Resposta Rápida — O que é Follistatina 344?
Follistatina 344 (FST-344) é uma glicoproteína recombinante de 344 aminoácidos e a mais longa das duas principais isoformas de splicing da follistatina humana. É o antagonista endógeno canônico da miostatina (GDF-8) e da activina, utilizado em pesquisas publicadas que investigam hipertrofia muscular, sarcopenia, modelos pré-clínicos de distrofia muscular e o eixo de sinalização da activina/miostatina. Fornecido em frascos liofilizados de 1 mg apenas para uso em pesquisa laboratorial.
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| Especificação | Detalhe |
|---|---|
| Número CAS | 80449-31-6 (follistatina) |
| Tipo | Glicoproteína recombinante (isoforma de splice FST-344 de 344 aminoácidos da follistatina humana) |
| Peso Molecular | ~37 kDa (forma glicosilada madura; faixa observada de ~38–42 kDa em SDS-PAGE dependendo do estado de glicosilação) |
| Estrutura | Domínio de ligação à heparina N-terminal seguido por três domínios de follistatina (FSD1, FSD2, FSD3) cada um contendo um subdomínio tipo EGF e um tipo Kazal; rico em cisteína, múltiplas ligações dissulfeto intramoleculares |
| Forma | Proteína recombinante liofilizada (branca a branca acinzentada) |
| Pureza | ≥95% (verificado por HPLC, COA sob solicitação) |
| Armazenamento | Liofilizado: 2–8 °C (geladeira) para estoque de trabalho; −20 °C para armazenamento de longo prazo de frascos não abertos. Reconstituído: 2–8 °C, usar em ~30 dias. Proteger da luz. Não congelar-descongelar a solução reconstituída — proteínas recombinantes são particularmente sensíveis à desnaturação por congelamento-descongelamento. |
| Solubilidade | Água bacteriostática (recomendada) ou água estéril para janelas de uso mais curtas. Proteína carreadora (BSA, 0,1%) opcional para diluições de trabalho para minimizar perdas por adsorção. |
| Uso em Pesquisa | Para uso exclusivo em pesquisa laboratorial. Não destinado a uso diagnóstico ou terapêutico em humanos ou veterinária. |
O Que É Follistatin 344?
Follistatina 344 (frequentemente abreviado como FST-344) é uma glicoproteína recombinante de 344 aminoácidos e a mais longa das duas principais isoformas fisiológicas de splicing da follistatina humana — a outra sendo FST-288, uma forma mais curta de 288 aminoácidos ligada à membrana. A follistatina endógena foi isolada pela primeira vez em 1987 do fluido folicular ovariano suíno por Esch et al. (PNAS) e Robertson et al. (Biochem Biophys Res Commun) como um fator que inibe seletivamente a secreção do hormônio folículo-estimulante (FSH), o que deu o nome à proteína. O papel mecânico — ligação de alta afinidade e neutralização da activina e da miostatina — foi caracterizado ao longo da década subsequente.
FST-344 é uma isoforma circulante e secretada com um domínio N-terminal de ligação à heparina seguido por três domínios ricos em cisteína da follistatina (FSD1, FSD2, FSD3) que juntos formam a superfície de ligação da activina e da miostatina. A cadeia recombinante de 344 resíduos tem uma massa madura de aproximadamente 37 kDa, com peso molecular aparente em SDS-PAGE variando entre 38 e 42 kDa dependendo do estado de glicosilação do sistema de expressão recombinante. Número CAS 80449-31-6. A proteína é fornecida como um pó liofilizado de alta pureza para reconstituição com água bacteriostática. A follistatina é não aprovado pela FDA, EMA, MHRA ou qualquer outro regulador importante para uso terapêutico humano. A follistatina 344 de grau de pesquisa vendida aqui é fornecida apenas para uso em pesquisa laboratorial e não se destina à administração humana ou veterinária. Para pesquisas relacionadas ao eixo anabólico e de crescimento, consulte nosso IGF-1 LR3 página de produto.
