L-Глутатион (Редуциран / GSH) инжектируем — за научни изследвания

✅ γ-Глутамил трипептид (γ-Glu-Cys-Gly) — основен клетъчен не-протеинов тиол
✅ Субстрат за GPx (редукция на пероксиди) + ко-субстрат за GST (конюгация на ксенобиотици) + буфер за редокс статус
✅ Уникална γ-пептидна връзка — устойчива на пептидази; само γ-GT я разгражда
✅ Канонично референтно съединение за изследване на клетъчната антиоксидантна защита
✅ Лиофилизирана USP-клас редуцирана форма; CAS 70-18-8, MW 307.32

L-Глутатион (редуциран / GSH) съдържа изследователското съединение γ-глутамил-цистеинил-глицин трипептид.

SKU: N/A Категория: Пептиди Етикет: антиоксидантен пептид, редуциран глутатион, GSH, L-Glutathione, изследване на редокс процеси, изследователски пептид, изследователско трипептидно съединение

✓ Медицински преглед от Morgan Ellis — Фармацевтичен изследовател · 8 години опит · Последен преглед: май 2026 г.

Купувайте повече, спестявайте повече Цена на флакон

Изберете сила, за да видите цените на опаковките.

Шифровано плащане

Криптовалути - 10% отстъпка

Дискретна доставка по целия свят

1,400+ клиенти · 50+ държави

Сила

600 mg
900 mg
1500 mg

Количество

10 флакона
20 флакона
30 флакона

Изчисти

💪 Ще ви трябва BAC Water за реконституиране на този пептид

Бактериостатична вода за инжекции — необходима за разтваряне на лиофилизирания пептиден прах в инжекционен разтвор. Една флакон от 10 мл може да реконституира множество пептидни флакони.

Добави BAC Water (10 мл × 10 флакона, 50.00 щ.д.) →

Вече имате BAC Water? Пропуснете това. Нужен е друг размер? Виж всички размери →

Бърз отговор — Какво е глутатион (GSH)?

L-Глутатион (редуциран; GSH) е трипептидът γ-глутамил-цистеинил-глицин (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, молекулна формула C₁₀H₁₇N₃O₆S, молекулно тегло 307.32 g/mol. GSH е най-разпространеният небелтъчен клетъчен тиол (милимоларни вътреклетъчни концентрации) и каноничната референтна съединение за изследвания на клетъчната антиоксидантна защита. Уникалната γ-пептидна връзка между γ-карбоксилната група на глутамата и аминогрупата на цистеина (вместо стандартната α-пептидна връзка) прави GSH устойчив към обикновени пептидази — само γ-глутамилтрансферазата (γ-GT) може да го разгради. Клетките използват GSH като основен донор на електрони за редукция на водороден пероксид, катализирана от глутатион пероксидаза, като ко-субстрат за конюгация при детоксикация на ксенобиотици чрез глутатион-S-трансфераза, и като редокс-буфер, контролиращ тиол-дисулфидния баланс на протеините. Доставя се като лиофилизиран USP-клас прах само за лабораторни изследвания.

Какво получавате с MedsBase: Лиофилизиран ≥99% HPLC-проверен L-Глутатион (редуцирана форма) · COA на заявка · Дискретна температурно-стабилна опаковка · Доставка за изследователи по целия свят · Над 1,400 потвърдени отзива от клиенти

📦 Всяка поръчка е покрита от нашата Политика за повторна изпратка — ако вашата пратка не пристигне в рамките на 20 работни дни, ние я изпращаме отново.

