LL-37 (Kathelisidiini-antimikrobinen peptidi)
✅ Vain ihmisen kateliisidiinipeptidi (37 aa)
✅ Amfipaattinen α-heliksi; +6 nettovaraus
✅ Laajakirjoinen: Gram+, Gram−, verholliset virukset, biofilmit
✅ Immunomodulatorinen FPRL1:n ja LPS-neutraloinnin kautta
✅ Tutkittu antibioottiresistenssissä, haavanparantumisessa, psoriasissa ja onkologiassa
LL-37 sisältää synteettistä peptidiyhdistettä.
✓ Lääketieteellinen tarkistus Morgan Ellis — Farmasian tutkija · 8 vuoden kokemus · Viimeisin arvio: toukokuu 2026
Pikavastaus — Mikä on LL-37?
LL-37 (jota kutsutaan myös Cathelicidin Antimicrobial Peptideksi, CAP-18:ksi tai FALL-39:ksi) on 37-aminohappoinen amfipaattinen α-helikaalinen isäntäpuolustuspeptidi — ainoa ihmisen katelisiidini. Se vapautuu proteinaasi-3:n pilkkomana inaktiivisesta esimuodosta (hCAP-18) ja yhdistää suoran laajakirjoisen antimikrobisen toiminnan (bakteereita, sieniä, verhollisia viruksia ja biofilmejä vastaan) voimakkaisiin immunomodulatorisiin vaikutuksiin: LPS-neutralointi, neutrofiilien/monosyyttien/T-solujen kemotaksis, antibiofilmi-toiminta ja angiogeneesiä edistävä haavanparannus-signalointi. LL-37:ää tutkitaan antimikrobisten resistenssien, haavanparannuksen, ateroskleroosin, psoriaasin patogeneesin ja onkologian aloilla. Toimitetaan 5 mg:n liofilisoituina pulloina vain laboratoriotutkimuskäyttöön.
📦 Jokainen tilaus on katettuna meidän Reshipment Assurance Policy -politiikkamme piiriin — jos lähetyksesi ei saavu 20 arkipäivässä, lähetämme uuden.
| Tekniset tiedot | Yksityiskohta |
|---|---|
| CAS-numero | 154947-66-7 (LL-37 vapaa emäs) |
| Tyyppi | 37-aminohappoinen amfipaattinen α-helikaalinen kationinen antimikrobinen isäntäpuolustuspeptidi; ainoa ihmisen katelisiidini (CAMP-geenituote); aktiivinen C-terminaalinen peptidi, joka vapautuu proteinaasi-3:n pilkkomana inaktiivisesta hCAP-18-esimuodosta; tunnetaan myös nimillä CAP-18 (18 kDa:n esimuodon C-terminaalinen Cathelicidin Antimicrobial Peptide) ja FALL-39 (kun sisältää N-terminaalisen F-residuun aiemmasta sekvensoinnista) |
| Molekyylikaava | C205H340N60O53 |
| Molekyylipaino | ~4 493,3 Da |
| Sekvenssi | H-Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser-OH (LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES) — lineaarinen 37-residuurinen kationinen peptidi; +6 nettovaraus neutraalissa pH:ssa; taittuu amfipaattiseksi α-kierukaksi lipidikalvo-ympäristöissä. Vapaat N- ja C-terminukset; ei disulfidisiltoja, ei asylaatioita, ei PEGylaatiota. |
| Muoto | Lyofiloitu jauhe (valkoista tai kellertävää) |
| Puhdaus | ≥99 % (HPLC-varmistettu, COA saatavilla pyynnöstä) |
| Säilytys | Liofilisoituna: 2–8 °C (jääkaappi) lyhytaikaista työvarastoa varten; −20 °C avaamattomien pullojen pitkäaikaissäilytykseen. Uudelleenliuotettuna: 2–8 °C, käytä noin 14–28 päivän kuluessa. Suojaa valolta. Vältä toistuvia jäätymis-sulamiskierroksia. Kationiset AMP:t voivat adsorboitua muovipintoihin — matala-affiniteettiputket (silikonoidut tai Protein LoBind) suositellaan varastointiin ja laimennukseen. |
| Liukoisuus | Erittäin liukeneva bakteriostaattiseen veteen, steriiliin veteen tai laimeaan (0,01–0,1 %) etikkahappoon. Liuota happamasta neutraaliin pH:oon; vältä korkeasuolaisia tai voimakkaasti emäksisiä puskureita varastoliuoksia varten. Amfipaattinen α-kierre voi aggregoitua korkeissa pitoisuuksissa — valmista työliuokset välittömästi ennen käyttöä. |
| Tutkimuskäyttö | Vain laboratoriotutkimuskäyttöön. Ei tarkoitettu ihmis- tai eläinlääketieteelliseen diagnostiseen tai terapeuttiseen käyttöön. |
Mikä on LL-37?
