L-Glutathion (Gereduceerd / GSH) Injecteerbaar — Onderzoekskwaliteit

📦 Elke bestelling is gedekt door onze Reshipment Assurance-beleid — als uw pakket niet binnen 20 werkdagen arriveert, sturen wij het opnieuw.

Wat Is L-Glutathion (Gereduceerd / GSH)?

L-Glutathion (gereduceerde vorm, GSH) is de meest voorkomende niet-proteïne cellulaire thiol in de eukaryotische biologie — aanwezig in millimolaire intracellulaire concentraties (1–10 mM in de meeste celtypen; tot 10 mM in hepatocyten) en fungeert als de belangrijkste moleculaire buffer voor de cellulaire redoxstatus. Structureel is het een tripeptide van glutamaat, cysteïne en glycine (γ-Glu-Cys-Gly), CAS 70-18-8, molecuulformule C₁₀H₁₇N₃O₆S, molecuulgewicht 307,32 g/mol.

Het structurele kenmerk van glutathion is zijn γ-peptidebinding. Standaard peptiden zijn verbonden via α-peptidebindingen tussen de α-carboxyl van het ene aminozuur en de α-amino van het volgende. In glutathion is de binding tussen glutamaat en cysteïne ongebruikelijk: deze wordt gevormd tussen de γ-carboxyl van de zijketen van glutamaat en de α-amino van cysteïne. Deze niet-standaard binding is de moleculaire basis voor de resistentie van glutathion tegen gewone cellulaire peptidasen — alleen γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT, EC 2.3.2.2) herkent en splitst de γ-binding. Als gevolg hiervan is glutathion uniek stabiel in het cellulaire cytosol waar het anders snel zou worden afgebroken door α-peptidaseactiviteit, en γ-GT-gemedieerde extracellulaire afbraak is de beperkende stap in glutathionrecycling.

Glutathion wordt in twee ATP-afhankelijke stappen gesynthetiseerd door de cytosolische enzymen glutamaat-cysteïne ligase (GCL) — die de γ-glutamyl-cysteïne binding vormt — en glutathion synthetase (GSS) — die het C-terminale glycine toevoegt. GCL is het beperkende enzym en wordt geremd door glutathion zelf, wat zorgt voor autoregulatie van cellulaire glutathionniveaus. Cysteïnebeschikbaarheid is de andere belangrijke beperkende factor — daarom is N-acetylcysteïne (NAC), een cysteïne prodrug, de klassieke klinische interventie om cellulaire glutathionsynthese te stimuleren in oxidatieve stress- en detoxificatiecontexten (de basis van NAC's goedkeuring voor paracetamolvergiftiging en andere klinische indicaties).

Glutathion komt in cellen voor in twee onderling omzettende vormen: de gereduceerde vorm (GSH) met een vrije thiol (-SH) groep, en de geoxideerde vorm (GSSG) waarbij twee GSH-moleculen verbonden zijn door een disulfidebrug. De GSH:GSSG-ratio (typisch ~100:1 in gezonde cellen, dalend tot 10:1 of lager onder oxidatieve stress) is de klassieke cellulaire redoxbiomarker. GSSG wordt teruggebracht naar 2 GSH door glutathionreductase (GR, GSR), een NADPH-afhankelijk flavoenzym — verbindt het GSH-redoxsysteem met de NADPH-beschikbaarheid en uiteindelijk met de pentosefosfaatroute. Dit is waarom verstoring van de pentosefosfaatroute (G6PD-deficiëntie, glucose-6-fosfaatbeschikbaarheid) de GSH-systeemfunctie belemmert en oxidatieve celschade veroorzaakt.

Het onderzoeksmateriaal dat hier wordt geleverd, is de gereduceerde GSH-vorm, aangeboden als lyofiliseerd poeder voor reconstitutie en gebruik in onderzoeksprotocollen naast de peptidecatalogus.

