L-glutationi (pelkistetty / GSH) Injektiokelpoinen — Tutkimuslaatuinen

✅ γ-Glutamyylitripeptidi (γ-Glu-Cys-Gly) — solun ensisijainen ei-proteiini tioli
✅ GPx:n substraatti (peroksidin pelkistys) + GST:n kosubstraatti (ksenobioottien konjugaatio) + redox-tilan puskuri
✅ Ainutlaatuinen γ-peptidisidos — peptidaasille resistentti; vain γ-GT pilkkoo sitä
✅ Kanoninen vertailuaine soluantioksidanttien tutkimukseen
✅ Liofilisoitu USP-puhtausluokan pelkistetty muoto; CAS 70-18-8, MW 307.32

L-Glutathione (Reduced / GSH) sisältää γ-glutamyyli-kysteiinyyliglysiini-tripeptidi tutkimusyhdiste.

Tuotekoodi: Ei saatavilla Kategoria: Peptidit Avainsana: antioksidanttipeptidi, glutathioni (pelkistetty), GSH, L-Glutathione, redoksitutkimus, tutkimuspeptidi, tripeptidi tutkimusyhdiste

✓ Lääketieteellinen tarkistus Morgan Ellis — Farmasian tutkija · 8 vuoden kokemus · Viimeisin arvio: toukokuu 2026

Osta enemmän, säästä enemmän Hinta per pullo

Valitse vahvuus yllä nähdäksesi pakkaushinnat.

Salattu kassavaihe

Kryptomaksut 10% halvempia

Hienovaraiset maailmanlaajuiset toimitukset

1 400+ asiakasta · 50+ maata

Vahvuus

600 mg
900 mg
1500 mg

Määrä

10 pulloa
20 pulloa
30 pulloa

Tyhjennä

💧 Tarvitset BAC-vettä tämän peptidin uudelleenliuottamiseen

Bakteriostaattinen injektiovesi – tarvitaan lyofiloitujen peptidijauheiden liuottamiseen injektoitavaksi liuokseksi. Yksi 10 ml pullo riittää useiden peptidipullojen uudelleenliuottamiseen.

Lisää BAC-vettä (10 ml × 10 pulloa, 50,00 $) →

Onko sinulla jo BAC Water? Ohita tämä. Tarvitsetko eri kokoista pakkausta? Katso kaikki koot →

Pikavastaus — Mikä on Glutathioni (GSH)?

L-Glutathioni (pelkistetty; GSH) on tripeptidi γ-glutamyyli-kysteiinili-glysiini (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyylikaava C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekyylipaino 307,32 g/mol. GSH on solujen runsain ei-proteiininen tioli (millimolaariset solunsisäiset pitoisuudet) ja kanoninen vertailuyhdiste solujen antioksidanttisuojamekanismeja tutkittaessa. Ainutlaatuinen γ-peptidisidos glutamaatin γ-karboksyyliryhmän ja kysteiinin aminoryhmän välillä (toisin kuin tavallinen α-peptidisidos) tekee GSH:sta resistentin yleisille peptidaaseille — vain γ-glutamyylitransferaasi (γ-GT) voi katkaista sen. Solut käyttävät GSH:ta ensisijaisena elektronien luovuttajana glutatiooniperoksidaasin katalysoimalle vetyperoksidin pelkistykselle, glutatiooni-S-transferaanin katalysoiman ksenobioottien detoksikaation konjugoivana kossubstraattina sekä redoks-tilaa säätävänä puskurina, joka kontrolloi proteiinien tioli-disulfidi-tasapainoa. Toimitetaan liofilisoituna USP-luokan jauheena vain laboratoriotutkimuskäyttöön.

Mitä saat MedsBasen kautta: Liofilisoitu ≥99 % HPLC-varmistettu L-glutatiooni (pelkistetty muoto) · COA saatavilla pyynnöstä · Huomaamaton lämpötilan kestävä pakkaus · Maailmanlaajuinen tutkimustarvikekuljetus · 1 400+ varmistettua asiakasarviota

📦 Jokainen tilaus on katettuna meidän Reshipment Assurance Policy -politiikkamme piiriin — jos lähetyksesi ei saavu 20 arkipäivässä, lähetämme uuden.