Mecanismo de Ação — Antagonismo da Via da Miostatina e da Activina
O que torna a follistatina 344 mecanicamente única entre as proteínas de pesquisa muscular é seu perfil de ligação multi-alvo em toda a superfamília TGF-β — cada evento de ligação ao ligante contribuindo para o fenótipo hipertrófico e modulador de crescimento observado em pesquisas publicadas:
- Sequestro de Miostatina (GDF-8) — eixo de hipertrofia muscular — A follistatina se liga à miostatina (também chamada de GDF-8) com alta afinidade, bloqueando estericamente sua interação com o receptor de activina tipo II (ActRIIB). A miostatina é o regulador endógeno canônico negativo do crescimento muscular: camundongos knockout desenvolvem hipertrofia muscular dramática (o fenótipo de “dupla musculação”), e raças de gado naturalmente deficientes em miostatina (Belgian Blue, Piedmontese) mostram o mesmo efeito. Ao neutralizar a miostatina, a follistatina remove o freio na síntese de proteínas musculares, produzindo hipertrofia em modelos de pesquisa. Este é o mecanismo mais citado na literatura de pesquisa muscular.
- Sequestro de Activina A e B — sinalização reprodutiva, ovariana e pituitária — A função originalmente caracterizada da follistatina foi a ligação e neutralização da activina, um membro relacionado da superfamília TGF-β que estimula a secreção de FSH da pituitária, impulsiona o desenvolvimento do folículo ovariano e atua como regulador de muitos tipos de células. Ao se ligar às activinas A, B e heterodímeros AB, a follistatina altera o balanço activina/inibina em modelos de pesquisa e modula a sinalização downstream de Smad2/Smad3.
- Modulação de GDF-11 e da superfamília TGF-β mais ampla — A follistatina também se liga ao GDF-11 (estreitamente relacionado à miostatina) com afinidade um pouco menor, juntamente com outros membros da superfamília TGF-β. O GDF-11 é cada vez mais estudado em pesquisas sobre envelhecimento porque seus níveis endógenos diminuem com a idade e sua modulação está implicada em fenótipos cardíacos e do SNC relacionados à idade. A follistatina 344 é uma das principais ferramentas de pesquisa para investigar esse eixo.
Os três domínios da follistatina (FSD1, FSD2, FSD3) contribuem para o perfil de ligação: FSD1 contém a principal superfície de ligação à miostatina, FSD2 a principal superfície de ligação à activina, e FSD3 contribui tanto para a afinidade de ligação quanto para a estabilidade estrutural. O domínio N-terminal de ligação à heparina distingue as variantes de splicing — FST-288 se liga fortemente ao sulfato de heparana e é amplamente ancorado à membrana, enquanto FST-344 (esta isoforma) circula mais livremente. Essa distinção é mecanicamente relevante em modelos de pesquisa que estudam os efeitos sistêmicos vs locais da follistatina.
Aplicações em Pesquisa Publicada
Follistatin 344 é utilizado em contextos de pesquisa laboratorial que investigam:
- Pesquisa sobre hipertrofia muscular e síntese proteica — modelos de hipertrofia em camundongos e ratos, incluindo estudos de entrega genética de Follistatin mediada por AAV (Kota et al., Sci Transl Med 2009); área de seção transversal específica do tipo de fibra, peso úmido do músculo, geração de força
- Modelos pré-clínicos de distrofia muscular — modelo de camundongo mdx para distrofia de Duchenne; capacidade funcional, regeneração de fibras, preservação muscular independente de distrofina
- Sarcopenia e perda muscular relacionada à idade — fenótipos musculares em camundongos idosos, resistência anabólica, pesquisa sobre mudança de tipo de fibra
- Pesquisa sobre caquexia cancerosa — modelos de caquexia em camundongos portadores de tumores, preservação da composição corporal, relação massa magra/massa gorda
- Pesquisa em endocrinologia reprodutiva — supressão de FSH, desenvolvimento de folículos ovarianos, biologia de células da granulosa, pesquisa sobre eixo hipófise-gonadal
- Pesquisa sobre a via da Activina — sinalização Smad2/Smad3, EMT em modelos de câncer, pesquisa sobre fibrose, regeneração hepática
- Pesquisa sobre envelhecimento e eixo GDF-11 — fenótipos de envelhecimento cardíaco e do SNC, pesquisa relacionada à parabiose, equilíbrio GDF-11/miostatina com o envelhecimento
- Pesquisa anabólica comparativa — frente a frente com IGF-1 LR3 (via anabólica paralela via receptor IGF-1) para pesquisa de hipertrofia combinada ou comparativa.