Werkingsmechanisme — Drie Primaire Cellulaire Rollen

Het biologische mechanisme van GSH is de som van drie primaire cellulaire rollen die allemaal goed zijn gekarakteriseerd in gepubliceerde biochemie:

• Glutathione peroxidase (GPx) substraat — reductie van waterstofperoxide en lipideperoxide — De meest aangehaalde rol van GSH. De GPx-familie (GPx1–8, met het selenium-afhankelijke GPx1 het meest abundant) katalyseert de reactie 2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O, waarbij waterstofperoxide en lipidehydroperoxiden respectievelijk worden gereduceerd tot water en alcoholen. Dit is de primaire verdediging van de cel tegen reactieve zuurstofspecies die worden gegenereerd door mitochondriale ademhaling, NADPH-oxidase-activiteit en andere oxidatieve processen. GPx4 is de specifieke isoform die lipidehydroperoxide-reductie katalyseert en is het moleculaire doelwit waarvan verlies van functie ferroptose — het ijzerafhankelijke gereguleerde celdoodpad dat een belangrijk aandachtspunt is geworden in recent kankeronderzoek en onderzoek naar neurodegeneratieve ziekten.
• Glutathione-S-transferase (GST) co-substraat — conjugatie van xenobiotica en endobiotica — De GST-familie (cytosolische, microsomale en mitochondriale leden; ~20 menselijke GST-isovormen) katalyseert de conjugatie van GSH aan elektrofiele substraten via de GSH-thiolgroep, waardoor GSH-S-conjugaatadducten ontstaan die vervolgens worden verwerkt door γ-GT en dipeptidasen tot mercaptuurzuren en worden uitgescheiden. Dit is het centrale fase II-detoxicatiepad in de lever en andere weefsels, dat een breed scala aan xenobiotica verwerkt (drugmetabolieten, milieuchemicaliën, producten van fase I cytochroom-P450-metabolisme), endogene elektrofielen (4-hydroxynonenal, acroleïne uit lipideperoxidatie) en reactieve tussenproducten (NAPQI uit paracetamol, de basis van NAC-therapie bij paracetamolvergiftiging).
• Redoxstatusbuffer — regulatie van het eiwitthiol-disulfide-evenwicht — De cellulaire GSH:GSSG-ratio bepaalt het thermodynamische evenwicht voor de redoxstatus van eiwitthiolen via thioredoxine- en glutaredoxine-gemedieerde uitwisseling. Duizenden cellulaire eiwitten hebben redoxgevoelige cysteïneresidues waarvan de thiol-disulfidestatus door dit evenwicht wordt gereguleerd — inclusief belangrijke transcriptiefactoren (NF-κB, AP-1, Nrf2, p53), signaalkinases (PTP's, PTEN), apoptosemechanismen (caspases) en metabolische enzymen (glyceraldehyde-3-fosfaatdehydrogenase, anderen). GSH-gemedieerde redoxbuffering is daarom niet alleen een antioxidantverdediging maar ook een signaalregulerend mechanisme — een feit dat de afgelopen twee decennia in gepubliceerd onderzoek naar voren is gekomen en een van de meest aangehaalde redenen is voor het gebruik van GSH in onderzoeksprotocollen buiten eenvoudige antioxidantensuppletie.
• Cysteïnereservoir en interorgaan aminozuurtransport — GSH fungeert als een weefselstabiele, transporteerbare voorraad van cysteïne — het beperkende aminozuur voor nieuwe eiwitsynthese en voor verdere GSH-synthese. Cysteïne in vrije vorm is metabolisch instabiel (autoxideert tot cystine, kan H genereren₂S, etc.), dus het lichaam houdt zijn cysteïnevoorraad grotendeels aan als GSH en transporteert cysteïne tussen organen (vooral lever → nier, lever → andere weefsels) als GSH dat vervolgens weer wordt omgezet in cysteïne door γ-GT in het doelweefsel.
• — Naast enzymatische rollen reageert GSH direct met hydroxylradicalen, peroxylradicalen en reactieve stikstofspecies via de thiolgroep. Kwantitatief draagt dit minder bij aan de totale antioxidantverdediging dan het enzymatische GPx-gemedieerde mechanisme, maar is het belangrijk in compartimenten en omstandigheden waar enzymsystemen verzadigd of afwezig zijn (extracellulair GSH in longvocht, darmlumen GSH, etc.). — Naast enzymatische functies reageert GSH direct met hydroxylradicalen, peroxylradicalen en reactieve stikstofsoorten via de thiolgroep. Kwantitatief draagt dit minder bij aan de totale antioxidantverdediging dan het enzymatische GPx-gemedieerde mechanisme, maar het is belangrijk in compartimenten en omstandigheden waar enzymsystemen verzadigd of afwezig zijn (extracellulair GSH in longvoeringvocht, darmlumen GSH, etc.).

