	70-18-8 (redukált GSH forma); kapcsolódó: 27025-41-8 (oxidált GSSG dimer forma, nem szerepel itt)
Molekuláris képlet	C₁₀H₁₇N₃O₆S
Molekulatömeg	307,32 g/mol (szabad sav)
Szekvencia	γ-L-glutamil-L-ciszteinil-glicin (γ-Glu-Cys-Gly). Megjegyzendő γ-peptidkötés a glutamát γ-COOH oldallánca és a cisztein α-aminocsoportja közötti kötés, szemben a szabványos α-peptidkötéssel. Ez a nem szabványos kapcsolat teszi a GSH-t ellenállóvá a közönséges α-peptidázokkal szemben — csak a γ-glutamiltranszferáz (γ-GT) képes elbontani, ami az extracelluláris GSH lebontásának és újrahasznosításának sebességmeghatározó lépése.
— ha 20 munkanapon belül nem érkezik meg, ingyenesen újraküldjük. Ez az egyetlen hányásgátló kombináció, amely FDA A kategóriájú státusszal rendelkezik a terhesség alatt, és az ACOG, a NICE és a SOGC elsővonalbeli ajánlása a terhességi hányinger és hányás kezelésére.	Három elsődleges sejtes szerep. (1) Elektron-donor a glutation-peroxidáz számára (GPx család) — 2 GSH + H₂O₂ → GSSG + 2 H₂O, a klasszikus sejtes hidrogén-peroxid-redukciós reakció; a GSSG-t ezután a NADPH-függő glutation-reduktáz redukálja vissza 2 GSH-vá. (2) Ko-szubsztrát a glutation-S-transzferáz számára (GST család) — a GSH-t elektrofil xenobiotikumokhoz és endogén szubsztrátokhoz konjugálja, kiválasztható merkapturinsav-konjugátumokat képezve (a máj detoxikációs útjának központi mechanizmusa). (3) Redox-állapot puffer — a GSH:GSSG arány (jellemzően ~100:1 egészséges sejtekben) szabályozza a fehérjék tiol-diszulfid egyensúlyát a tioredoxin- és glutaredoxin-közvetített csere révén, ezzel több ezer redox-érzékeny fehérje aktivitását szabályozva.
Forma	Liofilizált fehér vagy halványsárga kristályos por; egyszer használatos kutatási üvegecskék. Erősen higroszkópos — az üvegecskéket az egyes kivételek után azonnal újra le kell zárni a nedvességfelvétel elkerülése érdekében.
Tisztaság	≥99% (HPLC-vel ellenőrizve, COA igény szerint); a titrálás megerősíti, hogy ≥98% redukált GSH formát tartalmaz (≤2% oxidált GSSG tartalom). USP-minőségű referencia.
Oldhatóság	Víz 20 mg/mL; PBS (pH 7,2) 10 mg/mL — könnyen oldódik a szállított flakon koncentrációjánál. A tiol (-SH) csoport miatt a GSH érzékeny a levegő által kiváltott oxidációra — készítsen friss munkoldatot a liofilizált flakonból és használja fel 24 órán belül, ha lehetséges. A DMSO megfelelő oldószer a sejtkultúrás állománykészítéshez (akár 100 mg/mL-ig) és további védelmet nyújt a levegő által kiváltott oxidáció ellen.
Tárolás	Liofilizált: 2–8 °C-on az eredeti lezárt csomagolásban rövid távú munkakészletként; −20 °C-on hosszú távú tárolásra nyitott flakonok esetében (stabil ≥36 hónapig −20 °C-on; ≥18 hónapig 2–8 °C-on). Újraoldott vizes oldatok: 2–8 °C-on, használja fel ~7 napon belül (a GSSG-vé oxidáció a korlátozó tényező). Védje a fénytől. Kerülje az újraoldott oldatok ismételt fagyasztását és olvasztását — a kumulatív ciklusok felgyorsítják a GSH → GSSG oxidációt.
Kutatási célra	Csak laboratóriumi kutatási célra. Nem használható humán vagy állatgyógyászati diagnosztikai vagy terápiás célra. A glutathion nem szerepel a WADA tiltólistáján. Egyes joghatóságokban (Olaszország / Japán / Korea / Fülöp-szigetek Tationil és hasonló márkanevek alatt) klinikai injekcióként jóváhagyott hepatológiai és oxidatív stressz állapotokra; az itt szállított kutatási minőségű anyag kizárólag laboratóriumi használatra szolgál, és különbözik ezektől a klinikai előkészítményektől.