Спецификация	Детайл
Клас на съединението	γ-Глутамил трипептид; основен клетъчен небелтъчен тиолов антиоксидант; изследователски пептид с малка молекулна маса (γ-свързан, устойчив на пептидази)
Химическо име	L-Глутатион, редуциран (γ-L-Глутамил-L-цистеинил-глицин; синоними: GSH, глутатион свободна киселина, редуциран глутатион)
CAS номер	70-18-8 (редуцирана GSH форма); свързани: 27025-41-8 (оксидирана GSSG димерна форма, не се доставя тук)
Молекулна формула	C₁₀H₁₇N₃O₆S
Молекулно тегло	307.32 g/mol (свободна киселина)
Последователност	γ-L-Глутамил-L-цистеинил-глицин (γ-Glu-Cys-Gly). Забележете, че γ-пептидна връзка между γ-COOH страничната верига на глутамата и α-аминната група на цистеина, а не стандартната α-пептидна връзка. Тази нестандартна връзка е това, което прави GSH устойчив към обикновените α-пептидази — само γ-глутамилтрансферазата (γ-GT) го разгражда, което е ограничаващата скорост стъпка в извънклетъчната деградация и рециклиране на GSH.
Механизъм на действие	Три основни клетъчни роли. (1) Донор на електрони за глутатион пероксидаза (семейство GPx) — 2 GSH + H₂O₂ → GSSG + 2 H₂O, каноничната клетъчна реакция за редукция на водороден пероксид; GSSG след това се редуцира обратно до 2 GSH чрез NADPH-зависима глутатион редуктаза. (2) Ко-субстрат за глутатион-S-трансфераза (семейство GST) — конюгира GSH с електрофилни ксенобиотични и ендогенни субстрати, генерирайки изхвърлими меркаптурови киселинни конюгати (централният път за детоксикация в черния дроб). (3) Буфер за редокс статус — съотношението GSH:GSSG (обикновено ~100:1 в здрави клетки) контролира тиол-дисулфидния баланс на протеините чрез тиоредоксин- и глутаредоксин-опосредован обмен, регулирайки хиляди редокс-чувствителни протеинови активности.
Форма	Лиофилизиран бял до кремав кристален прах; еднократни изследователски флакони. Силно хигроскопичен — затваряйте флаконите незабавно след всяко изваждане, за да избегнете поглъщане на влага.
Чистота	≥99% (потвърдено с HPLC, сертификат за анализ при поискване); титруването потвърждава ≥98% редуцирана GSH форма (≤2% окислено GSSG съдържание). USP-клас референция.
Разтворимост	Вода 20 mg/mL; PBS (pH 7.2) 10 mg/mL — лесно разтворим при предоставените концентрации във флакона. Тиолната група (-SH) прави GSH чувствителен към окисление от въздуха — приготвяйте работни разтвори наскоро от лиофилизирания флакон и използвайте в рамките на 24 часа, когато е възможно. DMSO е подходящ ко-разтворител за приготвяне на запаси за клетъчни култури (до 100 mg/mL) и предоставя допълнителна защита срещу окисление от въздуха.
Съхранение	Лиофилизиран: 2–8 °C в оригинална запечатана опаковка за краткосрочен работен запас; −20 °C за дългосрочно съхранение на незапечатани флакони (стабилност ≥36 месеца при −20 °C; ≥18 месеца при 2–8 °C). Реконституирани водни разтвори: 2–8 °C, използвайте в рамките на ~7 дни (окислението на въздуха до GSSG е ограничаващият фактор). Защитавайте от светлина. Избягвайте многократно замразяване-размразяване на реконституирани разтвори — кумулативните цикли ускоряват окислението GSH → GSSG.
За изследователска употреба	Само за лабораторни изследователски цели. Не за човешка или ветеринарна диагностика или терапевтична употреба. Глутатионът не е в Забранения списък на WADA. Той е одобрен като клинично инжектируем в някои юрисдикции (Италия / Япония / Корея / Филипини под търговските марки Tationil и други подобни) за хепатологични и оксидативни стрес състояния; изследователският материал, доставен тук, е предназначен само за лабораторна употреба и се различава от тези клинични препарати.

Какво е L-Глутатион (Редуциран / GSH)?

L-Глутатион (редуцирана форма, GSH) е най-разпространеният не-протеинов клетъчен тиол в еукариотната биология — присъства в милимоларни вътреклетъчни концентрации (1–10 mM в повечето клетъчни типове; до 10 mM в хепатоцитите) и служи като основен молекулярен буфер за клетъчния редокс статус. Структурно той е трипептид от глутамат, цистеин и глицин (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, молекулна формула C₁₀H₁₇N₃O₆S, молекулно тегло 307.32 g/mol.