Het farmacokinetische profiel van injecteerbaar GSH is goed gekarakteriseerd: intraveneuze toediening resulteert in een snelle systemische distributie met piekplasmaconcentraties binnen enkele minuten, maar de plasmahalfwaardetijd is kort (~10–15 minuten) vanwege de snelle afbraak door γ-GT tot cysteinylglycine en daaropvolgende heropbouw of verdere afbraak in doelweefsels. De korte verblijftijd in het plasma is een van de redenen waarom dagelijkse of tweemaal daagse intraveneuze doseringsprotocollen gebruikelijk zijn in gepubliceerd GSH-onderzoek. De celmembraanpermeabiliteit van intact GSH is laag — cellen nemen voornamelijk de samenstellende aminozuren op en synthetiseren GSH intracellulair opnieuw. Dit is waarom oraal GSH slecht bioactief is en waarom injecteerbare preparaten (of alternatief NAC als een cysteïne-prodrug) nodig zijn voor effectieve weefselafgifte in gepubliceerd onderzoek.

Gepubliceerde onderzoeksapplicaties

Cellulaire antioxidantverdediging — het canonieke referentiecompound

• Cellulaire antioxidantverdediging — het standaard referentiecompound — verreweg het meest geciteerde cellulaire antioxidant in de gepubliceerde literatuur; standaardreferentieverbinding voor elk nieuw onderzoek naar antioxidantinterventies; de moleculaire gouden standaard voor analyse van de redoxstatus van cellen
• Onderzoek naar reductie van waterstofperoxide en lipideperoxide — direct GPx-substraat; gebruikt in gepubliceerd onderzoek naar GPx-isofarmacologie, peroxide-verwerkingsroutes en de integratie van GSH met thioredoxine- en peroxiredoxine-redoxsystemen
• Ferroptose-onderzoek — GPx4-gemedieerde lipide-hydroperoxide-reductie is de poortwachter van ferroptose; GSH en zijn synthesepadinterventies (BSO, erastin, RSL3) zijn de standaardtools voor ferroptose-inductie/-onderdrukking in onderzoek naar kanker, neurodegeneratie en ischemie-reperfusie
• Fase II-detoxicatie- en xenobiotische-conjugatieonderzoek — GST-substraat voor het centrale leverdetoxicatiepad; gebruikt in onderzoek naar geneesmiddelmetabolietverwerking, blootstelling aan milieuchemicaliën, paracetamol-geïnduceerde hepatotoxiciteit (NAPQI-opruiming) en de bredere farmacologie van mercaptuurzuurconjugatie
• Eiwit-thiol-redoxsignaleringsonderzoek — de GSH:GSSG-ratio bepaalt het thiol-disulfide-evenwicht van duizenden cellulaire eiwitten; gebruikt in onderzoek naar redoxgevoelige transcriptiefactoren (Nrf2, NF-κB, AP-1), kinaseregulatie (PTP's, PTEN) en het bredere cellulaire “redoxoom”
• Mitochondriale dysfunctie en verouderingsonderzoek — mitochondriale GSH-niveaus nemen af met de leeftijd en in veel ziekte modellen; gepubliceerd onderzoek gebruikt exogeen GSH en GSH-padinterventies om mitochondriale redoxbijdragen aan veroudering, neurodegeneratie en metabole ziekten te onderzoeken
• Hepatologie en leverletselonderzoek — GSH is het meest abundant in hepatocyten (5–10 mM concentratie); gebruikt in gepubliceerd onderzoek naar alcoholische leverziekte, NAFLD/MASH, virale hepatitis modellen en paracetamol-overdosis/geneesmiddel-geïnduceerd leverletsel
• Hematologie en erytrocytenonderzoek — erytrocyten-GSH is de belangrijkste verdediging tegen oxidatieve hemolyse; gebruikt in onderzoek naar G6PD-deficiëntie, sikkelcelziekte, farmacologie van oxidatieve hemolyse
• Kankerredox- en chemoprotectieonderzoek — veel chemotherapeutische geneesmiddelen genereren ROS als onderdeel van hun werkingsmechanisme, en tumorcellen hebben vaak verhoogde GSH-niveaus; gepubliceerd onderzoek gebruikt GSH en GSH-padinterventies om de redoxbiologie van chemotherapie te ontrafelen

Voor een bredere context over cellulaire cofactoren en redox-/antioxidantonderzoeksverbindingen in deze catalogus, zie B12 (Cyanocobalamine) (kleine molecuul onderzoeksbegeleider cofactor — methylatiecyclus), L-Carnitine (mitochondriële vetzuurshuttle — begeleidend klein molecuul), NAD⁺ (directe dinucleotidepoolsuppletie — redox elektronentransport), 5-Amino-1MQ (NAD-as besparing via NNMT-remming), en SS-31 (Elamipretide) (cardiolipine-bindend mitochondriaal gericht antioxidant peptide). Bekijk het volledige onderzoekspeptiden & verbindingen catalogus, of bekijk de geselecteerde hubs voor onderzoek naar levensduurverlengende verbindingen hub.