Tekniset tiedot	Yksityiskohta
Yhdisterakenne	γ-Glutamyylitripeptidi; solujen ensisijainen ei-proteiininen tioliantioksidantti; pienen molekyylin tutkimuspeptidi (γ-sidoksinen, peptidaasiresistentti)
Kemiallinen nimi	L-Glutatiooni, pelkistetty (γ-L-Glutamyyli-L-kysteiinili-glysiini; synonyymit: GSH, glutatioonivapaa happo, pelkistetty glutatiooni)
CAS-numero	70-18-8 (pelkistetty GSH-muoto); liittyvä: 27025-41-8 (hapettunut GSSG-dimerimuoto, ei toimiteta tässä)
Molekyylikaava	C₁₀H₁₇N₃O₆S
Molekyylipaino	307,32 g/mol (vapaa happo)
Sekvenssi	γ-L-Glutamyyli-L-kysteiinili-glysiini (γ-Glu-Cys-Gly). Huomaa γ-peptidisidos glutamaatin γ-COOH sivuketjun ja kysteiinin α-aminoryhmän välinen, ei tavallinen α-peptidisidos. Tämä epätyypillinen sidos tekee GSH:sta resistentin yleisille α-peptidaaseille — vain γ-glutamyylitransferaasi (γ-GT) katkaisee sen, mikä on rajoittava vaihe solunulkoisessa GSH:n hajoituksessa ja kierrätyksessä.
Toimintamekanismi	Kolme ensisijaista solullista tehtävää. (1) Elektronien luovuttaja glutatiooniperoksidaasille (GPx-perhe) — 2 GSH + H₂O₂ → GSSG + 2 H₂O, kanoninen solullinen vetyperoksidin pelkistysreaktio; GSSG pelkistetään takaisin 2 GSH:ksi NADPH-riippuvaisella glutationireduktaasilla. (2) Glutationi-S-transferaasin kofaktori (GST-perhe) – liittää GSH:n elektrofiilisiin ksenobioottisiin ja endogeenisiin substraatteihin, muodostaen erittyviä merkaptuurihappokonjugaatteja (keskeinen maksan detoksifikaatioreitti). (3) Redoks-tilapuskuri – GSH:GSSG-suhde (tyypillisesti ~100:1 terveissä soluissa) säätelee proteiinien tioli-disulfidi-tasapainoa tioredoksiini- ja glutaredoksiinivälitteisen vaihdon kautta, säätäen tuhansia redoksille herkkiä proteiiniaktivaatioita.
Muoto	Lyofiloitu valkoisesta kellertävään kiteiseen jauheeseen; kertakäyttöiset tutkimuspullot. Erittäin hygroskooppinen – sulje pullot välittömästi jokaisen ottoeron jälkeen välttääksesi kosteuden imeytymistä.
Puhdaus	≥99 % (HPLC-varmistettu, COA pyynnöstä); titraus vahvistaa ≥98 % pelkistettyä GSH-muotoa (≤2 % hapettunutta GSSG-sisältöä). USP-luokan vertailuaine.
Liukoisuus	Vesi 20 mg/ml; PBS (pH 7,2) 10 mg/ml – helposti liukeneva toimituspullojen annoskonsentraatioissa. Tioli-ryhmä (-SH) tekee GSH:sta herkän hapettumiselle – valmista työliuokset tuoreina lyofiloidusta pullosta ja käytä mahdollisimman 24 tunnin sisällä. DMSO sopii soliviljelyvaraston valmistukseen (jopa 100 mg/ml) ja tarjoaa lisäsuojaa hapettumista vastaan.
Säilytys	Lyofilisoitu: 2–8 °C alkuperäisessä suljetussa pakkauksessa lyhytaikaista käyttövarastoa varten; −20 °C pitkäaikaiseen säilytykseen avaamattomille pulloille (vakaa ≥36 kuukautta −20 °C:ssa; ≥18 kuukautta 2–8 °C:ssa). Uudelleenliuotetut vesiliuokset: 2–8 °C, käytä noin 7 päivän kuluessa (ilman hapettuminen GSSG:ksi on rajoittava tekijä). Suojaa valolta. Vältä uudelleenliuotettujen liuosten toistuvaa jäädyttämistä ja sulattamista — toistuvat syklit nopeuttavat GSH → GSSG hapettumista.
Tutkimuskäyttö	Vain laboratoriotutkimuskäyttöön. Ei tarkoitettu ihmis- tai eläinlääketieteelliseen diagnostiseen tai terapeuttiseen käyttöön. Glutationi ei ole WADA:n kiellettyjen aineiden listalla. Sitä on hyväksytty kliiniseksi injektiolääkkeeksi joissain lainkäyttöalueissa (Italia/Japani/Korea/Filippiinit nimellä Tationil ja vastaavat tuotenimet) maksasairauksien ja oksidatiivisen stressin hoitoon; tässä toimitetut tutkimuskäyttöön tarkoitetut aineet ovat erillisiä näistä kliinisistä valmisteista.

Mikä on L-glutationi (pelkistetty/GSH)?

L-glutationi (pelkistetty muoto, GSH) on yleisin ei-proteiininen solunsisäinen tioli eukyyttisessä biologiassa — läsnä millimolaarisina solunsisäisinä pitoisuuksina (1–10 mM useimmissa solutyypeissä; jopa 10 mM hepatosyteissä) ja toimii solun redox-tilan pääasiallisena molekyylipuskurina. Rakenteeltaan se on tripeptidi, joka koostuu glutamaatista, kysteiinistä ja glysiinistä (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molekyylikaava C₁₀H₁₇N₃O₆S, molekyylipaino 307.32 g/mol.