Mi az L-Glutathion (Redukált / GSH)?

L-Glutathion (redukált forma, GSH) a legelterjedtebb nem fehérjes sejtes tiol az eukarióta biológiában — millimoláris intracelluláris koncentrációban található (1–10 mM a legtöbb sejtben; akár 10 mM hepatocytákban) és a sejtes redox állapot fő molekuláris puffereként szolgál. Szerkezetileg egy tripeptid, amely glutamátból, ciszteínből és glicinből áll (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekulaképlete C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekulatömege 307,32 g/mol.

A glutathion meghatározó szerkezeti jellemzője a γ-peptidkötés. A standard peptidek α-peptidkötéseken keresztül kapcsolódnak össze, az egyik aminosav α-karboxilja és a következő α-aminja között. A glutathionban a glutamát és a ciszteín közötti kötés nem szokványos: a glutamát oldalláncának γ-karboxilja és a ciszteín α-aminja között jön létre. Ez a nem szabványos kapcsolódás a glutathion ellenállóságának molekuláris alapja a közös sejtes peptidázokkal szemben — csak a γ-glutamiltranszferáz (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) ismeri fel és bontja le a γ-kötést. Ennek eredményeként a glutathion egyedülállóan stabil a sejtes citoszolban, ahol egyébként gyorsan lebomlana α-peptidáz aktivitás miatt, és a γ-GT által közvetített extracelluláris lebontás a glutathion újrahasznosításának sebességét meghatározó lépése.

A glutathion két ATP-függő lépésben szintetizálódik a citoszolikus enzimek által glutamát-cisztin ligáz (GCL) — amely a γ-glutamil-cisztein kötést alakítja ki — és glutátion szintetáz (GSS) — amely hozzáadja a C-terminális glicint. A GCL a sebességkorlátozó enzim, és a glutátion maga visszacsatolással gátolja, ezzel szabályozva a sejtes glutátionszintet. A cisztein elérhetősége a másik fő sebességkorlátozó tényező — ezért az N-acetilcisztein (NAC), egy cisztein előgyógyszer, a kanonikus klinikai beavatkozás a sejtes glutátionszintézis fokozására oxidatív stressz és detoxikációs kontextusokban (ez az NAC paracetamol túladagolásra és egyéb klinikai indikációkra történő jóváhagyásának alapja).

A glutátion két egymásba alakuló formában létezik a sejtekben: redukált formában (GSH) szabad tiol (-SH) csoporttal, és oxidált formában (GSSG) ahol két GSH molekula diszulfid híddal kapcsolódik össze. A GSH:GSSG arány (jellemzően ~100:1 egészséges sejtekben, oxidatív stressz hatására 10:1-re vagy alacsonyabbra csökken) a kanonikus sejtes redox biomarkere. A GSSG-t visszaredukálják 2 GSH-vé a glutátion reduktáz (GR, GSR), egy NADPH-függő flavoenzim által — ezzel összekötve a GSH redox rendszert az NADPH elérhetőséggel és végső soron a pentózfoszfát úttal. Ezért vezet a pentózfoszfát út károsodása (G6PD hiány, glükóz-6-foszfát elérhetőség) a GSH-rendszer funkciózavarához és oxidatív sejtkárosodáshoz.

Az itt szállított kutatási minőségű anyag a redukált GSH forma, melyet liofilizált por formájában szállítunk rekonstitúcióra és kutatási protokollokban való felhasználásra a peptid katalógus mellett.