Определящата структурна характеристика на глутатиона е неговата γ-пептидна връзка. Стандартните пептиди са свързани чрез α-пептидни връзки между α-карбоксила на една аминокиселина и α-амино групата на следващата. В глутатиона връзката между глутамата и цистеина е неконвенционална: тя се образува между γ-карбоксил от страничната верига на глутамата и α-амино групата на цистеина. Тази нестандартна връзка е молекулярната основа за устойчивостта на глутатиона към обикновените клетъчни пептидази — само γ-глутамилтрансферазата (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) разпознава и разкъсва γ-връзката. В резултат на това глутатионът е изключително стабилен в клетъчния цитозол, където в противен случай би бил бързо разграждан от α-пептидазна активност, а разграждането, опосредствано от γ-GT в извънклетъчната среда, е ограничаващата скорост стъпка в рециклирането на глутатиона.

Глутатионът се синтезира в две АТФ-зависими стъпки от цитозолните ензими глутамат-цистеин лигаза (GCL) — която формира γ-глутамил-цистеиновата връзка — и глутатион синтетаза (GSS) — която добавя С-терминалния глицин. GCL е ограничаващият скоростта ензим и се инхибира обратно от самия глутатион, осигурявайки авторегулация на клетъчните нива на глутатион. Наличността на цистеин е другият основен ограничаващ фактор — поради което N-ацетилцистеинът (NAC), пролекарство на цистеина, е каноничната клинична интервенция за повишаване на клетъчния синтез на глутатион при окислителен стрес и детоксикационни контексти (основата на одобрението на NAC при предозиране с парацетамол и други клинични показания).

Глутатионът съществува в клетките в две взаимопревращаеми форми: редуцираната форма (GSH) свободна тиолова (-SH) група, и окислената форма (GSSG) където две GSH молекули са свързани чрез дисулфиден мост. Съотношението GSH:GSSG (обикновено ~100:1 в здрави клетки, намаляващо до 10:1 или по-ниско при окислителен стрес) е каноничният клетъчен редокс биомаркер. GSSG се редуцира обратно до 2 GSH от глутатион редуктаза (GR, GSR), NADPH-зависим флавопротеин — свързвайки GSH редокс системата с наличността на NADPH и в крайна сметка с пентозофосфатния път. Ето защо нарушаването на пентозофосфатния път (дефицит на G6PD, наличност на глюкозо-6-фосфат) влошава функцията на GSH системата и предизвиква окислително увреждане на клетките.

Изследователският материал, предоставен тук, е редуцираната GSH форма, доставена като лиофилизиран прах за реконституиране и използване в изследователски протоколи заедно с каталога от пептиди.

Механизъм на действие — Три основни клетъчни роли

Биологичният механизъм на GSH се състои от три основни клетъчни роли, които са добре описани в публикуваната биохимична литература:

Субстрат за глутатион пероксидаза (GPx) — редукция на водороден пероксид и липиден пероксид — Най-често цитираната роля на GSH. Семейството GPx (GPx1–8, като селен-зависимата GPx1 е най-разпространена) катализира реакцията 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, превръщайки водородния пероксид и липидните хидропероксиди съответно във вода и алкохоли. Това е основната защита на клетката срещу реактивните кислородни видове, генерирани от митохондриалното дишане, активността на NADPH-оксидазата и други окислителни процеси. GPx4 е специфичната изоформа, която катализира редукцията на липидните хидропероксиди и е молекулярната мишена, чиято загуба на функция предизвиква фероптоза — железозависимия регулиран път на клетъчна смърт, който става основен фокус в съвременните изследвания на рака и невродегенеративните заболявания.
Ко-субстрат за глутатион-S-трансфераза (GST) — конюгация на ксенобиотици и ендобиотици — Семейството GST (цитозолни, микросомални и митохондриални изоформи; ~20 човешки GST изоформи) катализира конюгацията на GSH с електрофилни субстрати чрез тиолната група на GSH, генерирайки GSH-S-конюгатни адукти, които след това се преработват от γ-GT и дипептидази до меркаптурни киселини и се изхвърлят. Това е централният път за детоксикация Фаза II в черния дроб и други тъкани, обработващ голямо разнообразие от ксенобиотици (метаболити на лекарства, химикали от околната среда, продукти на метаболизма Фаза I чрез цитохром-P450), ендогенни електрофили (4-хидроксиноненал, акролеин от липидна пероксидация) и реактивни междинни продукти (NAPQI от парацетамол, основата на NAC терапията при предозиране с парацетамол).
Буфер за редокс статуса — регулация на тиол-дисулфидния баланс на протеините — Съотношението GSH:GSSG в клетката определя термодинамичното равновесие за редокс състоянието на протеиновите тиоли чрез обмен, опосредстван от тиоредоксин и глутаредоксин. Хиляди клетъчни протеини имат редокс-чувствителни цистеинови остатъци, чието тиол-дисулфидно състояние се регулира от това равновесие — включително ключови транскрипционни фактори (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), сигнални кинази (PTPs, PTEN), апарат за апоптоза (каспази) и метаболитни ензими (глицералдехид-3-фосфат дехидрогеназа, други). Следователно, GSH-опосредваното редокс буфериране не е просто антиоксидантна защита, а и регулаторен механизъм за сигнализация — факт, който се появява в публикуваните изследвания през последните две десетилетия и е една от най-често цитираните обосновки за използването на GSH в изследователски протоколи, освен просто антиоксидантно допълване.
Резервоар за цистеин и междуорганен трафик на аминокиселини — GSH служи като стабилен в тъканите и транспортируем резервоар за цистеин — ограничаващата скорост аминокиселина за синтеза на нови протеини и за допълнителен синтез на GSH. Свободният цистеин е метаболитно нестабилен (авто-оксидира се до цистин, може да генерира H₂S и др.), затова тялото поддържа своя цистеинов пул предимно като GSH и транспортира цистеина между органите (особено черен дроб → бъбреци, черен дроб → други тъкани) като GSH, който след това се преработва обратно до цистеин чрез γ-GT в целевата тъкан.
Директен радикален улавяне — Освен ензимните роли, GSH директно реагира с хидроксил радикал, пероксил радикал и реактивни азотни видове чрез тиолната група. Количествено това допринася по-малко за общата антиоксидантна защита в сравнение с ензимно-опосредования механизъм на GPx, но е важно в отдели и условия, където ензимните системи са наситени или отсъстват (извънклетъчен GSH в белите дробове, GSH в лумена на червата и др.).

Фармакокинетичният профил на инжектируемия GSH е добре изследван: внутривенната администрация води до бързо системно разпределение с пикови концентрации в плазмата в рамките на минути, но времето за полуразпад в плазмата е кратко (~10–15 минути) поради бързото разграждане, опосредовано от γ-GT, до цистеинилглицин и последен ресинтез или по-нататъшно разграждане в целевите тъкани. Краткият престой в плазмата е една от причините, поради които дневните или два пъти дневни внутривенни дозирания са често срещани в публикуваните изследвания на GSH. Пропускливостта на клетъчната мембрана за интактен GSH е ниска — клетките предимно импортират съставните аминокиселини и ресинтезират GSH вътреклетъчно. Това е причината, поради която пероралният GSH е слабо биодостъпен и защо инжектируемите препарати (или алтернативно NAC като пролекарство на цистеина) са необходими за ефективно доставяне в тъканите в публикуваните изследвания.

Публикувани изследователски приложения

GSH се използва в лабораторни изследователски контексти, които изследват:

Клетъчна антиоксидантна защита — каноничната референтна съединение — далеч най-цитираният клетъчен антиоксидант в публикуваната литература; стандартно референтно съединение за всяко ново изследване на антиоксидантна интервенция; молекулярният златен стандарт за анализ на клетъчния редокс статус
Изследвания на редукция на водороден пероксид и липиден пероксид — директен субстрат на GPx; използван в публикувани изследвания за фармакологията на изоформите на GPx, разглобяване на пътищата за обработка на пероксиди и интеграцията на GSH с редокс системите на тиоредоксин и пероксиредоксин
Изследвания на фероптоза — редукцията на липидни хидропероксиди, опосредвана от GPx4, е пазителят на фероптозата; GSH и неговите интервенции в синтезния път (BSO, ерастин, RSL3) са каноничните инструменти за изследвания на индукция/потискане на фероптоза при рак, невродегенерация и контексти на исхемия-реперфузия
Изследвания на фаза II на детоксикация и конюгация на ксенобиотици — субстрат за GST в централния път на детоксикация на черния дроб; използва се в изследвания върху метаболизма на лекарствени метаболити, експозиция на екологични химикали, хепатотоксичност, индуцирана от парацетамол (улавяне на NAPQI), и по-широката фармакология на конюгацията на меркаптурова киселина
Изследвания на редокс сигнализиране чрез протеинови тиоли — съотношението GSH:GSSG контролира тиол-дисулфидния баланс на хиляди клетъчни протеини; използва се в изследвания върху редокс-чувствителни транскрипционни фактори (Nrf2, NF-κB, AP-1), регулация на кинази (PTPs, PTEN), и по-широката клетъчна “редоксома”
Изследвания на митохондриална дисфункция и стареене — нивата на GSH в митохондриите намаляват с възрастта и в много модели на заболявания; публикувани изследвания използват екзогенен GSH и интервенции в пътя на GSH за изследване на приноса на митохондриалния редокс към стареенето, невродегенерацията и метаболитните заболявания
Изследвания в хепатологията и увреждания на черния дроб — GSH е най-изобилен в хепатоцитите (концентрация 5–10 mM); използва се в публикувани изследвания върху алкохолна болест на черния дроб, NAFLD/MASH, модели на вирусен хепатит и предозиране с парацетамол / лекарствено индуцирано увреждане на черния дроб
Изследвания в хематологията и еритроцитите — GSH в еритроцитите е основната защита срещу оксидативен хемолиза; използва се в изследвания върху дефицит на G6PD, сърповидноклетъчна анемия, фармакология на оксидативния хемолиза
Изследвания на редокс в рака и химиопротекция — много химиотерапевтични лекарства генерират ROS като част от механизма си, а туморните клетки често имат повишени нива на GSH; публикувани изследвания използват GSH и интервенции в пътя на GSH за изследване на редокс биологията на химиотерапията

За по-широк контекст върху клетъчни кофактори и редокс / антиоксидантни изследователски съединения в този каталог, вижте B12 (Цианокобаламин) (малкомолекулно изследователско съпътстващо съединение — метилационен цикъл), L-Карнитин (митохондриален шатъл за мастни киселини — съпътстваща малка молекула), NAD⁺ (директно допълване на динуклеотиден пул — редокс електронен транспорт), 5-Амино-1MQ (пощадяване на NAD-оста чрез инхибиране на NNMT), и SS-31 (Elamipretide) (кардиолипин-свързващ митохондриално-таргетиран антиоксидантен пептид). Разгледайте пълната каталог с изследователски пептиди и съединения, или вижте подбрания съединения за изследване на дълголетие център.

Налични дози и концентрации

MedsBase предлага Глутатион в три лиофилизирани размери на флакони, калибрирани към типичните дозови диапазони за изследователски протоколи. Всяка сила е налична във формати на пакети от 10 или 20 флакона:

Сила на флакона	Типичен сценарий за изследователска употреба	Размери на опаковките
600 mg	Стандартна изследователска сила — протоколи за начално ниво, панели за антиоксидантна защита in vitro, работа по титруване на доза, титруване на единична когорта мишки; удобен за реконституиране при работни запаси от 100–200 mg/mL	10 или 20 флакона
900 mg	Средна сила — удължени протоколи за дозиране на гризачи in vivo, протоколи за IV изследвания, размери на извадки с множество когорти, изследвания на хепатология / модели на оксидативен стрес	10 или 20 флакона
1500 mg	Високо-силен изследователски флакон — протоколи за клинично-транслационни дозови диапазони (италианското дозиране Tationil IV е 600–2400 mg/d за изследвания в хепатологията), големи когортни метаболитни изследвания, работа с многобройни компаратори; най-ниска цена на mg	10 или 20 флакона

И трите сили са едно и също химично съединение (лиофилизирана L-глутатион редуцирана форма, ≥99% HPLC чистота, USP-клас потвърдено съдържание на редуцирана форма). Флаконът от 1500 mg предлага най-ниската цена на mg за клинично-транслационни изследователски протоколи. Изследователите трябва да определят конкретните дозови диапазони от рецензирана литература, подходяща за протокола.

