Follistatina 344
✅ Glicoproteína recombinante de 344 aa
✅ Antagonista de la vía de la miostatina y la activina
✅ Compuesto de investigación para la hipertrofia muscular
✅ Modelos preclínicos de distrofia muscular
✅ Pureza ≥95% por HPLC, COA disponible bajo solicitud
Follistatina 344 es una proteína recombinante.
✓ Revisado médicamente por Morgan Ellis — Investigador farmacéutico · 8 años de experiencia · Última revisión: mayo de 2026
Respuesta rápida — ¿Qué es la Follistatina 344?
Follistatina 344 (FST-344) es una glicoproteína recombinante de 344 aminoácidos y la isoforma de empalme principal más larga de las dos principales de la follistatina humana. Es el antagonista endógeno canónico de la miostatina (GDF-8) y la activina, utilizado en investigaciones publicadas sobre hipertrofia muscular, sarcopenia, modelos preclínicos de distrofia muscular y el eje de señalización de la activina/miostatina. Suministrado en viales liofilizados de 1 mg solo para uso en investigación de laboratorio.
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| Especificación | Detalle |
|---|---|
| Número CAS | 80449-31-6 (follistatina) |
| Tipo | Glicoproteína recombinante (isoforma de empalme FST-344 de 344 aminoácidos de la follistatina humana) |
| Peso molecular | ~37 kDa (forma glicosilada madura; rango observado de ~38–42 kDa en SDS-PAGE según el estado de glicosilación) |
| Estructura | Dominio de unión a heparina en el extremo N-terminal seguido de tres dominios de follistatina (FSD1, FSD2, FSD3), cada uno con un subdominio tipo EGF y otro tipo Kazal; rico en cisteínas, con múltiples puentes disulfuro intramoleculares |
| Forma | Proteína recombinante liofilizada (de color blanco a blanquecino) |
| Pureza | ≥95% (verificado por HPLC, COA disponible bajo solicitud) |
| Almacenamiento | Liofilizado: 2–8 °C (refrigerador) para stock de trabajo; −20 °C para almacenamiento a largo plazo de viales sin abrir. Reconstituido: 2–8 °C, usar en ~30 días. Proteger de la luz. No congelar-descongelar la solución reconstituida — las proteínas recombinantes son especialmente sensibles a la desnaturalización por congelación-descongelación. |
| Solubilidad | Agua bacteriostática (recomendada) o agua estéril para períodos de uso más cortos. Proteína transportadora (BSA, 0,1%) opcional para diluciones de trabajo para minimizar pérdidas por adsorción. |
| Uso en investigación | Solo para uso en investigación de laboratorio. No para uso diagnóstico o terapéutico en humanos o veterinaria. |
¿Qué es la Follistatina 344?
Follistatina 344 (a menudo abreviada como FST-344) es una glicoproteína recombinante de 344 aminoácidos y la más larga de las dos principales isoformas de empalme fisiológicas de la follistatina humana — la otra siendo FST-288, una forma más corta de 288 aminoácidos unida a membrana. La follistatina endógena fue aislada por primera vez en 1987 del fluido folicular ovárico porcino por Esch et al. (PNAS) y Robertson et al. (Biochem Biophys Res Commun) como un factor que inhibe selectivamente la secreción de la hormona folículo-estimulante (FSH), lo que dio nombre a la proteína. El papel mecanístico — unión de alta afinidad y neutralización de la activina y la miostatina — fue caracterizado en la década siguiente.