Hatásmechanizmus — Három elsődleges sejtszerep

A GSH biológiai mechanizmusa három jól dokumentált, publikált biokémiai folyamat összességéből áll:

Glutation-peroxidáz (GPx) szubsztrát — hidrogén-peroxid és lipid-peroxid redukció — Ez a GSH legtöbbet említett szerepe. A GPx család (GPx1–8, a szeléntől függő GPx1 a legelterjedtebb) katalizálja a reakciót 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, a hidrogén-peroxidot és lipid-hidroperoxidokat vízzé, illetve alkohollá redukálva. Ez a sejt elsődleges védelme a mitokondriális légzés, NADPH-oxidáz aktivitás és más oxidatív folyamatok során keletkező reaktív oxigénszármazékok ellen. A GPx4 az a specifikus izoforma, amely a lipid-hidroperoxid redukciót katalizálja, és amelynek funkcióvesztése váltja ki a ferroptosist — a vasfüggő szabályozott sejthalál útját, amely az utóbbi időben a rák- és neurodegeneratív betegségek kutatásának központjába került.
Glutation-S-transzferáz (GST) ko-szubsztrát — xenobiotikumok és endobiotikumok konjugációja — A GST család (citoszolikus, mikrosomális és mitokondriális tagok; kb. 20 humán GST izoforma) katalizálja a GSH konjugációját elektrofil szubsztrátokhoz a GSH tiolcsoportján keresztül, GSH-S-konjugátum adduktusokat képezve, amelyeket később a γ-GT és dipeptidázok dolgoznak fel merkaptursavakká és ürítik ki. Ez a májban és más szövetekben zajló központi II. fázisú detoxifikációs út, amely számos xenobiotikumot (gyógyszermetabolitok, környezeti vegyszerek, I. fázisú citokróm-P450 metabolizmus termékei), endogén elektrofileket (4-hidroxinonenal, akrolein lipid-peroxidációból) és reaktív köztitermékeket (NAPQI paracetamolból, ami az NAC terápia alapja paracetamol-túladagolás esetén) dolgoz fel.
Redox-állapot puffer — fehérje tiol-diszulfid egyensúly szabályozása — A sejtes GSH:GSSG arány szabja meg a fehérje-tiol redox állapot termodinamikai egyensúlyát a tioredoxin- és glutaredoxin-közvetítette csere révén. Több ezer sejtfehérjének vannak redox-érzékeny cisztein maradványai, amelyek tiol-diszulfid állapotát ez az egyensúly szabályozza — beleértve kulcsfontosságú transzkripciós faktorokat (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), jelátviteli kinázokat (PTP-k, PTEN), apoptózis gépezetet (kaspázok) és metabolikus enzimeket (gliceraldehid-3-foszfát-dehidrogenáz, stb.). A GSH által közvetített redox-pufferelés tehát nemcsak antioxidáns védelem, hanem jelátviteli szabályozó mechanizmus is — ez a tény az elmúlt két évtized kutatásaiban vált ismertté, és egyik legtöbbet említett indok a GSH használatára kutatási protokollokban, a puszta antioxidáns kiegészítésen túl.
Cisztein tároló és szervek közötti aminosav transzport — A GSH szöveti szinten stabil, transzportálható cisztein tárolóként szolgál — ez az aminosav az új fehérjeszintézis és a további GSH szintézis sebességét meghatározó tényező. A szabad cisztein metabolikusan instabil (autooxidálódhat ciszttinné, H₂S, stb.), ezért a szervezet cisztein-készletét nagyrészt GSH-ként tartja fenn, és a ciszteint szervek között (különösen máj → vese, máj → egyéb szövetek) GSH-ként szállítja, amelyet aztán a célzott szövetben a γ-GT dolgoz fel vissza ciszteinné.
Közvetlen gyökfogás — Az enzimatikus szerepeken túl a GSH közvetlenül reagál hidroxilgyökkel, peroxilgyökkel és reaktív nitrogénszármazékokkal a tiolcsoporton keresztül. Mennyiségileg ez kevesebbet járul hozzá a teljes antioxidáns védelemhez, mint az enzimatikus GPx-mediált mechanizmus, de fontos azokban a térfogatokban és feltételekben, ahol az enzimrendszerek telítettek vagy hiányoznak (tüdőfolyadékban lévő extracelluláris GSH, bélumen GSH stb.).