Как се сравнява — Глутатион срещу NAD⁺

Глутатион и NAD⁺ са двете най-изследвани малки молекули за клетъчен редокс / коензимни съединения в този каталог, и те се намират на свързани, но механистично различни клонове на клетъчната редокс биология. GSH е главната клетъчна антиоксидантна защита малка молекула — присъстваща в милимоларни концентрации и редуцираща пероксиди чрез механизма на GPx-субстрат. NAD⁺ е главният клетъчен електронен транспорт коензим — редуцируем до NADH за електронен транспорт в гликолиза / TCA цикъл / β-окисление, и субстрат за сиртуини и PARPs. Двете системи са взаимосвързани: NADPH (произведен от NAD чрез пентозофосфатния път) е редуциращият еквивалент, който регенерира GSH от GSSG чрез глутатион редуктаза. Изследванията, които изследват клетъчната редокс биология, често манипулират и двата пула и сравняват последствията.

Критерий	Глутатион (GSH)	NAD⁺
Химичен клас	γ-Глутамил трипептид (γ-Glu-Cys-Gly)	Динуклеотиден коензим (аденин + никотинамид + дифосфат)
Молекулно тегло	307.32 g/mol	663.43 g/mol
Клетъчна роля	Антиоксидантна защита — субстрат за GPx (редукция на пероксиди), ко-субстрат за GST (конюгация на ксенобиотици), буфер на редокс статуса	Коензим за електронен транспорт — субстрат за β-оксидация, гликолиза, TCA цикъл; субстрат за сиртуини и PARP
Клетъчна концентрация	1–10 mM (милимолар — най-разпространеният небелтъчен тиол)	~0.3–1 mM (NAD пул, микромолар до високо µM)
Най-добре изследвана изследователска насоченост	Антиоксидантна защита, фероптоза, фаза II детоксикация, редокс сигнализация, хепатология, увреждания, индуцирани от парацетамол	Сиртуинна биология, дълголетие, клетъчно стареене, NAD-основана редокс регулация
Стабилност в плазмата	Кратък — период на полуразпад ~10–15 мин (разграждане извън клетката, опосредовано от γ-GT)	Много кратък — минути (бързо се окислява и разгражда в разтвор)
Връзка	NADPH (получен от NAD) регенерира GSH от GSSG чрез глутатион редуктаза	Връзката NADPH свързва NAD пула с редукционния капацитет на GSH системата
Клинична употреба	Одобрена инжекционна форма в Италия / Япония / Корея (Tationil и подобни; хепатология, оксидативен стрес)	Неодобрен като клинично терапевтично средство; съединение само за изследователски цели

За изследвания, фокусирани върху клетъчната антиоксидантна защита, фероптоза, детоксикация фаза II или редокс сигнализация, Глутатионът е каноничното референтно съединение. За изследвания, фокусирани върху биологията на сиртуините, биохимията на дълголетието или NAD-зависимата редокс регулация, NAD⁺ е по-целевият инструмент. Двете съединения често се използват съвместно в изследвания, които изследват интегрирания клетъчно-редокс отговор на оксидативен стрес, стареене или митохондриална дисфункция.

💧 Нужда от BAC вода? Рекоституирането на всеки лиофилизиран флакон изисква стерилна бактериостатична вода. Свържете този продукт с нашия BAC вода (Бактериостатична вода) — 30 mL флакон за многократна употреба, с 0.9% бензилов алкохол като консервант, USP клас.

Съхранение и реконституиране

Преди реконституиране: съхранявайте лиофилизирани флакони в хладилник при 2–8 °C в оригиналната затворена опаковка. За дългосрочно съхранение, замразявайте неотворени флакони при −20 °C (стабилност ≥36 месеца при −20 °C; ≥18 месеца при 2–8 °C). Лиофилизираният GSH е силно хигроскопичен — затваряйте флаконите незабавно след всяко изваждане, за да избегнете поглъщане на влага (което ускорява окислението GSH → GSSG). Защитавайте от светлина.