Glutationin määrittelevä rakenneominaisuus on sen γ-peptidisidos. Vakiopeptidit ovat yhdistetty α-peptidisidoksilla yhden aminohapon α-karboksyyliryhmän ja seuraavan aminohapon α-aminoryhmän välille. Glutationissa glutamaatin ja kysteiinin välinen sidos on epätavallinen: se muodostuu glutamaatin γ-karboksyyliryhmän ja kysteiinin α-aminoryhmän välille. Tämä epästandardi sidos on glutationin vastus yleisiä solunsisäisiä peptidaaseja kohtaan — vain γ-glutamyylitransferaasi (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) tunnistaa ja katkaisee γ-sidoksen. Tämän seurauksena glutationi on poikkeuksellisen vakaa solulimassa, missä se muuten hajoaisi nopeasti α-peptidaasitoiminnan vuoksi, ja γ-GT-välitteinen solunulkoinen hajoaminen on glutationin kierrätyksen nopeutta rajoittava vaihe.

Glutationi syntetisoidaan kahdessa ATP-riippuvaisessa vaiheessa solulimassa toimivien entsyymien glutamaatti-kysteiini ligaasin (GCL) — joka muodostaa γ-glutamyyli-kysteiini-sidoksen — ja glutasyntaasi (GSS) — joka lisää C-terminaalisen glysiinin. GCL on rajoittava entsyymi ja sitä estää glutatiolioni itse, mikä säätelee solun glutatiolionitasoja automaattisesti. Kysteiinin saatavuus on toinen merkittävä rajoittava tekijä — minkä vuoksi N-asetyylikysteiini (NAC), kysteiinin esilääke, on klassinen kliininen interventio solunsisäisen glutatiolionsynteesin lisäämiseksi oksidatiivisen stressin ja detoksikaation yhteydessä (NAC:n hyväksynnän perusta parasetamoliyliannostukseen ja muihin kliinisiin indikaatioihin).

Glutatiolioni esiintyy soluissa kahdessa keskenään muuntuvassa muodossa: pelkistetty muoto (GSH) vapaalla tioli-ryhmällä (-SH), ja hapettunut muoto (GSSG) jossa kaksi GSH-molekyyliä on yhdistetty disulfidisillalla. GSH:GSSG-suhde (tyypillisesti ~100:1 terveissä soluissa, laskenut 10:1 tai alemmaksi oksidatiivisessa stressissä) on klassinen solun redox-biomarkkeri. GSSG pelkistetään takaisin kahdeksi GSH-molekyyliksi glutatiolionireduktaasilla (GR, GSR), NADPH-riippuvaisella flavoentsyymillä — yhdistäen GSH-redox-järjestelmän NADPH-saatavuuteen ja lopulta pentoosifosfaattireittiin. Tämän vuoksi pentoosifosfaattireitin häiriö (G6PD-vaje, glukoosi-6-fosfaatin saatavuus) heikentää GSH-järjestelmän toimintaa ja laukaisee oksidatiivista soluvahinkoa.

Täällä tarjottava tutkimusluokan materiaali on pelkistetty GSH-muoto, joka toimitetaan liofilisoituna jauheena uudelleenliuotusta ja tutkimusprotokollan käyttöä varten peptidiluettelon ohella.

Toimintamekanismi — Kolme pääasiallista solullista roolia

GSH:n biologinen mekanismi on kolmen pääasiallisen solullisen roolin summa, jotka kaikki on hyvin kuvattu julkaistussa biokemiassa:

Glutatyysiperoksidaasin (GPx) substraatti — vetyperoksidin ja lipidipäroksidin pelkistys — Useimmin mainittu GSH:n rooli. GPx-perhe (GPx1–8, jossa seleeniriippuva GPx1 on yleisin) katalysoi reaktiota 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, joka pelkistää vetyperoksidin ja lipidihydroperoksidit vedeksi ja alkoholeiksi. Tämä on solun ensisijainen puolustusmekanismi reaktiivisia happiradikaaleja vastaan, joita syntyy mitokondrioiden hengitysketjussa, NADPH-oksidaasitoiminnassa ja muissa hapetusprosesseissa. GPx4 on se spesifinen isomuoto, joka katalysoi lipidihydroperoksidien pelkistystä ja on molekyylikohteeksi, jonka toiminnan menetys laukaisee ferroptoosin — rautaan riippuvaisen säännellyn solukuoleman reitin, joka on noussut merkittäväksi tutkimuskohteeksi syöpä- ja neurodegeneratiivisten sairauksien tutkimuksessa.
Glutationi-S-transferaan (GST) kofaktori — ksenobioottien ja endobioottien konjugaatio — GST-perhe (solulima-, mikrosomi- ja mitokondriomuodot; noin 20 ihmisen GST-isomuotoa) katalysoi GSH:n konjugoitumista elektrofiilisiin substraatteihin GSH:n tioliryhmän kautta, muodostaen GSH-S-konjugaattiadduktteja, jotka muokataan edelleen γ-GT:n ja dipeptidaasien avulla merkaptuurihapoiksi ja erittyvät. Tämä on keskeinen vaihe II-detoksifikaatioreitti maksassa ja muissa kudoksissa, käsitellen laajan kirjon ksenobiootteja (lääkeaineiden metaboliaatteja, ympäristökemikaaleja, vaihe I-sytokromi-P450-metabolian tuotteita), endogeenisiä elektrofiilejä (4-hydroksynonenaali, akroleiini lipidien hapettumisesta) ja reaktiivisia välituotteita (NAPQI parasetamolista, NAC-hoidon perusta parasetamoliyliannoksen hoidossa).
Redox-tilan puskuri — proteiinien tioli-disulfidi-tasapainon säätely — Solun GSH:GSSG-suhde määrittää proteiinien tioliredox-tilan termodynaamisen tasapainon tioliredoksiini- ja glutaredoksiinivälitteisen vaihdon kautta. Tuhannet solun proteiinit sisältävät redox-herkkiä kysteiinijäämiä, joiden tioli-disulfidi-tila on tämän tasapainon säätelyssä — mukaan lukien keskeiset transkriptiotekijät (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), signaalikinaasit (PTP:t, PTEN), apoptosikoneisto (kaspasit) ja metaboliset entsyymit (glyseraldehydi-3-fosfaattidehydrogenaasi, muut). GSH-välitteinen redox-puskurointi on siten paitsi antioksidanttipuolustus myös signaalisäätelymekanismi — seikka, joka on noussut esiin julkaistussa tutkimuksessa viimeisen kahden vuosikymmenen aikana ja on yksi useimmin mainituista perustelista GSH:n käytölle tutkimusprotokollissa pelkän antioksidanttilisän lisäksi.
Kysteiinivarasto ja elimien välinen aminohappojen kuljetus — GSH toimii kudosvakaina, kuljetukseen sopivana kysteiinivarastona — tämä on rajoittava aminohappo uuden proteiinisynteesin ja lisää GSH-synteesin kannalta. Vapaa kysteiini on metabolisesti epästabiili (hapettuu itsestään kystiiniksi, voi tuottaa H₂S:ää jne.), joten elimistö säilyttää kysteiinivarastoaan pääosin GSH:n muodossa ja kuljettaa kysteiiniä elimien välillä (erityisesti maksa → munuaiset, maksa → muut kudokset) GSH:n muodossa, joka sitten muokataan takaisin kysteiiniksi γ-GT:n avulla kohdekudoksessa.
Suora radikaalien neutralointi — Enzymaattisten rojien lisäksi GSH reagoi suoraan hydroksyylirädikaalin, peroksyylirädikaalin ja reaktiivisten typpiyhdisteiden kanssa tioliryhmän kautta. Kvantitatiivisesti tämä osuus on pienempi kuin GPx-välitteinen mekanismi kokonaisantioksidatiivisessa puolustuksessa, mutta se on tärkeä osastoissa ja olosuhteissa, joissa enzymaattiset järjestelmät ovat kyllästyneitä tai puuttuvat (esim. keuhkojen limakalvon ulkopuolinen GSH, suoliston limakalvon GSH jne.).

Injektoitavan GSH:n farmakokineettinen profiili on hyvin kuvattu: IV-annostelu aiheuttaa nopean systemaattisen jakautumisen, ja plasmahuippupitoisuudet saavutetaan minuuteissa, mutta plasmassa puoliintumisaika on lyhyt (~10–15 minuuttia) γ-GT-välitteisen hajoamisen vuoksi kysteiinylglysiiniksi ja sitä seuraavan uudelleensynteesin tai edelleen hajoamisen kohdekudoksissa. Lyhyt plasmassa oleskeluaika on yksi syy, miksi päivittäiset tai kaksipäivittäiset IV-annosteluprotokollat ovat yleisiä julkaistussa GSH-tutkimuksessa. Solukalvon läpäisevyys ehjälle GSH:lle on alhainen — solut ottavat pääasiassa rakenteellisia aminohappoja ja syntetisoivat GSH:n uudelleen solunsisäisesti. Tästä syystä suun kautta annettu GSH on huonosti biosaatavissa ja miksi injektoitavat valmisteet (tai vaihtoehtoisesti NAC kysteiiniprolääkkeeksi) ovat tarpeen tehokkaaseen kudosjakeluun julkaistussa tutkimuksessa.

Julkaistut tutkimussovellukset

GSH:ää käytetään laboratoriotutkimuksissa, joissa tutkitaan:

Solun antioksidatiivista puolustusta — kanoninen vertailuyhdiste — ylivoimaisesti useimmin viitattu solun antioksidantti julkaistussa kirjallisuudessa; standardivertailuyhdiste kaikessa uudessa antioksidanttien interventiotutkimuksessa; molekyylinen kultastandardi solun redoks-tilan analyysissä
Vetyperoksidin ja lipidien peroksidien vähentämisen tutkimus — suora GPx-substraatti; käytetty julkaistussa tutkimuksessa GPx-isomuotojen farmakologiasta, peroksidien käsittelyreittien erittelystä ja GSH:n integraatiosta tioredoksiini- ja peroksiredoksiini-redoksijärjestelmiin
Ferroptoositutkimus — GPx4-välitteinen lipidihydroperoksidien vähentäminen on ferroptoosin portinvartija; GSH ja sen synteesireitin interventiot (BSO, erastiini, RSL3) ovat kanonisia työkaluja ferroptoosin induktio-/tukahdutustutkimuksessa syöpä-, neurodegeneratiivisten ja iskemia-reperfuusiokonteksteissa
Vaihe II detoksifikaatio ja ksenobioottien konjugaatiotutkimus — GST-substraatti keskeiselle maksan detoksifikaatioreitille; käytetty tutkimuksessa lääkeaineiden metaboliittien käsittelystä, ympäristökemikaalialtistuksesta, parasetamoli-indusoituneesta hepatotoksisuudesta (NAPQI-neutralointi) ja laajemmassa merkaptuurihappokonjugaation farmakologiassa
Proteiinien tioliredoksisignaalitutkimus — GSH:GSSG-suhde ohjaa tuhansien solun proteiinien tioli-disulfidi-tasapainoa; käytetty tutkimuksessa redoksille herkkien transkriptiotekijöiden (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinaasien säätelyn (PTP:t, PTEN) ja laajemman solun “redoksomin” tutkimisessa”
Mitokondriatoimintahäiriöiden ja ikääntymisen tutkimus — mitokondriaalisen GSH:n pitoisuudet vähenevät iän myötä ja monissa tautimalleissa; julkaistu tutkimus käyttää ulkoista GSH:ta ja GSH-reitin interventioita selvittääkseen mitokondriaalisen redoksin osuutta vanhenemiseen, neurodegeneraatioon ja aineenvaihduntasairauksiin
Hepatologia ja maksavauriotutkimus — GSH on runsaimmassa hepatosyyteissä (5–10 mM pitoisuus); käytetty julkaistussa tutkimuksessa alkoholiperäisestä maksasairaudesta, NAFLD/MASH:ista, virallisista hepatiittimalleista ja parasetamoliyliannostuksesta / lääkeaineiden aiheuttamasta maksavauriosta
Hematologia ja erytrosyytitutkimus — erytrosyyttien GSH on pääasiallinen puolustusmekanismi hapetusta hemolyysiä vastaan; käytetty tutkimuksessa G6PD-vajauksesta, sirppisolutaudista ja hapetuksellisen hemolyysin farmakologiasta
Syöpäredoks- ja kemoprotektiotutkimus — monet kemoterapialääkkeet tuottavat ROS:ia osana toimintamekanismiaan, ja syöpäsoluilla on usein kohonneet GSH-pitoisuudet; julkaistu tutkimus käyttää GSH:ta ja GSH-reitin interventioita selvittääkseen kemoterapian redoksibiologiaa

Laajempaan kontekstiin solunsisäisistä kofaktoreista ja redoks- / antioksidanttitutkimusyhdisteistä tässä luettelossa, katso B12 (Syanokobalamiini) (pienimolekyylinen tutkimuskofaktori – metylointikierros), L-karnitiini (mitokondriaalinen rasvahappokuljetin – pienimolekyylinen kumppaniyhdiste), NAD⁺ (suora dinukleotidivaraston täydennys – redoksin elektroninsiirto), 5-Amino-1MQ (NAD-akselin säästäminen NNMT-inhibitiolla), ja SS-31 (Elamipretide) (kardiolipiiniin sitoutuva mitokondrioiden kohdennettu antioksidanttipeptidi). Selaa koko tutkimuspeptidien ja yhdisteiden luettelo, tai katso kuratoitu pitkäikäisyystutkimuksen yhdisteet keskus.

Saatavat vahvuudet ja pitoisuudet

MedsBase tarjoaa glutathionia kolmessa liofilisoidun pullon koossa, jotka on kalibroitu tyypillisiin tutkimusprotokollan annosvälityksiin. Jokainen vahvuus on saatavilla 10- tai 20-pullon pakkauksissa:

Pullon vahvuus	Tyypillinen tutkimuskäyttötapaus	Pakkauskoot
600 mg	Vakiotutkimusvahvuus – perustason protokollat, in-vitro-antioksidanttipuolustuspaneelit, annostitrustyö, yksittäinen kohorttihiiretitrustus; kätevä uudelleenliuostamiseen 100–200 mg/ml työliuoksiksi	10 tai 20 pulloa
900 mg	Keskivahvuus — pidennetyt in-vivo -rotti-annosteluprotokollat, IV-tutkimusprotokollat, monikohorttien otoskoot, hepatologia / oksidatiivisen stressin mallitutkimus	10 tai 20 pulloa
1500 mg	Korkeavahvuus tutkimuspullo — kliinis-translationaaliset annosväliprotokollat (Italian Tationil IV -annostelu on 600–2400 mg/vrk hepatologiatutkimuksessa), suurikohorttiset aineenvaihduntatutkimukset, monihaaraiset vertailututkimukset; alin mg-hinta	10 tai 20 pulloa

Kaikki kolme vahvuutta ovat samaa kemiallista entiteettiä (lyofiloitu L-glutationi pelkistetty muoto, ≥99 % HPLC-puhtaus, USP-luokan titraatiolla varmistettu pelkistetyn muodon pitoisuus). 1500 mg pullo tarjoaa alimman mg-hinnan kliinis-translationaalisille tutkimusprotokollille. Tutkijoiden tulee määrittää tarkat annosvälit vertaisarvioitujen julkaisujen perusteella protokollaan sopiviksi.