Az injekciós GSH farmakokinetikai profilja jól jellemezhető: az intravénás beadás gyors szisztémás eloszlást eredményez, a plazmakoncentráció perceken belül eléri a csúcsértékét, de a plazma felezési ideje rövid (~10–15 perc) a γ-GT által mediált gyors lebontás miatt, amely ciszteinilglicinné alakul, majd a célzott szövetekben újraszintetizálódik vagy tovább lebomlik. A rövid plazmában való tartózkodás az egyik oka annak, hogy a publikált GSH-kutatásokban gyakoriak a napi vagy napi kétszeri intravénás adagolási protokollok. Az intakt GSH sejtmembrán-áteresztőképessége alacsony — a sejtek főleg az alkotó aminosavakat veszik fel, és intracellulárisan újraszintetizálják a GSH-t. Ezért az orális GSH rosszul biohasznosul, és ezért szükségesek az injekciós készítmények (vagy alternatíváként az NAC mint cisztein prodrog) a hatékony szöveti szállításhoz a publikált kutatásokban.

Közzétett kutatási alkalmazások

A GSH-t laboratóriumi kutatási kontextusokban használják, amelyek vizsgálják:

A sejtes antioxidáns védelem — a kanonikus referenciavegyület — messze a leggyakrabban idézett sejtes antioxidáns a publikált szakirodalomban; szabványos referenciavegyület minden új antioxidáns intervenciós kutatásban; a molekuláris arany standard a sejtes redox-állapot elemzéséhez
A hidrogén-peroxid és a lipid-peroxid redukciós kutatása — közvetlen GPx szubsztrát; a GPx izoforma farmakológia, a peroxid-feldolgozó út disszekciója, valamint a GSH integrációja a tioredoxin és peroxiredoxin redox-rendszerekkel kapcsolatos publikált kutatásokban használják
Ferroptózis kutatás — a GPx4-mediált lipid-hidroperoxid redukció a ferroptózis kapuőre; a GSH és szintézisút-intervenciói (BSO, erasztin, RSL3) a ferroptózis indukció/szuppresszió kutatásának kanonikus eszközei a rák, neurodegeneráció és ischaemia-reperfúzió kontextusokban
II. fázisú detoxifikáció és xenobiotikum-konjugációs kutatás — GST szubsztrát a központi máj-detoxifikációs úthoz; a gyógyszermetabolitok kezelése, környezeti kémiai expozíció, paracetamol-indukált hepatotoxicitás (NAPQI fogás), valamint a merkaptursav-konjugáció szélesebb farmakológiájának kutatásában használják
Fehérje-tiol redox jelátviteli kutatás — a GSH:GSSG arány szabályozza több ezer sejtes fehérje tiol-diszulfid egyensúlyát; a redox-érzékeny transzkripciós faktorok (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinázszabályozás (PTP-k, PTEN) és a szélesebb sejtes “redoxom” kutatásában használják”
Mitochondriális diszfunkció és öregedéskutatás — a mitokondriális GSH-szint csökken az öregedéssel és számos betegségmodellben; a publikált kutatások exogén GSH-t és GSH-útvonal-bevételeket használnak a mitokondriális redox-járulék feltárására az öregedésben, neurodegenerációban és anyagcserebetegségekben
Hepatológia és májkárosodás-kutatás — a GSH a legnagyobb mennyiségben hepatocytákban található (5–10 mM koncentráció); alkalmazzák publikált kutatásokban alkoholos májbetegség, NAFLD/MASH, vírushepatitis-modellek és paracetamol-túladagolás / gyógyszer által kiváltott májkárosodás esetén
Hematológia és vörösvértest-kutatás — az eritrociták GSH-je a fő védelem az oxidatív haemolízissel szemben; alkalmazzák kutatásokban G6PD-hiány, sarlósejtes anaemia és oxidatív haemolízis farmakológia területén
Rák redox és kemoprotekciós kutatás — számos kemoterápiás szer ROS-t generál mechanizmusa részeként, és a tumorsejtek gyakran emelkedett GSH-szinttel rendelkeznek; a publikált kutatások GSH-t és GSH-útvonal-bevételeket használnak a kemoterápia redox-biológiájának feltárására