FST-344 es una isoforma circulante y secretada con un dominio de unión a heparina en el extremo N-terminal seguido de tres dominios de follistatina ricos en cisteína (FSD1, FSD2, FSD3) que juntos forman la superficie de unión a activina y miostatina. La cadena recombinante de 344 residuos tiene una masa madura de aproximadamente 37 kDa, con un peso molecular aparente en SDS-PAGE que varía entre 38 y 42 kDa dependiendo del estado de glicosilación del sistema de expresión recombinante. Número CAS 80449-31-6. La proteína se suministra como un polvo liofilizado de alta pureza para reconstitución con agua bacteriostática. La follistatina no está aprobado por la FDA, EMA, MHRA o cualquier otro regulador importante para uso terapéutico humano. La follistatina 344 de grado de investigación que se vende aquí se suministra únicamente para uso en investigación de laboratorio y no está destinada a la administración humana o veterinaria. Para investigación relacionada con el eje anabólico y de crecimiento, consulte nuestro IGF-1 LR3 página de producto.
Mecanismo de acción — Antagonismo de las vías de la miostatina y la activina
Lo que hace que la follistatina 344 sea mecánicamente única entre las proteínas de investigación muscular es su perfil de unión multiobjetivo a través de la superfamilia TGF-β — cada evento de unión a ligando contribuye al fenotipo hipertrófico y modulador del crecimiento observado en investigaciones publicadas:
- Secuestro de miostatina (GDF-8) — eje de hipertrofia muscular — La folistatina se une a la miostatina (también llamada GDF-8) con alta afinidad, bloqueando estericamente su interacción con el receptor de activina tipo II (ActRIIB). La miostatina es el regulador negativo endógeno canónico del crecimiento muscular: los ratones knockout desarrollan una hipertrofia muscular drástica (el fenotipo de “doble musculación”), y las razas de ganado naturalmente deficientes en miostatina (Belgian Blue, Piedmontese) muestran el mismo efecto. Al neutralizar la miostatina, la folistatina elimina el freno a la síntesis de proteínas musculares, produciendo hipertrofia en modelos de investigación. Este es el mecanismo más citado en la literatura de investigación muscular.
- Secuestro de activina A y B — señalización reproductiva, ovárica y pituitaria — La función caracterizada originalmente de la folistatina fue unirse y neutralizar la activina, un miembro relacionado de la superfamilia TGF-β que estimula la secreción de FSH desde la pituitaria, impulsa el desarrollo de folículos ováricos y actúa como regulador de muchos tipos celulares. Al unirse a activina A, B y heterodímeros AB, la folistatina altera el equilibrio activina/inhibina en modelos de investigación y modula la señalización descendente de Smad2/Smad3.
- Modulación de GDF-11 y la superfamilia TGF-β en general — La folistatina también se une a GDF-11 (estrechamente relacionado con la miostatina) con una afinidad algo menor, junto con otros miembros de la superfamilia TGF-β. GDF-11 es cada vez más estudiado en investigaciones sobre el envejecimiento porque sus niveles endógenos disminuyen con la edad y su modulación está implicada en fenotipos cardíacos y del SNC relacionados con la edad. La folistatina 344 es una de las principales herramientas de investigación para estudiar este eje.
Los tres dominios de la folistatina (FSD1, FSD2, FSD3) contribuyen al perfil de unión: FSD1 contiene la principal superficie de unión a miostatina, FSD2 la principal superficie de unión a activina, y FSD3 contribuye tanto a la afinidad de unión como a la estabilidad estructural. El dominio N-terminal de unión a heparina distingue las variantes de empalme — FST-288 se une fuertemente al sulfato de heparán y está mayormente anclada a la membrana, mientras que FST-344 (esta isoforma) circula más libremente. Esta distinción es mecánicamente relevante en modelos de investigación que estudian los efectos sistémicos vs locales de la folistatina.