LL-37 on aktiivinen C-terminaalinen 37-aminohappoinen peptidi, joka vapautuu ihmisen katelisiidiiniantimikrobisen peptidin hCAP-18 proteolyyttisestä pilkkomisesta — ainoa ihmisen katelisiidiinigeenituote, joka koodataan CAMP geeni kromosomissa 3. Peptidi on nimetty kahden ensimmäisen aminohappojäännöksen (Leu-Leu) ja pituuden (37 aminohappoa) mukaan. Se kuuluu katheliidiinien perheeseen, joka on luontaisen immuniteetin puolustuspeptidejä ja löytyy useimmista selkärankaisista. Se on keskeinen toimija ihmisen luontaisen immuniteetin katheliidiiniosassa yhdessä defensiinien perheen kanssa.
Epäaktiivinen hCAP-18 -muoto tuotetaan neutrofiilien granuloissa, epiteelipinnoilla (ihon keratinoiitit, hengitysteiden ja suoliston epiteeli) sekä pienemmissä määrin makrofageissa, NK-soluissa, mastosoluissa, B-soluissa ja γδ T-soluissa. Aktivoitumiseen liittyy proteinaasi-3 -katalysoitu leikkaus (neutrofiileissa) tai kallikreiini-5/kallikreiini-7 (ihossa), joka vapauttaa bioaktiivisen 37 aminohapon pituisen peptidin. Tämä peptidi muodostaa voimakkaasti amfipaatisen α-kierrerakenteen kalvoja muistuttavissa ympäristöissä. Peptidin nettovaraus on +6 neutraalissa pH:ssa, ja kationiset lysiini- ja arginiinijäännökset keskittyvät kierrerakenteen toiselle puolelle, kun taas hydrofobiset leusiini-, fenyylialaniini-, isoleusiini- ja valiinijäännökset ovat vastakkaisella puolella – tämä on kanoninen “amfipaatinen α-kierre” -arkkitehtuuri, joka mahdollistaa selektiivisen vuorovaikutuksen negatiivisesti varautuneiden mikrobikalvojen kanssa.
LL-37 yhdistää kaksi erillistä puolustusmekanismia yhdeksi peptidiksi. Sen suora antimikrobinen toiminta kattaa Gram-positiiviset bakteerit (mukaan lukien metisilliiniresistentit S. aureus, MRSA), Gram-negatiiviset bakteerit (mukaan lukien E. coli, K. pneumoniae, P. aeruginosa), kalvovirukset (HSV-1, influenssa, RSV), sienet (Candida), ja mikrobien biofilmit. Sen immunomodulatorinen toiminta sisältää bakteerien lipopolysakkaridin (LPS) ja lipoteikoisapon sitoutumisen ja neutraloinnin, neutrofiilien/monotsyyttien/T-solujen/mastosolujen kemotaksin formyylipeptidireseptorin kautta (FPRL1/FPR2), TLR-signaloinnin moduloinnin, LPS-indusoitujen myrkyllisten sytokiinimyrskyjen tukahduttamisen, angiogeneesin stimuloinnin FPRL1-signaloinnin kautta endoteelisoluissa ja keratinoiittien migraation stimuloinnin haavanparantumisessa. LL-37:n säätelyhäiriöt liittyvät psoriaasin patogeneesiin (jossa liiallinen LL-37 muodostaa komplekseja omien DNA:n kanssa ja aktivoi plasmasytoidisia dendriittisoluja), ateroskleroosiin ja joihinkin syöpiin. LL-37 ei ole ei hyväksytty FDA:n, EMA:n, MHRA:n tai minkään muun merkittävän sääntelyviranomaisen hyväksymä ihmisterapeuttiseen käyttöön. Täällä myytävä tutkimuskäyttöön tarkoitettu LL-37 toimitetaan vain laboratoriotutkimuskäyttöön eikä ole tarkoitettu ihmisille tai eläimille annettavaksi.