A katalógusban szereplő sejtes kofaktor és redox / antioxidáns kutatási vegyületek szélesebb kontextusáért lásd B12 (Cianokobalamin) (kis molekulatömegű kutatási-kísérő kofaktor — metilációs ciklus), L-Karnitin (mitochondriális zsírsav-shuttle — kis molekulájú kísérő vegyület), NAD⁺ (direkt dinukleotid-készlet kiegészítés — redox elektron-transzport), 5-Amino-1MQ (NAD-tengely kímélés NNMT gátlás útján), és SS-31 (Elamipretide) (kardiolipin-kötő, mitokondrium-célzott antioxidáns peptid). Böngéssze a teljes kutatási peptid- és vegyületkatalógust, vagy tekintse meg a válogatott hosszú életet elősegítő kutatási vegyületek központját.

Elérhető erősségek és koncentrációk

A MedsBase Glutationt három liofilizált ampulla méretben kínál, amelyek a tipikus kutatási protokoll dózistartományához vannak kalibrálva. Minden erősség 10 vagy 20 ampullás csomagolásban érhető el:

Ampulla erőssége	Tipikus kutatási felhasználási eset	Csomagméret
600 mg	Standard kutatási erősség — kezdő szintű protokollok, in-vitro antioxidáns-védelmi panelek, dózis-titrálási munka, egyszerű egér-titrálás; kényelmes 100–200 mg/mL munkakészlet előállításához	10 vagy 20 flakon
900 mg	Közepes erősség — kiterjesztett in-vivo rágcsáló dózis protokollok, IV-kutatási protokollok, több kohorszos mintaméret, hepatológia / oxidatív stressz modell kutatás	10 vagy 20 flakon
1500 mg	Magas erősségű kutatási ampulla — klinikai-transzlációs dózistartományú protokollok (az olasz Tationil IV dózis hepatológiai kutatásban 600–2400 mg/nap), nagy kohorszú anyagcsere tanulmányok, többágú összehasonlító munka; legkisebb mg-enkénti költség	10 vagy 20 flakon

Mindhárom erősség ugyanaz a kémiai entitás (liofilizált L-glutation redukált formája, ≥99% HPLC tisztaság, USP-fokozatú titrált redukált formájú tartalom). Az 1500 mg-os ampulla biztosítja a legkisebb mg-enkénti költséget a klinikai-transzlációs kutatási protokollokhoz. A kutatóknak a protokollhoz megfelelő, szaklektorált irodalomból kell meghatározniuk a konkrét dózistartományt.

Összehasonlítás — Glutation vs NAD⁺

A glutation és NAD⁺ a két leginkább tanulmányozott kis molekulájú sejtes redox / koenzim vegyület ebben a katalógusban, és kapcsolódó, de mechanikailag különböző ágai a sejtes redox biológiának. A GSH a fő sejtes antioxidáns védelem kis molekula — millimoláris koncentrációban jelen van és peroxidokat redukál a GPx-szubsztrát mechanizmuson keresztül. Az NAD⁺ a fő sejtes elektron-transzport koenzim — NADH-ra redukálható az elektronok szállításához a glikolízisben / TCA-ciklusban / β-oxidációban, és szubsztrát a szirtuinek és PARP-ok számára. A két rendszer összefügg: az NADPH (amely NAD-ből képződik a pentózfoszfát-út révén) a redukáló ekvivalens, amely a GSSG-t GSH-vá regenerálja a glutation reduktáz segítségével. A sejtes redoxbiológiát vizsgáló kutatások gyakran manipulálják mindkét készletet és összehasonlítják a következményeket.