Aplicaciones de investigación publicadas
La folistatina 344 se utiliza en contextos de investigación de laboratorio que investigan:
- Investigación sobre hipertrofia muscular y síntesis de proteínas — modelos de hipertrofia en ratones y ratas, incluyendo estudios de administración génica con AAV-follistatina (Kota et al., Sci Transl Med 2009); área transversal específica del tipo de fibra, peso húmedo muscular, generación de fuerza
- Modelos preclínicos de distrofia muscular — modelo de ratón mdx para distrofia muscular de Duchenne; capacidad funcional, regeneración de fibras, preservación muscular independiente de distrofina
- Investigación sobre sarcopenia y pérdida muscular relacionada con la edad — fenotipos musculares en ratones envejecidos, resistencia anabólica, investigación sobre cambios en el tipo de fibra
- Investigación sobre caquexia cancerosa — modelos de caquexia en ratones con tumores, preservación de la composición corporal, relación masa magra/masa grasa
- Investigación en endocrinología reproductiva — supresión de FSH, desarrollo de folículos ováricos, biología de células de la granulosa, investigación del eje hipofisario-gonadal
- Investigación sobre la vía de la activina — señalización Smad2/Smad3, EMT en modelos de cáncer, investigación sobre fibrosis, regeneración hepática
- Investigación sobre envejecimiento y el eje GDF-11 — fenotipos de envejecimiento cardíaco y del SNC, investigación relacionada con parabiosis, equilibrio GDF-11/miostatina con el envejecimiento
- Investigación comparativa sobre anabolismo — frente a frente con IGF-1 LR3 (vía anabólica paralela a través del receptor IGF-1) para investigación de hipertrofia combinada o comparativa.
Para un contexto más amplio sobre el lugar que ocupa la follistatina 344 en el panorama de investigación anabólica y del eje de crecimiento, consulte IGF-1 LR3 como comparador canónico del eje IGF, CJC-1295 con DAC para investigación de crecimiento del eje GHRH, y Sermorelin para investigación de GHRH de acción más corta. Explore el péptidos de investigación para compuestos relacionados.
Concentraciones y potencias disponibles
MedsBase dispone de Follistatina 344 en viales liofilizados de 1 mg. El vial está disponible en formatos de paquetes de 10 o 20 viales con instrucciones completas de reconstitución:
| Potencia del vial | Caso de uso típico en investigación | Tamaños de paquete |
|---|---|---|
| 1 mg | Concentración estándar para investigación — hipertrofia muscular e investigación del eje activina/miostatina | 10 o 20 viales |
La Follistatina 344 es una glicoproteína recombinante de 37 kDa suministrada con una pureza ≥95% por HPLC. El formato de vial de 1 mg es la concentración estándar para investigación in vivo e in vitro — un vial reconstituido con 1,0 mL de agua bacteriostática produce una concentración de trabajo de 1 mg/mL suficiente para varias semanas de protocolos de cultivo celular o varias inyecciones en protocolos con roedores.
Comparativa — Follistatina 344 vs IGF-1 LR3
La Follistatina 344 y IGF-1 LR3 son las dos proteínas anabólicas recombinantes más citadas en la investigación actual sobre hipertrofia. Actúan en vías completamente diferentes — la follistatina eliminando el freno de la miostatina al crecimiento muscular, el IGF-1 LR3 estimulando directamente el receptor IGF-1 y la síntesis proteica Akt/mTOR descendente — lo que las hace complementarias desde el punto de vista mecánico en los protocolos de investigación.
| Criterio | Follistatina 344 | IGF-1 LR3 |
|---|---|---|
| Longitud | 344 aminoácidos (glicoproteína recombinante) | 83 aminoácidos (IGF-1 modificado) |
| Peso molecular | ~37 kDa | ~9 kDa |
| Mecanismo primario | Secuestro de miostatina/activina | Agonismo del receptor IGF-1 → Akt/mTOR |
| Modo de efecto | Desinhibición (elimina el freno del crecimiento) | Estimulación anabólica directa |
| Dosis típica de investigación | 10–100 mcg, 1–3 veces por semana | 20–60 mcg, diariamente |
| Señal de investigación más fuerte | Hipertrofia muscular completa, modelos de distrofia | Hipertrofia local, investigación anabólica regenerativa |
| Combinación | Comúnmente coadministrado con IGF-1 LR3 en investigación de hipertrofia | Comúnmente coadministrado con follistatina 344 |
Dado que las dos proteínas actúan sobre ejes anabólicos fundamentalmente diferentes — la follistatina elimina el freno de la miostatina mientras que el IGF-1 LR3 estimula directamente la síntesis proteica — la administración combinada se utiliza comúnmente en modelos de investigación que exploran la respuesta hipertrófica máxima. Para investigaciones centradas específicamente en la vía de la miostatina, la follistatina 344 es la elección canónica; para investigación anabólica IGF/Akt/mTOR, el IGF-1 LR3 es la herramienta de investigación canónica.