Para um contexto mais amplo sobre onde a follistatina 344 se encaixa na paisagem de pesquisa anabólica e do eixo de crescimento, consulte IGF-1 LR3 como o comparador canônico do eixo IGF, CJC-1295 com DAC para pesquisa de crescimento do eixo GHRH, e Sermorelina para pesquisa de GHRH de ação mais curta. Navegue pelo catálogo de peptídeos de pesquisa para compostos relacionados.
Concentrações e Dosagens Disponíveis
A MedsBase estoca Follistatina 344 em frascos liofilizados de 1 mg. O frasco está disponível em formatos de pacote de 10 ou 20 frascos com orientação completa de reconstituição:
| Dosagem do Frasco | Caso de Uso Típico em Pesquisa | Tamanhos de Embalagem |
|---|---|---|
| 1 mg | Força padrão de pesquisa — pesquisa de hipertrofia muscular e eixo activina/miostatina | 10 ou 20 frascos |
Follistatin 344 é uma glicoproteína recombinante de 37 kDa fornecida com pureza ≥95% em HPLC. O formato de frasco de 1 mg é a concentração padrão para pesquisas in vivo e in vitro — um frasco reconstituído com 1,0 mL de água bacteriostática resulta em uma concentração de trabalho de 1 mg/mL, suficiente para várias semanas de protocolos de cultura de células ou várias injeções em protocolos com roedores.
Como Comparar — Follistatin 344 vs IGF-1 LR3
Follistatin 344 e IGF-1 LR3 são as duas proteínas anabólicas recombinantes mais citadas na pesquisa atual sobre hipertrofia. Elas atuam em vias completamente diferentes — a follistatin remove o freio da miostatina no crescimento muscular, enquanto o IGF-1 LR3 estimula diretamente o receptor IGF-1 e a síntese proteica downstream via Akt/mTOR — o que as torna mecanicamente complementares em protocolos de pesquisa.
| Critério | Follistatina 344 | IGF-1 LR3 |
|---|---|---|
| Comprimento | 344 aminoácidos (glicoproteína recombinante) | 83 aminoácidos (IGF-1 modificado) |
| Peso molecular | ~37 kDa | ~9 kDa |
| Mecanismo primário | Sequestro de miostatina/ativina | Agonismo do receptor IGF-1 → Akt/mTOR |
| Modo de efeito | Desinibição (remove o freio do crescimento) | Estimulação anabólica direta |
| Dose típica de pesquisa | 10–100 mcg, 1–3x por semana | 20–60 mcg, diariamente |
| Sinal de pesquisa mais forte | Modelos de hipertrofia muscular total e distrofia | Pesquisa anabólica regenerativa e hipertrofia local |
| Empilhamento | Frequentemente coadministrado com IGF-1 LR3 em pesquisas de hipertrofia | Frequentemente coadministrado com follistatina 344 |
Como as duas proteínas atuam em eixos anabólicos fundamentalmente diferentes — a follistatina remove o freio da miostatina, enquanto o IGF-1 LR3 estimula diretamente a síntese proteica — a administração combinada é comumente usada em modelos de pesquisa que exploram a resposta hipertrófica máxima. Para pesquisas focadas especificamente na via da miostatina, a follistatina 344 é a escolha canônica primária; para pesquisas anabólicas envolvendo IGF/Akt/mTOR, o IGF-1 LR3 é a ferramenta de pesquisa canônica.
Armazenamento e Reconstituição
Antes da reconstituição: Armazene os frascos liofilizados refrigerados a 2–8 °C na embalagem original para estoque de trabalho de curto prazo. Para armazenamento de longo prazo não aberto, congele a −20 °C. A follistatina 344 liofilizada é estável sob refrigeração por até 12 meses e a −20 °C por até 24 meses — um período ligeiramente menor do que o de pequenos peptídeos sintéticos, pois a glicoproteína recombinante maior é mais suscetível a desamidação e oxidação ao longo do tempo. Evite ciclos de congelamento-descongelamento no pó liofilizado.
Procedimento de reconstituição: injetar água bacteriostática pela parede lateral do frasco do peptídeo (não diretamente sobre o liofilizado). Para um frasco de 1 mg, 1,0 mL de água bacteriostática resulta em uma concentração de trabalho de 1 mg/mL. Agite suavemente — não não Armazene refrigerado a 2–8 °C e use em até 30 dias para estabilidade ideal. Não congele a solução reconstituída — glicoproteínas recombinantes são particularmente sensíveis à desnaturação por congelamento-descongelamento, o que produz agregação e perda de atividade. Descarte qualquer frasco que apresente turbidez, precipitado ou descoloração.