Kritérium	Glutation (GSH)	NAD⁺
Chemical class	γ-Glutamil tripeptid (γ-Glu-Cys-Gly)	Dinukleotid koenzim (adenin + nikotinamid + difoszfát)
Molekulatömeg	307,32 g/mol	663.43 g/mol
Sejti szerep	Antioxidáns védelem — GPx szubsztrát (peroxid redukció), GST ko-szubsztrát (xenobiotikum konjugáció), redox-állapot puffer	Elektron-szállító koenzim — szubsztrát a β-oxidációhoz, glikolízishez, TCA-hoz; szubsztrát a szirtuinek és PARP-ok számára
Sejtes koncentráció	1–10 mM (millimoláris — a legnagyobb mennyiségben jelenlévő nem fehérjes tiol)	~0,3–1 mM (NAD készlet, mikromoláris magas µM-ig)
Legjobban tanulmányozott kutatási fókusz	Antioxidáns védelem, ferroptózis, II. fázisú detoxikáció, redox jelzés, hepatológia, paracetamol által kiváltott károsodás	Sirtuin biológia, élettartam, sejtes öregedés, NAD-függő redox szabályozás
Plazma stabilitás	Rövid — ~10–15 perc felezési idő (γ-GT által mediált extracelluláris lebontás)	Nagyon rövid — percek (gyorsan oxidálódik és lebomlik oldatban)
Kapcsolat	Az NADPH (amely NAD-ből származik) a GSSG-t GSH-vá regenerálja a glutation reduktáz segítségével	Az NADPH-kapcsolat összeköti az NAD-készletet a GSH-rendszer redukciós kapacitásával
Klinikai használat	Jóváhagyott injekciós forma Olaszországban / Japánban / Koreában (Tationil és hasonlók; hepatológia, oxidatív stressz)	Nem engedélyezett klinikai terápiaként; kizárólag kutatási célú vegyület

A sejtes antioxidáns védelemre, ferroptózisra, II. fázisú detoxikációra vagy redox jelátvitelre fókuszáló kutatásokhoz a Glutation a kanonikus referencia vegyület. A szirtuin biológiára, hosszú élet biokémiájára vagy NAD-függő redox szabályozásra irányuló kutatásokhoz, NAD⁺ ez a célzottabb eszköz. A két vegyületet gyakran együtt alkalmazzák olyan kutatásokban, amelyek a sejtes redox rendszer integrált válaszát vizsgálják oxidatív stresszre, öregedésre vagy mitokondriális diszfunkcióra.

💧 BAC vízre van szüksége? Bármilyen liofilizált flakon rekonstituálásához sterilis baktériosztatikus víz szükséges. Párosítsa ezt a terméket a BAC Water (Bakteriosztatikus Víz) — 30 mL többadagos flakonnal, 0,9% benzil-alkohol tartalmú, USP-minőségű.

Tárolás és rekonstitúció

Rekonstitúció előtt: a liofilizált ampullákat hűtve tároljuk 2–8 °C-on az eredeti lezárt csomagolásban. Hosszú távú tároláshoz a megnyitott ampullákat −20 °C-on fagyasszuk le (≥36 hónapig stabil −20 °C-on; ≥18 hónapig 2–8 °C-on). A liofilizált GSH erősen higroszkópos — az ampullákat minden kivétel után azonnal újra le kell zárni a nedvességfelvétel elkerülése érdekében (ami felgyorsítja a GSH → GSSG oxidációt). Fénytől védjük.

Rekonstitúciós eljárás: steril vizet, bakteriostatikus vizet vagy PBS-t (pH 7,2) injektáljunk az ampulla oldalfalán lefelé (ne közvetlenül a liofilizált készítményre). 600 mg-os ampulla esetén 6,0 mL oldószer 100 mg/mL munkakészletet eredményez; 3,0 mL 200 mg/mL-t ad. 900 mg-os ampulla esetén 9,0 mL 100 mg/mL-t; 4,5 mL 200 mg/mL-t ad. 1500 mg-os ampulla esetén 7,5 mL 200 mg/mL készletet; 15 mL 100 mg/mL-t ad. A GSH gyorsan oldódik szobahőmérsékleten enyhe keverés hatására.

Kritikus fontosságú az újrakonstituált GSH esetében: a tiol (-SH) csoport levegő-oxidációra érzékeny — a rekonstituált oldatok fokozatosan oxidálódnak a GSSG formává, még hűtés mellett is. A munkoldatokat lehetőség szerint frissen készítsük liofilizált ampullákból, vagy használjuk fel 7 napon belül rekonstituálás után hűtve. A rekonstituált anyag hosszú távú tárolásához adjunk kelátokat (1 mM EDTA) a fékkatalizált oxidáció lassítására, tároljunk inert atmoszférában (argon vagy nitrogénnel átitatva), vagy használjunk DMSO kozolvenst (ami további védelmet biztosít). Ne fagyasszuk-visszaolvasztjuk ismételten. Dobjuk el, ha színváltozás (sárga/barna) vagy csapadék képződik.