Vertailu — Glutationi vs NAD⁺

Glutationi ja NAD⁺ ovat tässä luettelossa kaksi eniten tutkittua pientä molekyylistä solun redox-/koentsyymiyhdisteitä, ja ne sijaitsevat yhteydessä toisiinsa mutta mekanistisesti erillisillä solun redox-biologian osa-alueilla. GSH on tärkein solun antioksidanttinen puolustusmekanismi pieni molekyyli — läsnä millimolaarisina pitoisuuksina ja vähentää peroksideja GPx-substraattimekanismin kautta. NAD⁺ on tärkein solun elektroninsiirtomekanismi koentsyymi — pelkistettävissä NADH:ksi glykolyysissä / TCA-syklessä / β-oksidoinnissa elektroninsiirtoa varten, sekä substraatti sirtuiineille ja PARP:ille. Nämä kaksi järjestelmää ovat yhteydessä toisiinsa: NADPH (joka muodostuu NAD:sta pentoosifosfaattireitin kautta) on pelkistävä ekvivalentti, joka uudistaa GSH:n GSSG:stä glutationireduktaasin kautta. Tutkimus, joka tutkii solun redox-biologiaa, usein manipuloi molempia varastoja ja vertaa seurauksia.

Kriteeri	Glutathione (GSH)	NAD⁺
Kemiallinen luokka	γ-Glutamyylitripeptidi (γ-Glu-Cys-Gly)	Dinukleotidikoentsyymi (adeniini + nikotiiniamidi + difosfaatti)
Molekyylipaino	307,32 g/mol	663,43 g/mol
Solun rooli	Antioksidanttinen puolustus — GPx:n substraatti (peroksidin pelkistys), GST:n kosubstraatti (ksenobioottien konjugaatio), redoks-tilan puskuri	Elektroninsiirtokoentsyymi — substraatti β-oksidaatiolle, glykolyysille, TCA:lle; substraatti sirtuiineille ja PARP:ille
Solupitoisuus	1–10 mM (millimolaarinen — runsain ei-proteiini tioli)	~0,3–1 mM (NAD-varanto, mikromolaarinen korkeaan µM-asteikkoon)
Parhaiten tutkittu tutkimuskohde	Antioksidanttinen puolustus, ferroptoosi, vaihe II detoksikaatio, redokssignaalointi, hepatologia, parasetamoli-indusoitunut vaurio	Sirtuiinibiologia, pitkäikäisyys, solun ikääntyminen, NAD-akselin redoksiregulaatio
Plasmastabiilisuus	Lyhyt — ~10–15 min puoliintumisaika (γ-GT:n välittämä solunulkoinen hajoaminen)	Hyvin lyhyt — minuutteja (hapettuu ja hajoaa nopeasti liuoksessa)
Yhteys	NADPH (joka johdetaan NAD:sta) uudistaa GSH:n GSSG:stä glutationireduktaasin avulla	NADPH-yhteys yhdistää NAD-varannon GSH-järjestelmän pelkistyskapasiteettiin
Kliininen käyttö	Hyväksytty injektiolääke Italiassa / Japanissa / Koreassa (Tationil ja vastaavat; hepatologia, oksidatiivinen stressi)	Ei hyväksytty kliiniseksi terapiaksi; vain tutkimuskäyttöön

Tutkimuksessa, joka keskittyy solujen antioksidanttiseen puolustukseen, ferroptooseen, vaiheen II detoksikointiin tai redoksisignaaliin, Glutation on kanoninen vertailuyhdiste. Tutkimuksessa, joka keskittyy sirtuiinibiologiaan, pitkäikäisyysakselin biokemiaan tai NAD-riippuvaiseen redoksiregulaatioon, NAD⁺ on kohdennettu työkalu. Näitä kahta yhdistettä käytetään yleisesti yhdessä tutkimuksessa, joka tutkii solujen integroitua redoksijärjestelmän vastetta oksidatiiviseen stressiin, ikääntymiseen tai mitokondriatoimintahäiriöihin.

💧 Tarvitsetko BAC-vettä? Jokaisen liofilisoidun pullon uudelleenliuottaminen vaatii steriiliä bakteriostaattista vettä. Paranna tämä tuote BAC Vesi (Bakteriostaattinen vesi) — 30 mL moniannospullo, 0,9 % bentsyylialkoholia sisältävä, USP-luokan.

Säilytys ja liuotus

Ennen liuotusta: säilytä liofilisoidut pullot jääkaapissa 2–8 °C:ssa alkuperäisessä tiiviissä pakkauksessa. Pitkäaikaista säilytystä varten pakasta avaamattomat pullot −20 °C:ssa (vakaa ≥36 kuukautta −20 °C:ssa; ≥18 kuukautta 2–8 °C:ssa). Liofilisoitu GSH on erittäin hygroskooppinen — sulje pullot välittömästi jokaisen käytön jälkeen välttääksesi kosteuden imeytymistä (mikä nopeuttaa GSH → GSSG hapettumista). Suojaa valolta.