Após a reconstituição: armazenar refrigerado entre 2–8 °C e utilizar dentro de 30 dias para estabilidade ideal. Não congelar a solução reconstituída — glicoproteínas recombinantes são particularmente sensíveis à desnaturação por congelamento-descongelamento, o que causa agregação e perda de atividade. Descartar qualquer frasco que apresente turvação, precipitado ou descoloração.
Perguntas Frequentes
Para que é usado o Follistatin 344 em pesquisas?
A Follistatina 344 é utilizada em pesquisas laboratoriais que investigam hipertrofia muscular, modelos pré-clínicos de distrofia muscular, sarcopenia, caquexia cancerosa, o eixo de sinalização activina/miostatina/GDF-11, endocrinologia reprodutiva (supressão de FSH, desenvolvimento de folículos ovarianos) e fenótipos relacionados ao envelhecimento. É a ferramenta de pesquisa canônica para o antagonismo da via da miostatina. A Follistatina 344 de grau de pesquisa vendida aqui é não aprovado pela FDA e é fornecido estritamente para uso em pesquisas laboratoriais apenas.
Qual é a diferença entre Follistatin 344 e Follistatin 315?
FST-344 é o produto gênico da isoforma de 344 aminoácidos incluindo o peptídeo sinal; FST-315 é a mesma proteína após a clivagem do peptídeo sinal durante a secreção (portanto, FST-315 é a forma circulante madura de FST-344). Ambos os sistemas de nomenclatura aparecem na literatura e se referem à mesma isoforma biológica. Ambos diferem substancialmente de FST-288, que é uma isoforma mais curta resultante de splicing alternativo, com maior ligação ao heparan sulfato e localização predominantemente ligada à membrana.
Qual é a diferença entre Follistatin 344 e IGF-1 LR3?
Ambas são proteínas anabólicas recombinantes utilizadas em pesquisas sobre hipertrofia muscular, mas atuam em vias diferentes. A Follistatin 344 é uma glicoproteína de 344 aminoácidos que se liga e sequestra miostatina e activina — ela funciona removendo o freio endógeno no crescimento muscular. O IGF-1 LR3 é um análogo modificado do IGF-1 com 83 aminoácidos que agoniza diretamente o receptor de IGF-1 e ativa a síntese proteica via Akt/mTOR. Os dois são mecanicamente complementares e frequentemente coadministrados em pesquisas.
Qual é a dose típica de pesquisa da Follistatin 344?
Os protocolos pré-clínicos publicados geralmente usam 10–100 mcg por administração em modelos de roedores, administrados 1–3 vezes por semana em ciclos de 4–12 semanas. A pesquisa de entrega gênica usando AAV-follistatin produz concentrações localizadas nos tecidos que são difíceis de comparar diretamente com a dosagem sistêmica de proteínas. Um frasco de 1 mg reconstituído com 1,0 mL de água bacteriostática rende 1 mg/mL — 0,01 mL equivale a 10 mcg, 0,1 mL equivale a 100 mcg.
A Follistatin 344 é aprovada pela FDA?
Não. A Follistatin 344 não é aprovada pela FDA, EMA, MHRA ou qualquer outro regulador importante para uso terapêutico em humanos. A terapia gênica com AAV-follistatin foi investigada em ensaios clínicos para distrofia muscular (por exemplo, distrofia muscular de Becker, miosite por corpos de inclusão), mas não é aprovada pela FDA. Toda a Follistatin 344 vendida por fornecedores apenas para pesquisa é para investigação laboratorial e não deve ser administrada em humanos.
Como a Follistatin 344 deve ser armazenada?
Frascos liofilizados: refrigerados a 2–8 °C para estoque de trabalho de curto prazo, ou −20 °C para armazenamento de longo prazo de frascos fechados. Solução reconstituída: refrigerada a 2–8 °C, usar dentro de 30 dias. Não congele a solução reconstituída — as glicoproteínas recombinantes são particularmente sensíveis à desnaturação por congelamento-descongelamento. Proteja da luz direta em todos os momentos. A proteína carreadora (BSA a 0,1%) é recomendada para diluições de trabalho abaixo de 100 mcg/mL.
Como devo reconstituir a Follistatin 344?