Процедура за реконституиране: инжектирайте стерилна вода, бактериостатична вода или PBS (pH 7.2) по стената на флакона (не директно върху лиофилизираната маса). За флакон от 600 mg, 6.0 mL разтворител дава работен разтвор от 100 mg/mL; 3.0 mL дава 200 mg/mL. За флакон от 900 mg, 9.0 mL дава 100 mg/mL; 4.5 mL дава 200 mg/mL. За флакон от 1500 mg, 7.5 mL дава разтвор от 200 mg/mL; 15 mL дава 100 mg/mL. GSH се разтваря бързо при леко разбъркване при стайна температура.

Критично за реконституирания GSH: тиоловата група (-SH) е чувствителен на окисление от въздуха — реконституираните разтвори постепенно се окисляват до GSSG форма, дори и при съхранение в хладилник. Приготвяйте работни разтвори наново от лиофилизирани флакони, когато е възможно, или използвайте в рамките на 7 дни след реконституиране при охлаждане. За дългосрочно съхранение на реконституиран материал, добавете хелатори (1 mM EDTA) за забавяне на метал-катализираното окисление, съхранявайте под инертна атмосфера (аргон или азот) или използвайте DMSO като ко-разтворител (който осигурява допълнителна защита). Не замразявайте и размразявайте многократно. Изхвърлете, ако се появи забележима промяна в цвета (жълт / кафяв) или утайка.

Често задавани въпроси

Каква е разликата между редуцирания (GSH) и окисления (GSSG) глутатион?

GSH е редуцираната форма със свободна тиолна (-SH) група на цистеиновия остатък — биологично активната форма, която служи като клетъчен антиоксидант. GSSG е окислената димерна форма, при която две GSH молекули са свързани чрез дисулфиден мост между техните цистеинови сяра — изразходваната форма, която трябва да бъде възстановена до 2 GSH чрез глутатион редуктаза. Клетъчното съотношение GSH:GSSG (обикновено ~100:1 в здрави клетки, намаляващо до 10:1 или по-ниско при оксидативен стрес) е каноничният биомаркер за клетъчния редокс статус. Ние предлагаме редуцираната GSH форма; изследователи, които изискват специфично GSSG, трябва да се консултират със специализирани доставчици.

Защо GSH има γ-пептидна връзка вместо нормална α-пептидна връзка?

Нестандартната γ-пептидна връзка между γ-COOH групата на глутамата и α-NH групата на цистеина₂ е това, което придава на глутатиона устойчивост към клетъчните пептидази. Стандартните клетъчни α-пептидази (аминопептидази, карбоксипептидази) разпознават само α-пептидни връзки и не могат да разградят γ-връзката. Само γ-глутамилтрансферазата (γ-GT, GGT) разпознава и разгражда γ-връзката — и γ-GT е ограничаващият ензим на разграждането на GSH, изразяван главно на апикалната повърхност на епителните клетки (бъбреци, жлъчни пътища и др.). Следователно тази нестандартна връзка е от съществено значение за стабилното вътреклетъчно натрупване на глутатион в милимоларни концентрации.

Защо е ниска оралната биодостъпност на GSH?

Непокътнатият GSH се абсорбира слабо през чревния епител поради: (1) γ-пептидната връзка предотвратява разпознаването от стандартните ди-/три-пептидни транспортьори PEPT1/PEPT2, които абсорбират други трипептиди; (2) активността на γ-GT в четинковия край разгражда голяма част от орално приложения GSH до съставните му аминокиселини преди абсорбция; (3) освободеният цистеин след това се използва предимно за повторен синтез на GSH при първия преминаване през ентероцитите. Следователно нетната орална биодостъпност на непокътнат GSH е много ниска, поради което инжектируеми препарати или N-ацетилцистеин (NAC, пролекарство на цистеин) са предпочитани за изследователски интервенции за повишаване на системния GSH.

Какви публикувани дозирания са използвани в изследванията?