Uudelleenliuotusmenettely: ruiskele steriiliä vettä, bakteriostaattista vettä tai PBS:ää (pH 7,2) pullon sivuseinämää pitkin (ei suoraan liofilisoidun kakkun päälle). 600 mg pullolle 6,0 ml liuotinta tuottaa 100 mg/ml työvaraston; 3,0 ml tuottaa 200 mg/ml. 900 mg pullolle 9,0 ml tuottaa 100 mg/ml; 4,5 ml tuottaa 200 mg/ml. 1500 mg pullolle 7,5 ml tuottaa 200 mg/ml varaston; 15 ml tuottaa 100 mg/ml. GSH liukenee nopeasti huoneenlämmössä kevyesti kiertämällä.

Kriittistä uudelleenliuotetulle GSH:lle: tioli-ryhmä (-SH) on ilma-hapettumisherkkä — uudelleenliuotetut liuokset hapettuvat asteittain GSSG-muotoon jääkaapissa säilytettäessäkin. Valmista työliuokset mieluummin suoraan liofilisoiduista pulloista tai käytä seitsemän päivän kuluessa uudelleenliuottamisesta jääkaapissa säilytettynä. Pitkäaikaissäilytykseen lisää kelatoivia aineita (1 mM EDTA) hidastaakseen metallikatalysoitua hapettumista, säilytä inertissä ilmapiirissä (argonia tai typpeä) tai käytä DMSO-liuotinta (joka tarjoaa lisäsuojaa). Älä jäädytä ja sulata toistuvasti. Hylkää, jos väri muuttuu (kellertävä/ruskea) tai saostumaa ilmestyy.

Usein Kysytyt Kysymykset

Mikä on ero pelkistetyn (GSH) ja hapettuneen (GSSG) glutationin välillä?

GSH on pelkistetty muoto, jossa on vapaa tioli (-SH) ryhmä kysteiinihappojäännöksessään — biologisesti aktiivinen muoto, joka toimii solujen antioksidanttina. GSSG on hapettunut dimeerimuoto, jossa kaksi GSH-molekyyliä on yhdistetty disulfidisillalla kysteiinien rikkien kautta — käytetty muoto, joka on pelkistettävä takaisin kahdeksi GSH-molekyyliksi glutationireduktaasilla. Solujen GSH:GSSG-suhde (terveissä soluissa tyypillisesti ~100:1, laskenut 10:1 tai alemmaksi oksidatiivisen stressin alla) on solujen redoksitilan kanoninen biomarkkeri. Tarjoamme pelkistetyn GSH-muodon; tutkijat, jotka tarvitsevat erityisesti GSSG:ää, kannattaa ottaa yhteyttä erikoistuneisiin toimittajiin.

Miksi GSH:ssa on γ-peptidisidos normaalin α-peptidisidoksen sijaan?

Epästandardi γ-peptidisidos glutamaatin γ-COOH- ja kysteiinin α-NH-ryhmien välillä₂ on se, joka antaa glutationille sen solujen peptidaasiresistenssin. Vakio α-peptidaasit (aminopeptidaasit, karboksypeptidaasit) tunnistavat vain α-peptidisidoksia eivätkä pysty hydrolysoimaan γ-sidosta. Vain γ-glutamyylitransferaasi (γ-GT, GGT) tunnistaa ja hydrolysoi γ-sidoksen — ja γ-GT on GSH:n hajoamisen nopeutta rajoittava entsyymi, joka ilmentyy pääasiassa epiteelisolujen apikaalipinnalla (munuaiset, sappitiehyet jne.). Tämä epästandardi sidoksen muoto on siten välttämätön glutationin stabiilille kertymiselle millimolaarisina pitoisuuksina soluissa.

Miksi GSH:n suun kautta annettuna biosaatavuus on alhainen?

Ehjä GSH imeytyy huonosti suoliston epiteelin läpi, koska: (1) γ-peptidisidos estää tunnistamisen vakio PEPT1/PEPT2 di-/tripeptidien kuljettimien toimesta, jotka imevät muita tripeptidit; (2) γ-GT:n aktiivisuus suoliston harjareunassa hajottaa suuren osan suun kautta annetusta GSH:sta sen rakenneosiksi ennen imeytymistä; (3) vapautuva kysteiini kulutetaan pääosin enterosyyttien ensimmäisen läpäisyn yhteydessä GSH:n uudelleensynteesiin. Ehjän GSH:n nettobiosaattavuus on siten hyvin alhainen, miksi injektoitavat valmisteet tai N-asetyylikysteiini (NAC, kysteiinin prodrogu) ovat suositeltavampia systeemiseen GSH-tason nostamiseen tähtäävässä tutkimuksessa.

Mitä julkaistuja annosvälejä on käytetty tutkimuksessa?

Injektoitavan IV-GSH:n tutkimuskäyttöön annostus käyttää tyypillisesti 600–1200 mg per annos, päivittäin tai 2–3 kertaa viikossa, 4–12 viikon ajan kliinisissä tutkimuksissa (vastaavan Italian Tationil-hyödykkeen hyväksyttyä annosaluetta 600–2400 mg/vrk). Jyrsijöiden in-vivo -työssä käytetään 50–150 mg/kg IV/IP, vastaten annosaluetta, joka tuottaa luotettavan systeemisen GSH-kohotuksen lyhyestä plasman puoliintumisajasta huolimatta. In-vitro soluviljelyprotokollissa käytetään tyypillisesti 0,5–10 mM kasvualustassa (solut ottavat kysteiinin GSH:sta ja syntetisoivat solunsisäisen GSH:n uudelleen). Tutkijoiden tulisi konsultoida sovellukseen sopivaa ensisijaista kirjallisuutta.