Beschikbare sterktes en concentraties

MedsBase heeft Glutathione in drie gevriesdroogde vialgroottes die zijn afgestemd op typische onderzoeksprotocoldoseringen. Elke sterkte is beschikbaar in verpakkingen van 10 of 20 vials:

Alle drie de sterktes zijn dezelfde chemische entiteit (gevriesdroogde L-glutathion gereduceerde vorm, ≥99% HPLC zuiverheid, USP-grade titratie-bevestigd gereduceerde vorm gehalte). De 1500 mg fles biedt de laagste kosten per mg voor klinisch-translationele onderzoeksprotocollen. Onderzoekers moeten specifieke doseringsbereiken bepalen op basis van peer-reviewed literatuur die geschikt is voor het protocol.

Hoe het zich verhoudt — Glutathion vs NAD⁺

Glutathion en NAD⁺ zijn de twee meest bestudeerde kleine-molecuul cellulaire redox / co-enzym verbindingen in deze catalogus, en ze bevinden zich op verbonden maar mechanistisch verschillende takken van cellulaire redox biologie. GSH is de belangrijkste cellulaire antioxidant verdediging kleine molecuul — aanwezig in millimolaire concentraties en reduceert peroxiden via het GPx-substraatmechanisme. NAD⁺ is de belangrijkste cellulaire elektronentransport co-enzym — reduceerbaar tot NADH voor elektronentransport in glycolyse / TCA-cyclus / β-oxidatie, en substraat voor sirtuïnen en PARPs. De twee systemen zijn onderling verbonden: NADPH (gemaakt van NAD via de pentosefosfaatroute) is het reducerende equivalent dat GSH uit GSSG regenereert via glutathionreductase. Onderzoek dat cellulaire redox biologie onderzoekt, manipuleert vaak beide pools en vergelijkt de gevolgen.

Voor onderzoek gericht op cellulaire antioxidantverdediging, ferroptose, fase II-detoxicatie of redox-signalering, is Glutathion de canonieke referentiecompound. Voor onderzoek gericht op sirtuinebiologie, biochemie van de verouderingsas of NAD-afhankelijke redoxregulatie, NAD⁺ is het meer gerichte hulpmiddel. De twee compounds worden vaak samen toegediend in onderzoek dat de geïntegreerde cellulaire redox-systeemrespons op oxidatieve stress, veroudering of mitochondriale dysfunctie onderzoekt.

Opslag en Reconstituering

Voor reconstituering: bewaar lyofiliseerde flesjes gekoeld bij 2–8 °C in de originele verzegelde verpakking. Voor langdurige opslag, vries ongeopende flesjes in bij −20 °C (stabiel ≥36 maanden bij −20 °C; ≥18 maanden bij 2–8 °C). Lyofiliseerd GSH is zeer hygroscopisch — sluit flesjes direct na elke onttrekking weer af om vochtopname te voorkomen (wat GSH → GSSG-oxidatie versnelt). Bescherm tegen licht.

Reconstitueringsprocedure: Inject steriel water, bacteriostatisch water of PBS (pH 7.2) langs de zijkant van het flesje (niet rechtstreeks op het lyofilisaat). Voor een flesje van 600 mg levert 6,0 mL verdunningsmiddel een werkvoorraad van 100 mg/mL op; 3,0 mL levert 200 mg/mL op. Voor een flesje van 900 mg levert 9,0 mL 100 mg/mL op; 4,5 mL levert 200 mg/mL op. Voor een flesje van 1500 mg levert 7,5 mL een voorraad van 200 mg/mL op; 15 mL levert 100 mg/mL op. GSH lost snel op bij zachtjes zwenken op kamertemperatuur.