Almacenamiento y reconstitución
Antes de la reconstitución: Almacene los viales liofilizados refrigerados a 2–8 °C en su embalaje original para existencias de trabajo a corto plazo. Para almacenamiento a largo plazo sin abrir, congele a −20 °C. La follistatina 344 liofilizada es estable bajo refrigeración hasta 12 meses y a −20 °C hasta 24 meses — un período ligeramente más corto que el de los péptidos sintéticos pequeños debido a que la glicoproteína recombinante más grande es más susceptible a desamidación y oxidación con el tiempo. Evite ciclos de congelación-descongelación en el polvo liofilizado.
Procedimiento de reconstitución: Inyecte agua bacteriostática por la pared lateral del vial de péptidos (no directamente sobre el polvo liofilizado). Para un vial de 1 mg, 1.0 mL de agua bacteriostática produce una concentración de trabajo de 1 mg/mL. Agite suavemente — no sacuda — y permita 5–10 minutos para una disolución completa. Las proteínas recombinantes se disuelven más lentamente que los péptidos pequeños; no apresure el paso de disolución. Una solución correctamente reconstituida debe ser clara e incolora sin partículas visibles. Para diluciones de trabajo por debajo de 100 mcg/mL, la adición de proteína transportadora (BSA al 0.1% de concentración final) minimiza las pérdidas por adsorción en plástico y vidrio. ajuste Almacene refrigerado a 2–8 °C y utilice dentro de los 30 días para una estabilidad óptima. No congele la solución reconstituida — las glicoproteínas recombinantes son particularmente sensibles a la desnaturalización por congelación-descongelación, lo que produce agregación y pérdida de actividad. Deseche cualquier vial que muestre turbidez, precipitado o decoloración.
Después de la reconstitución: ¿Para qué se utiliza la Follistatina 344 en investigación?.
Preguntas frecuentes
La Follistatina 344 se utiliza en investigación de laboratorio sobre hipertrofia muscular, modelos preclínicos de distrofia muscular, sarcopenia, caquexia cancerosa, el eje de señalización activina/miostatina/GDF-11, endocrinología reproductiva (supresión de FSH, desarrollo de folículos ováricos) y fenotipos relacionados con el envejecimiento. Es la herramienta de investigación canónica para el antagonismo de la vía de la miostatina. La follistatina 344 de grado de investigación que se vende aquí es
¿Cuál es la diferencia entre Follistatina 344 y Follistatina 315? ajuste aprobado por la FDA y se suministra estrictamente para uso en investigación de laboratorio únicamente.
FST-344 es el producto génico de la isoforma de 344 aminoácidos que incluye el péptido señal; FST-315 es la misma proteína después del corte del péptido señal durante la secreción (por lo que FST-315 es la forma circulante madura de FST-344). Ambos sistemas de nomenclatura aparecen en la literatura y se refieren a la misma isoforma biológica. Ambos difieren sustancialmente de FST-288, que es una isoforma más corta con empalme alternativo con mayor unión a heparán sulfato y localización mayoritariamente en membrana.
¿En qué se diferencia la Follistatina 344 del IGF-1 LR3?.
Ambas son proteínas anabólicas recombinantes utilizadas en investigación de hipertrofia muscular, pero actúan sobre vías diferentes. La Follistatina 344 es una glicoproteína de 344 aminoácidos que une y secuestra miostatina y activina — funciona eliminando el freno endógeno del crecimiento muscular. El IGF-1 LR3 es un análogo modificado de IGF-1 de 83 aminoácidos que agoniza directamente el receptor de IGF-1 y activa la síntesis proteica Akt/mTOR. Ambas son complementarias mecánicamente y frecuentemente se coadministran en investigación.