Toimintamekanismi — Kalvon häiriintyminen + Immunomodulaatio
LL-37 toimii kolmen pääasiallisen mekanismin kautta, jotka on dokumentoitu julkaistussa tutkimuksessa:
- Selektiivinen mikrobikalvojen häiriö amfipaatisen α-kierteen insertiona — Suuressa vesiliuoksessa LL-37 on suurelta osin rakenteeton, mutta negatiivisesti varautuneen mikrobikalvon (jossa on paljon fosfatidylglyserolia, kardiolipiiniä, lipoteikoiihappoa tai LPS) kontaktissa se taittuu nopeasti amfipaatiseksi α-kierteeksi. Kationinen puoli sitoutuu anioniseen kalvopintaan; hydrofobinen puoli tunkeutuu lipidikaksoiskerrokseen. Kynnyspeptidi-lipidi-suhteissa tämä johtaa toroidisten porejen muodostumiseen tai “matto”-tyyppiseen kalvon hajoamiseen, mikä depolaroi mikrobisolun ja häiritsee olennaisia transkalvogradientteja. Nisäkkäiden solukalvot ovat suojassa zwitterionisesta uloimmasta lehdestään (fosfatidyylikoliini, sfingomyeliini) ja kolesterolin läsnäolosta — mikä tarjoaa tietynasteisen mikrobiselektiivisyyden, joka erottaa AMP:t laajalti sytotoksisista puhdistusaineista.
- LPS-neutralointi ja TLR4-reitin modulaatio — LL-37 sitoutuu suoraan bakteerien lipopolysakkaridiin (LPS) korkealla affiniteetilla, eristäen sen TLR4 / MD-2 / CD14-reseptorikompleksista. Tämä estää LPS:n aiheuttaman NF-κB:n aktivoitumisen, vähentää alavirran TNF-α / IL-6 / IL-1β:n vapautumista ja suojelee isäntäkudosta sepsis-tyyppisiltä sytokiinimyrskyiltä vakavien gramnegatiivisten infektioiden aikana. Sama ominaisuus tekee LL-37:stä tutkimusvälineen LPS:n aiheuttaman signaloinnin analysointiin.
- Immunomodulaatio FPRL1:n (formyylipeptidireseptori-tyyppi 1) ja alavirran signaloinnin kautta — LL-37 toimii kemoatraktanttina neutrofiileille, monosyytille ja T-soluille sitoutumalla FPRL1:een (FPR2), G-proteiiniin kytkeytyvään reseptoriin, jota ilmenee laajalti luontaisen immuniteetin efektorisoluissa. Sama reseptori endotelisoluissa välittää LL-37:n angiogeneesiä edistävää vaikutusta — stimuloi endotelisolujen proliferointia, migraatiota ja putkimaista muodostumista. Keratinosyyttien migraatio haavan uudelleenepitelisoitumisen aikana on myös FPRL1-riippuvaista. Peptidi sitoutuu lisäksi makrofagien purinergisiin P2X7-reseptoreihin, osallistuen inflammasomin modulaatioon.
LL-37-biologian erottuva piirre on “miekka vs kilpi”-tasapaino: matalilla pitoisuuksilla peptidi on pääasiassa immunomodulatorinen ja kudos suojaava, kun taas korkeilla paikallisilla pitoisuuksilla suora kalvonhäiritsevä aktiivisuus dominoi. Tämä pitoisuusriippuvainen toiminnallinen vaihtelu on yksi syy, miksi LL-37:llä on terapeuttista tutkimuskiinnostusta sekä antibakteeristen että haavanparannusindikaatioiden osalta, ja miksi yksityiskohtainen annos-vaste-karakterisointi on kriittinen missä tahansa in-vitro- tai in-vivo-protokollassa.