Siga o procedimento de reconstituição acima. Adicione água bacteriostática pela parede lateral do frasco (não diretamente sobre o pó liofilizado), agite suavemente e aguarde 5–10 minutos para dissolução completa. Não não agite o frasco — a agitação vigorosa pode desnaturar proteínas recombinantes e causar agregação. Uma solução corretamente reconstituída é clara e incolor. Para um frasco de 1 mg + 1,0 mL de diluente, a concentração de trabalho é de 1 mg/mL.
Por que a especificação de pureza é de 95% em vez de 99%?
Glicoproteínas recombinantes como a follistatina 344 não podem atingir o padrão de pureza ≥99% em HPLC típico de peptídeos sintéticos pequenos devido à heterogeneidade inerente da glicosilação em qualquer sistema de expressão recombinante — diferentes glicoformas aparecem como picos relacionados no HPLC que não são impurezas, mas isoformas da proteína alvo. Pureza ≥95% em HPLC é a especificação padrão de grau de pesquisa para follistatina 344 e glicoproteínas recombinantes similares. O SDS-PAGE normalmente mostra uma única banda com a faixa de massa aparente esperada de 38–42 kDa.
Quais dosagens a MedsBase oferece?
A MedsBase oferece Follistatina 344 em frascos liofilizados de 1 mg. O frasco está disponível em embalagens de 10 ou 20 frascos. Todos os frascos são fornecidos com pureza ≥95% em HPLC e um certificado de análise disponível mediante solicitação.
A Follistatina 344 e o IGF-1 LR3 podem ser combinados em pesquisas?
Sim. A Follistatina 344 e o IGF-1 LR3 atuam em eixos anabólicos fundamentalmente diferentes (antagonismo da miostatina vs agonismo do receptor IGF-1) e são frequentemente coadministrados em modelos de pesquisa que exploram a resposta hipertrófica máxima. Os dois são mecanicamente complementares em vez de redundantes, e a literatura sobre protocolos combinados descreve efeitos aditivos ou sinérgicos na área de secção transversal das fibras musculares.
A Follistatina 344 causa efeitos colaterais em pesquisas?
Pesquisas pré-clínicas publicadas documentaram tolerabilidade em doses típicas de pesquisa, com o principal efeito no alvo sendo hipertrofia muscular. Achados fora do alvo incluem modulação do FSH e da função ovariana (porque a sinalização da activina é suprimida) e potenciais efeitos na regeneração hepática e regulação hipofisária devido ao papel da follistatina na sinalização mais ampla da superfamília TGF-β. A dosagem sistêmica de proteína follistatina tem características de exposição diferentes das abordagens de entrega gênica localizada em tecidos via AAV.
Qual é a meia-vida da Follistatina 344?
Em pesquisas pré-clínicas, a follistatina 344 recombinante tem uma meia-vida plasmática de aproximadamente 1–3 horas após administração intravenosa, refletindo seu tamanho (37 kDa, acima do limite de filtração renal) e ligação a ligantes circulantes. A meia-vida tecidual é consideravelmente mais longa porque a follistatina permanece ligada aos seus alvos capturados, miostatina e activina, sequestrando-os longe dos receptores. Abordagens de entrega gênica produzem uma duração de ação efetiva muito mais longa porque a expressão tecidual continua por semanas a meses.
Quanto tempo leva para a Follistatina 344 mostrar efeitos em pesquisas pré-clínicas?
Efeitos de hipertrofia muscular em protocolos de injeção de proteína em camundongos e ratos normalmente se tornam estatisticamente significativos após 2–4 semanas de dosagem semanal e continuam a acumular-se até 8–12 semanas. Efeitos no eixo activina/FSH em endpoints reprodutivos podem ser detectados dentro de dias após a administração. Protocolos de entrega gênica (AAV-follistatina) mostram hipertrofia muscular mensurável em 4–6 semanas pós-injeção e continuam a se desenvolver ao longo de meses.
Posso encomendar Follistatina 344 para envio internacional?
Sim. A MedsBase envia Follistatina 344 para todo o mundo a partir de nossa rede dedicada de envio de peptídeos. Pedidos apenas de peptídeos se qualificam para nosso serviço de envio de peptídeos independente. Todos os pedidos são enviados em embalagens com controle de temperatura com rastreamento completo e são cobertos pela nossa Política de Reenvio Garantido.
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Leitura Adicional
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