Gyakran Ismételt Kérdések

Mi a különbség a redukált (GSH) és oxidált (GSSG) glutatión között?

A GSH a redukált forma, amelynek cisztein maradékán szabad tiol (-SH) csoport található — ez a biológiailag aktív forma, amely sejtes antioxidánsként működik. A GSSG az oxidált dimer forma, ahol két GSH molekula diszulfid hídon keresztül kapcsolódik össze cisztein kénjein — ez a felhasznált forma, amelyet a glutatión reduktáznak kell újra redukálnia 2 GSH-vé. A sejtes GSH:GSSG arány (általában ~100:1 egészséges sejtekben, oxidatív stressz hatására 10:1-re vagy alacsonyabbra csökken) a sejtes redox állapot kanonikus biomarkerje. Mi a redukált GSH formát szállítjuk; a GSSG-re specifikusan szükséget tartó kutatók forduljanak dedikált beszállítókhoz.

Miért van a GSH-nak γ-peptidkötése normál α-peptidkötés helyett?

A nem szabványos γ-peptidkötés a glutamát γ-COOH és a cisztein α-NH₂ csoportja között az, ami a glutatiónt sejtes peptidáz-rezisztenssé teszi. A szabványos sejtes α-peptidázok (aminopeptidázok, karboxipeptidázok) csak α-peptidkötéseket ismernek fel és nem képesek a γ-kötést hasítani. Csak a γ-glutamiltranszferáz (γ-GT, GGT) ismeri fel és hasítja a γ-kötést — és a γ-GT a GSH lebontásának limitáló enzime, amely főleg az epitélsejtek apikális felületén (vese, epeút stb.) expresszálódik. Ez a nem szabványos kapcsolat tehát elengedhetetlen a glutatión stabil, millimoláris koncentrációban történő intracelluláris felhalmozódásához.

Miért alacsony a GSH orális biohasznosíthatósága?

Az intakt GSH rosszul szívódik fel a bélhám rétegén, mert: (1) a γ-peptidkötés megakadályozza a szabványos PEPT1/PEPT2 di-/tripeptid transzporterek felismerését, amelyek más tripeptideket szállítanak; (2) a γ-GT aktivitás a brush border rétegben lebontja a szájon át adott GSH nagy részét alkotó aminosavakká, mielőtt az felszívódna; (3) a felszabaduló cisztein nagy része az enterocyták first-pass GSH újraszintézisében hasznosul fel. Az intakt GSH nettó orális biohasznosíthatósága tehát nagyon alacsony, ezért az injektálható készítmények vagy az N-acetilcisztein (NAC, egy cisztein prodrog) részesítik előnyben a szisztémás GSH-növelő kutatási beavatkozások során.

Milyen publikált dózistartományokat használtak a kutatásban?

Az intravénásan injektálható GSH kutatási protokollokban általában 600–1200 mg adagot alkalmaznak naponta vagy heti 2–3 alkalommal, 4–12 héten át emberi alanyokon végzett kutatásokban (tükrözve az olasz Tationil engedélyezett termék 600–2400 mg/nap adagtartományát). Rágcsálókon végzett in-vivo kísérletekben 50–150 mg/kg IV/IP adagot használnak, tükrözve azt az adagtartományt, amely megbízható szisztémás GSH-emelkedést eredményez a rövid plazmafelezési idő ellenére. In-vitro sejtkultúrás protokollokban általában 0,5–10 mM koncentrációt alkalmaznak tenyésztő közegben (a sejtek felveszik a ciszteint a GSH-ből és újraszintetizálják az intracelluláris GSH-t). A kutatóknak az adott alkalmazáshoz kapcsolódó elsődleges szakirodalmat kell felkeresniük.

Miért olyan rövid a GSH plazmafelezési ideje?