Julkaistut tutkimussovellukset
LL-37:ää käytetään laboratoriotutkimuksissa, joissa tutkitaan:
- Antimikrobisten lääkkeiden vastustuskykyä koskeva tutkimus — laajakirjoisia minimin estopitoisuus (MIC) -paneleja MRSA:ta, ESBL:ää tuottavia Enterobacteriaceae -kantoja, karbapenemeille resistenttejä kantoja ja biofilmiin liittyviä patogeeneja vastaan; AMP-kehityspipelinejen vertailu
- Biofilmitutkimus — biofilmin ehkäisyassayt, vakiintuneiden biofilmien häirintäassayt P. aeruginosa, S. aureus, ja K. pneumoniae — merkittävä kystisen fibroosin ja kroonisten haavojen tutkimuksessa
- LPS / sepsis-tutkimus — LPS-neutralointiassayt, TLR4-signaloinnin analysointi, septisen šokin sytokiinimyrskymallit
- Haavan paranemisen ja ihon tutkimus — keratinosyyttien migraatioassayt, dermaalisten fibroblastien ja endoteliaalisten solujen haavan sulkeutumismallit; yksi tärkeimmistä tutkimuspeptideistä ihohaavojen paranemisen tutkimuksessa
- Psoriasispatogeneesin tutkimus — LL-37 / itse-DNA / plasmasytoidis-dendriittisolujen akselin analysointi (LL-37:ää ilmentyy liikaa psoriatisessa ihossa ja se muodostaa komplekseja itse-DNA:n kanssa rikkoen toleranssia TLR9:n kautta pDC:ssä)
- Ateroskleroositutkimus — LL-37:ää plakkien makrofageissa, hapettuneen LDL:n vuorovaikutus, verisuonten tulehdusmallit
- Onkologian tutkimus — paradoksaalisia sekä kasvainten edistäviä että estäviä vaikutuksia riippuen kasvaintyypistä (LL-37 edistää kasvua joissakin syövissä FPRL1-välitteisesti, kun taas toisissa se estää kasvainten kasvua suoraan häiritsevällä vaikutuksella kasvainsolujen kalvoihin)
- Synnynnäisen immuniteetin mekanistinen tutkimus — FPRL1-signalointi, P2X7-modulaatio, neutrofilien solunulkoisten verkkojen (NET) biologia, D-vitamiinin välittämä CAMP-induktio
Laajempaa kontekstia synnynnäisen immuniteetin ja isäntäpuolustuspeptidien tutkimukselle löydät KPV (α-MSH:stä johdettu tulehdusta estävä tripeptidi), BPC-157 (monireitinen kudosten korjauspentadekapeptidi), ja TB-500 (Thymosiini Beta-4 -fragmentti, laaja-alainen kudosten korjaus). Selaa koko tutkimuspeptidien luettelo liittyvistä yhdisteistä.
Saatavat vahvuudet ja pitoisuudet
MedsBase tarjoaa LL-37-peptidiä 5 mg:n liofilisoituina pulloina. Saatavana 10- tai 20-pullon pakkauksina täydellisine rekonstituutio-ohjeineen:
| Pullon vahvuus | Tyypillinen tutkimuskäyttötapaus | Pakkauskoot |
|---|---|---|
| 5 mg | Vakiotutkimusvahvuus — useita viikkoja kattavat MIC-paneelit, biofilmiassayt, haavanparannuskokeet, LPS-neutralointitestit, immunomodulaation annosvasetutkimukset | 10 tai 20 pulloa |
LL-37 toimitetaan modifioimattomana lineaarisena 37-residuisena vapaahappomuotona (ei asylointia, ei PEGylointia, ei disulfidisiltaa). Peptidi on herkkä adsorboitumiselle muoviin — tutkijoiden tulisi käyttää matala-adsorboivia putkia varastointiin ja laimennukseen. Julkaistuissa assayissa käytetyt työskentelypitoisuudet vaihtelevat noin 0,5 µg/ml kemotaksitesteissä jopa noin 50 µg/ml suorissa antimikrobisissa tappotesteissä.