Miksi GSH:n plasman puoliintumisaika on niin lyhyt?

Plasman γ-GT:n aktiivisuus hydrolysoi nopeasti verenkierrossa olevan GSH:n γ-peptidisidoksen kysteiinilysiiniksi, joka hydrolysoidaan edelleen dipeptidaaseilla kysteiiniksi ja glysiiniksi. Tämä γ-GT + dipeptidaasikaskadi antaa ehjälle verenkierrossa olevalle GSH:lle vain noin 10–15 minuutin plasman puoliintumisajan. Tämän vuoksi kliinisissä tutkimusprotokollissa käytetään päivittäistä toistuvaa annostelua kertaluonteisten suurten annosten sijaan, ja miksi N-asetyylikysteiiniä (NAC) — joka otetaan solujen sisään ehjänä ja käytetään solunsisäiseen GSH-synteesiin — käytetään joskus pitkävaikutteisempana vaihtoehtona solujen GSH-tason nostamiseen tähtäävässä tutkimuksessa.

Voidaanko GSH yhdistää B12:n, NAC:n tai muiden redoks-/kofaktoriyhdisteiden kanssa tutkimusprotokollissa?

Kyllä — GSH on mekanistisesti yhteydessä moniin muihin solujen redoksiin ja kofaktoriyhdisteisiin. Yleisiä tutkimusprotokollien yhdistelmiä ovat: GSH + NAC (rinnakkaiset kysteiinilähtöstrategiat — GSH ehjänä tripeptidinä, NAC kysteiinin prodrugina — vertaillen solunulkoisia ja solunsisäisiä GSH-täydennysreittejä); GSH + B12 (oksidatiiviseen stressiin liittyvä neurologia- ja metylointikierretutkimus); GSH + NAD⁺ (integroitu redox-poolin erittely); GSH + SS-31 (mitokondriaan kohdistuva redox-tutkimus). Rekonstituoi kukin erikseen juuri ennen käyttöä ja lisää erikseen äläkä säilytä rekonstituoituja liuoksia yhdessä.

Miten tämä tutkimuskäyttöön tarkoitettu GSH vertautuu kliinisiin valmisteisiin kuten Tationil?

Tationil (ja vastaavat brändätyt kliiniset valmisteet, jotka ovat saatavilla Italiassa/Japanissa/Koreassa/Filippiineillä) on pelkistettyä L-glutationia, joka on hyväksytty kliiniseksi injektioaineeksi maksasairauksien ja oksidatiivisen stressin hoitoon. Tässä toimitetta tutkimuskäyttöön tarkoitettu GSH on samaa pelkistettyä L-glutationia, jonka HPLC-puhtaus on ≥99%, ja sitä toimitetaan ilman kliiniseen käyttöön tarkoitettua merkintää, vain laboratoriotutkimusta varten. Tutkijat, jotka etsivät kliiniseen käyttöön tarkoitettua GSH:tä, hankkivat sen kliinisestä toimitusketjusta; tutkijat, jotka etsivät tutkimuskäyttöön tarkoitettua ainetta in-vitro- ja in-vivo-laboratoriomenetelmiin, voivat käyttää tässä toimitetta ainetta.

Onko GSH WADA:n kiellettyjen aineiden listalla?

Ei. Glutationia ei ole WADA:n kiellettyjen aineiden listalla. Se on luonnollisesti esiintyvä solujen antioksidantti tripeptidi, joka esiintyy millimolaarisina pitoisuuksina kaikissa tumallisissa soluissa — siksi se ei kuulu urheilusuorituskykyä koskeviin sääntelyrajoituksiin.

Miksi tilata tutkimusyhdisteitä MedsBasesta: Liofilisoitu HPLC ≥99% peptidit ja yhdisteet · COA saatavilla pyynnöstä · Hienovarainen lämpötila-stabiili pakkaus · Maailmanlaajuinen kuriiri · Reshipment Assurance jokaisella tilauksella · 1,400+ varmennettua asiakasarviota

Muut pienmolekyyliset tutkimuskumppaniyhdisteet

B12 (Syanokobalamiini) — Kobalamiinikoentsyymi — metylaatiokierron tutkimuskumppani
L-karnitiini — Mitokondriaalinen rasvahappokuljetin — lähin pienmolekyylinen tutkimuskumppanianalogi
NAD⁺ — Hapettunut dinukleotidikoentsyymi — suora NAD-poolin / elektroninsiirtoketjun tutkimus
5-Amino-1MQ — NNMT-estäjä — NAD-akselin prekursorin säästäminen, metylaatiopoolin puskurointi
SS-31 (Elamipretide) — Kardioliiniin sitoutuva mitokondriaan kohdistuva antioksidanttipeptidi
BAC Vesi (Bakteriostaattinen vesi) — Vaaditaan minkä tahansa liofilisoidun pullon uudelleenliuottamiseen — steriili, 0,9 % bentsyylialkoholia sisältävä laimennusaine