A plazma γ-GT aktivitása gyorsan hasítja a keringő GSH γ-peptidkötését ciszteinilglicinné, amelyet aztán dipeptidázok tovább hasítanak cisztein + glicinné. A γ-GT + dipeptidáz kaskád kombinációja az intakt keringő GSH plazmafelezési idejét mindössze ~10–15 percre csökkenti. Ezért alkalmaznak ismételt napi adagolást klinikai kutatási protokollokban, és nem egyszeri nagy adagú bolusz rendszert, és ezért részesítik előnyben néha az N-acetilciszteint (NAC) — amely intakt formában veszik fel és használják fel intracelluláris GSH szintézisre — mint hosszabb hatású cisztein-forrás alternatívát a sejtes GSH-növelő kutatásokban.

Össze lehet-e kombinálni a GSH-t B12-vel, NAC-cel vagy más redox/koenzim vegyületekkel kutatási protokollokban?

Igen — a GSH mechanikusan kapcsolódik számos más sejtes redox és koenzim vegyülethez. Gyakori kutatási protokoll kombinációk közé tartozik: GSH + NAC (párhuzamos cisztein-forrás stratégiák — GSH mint intakt tripeptid, NAC mint cisztein prodrog — az extracelluláris vs intracelluláris GSH-kiegészítési utak összehasonlítására); GSH + B12 (oxidatív stresszel kapcsolatos neurológia és metilációs ciklus kutatás); GSH + NAD⁺ (integrált redox-pool elemzés); GSH + SS-31 (mitokondrium-célzott redox kutatás). Rekonstituáljon mindegyiket külön közvetlenül használat előtt, és adjon hozzá külön, ne tárolja együtt a rekonstituált oldatokat.

Hogyan hasonlít ez a kutatási minőségű GSH a klinikai készítményekhez, mint a Tationil?

A Tationil (és hasonló márkás klinikai készítmények, amelyek Olaszországban / Japánban / Koreában / Fülöp-szigeteken kaphatók) redukált formájú L-glutation, amely hepatológiai és oxidatív stressz indikációkra klinikai injektálhatóként engedélyezett. Az itt szállított kutatási minőségű GSH ugyanaz a redukált formájú L-glutation, ≥99%-os HPLC tisztaságú, klinikai felhasználásra nem jelölt, és kizárólag laboratóriumi kutatásra szánt. A klinikai felhasználású GSH-t kereső kutatóknak klinikai ellátási láncon keresztül kell beszerezniük; az in-vitro és in-vivo laboratóriumi protokollokhoz kutatási minőségű anyagot keresők használhatják az itt szállított anyagot.

A GSH szerepel a WADA tiltott listáján?

Nem. A glutation nincs a WADA tiltott listáján. Ez egy természetes módon előforduló sejtes antioxidáns tripeptid, amely millimoláris koncentrációban van jelen minden magvas sejtben – ezért nem esik sportteljesítmény-szabályozási korlátozások alá.

Miért érdemes kutatási vegyületeket rendelni a MedsBase-től: Liofilizált HPLC ≥99%-os peptidok és vegyületek · COA kérésre elérhető · Diszkrét, hőmérséklet-stabil csomagolás · Világszerte futár · Reshipment Assurance minden rendelésre · 1.400+ ellenőrzött vásárlói vélemény

Egyéb kis molekulájú kutatási kísérő vegyületek

B12 (Cianokobalamin) — Kobalamin koenzim — metilációs ciklus kutatási kísérő
L-Karnitin — Mitokondriális zsírsav-shuttle — legközelebbi kis molekulájú kutatási kísérő analóg
NAD⁺ — Oxidált dinukleotid koenzim — közvetlen NAD-pool / elektron-transzport kutatás
5-Amino-1MQ — NNMT gátló — NAD-tengely előanyag kímélés, metilációs pool pufferelés
SS-31 (Elamipretide) — Kardiolipin-kötő mitokondrium-célzott antioxidáns peptid
BAC Water (Bakteriosztatikus Víz) — Szükséges minden liofilizált flakon rekonstituálásához — steril, 0.9% benzil-alkohollal tartósított hígítóoldat