Vertailu — LL-37 vs KPV
LL-37 ja KPV molemmat käytetään synnynnäisen immuniteetin tutkimuksessa, mutta ne toimivat täysin eri skaaloissa ja kohdistuvat eri mekanismeihin. LL-37 on täysimittainen 37-aminohappojäännöksinen isäntäpuolustuspeptidi, joka yhdistää suoran antimikrobisen kalvohäirinnän FPRL1-välitteiseen immunomodulaatioon. KPV (Lysiini-Proliini-Valiini) on α-melanotsyytteja stimuloivan hormonin (α-MSH) C-terminaalinen 3-aminohappojäännösfragmentti, joka toimii kohdennettuna tulehdusta estävänä ja maltillisena antimikrobisena peptidinä melanokortiinireseptorireitin modulaation kautta.
| Kriteeri | LL-37 | KPV |
|---|---|---|
| Alkuperä | Ihmisen katelysiidin hCAP-18:n C-terminus (CAMP-geeni) | α-melanotsyytteja stimuloivan hormonin (α-MSH) C-terminus |
| Pituus | 37 aminohappoa | 3 aminohappoa |
| Ensisijainen mekanismi | Amfipaattinen α-helikaalinen kalvohäiriö + FPRL1-immunomodulaatio | Melanokortiinisäätöisen tulehdusta estävän signaloinnin (NF-κB:n tukahduttaminen) |
| Antimikrobinen kirjo | Laaja — Gram+, Gram−, kalvoviruset, sienet, biofilmit | Kapea — pääasiassa Gram+; huomattavasti heikompi kuin LL-37 |
| Tulehdusta vähentävä | Vahva (LPS-neutralointi, sytokiinien säätely) | Vahva (kanoninen tulehdusta estävä tutkimustripeptidi) |
| Nettovaraus | +6 (erittäin kationinen) | +1 |
| Rakenne kalvossa | Amfipaattinen α-heliksi | Ei määriteltyä toisiostruktuuria (lyhyt lineaarinen motiivi) |
| Parhaiten tutkittu indikaatio | Antimikrobinen resistenssi, haavan paraneminen, psoriaasi | IBD/koliittimallit, suolistulehdus, atooppinen dermatiitti |
Laaja-alaisen antimikrobisen toiminnan, biofilmin häirinnän tai kalvoreikamekanismien tutkimukseen keskittyvässä tutkimuksessa LL-37 on kanoninen vertailupeptidi. Solutasolla melanokortiinireitin tulehdusta estävää signalointia tutkivassa tutkimuksessa, KPV on selektiivisempi työkalu. Katso myös BPC-157 kudoskorjaukseen keskittyvää tulehdusta estävää tutkimusta varten ja TB-500 laajalle kudoskorjausvertailulle.
Säilytys ja liuotus
Ennen liuotusta: säilytä liofilisoidut pullot jääkaapissa 2–8 °C:ssa alkuperäisessä pakkauksessa lyhytaikaista käyttövarastoa varten. Pitkäaikaista säilytystä varten jäädytä avaamattomat pullot −20 °C:ssa. Liofilisoitu LL-37 on stabiili jääkaapissa jopa 24 kuukautta ja −20 °C:ssa jopa 36 kuukautta. Vältä liofilisoidun jauheen jäädyttämistä ja sulattamista toistuvasti. Kuten kaikki kationiset AMP:t, LL-37 on alttiista muoviadsorptiolle — jopa pienet häviöt standardipolypropeeniputkiin voivat vääristää annos-vaste -dataa. Käytä matala-adsorptioputkia (silikoitu lasi, Protein LoBind tai bovisen seerumin albumiinilla esipäällystetty polypropeeni) varastosäilytykseen ja sarjalaimennuksiin matala-proteiini -puskureissa.