Дозирането на инжектируем IV GSH в изследователски протоколи обикновено използва 600–1200 mg на доза, дневно или 2–3 пъти/седмица, за 4–12 седмици при изследвания с човешки субекти (отразявайки одобрения диапазон от дози на италианския продукт Tationil от 600–2400 mg/ден). При изследвания in vivo с гризачи се използват 50–150 mg/kg IV/IP, отразявайки диапазона от дози, който осигурява надеждно повишаване на системния GSH въпреки краткия плазмен полуживот. Протоколите за in vitro клетъчни култури обикновено използват 0,5–10 mM в хранителната среда (клетките поглъщат цистеин от GSH и ресинтезират вътреклетъчен GSH). Изследователите трябва да се консултират с първичната литература, подходяща за конкретното приложение.

Защо полуживотът на GSH в плазмата е толкова кратък?

Плазмените γ-GT ензими бързо разграждат γ-пептидната връзка на циркулиращия GSH до цистеинилглицин, който след това се разгражда допълнително от дипептидази до цистеин + глицин. Комбинираната каскада от γ-GT + дипептидази дава на интактния циркулиращ GSH полуживот в плазмата от само ~10–15 минути. Ето защо в клиничните изследователски протоколи се използват многократни дневни дози, а не единични високодозови болусни режими, и защо N-ацетилцистеинът (NAC) — който се усвоява интактно и се използва за вътреклетъчен синтез на GSH — понякога се предпочита като алтернативен източник на цистеин с по-дълго действие за изследвания на повишаване на клетъчния GSH.

Може ли GSH да се комбинира с B12, NAC или други редокс/кофакторни съединения в изследователски протоколи?

Да — GSH е механично свързан с много други клетъчни редокс и кофакторни съединения. Често срещани комбинации в изследователските протоколи включват: GSH + NAC (успоредни стратегии за източник на цистеин — GSH като интактен трипептид, NAC като пролекарство на цистеин — за сравнение на вънреклетъчните и вътреклетъчните пътища за допълване на GSH); GSH + B12 (изследвания, свързани с окислителен стрес в неврологията и метилационния цикъл); GSH + NAD⁺ (интегриран анализ на редокс пула); GSH + SS-31 (изследвания на редокс, насочени към митохондриите). Възстановете всеки от тях поотделно непосредствено преди употреба и добавете ги поотделно, вместо да съхранявате възстановените разтвори заедно.

Как се сравнява този изследователски GSH с клиничните препарати като Tationil?

Tationil (и подобни маркови клинични препарати, достъпни в Италия/Япония/Корея/Филипини) е редуцирана форма на L-глутатион, одобрена като клинично инжектируемо лекарство за хепатологични и окислителен стрес индикации. Изследователският GSH, доставян тук, е същата редуцирана форма на L-глутатион с ≥99% HPLC чистота, доставян без етикет за клинична употреба и предназначен само за лабораторни изследвания. Изследователите, търсещи GSH за клинична употреба, трябва да го получат чрез клинична верига за доставки; изследователите, търсещи изследователски материал за in-vitro и in-vivo лабораторни протоколи, могат да използват материала, доставян тук.

GSH в Забранения списък на WADA?

Не. Глутатионът не е в Забранения списък на WADA. Той е естествено присъстващ клетъчен антиоксидантен трипептид, наличен в милимоларни концентрации във всяка ядросъдържаща клетка — следователно не подлежи на регулаторни ограничения за атлетични постижения.

Защо да поръчвате изследователски съединения от MedsBase: Лиофилизирани HPLC ≥99% пептиди и съединения · COA достъпен при поискване · Дискретна опаковка, стабилна на температура · Световен куриер · Гаранция за повторна доставка при всяка поръчка · 1,400+ потвърдени отзива от клиенти

Други малкомолекулярни изследователски съпътстващи съединения

B12 (Цианокобаламин) — Кобаламин коензим — изследователски съпътник на метилационния цикъл
L-Карнитин — Митохондриален шатъл за мастни киселини — най-близкият малкомолекулярен изследователски аналог
NAD⁺ — Окислен динуклеотиден коензим — директни изследвания на NAD пула / електронен транспорт
5-Амино-1MQ — Инхибитор на NNMT — предшественик на NAD-оста, буфериране на метилационния пул
SS-31 (Elamipretide) — Кардиолипин-свързващ митохондриално-насочен антиоксидантен пептид
BAC вода (Бактериостатична вода) — Необходим за реконституиране на лиофилизирани флакони — стерилен разтворител с 0.9% бензилов алкохол като консервант