Kritiek voor gereconstitueerde GSH: de thiol (-SH) groep is gevoelig voor luchtoxidatie — gereconstitueerde oplossingen oxideren geleidelijk tot de GSSG-vorm, zelfs gekoeld. Bereid werkoplossingen bij voorkeur vers uit lyofilisaatflacons, of gebruik binnen 7 dagen na reconstitutie gekoeld. Voor langdurige opslag van gereconstitueerd materiaal, voeg chelatoren toe (1 mM EDTA) om metaalgekatalyseerde oxidatie te vertragen, bewaar onder inert atmosfeer (argon of stikstofgespoeld), of gebruik DMSO als co-solvent (wat extra bescherming biedt). Niet herhaaldelijk invriezen en ontdooien. Wegwerpen bij duidelijke kleurverandering (geel/bruin) of neerslagvorming.

Veelgestelde vragen

Wat is het verschil tussen gereduceerd (GSH) en geoxideerd (GSSG) glutathion?

GSH is de gereduceerde vorm met een vrije thiol (-SH) groep op het cysteïne-residu — de biologisch actieve vorm die als cellulair antioxidant fungeert. GSSG is de geoxideerde dimeervorm waarbij twee GSH-moleculen via hun cysteïnesulfiden door een disulfidebrug verbonden zijn — de verbruikte vorm die door glutathionreductase weer tot 2 GSH moet worden gereduceerd. De cellulaire GSH:GSSG-ratio (typisch ~100:1 in gezonde cellen, dalend tot 10:1 of lager onder oxidatieve stress) is de klassieke biomarker van de cellulaire redoxstatus. Wij leveren de gereduceerde GSH-vorm; onderzoekers die specifiek GSSG nodig hebben, dienen gespecialiseerde leveranciers te raadplegen.

Waarom heeft GSH een γ-peptidebinding in plaats van een normale α-peptidebinding?

De niet-standaard γ-peptidebinding tussen het γ-COOH van glutamaat en het α-NH van cysteïne₂ is wat glutathion zijn resistentie tegen cellulaire peptidasen geeft. Standaard cellulaire α-peptidasen (aminopeptidasen, carboxypeptidasen) herkennen alleen α-peptidebindingen en kunnen de γ-binding niet splitsen. Alleen γ-glutamyltransferase (γ-GT, GGT) herkent en splitst de γ-binding — en γ-GT is het snelheidsbepalende enzym van GSH-afbraak, voornamelijk tot expressie gebracht op het apicale oppervlak van epitheelcellen (nier, galwegen, etc.). Deze niet-standaard binding is daarom essentieel voor de stabiele intracellulaire ophoping van glutathion in millimolaire concentraties.

Waarom is de orale biologische beschikbaarheid van GSH laag?

Intact GSH wordt slecht opgenomen door het darmepitheel vanwege: (1) de γ-peptidebinding verhindert herkenning door de standaard PEPT1/PEPT2 di-/tri-peptidetransporters die andere tripeptiden opnemen; (2) γ-GT-activiteit aan de borstelzoom breekt veel van het oraal toegediende GSH af tot zijn samenstellende aminozuren vóór opname; (3) het vrijgekomen cysteïne wordt vervolgens grotendeels verbruikt door enterocyten voor eerstepassage GSH-hersynthese. De netto orale biologische beschikbaarheid van intact GSH is daarom zeer laag, wat de reden is waarom injecteerbare preparaten of N-acetylcysteïne (NAC, een cysteïne-prodrug) de voorkeur hebben voor systemische GSH-verhogende onderzoeksinterventies.

Welke gepubliceerde doseringsbereiken zijn gebruikt in onderzoek?

Dosering van injecteerbare IV GSH volgens onderzoeksprotocollen gebruikt typisch 600–1200 mg per dosis, dagelijks of 2–3×/week, gedurende 4–12 weken in onderzoek met menselijke proefpersonen (vergelijkbaar met het goedgekeurde dosisbereik van 600–2400 mg/d van het Italiaanse product Tationil). Onderzoek bij knaagdieren gebruikt 50–150 mg/kg IV/IP, vergelijkbaar met het dosisbereik dat betrouwbare systemische GSH-verhoging geeft ondanks de korte plasma-halfwaardetijd. In-vitro celkweekprotocollen gebruiken typisch 0,5–10 mM in groeimedium (cellen nemen cysteïne uit GSH op en synthetiseren intracellulair GSH opnieuw). Onderzoekers moeten primaire literatuur raadplegen die relevant is voor hun specifieke toepassing.

Waarom is de plasma-halfwaardetijd van GSH zo kort?