¿Cuál es la dosis típica de investigación con Follistatina 344?.
What is the typical Follistatin 344 research dose?
Los protocolos preclínicos publicados suelen utilizar 10–100 mcg por administración en modelos de roedores, administrados 1–3 veces por semana durante ciclos de 4–12 semanas. La investigación con administración génica mediante AAV-folistatina produce concentraciones localizadas en tejidos que son difíciles de comparar directamente con la dosificación sistémica de proteínas. Un vial de 1 mg reconstituido con 1,0 mL de agua bacteriostática produce 1 mg/mL — 0,01 mL equivale a 10 mcg, 0,1 mL equivale a 100 mcg.
¿Está la Folistatina 344 aprobada por la FDA?
No. La Folistatina 344 no está aprobada por la FDA, EMA, MHRA ni ningún otro regulador importante para uso terapéutico en humanos. La terapia génica con AAV-folistatina ha sido investigada en ensayos clínicos para distrofia muscular (por ejemplo, distrofia muscular de Becker, miositis por cuerpos de inclusión), pero no está aprobada por la FDA. Toda la folistatina 344 vendida por proveedores solo para investigación está destinada a investigación de laboratorio y no debe administrarse a humanos.
¿Cómo se debe almacenar la Folistatina 344?
Viales liofilizados: refrigerados a 2–8 °C para existencias de trabajo a corto plazo, o a −20 °C para almacenamiento a largo plazo de viales sin abrir. Solución reconstituida: refrigerada a 2–8 °C, usar dentro de los 30 días. No congelar la solución reconstituida — las glicoproteínas recombinantes son particularmente sensibles a la desnaturalización por congelación-descongelación. Proteger siempre de la luz directa. Se recomienda proteína transportadora (BSA al 0,1%) para diluciones de trabajo por debajo de 100 mcg/mL.
¿Cómo se reconstituye la Folistatina 344?
Siga el procedimiento de reconstitución anterior. Añada agua bacteriostática por la pared lateral del vial (no sobre el polvo liofilizado), agite suavemente y deje reposar 5–10 minutos para una disolución completa. No agite el vial — la agitación vigorosa puede desnaturalizar proteínas recombinantes y causar agregación. Una solución correctamente reconstituida es clara e incolora. Para un vial de 1 mg + 1,0 mL de diluyente, la concentración de trabajo es de 1 mg/mL. ajuste ¿Por qué la especificación de pureza es del 95% y no del 99%?.
Las glicoproteínas recombinantes como la folistatina 344 no pueden alcanzar el estándar de pureza ≥99% en HPLC típico de los péptidos sintéticos pequeños debido a la heterogeneidad inherente de la glicosilación en cualquier sistema de expresión recombinante — las diferentes formas de glicosilación aparecen como picos relacionados en HPLC que no son impurezas sino isoformas de la proteína objetivo. Una pureza ≥95% en HPLC es la especificación estándar de grado de investigación para la folistatina 344 y glicoproteínas recombinantes similares. El SDS-PAGE suele mostrar una sola banda con el rango de masa aparente esperado de 38–42 kDa.
MedsBase ofrece Folistatina 344 en viales liofilizados de 1 mg. El vial está disponible en tamaños de paquete de 10 o 20 viales. Todos los viales se suministran con una pureza ≥95% en HPLC y un certificado de análisis disponible bajo petición.
¿Qué concentraciones tiene MedsBase en stock?
¿Se pueden combinar la Folistatina 344 y el IGF-1 LR3 en investigación?.