Uudelleenliuotusmenettely: ruiske bakteerien kasvua estävää vettä pullon sivuseinämää pitkin (ei suoraan liofilisoidun kakkupalan päälle). 5 mg pullossa 1,0 ml bakteerien kasvua estävää vettä tuottaa 5 mg/ml käyttöpitoisuuden; 2,0 ml tuottaa 2,5 mg/ml käyttövaraston. Kääntele varovasti — älä vortexoi liian voimakkaasti, koska vaahtoutuminen sisältää ilmaa ja voi häiritä heliksin taittumista. Anna jauheen liueta kokonaan (tyypillisesti 1–2 minuuttia) ennen nesteen ottamista. Bakteerien kasvua estäviä aineita herkille sovelluksille (soluviljelmäkokeet) liuota steriiliin veteen tai 0,01 % etikkahappoon. Liuotettu pullo säilytetään 2–8 °C:ssa ja käytetään 14–28 päivän kuluessa. Suojaa valolta. Hylkää, jos sameutta, hiukkasia tai värinmuutosta ilmenee.
Usein Kysytyt Kysymykset
Onko LL-37 sama kuin katheliisidiini?
LL-37 on aktiivinen C-terminaalinen 37-aminohappopeptidi, joka vapautuu ihmisen katheliisidiinistä (epäaktiivinen esimuoto hCAP-18, jonka CAMP-geeni koodaa). Katheliisidiini on perheen nimi ja viittaa moniin selkärankaislajeihin; LL-37 on aktiivisen ihmisen katheliisidiinipeptidin spesifinen nimi. Muut kirjallisuudessa saatat nähdä nimet — CAP-18 ja FALL-39 — viittaavat samaan molekyyliin eri historiallisista nimikäytännöistä.
Miten LL-37 eroaa defensiineistä?
LL-37 ja defensiinit (α- ja β-defensiinit) ovat kaksi pääasiallista nisäkkäiden antimikrobisten peptidien perhettä. Defensiinit ovat pienempiä, kysteiiniä runsaasti sisältäviä ja ne muodostavat kolmen disulfidisidoksen stabiloimia β-laskosrakenteita. LL-37 on pidempi lineaarinen kationinen peptidi, joka muodostaa amfipaatisen α-kierteen kalvoissa ilman disulfidisiltaa. Molemmilla luokilla on laaja antimikrobinen aktiivisuus ja immunomodulatoriset tehtävät, mutta ne toimivat rakenteellisesti erilaisilla mekanismeilla.
Mikä on LL-37:n tyypillinen tehokas pitoisuus antimikrobisissa testeissä?
Julkaistut LL-37:n minimi-inhibitiopitoisuudet (MIC) herkille grampositiivisille ja gramnegatiivisille patogeeneille vaihtelevat yleensä välillä 1–32 µg/ml riippuen kannasta, testipuskurin ionivahvuudesta sekä biofilmi- vai planktonimuodosta. Korkeampia pitoisuuksia (50–100 µg/ml) käytetään yleisesti suoran kalvon häiriötutkimuksissa ja biofilmin hävitystesteissä. Immunomodulatorisissa mittauksissa (kemoattisuus, LPS-neutralointi, keratinosyyttien migraatio) käytetään yleensä paljon alhaisempia pitoisuuksia (0,5–10 µg/ml). Määritä annosvälit vertaisarvioitujen julkaisujen perusteella oman protokollasi mukaisesti.
Miksi muoviadsorptio on merkityksellistä LL-37:lle?
Kationiset AMP:t kuten LL-37 voivat adsorboitua merkittävästi tavallisiin polypropeeni- ja polystyreenilaboratorioastioihin, erityisesti proteiinipitoisissa puskureissa. Kirjallisuudessa on dokumentoitu 30–80 %:n häviöitä yhdessä putkensiirrossa kationisille peptideille alhaisina pitoisuuksina. Tämä voi johtaa systemaattiseen aktiivisuuden aliarviointiin, erityisesti MIC-määrittelyn laimennussarjoissa. Käytä alhaisen sitoutumisen putkia, pinnoita putket BSA:lla tai lisää kantajaproteiinia laimennuspuskureihin testin mittausmenetelmän mukaisesti.