Plasma γ-GT-activiteit klieft snel de γ-peptidebinding van circulerend GSH tot cysteinylglycine, dat vervolgens verder wordt afgebroken door dipeptidasen tot cysteïne + glycine. Het gecombineerde γ-GT + dipeptidase-cascade geeft intact circulerend GSH een plasma-halfwaardetijd van slechts ~10–15 minuten. Dit is waarom dagelijkse herhaalde dosering wordt gebruikt in klinische onderzoeksprotocollen in plaats van enkelvoudige hooggedoseerde bolusregimes, en waarom N-acetylcysteïne (NAC) — dat intact wordt opgenomen en gebruikt wordt voor intracellulaire GSH-synthese — soms de voorkeur heeft als een langwerkend cysteïne-bronalternatief voor onderzoek naar cellulair GSH-verhoging.

Kan GSH worden gecombineerd met B12, NAC of andere redox-/cofactorverbindingen in onderzoeksprotocollen?

Ja — GSH is mechanistisch verbonden met vele andere cellulaire redox- en cofactorverbindingen. Veelvoorkomende combinaties in onderzoeksprotocollen zijn: GSH + NAC (parallelle cysteïne-bronstrategieën — GSH als intact tripeptide, NAC als cysteïne-prodrug — om extracellulaire versus intracellulaire GSH-suppletieroutes te vergelijken); GSH + B12 (oxidatieve-stress-gerelateerd neurologisch en methylatiecyclusonderzoek); GSH + NAD⁺ (geïntegreerde redoxpoolanalyse); GSH + SS-31 (mitochondriaal-gericht redoxonderzoek). Los elk apart op vlak voor gebruik en voeg apart toe in plaats van opgeloste oplossingen samen te bewaren.

Hoe verhoudt dit onderzoeks-GSH zich tot klinische preparaten zoals Tationil?

Tationil (en vergelijkbare merkgebonden klinische preparaten beschikbaar in Italië/Japan/Korea/Filipijnen) is gereduceerde L-glutathion goedgekeurd als klinisch injecteerbaar middel voor hepatologie en oxidatieve-stressindicaties. Het hier geleverde onderzoeks-GSH is dezelfde gereduceerde L-glutathion met ≥99% HPLC-puurheid, geleverd zonder klinisch gebruikelabel en bedoeld voor laboratoriumonderzoek alleen. Onderzoekers die klinisch GSH zoeken, moeten dit via een klinische toeleveringsketen verkrijgen; onderzoekers die onderzoeksmateriaal zoeken voor in-vitro en in-vivo laboratoriumprotocollen kunnen het hier geleverde materiaal gebruiken.

Staat GSH op de WADA Verboden Lijst?

Nee. Glutathion staat niet op de WADA Verboden Lijst. Het is een natuurlijk voorkomend cellulair antioxidant tripeptide dat in millimolaire concentraties aanwezig is in elke genucleëerde cel — en daarom niet onderworpen aan atletische-prestatie-regulerende restricties.

Andere Kleinmoleculaire Onderzoeksbegeleidende Verbindingen

• B12 (Cyanocobalamine) — Cobalamine co-enzym — methylatiecyclus onderzoekscompanion
• L-Carnitine — Mitochondriële vetzuurshuttle — dichtstbijzijnde kleinmoleculaire onderzoeksbegeleidende analoog
• NAD⁺ — Geoxideerd dinucleotide co-enzym — direct NAD-pool / elektronentransportonderzoek
• 5-Amino-1MQ — NNMT-remmer — NAD-as precursor sparend, methylatie-pool buffering
• SS-31 (Elamipretide) — Cardiolipine-bindend mitochondriaal gericht antioxidant peptide
• BAC Water (Bacteriostatisch Water) — Benodigd voor het reconstitueren van elk lyofiliseerd flesje — steriel, 0,9% benzylalcohol-geconserveerd oplosmiddel

Meer opties in Peptiden

Gerangschikt op recente bestelvolumes van MedsBase — wat andere klanten in deze categorie kiezen.

BPC-157

US$115.00 – US$705.00Gama de preços: US$115.00 a US$705.00

Retatrutide

US$310.00 – US$6,515.00Gama de preços: US$310.00 a US$6,515.00

BAC Water (Bacteriostatisch Water)

US$50.00 – US$150.00Gama de preços: US$50.00 a US$150.00

NAD⁺

US$210.00 – US$1,975.00Gama de preços: US$210.00 a US$1,975.00