Sí. La Folistatina 344 y el IGF-1 LR3 actúan sobre ejes anabólicos fundamentalmente diferentes (antagonismo de la miostatina frente a agonismo del receptor de IGF-1) y se coadministran frecuentemente en modelos de investigación que exploran la respuesta hipertrófica máxima. Los dos son complementarios desde el punto de vista mecánico en lugar de redundantes, y la literatura sobre protocolos combinados describe efectos aditivos o sinérgicos sobre el área transversal de las fibras musculares.
¿La Folistatina 344 causa efectos secundarios en investigación?.
La investigación preclínica publicada ha documentado su tolerabilidad a dosis típicas de investigación, siendo el principal efecto sobre el objetivo la hipertrofia muscular. Los hallazgos fuera del objetivo incluyen la modulación de la FSH y la función ovárica (porque se suprime la señalización de la activina) y posibles efectos sobre la regeneración hepática y la regulación pituitaria debido al papel de la folistatina en la señalización más amplia de la superfamilia TGF-β. La dosificación sistémica de proteína folistatina tiene características de exposición diferentes a los enfoques de administración génica localizada en tejidos mediante AAV.
Published preclinical research has documented tolerability at typical research doses, with the main on-target effect being muscle hypertrophy. Off-target findings include modulation of FSH and ovarian function (because activin signalling is suppressed) and potential effects on hepatic regeneration and pituitary regulation due to follistatin’s role in broader TGF-β superfamily signalling. Systemic follistatin-protein dosing has different exposure characteristics than tissue-localised AAV-gene-delivery approaches.
¿Cuál es la vida media de la Follistatina 344?
En investigación preclínica, la follistatina 344 recombinante tiene una vida media plasmática de aproximadamente 1 a 3 horas tras la administración intravenosa, lo que refleja su tamaño (37 kDa, por encima del umbral de filtración renal) y su unión a ligandos circulantes. La vida media en tejidos es considerablemente más larga debido a que la follistatina permanece unida a sus dianas de miostatina y activina, secuestrándolas de los receptores. Los enfoques de administración génica producen una duración de acción efectiva mucho más prolongada, ya que la expresión en tejidos continúa durante semanas o meses.
¿Cuánto tiempo tarda la Follistatina 344 en mostrar efectos en investigación preclínica?
Los efectos de hipertrofia muscular en protocolos de inyección de proteínas en ratones y ratas suelen ser estadísticamente significativos después de 2 a 4 semanas de dosificación semanal y continúan acumulándose hasta las 8-12 semanas. Los efectos sobre el eje activina/FSH en parámetros reproductivos pueden detectarse a los pocos días de la administración. Los protocolos de administración génica (AAV-follistatina) muestran hipertrofia muscular medible a las 4-6 semanas posteriores a la inyección y continúan desarrollándose durante meses.
¿Puedo pedir Follistatina 344 para envío internacional?
Sí. MedsBase envía Follistatina 344 a todo el mundo desde nuestra red dedicada de envío de péptidos. Los pedidos que solo contienen péptidos califican para nuestro servicio de envío de péptidos independiente. Todos los pedidos se envían en embalaje con control de temperatura con seguimiento completo y están cubiertos por nuestro Reshipment Assurance Policy.
Otros péptidos para investigación anabólica, del eje de crecimiento y muscular
- IGF-1 LR3 — Análogo recombinante de IGF-1 con arginina larga — agonista directo del IGF-1R para investigación en Akt/mTOR
- CJC-1295 con DAC — Análogo de GHRH de acción prolongada — investigación del eje de la hormona de crecimiento
- Sermorelin — Análogo de GHRH(1-29) de acción más corta — investigación de pulsos naturales de GH
- Ipamorelina — Agonista selectivo de grelina — pulso de GH limpio sin cortisol/prolactina
- TB-500 (Timosina Beta-4) — Fragmento de curación sistémica — investigación sobre recuperación muscular y cardíaca
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| Potencia | 1 mg |
|---|---|
| Cantidad | 10 Viales, 20 Viales, 30 Viales |
Follistatina 344
Preguntas y respuestas
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