Miten LL-37 erottaa mikrobikalvot nisäkkäiden kalvoista?
Selektiivisyys johtuu kalvorakenteesta. Mikrobikalvot (erityisesti gramnegatiivisten ulkokalvot ja grampositiivisten solukalvot) ovat rikkaasti negatiivisesti varautuneita lipidejä (fosfatidylglyseroli, kardiolipiini, LPS, lipoteikoiinihappo). Nisäkkäiden solukalvojen ulkolehti on tsitterioninen (fosfatidylkoliini, sfingomyeliini) ja korkean kolesterolipitoisuuden stabiloima. LL-37:n kationinen pinta sitoutuu ensisijaisesti negatiivisesti varautuneeseen mikrobipintaan; kolesterolin stabiloima nisäkkäiden kalvo on paljon vähemmän alttiissa peptidin insertoitumiselle. Selektiivisyys on pitoisuusriippuvaista — erittäin korkeilla paikallisilla pitoisuuksilla LL-37 voi olla myös sytotoksinen nisäkkäiden soluille.
Mikä on LL-37:n “miekka vs kilpi” -toimintamalli?
Malli kuvaa LL-37:n pitoisuusriippuvaista toiminnallista vaihtelua: alhaisilla pitoisuuksilla (20 µg/ml) suora kalvon häiritsemiseen perustuva antimikrobinen aktiivisuus hallitsee. Tämä kaksijakoinen luonne selittää LL-37:n monipuoliset roolit isäntäpuolustuksessa ja on yksi syistä, miksi huolellinen annosvastekarakterisointi on välttämätöntä kaikissa in-vitro- tai in-vivo-tutkimuskonteksteissa.
Mikä on yhteys LL-37:ään ja psoriaasiin?
LL-37:n ilmentyminen on merkittävästi lisääntynyt psoriaasin iholeesioissa ja se sitoutuu voimakkaasti vaurioituneista keratinosyyteistä vapautuneeseen itse-DNA:han ja itse-RNA:han. Nämä LL-37/itse-nukleiinihappokompleksit aktivoivat plasmasytoidisia dendriittisoluja TLR9 (DNA) ja TLR7 (RNA) -väylien kautta, mikä johtaa IFN-α-rikkaaseen autoimmuunimaisen tulehdukseen, joka on psoriaasille tyypillistä. LL-37/pDC/TLR-akselin kohdentaminen on aktiivinen psoriaasilääketutkimuksen alue.
Miksi jotkut syöpätutkimukset ovat kasvainmyönteisiä ja toiset kasvainvastaisia?
LL-37:llä on dokumentoitu kontekstiriippuvaisia vaikutuksia syöpään. Joissakin kasvaintyypeissä (munasarja-, rinta-, keuhko-, paksu- ja peräsuolisyöpä) kohonnut LL-37:n ilmentyminen korreloi huonomman ennusteen kanssa — todennäköisesti FPRL1-välitteisen proliferatiivisen ja angiogeneesiä edistävän signaloinnin kautta. Toisissa (mahasyöpä, melanooma joissain malleissa) LL-37:llä on suora kalvon häiritsemiseen perustuva sytotoksinen vaikutus kasvainsoluihin heikomman kasvainvastaisen aktiivisuuden kanssa. Kokonaisvaikutus riippuu kasvaintyypistä, paikallisesta pitoisuudesta, FPRL1:n ilmentymisestä ja kasvainmikroympäristön koostumuksesta.
Lisää vaihtoehtoja Peptideissä
Luokiteltu MedsBase-tilausmäärän mukaan — mitä muut asiakkaat tässä kategoriassa valitsevat.
| Vahvuus | 5 mg |
|---|---|
| Määrä | 10 pulloa, 20 pulloa, 30 pulloa |
LL-37 (Kathelisidiini-antimikrobinen peptidi)
Kysymykset ja vastaukset
LL-37 (Kathelisidiini-antimikrobinen peptidi)
Liittyvät tuotteet
Arvostelut
Ei vielä arvosteluja